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FUNDAMENTOS DE 
BIOQUÍMICA AV1
HELINE COSTA SOARES
CONTEÚDO DESTA AULA
Estrutura e função das biomoléculas
Bioquímica dos aminoácidos
Bioquímica das proteínas
Enzimas e cinética enzimática
Desnaturação de proteínas
Introdução ao metabolismo
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
O que distingue os organismos vivos dos seres inanimados?
1) Estrutura complexa e alto índice de organização;
2) Adaptação ao meio e evolução;
3) Capacidade de auto replicação e auto montagem;
4) Extração, transformação e utilização da energia que
encontram no meio ambiente, sob forma de nutrientes
químicos ou luz solar.
A Bioquímica e a Condição Vital
X
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FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ÁTOMOS E MOLÉCULAS
ÁTOMO 
PRÓTONS
ELETROSFERA
NÊUTRONS
NÚCLEO
ELÉTRONS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
• Ex. Água e sais minerais.
COMPOSTOS INORGÂNICOS
ÁCIDO CLORÍDRICOCLORETO DE SÓDIO
O
H H
ÁGUA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
• Carboidratos, proteínas, lipídeos, 
vitaminas, ácidos nucleicos
COMPOSTOS ORGÂNICOS
CAFEÍNA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ÁTOMO
MOLÉCULAS
ORGANELAS
CÉLULAS
TECIDOS
ÓRGÃOS
SISTEMAS
CORPO
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Watermolecule.svg
ÁGUA
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Wasserstoffbr%C3%BCckenbindungen-Wasser.svg
Ligações de
Hidrogênio
Ligação 
covalente
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
SOLUBILIDADE DAS MOLÉCULAS
HIDROFÍLICAS
POLARES
HIDROFÓBICAS
APOLARES ANFIPÁTICAS
X X
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Qual a polaridade das moléculas?
https://commons.wikimedia.org/wiki
/File:SaltInWaterSolutionLiquid.jpg
Ácidos e Bases
a) Ácidos
- Moléculas que liberam íons H+ quando os átomos se 
dissociam, aumentando sua quantidade na solução.
b) Bases
- Moléculas que liberam íons OH- quando os átomos se 
dissociam, aumentando sua quantidade na solução.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Medida de pH – Potencial hidrogeniônico
Indica a concentração de íons H+ ou H3O
+ em uma solução aquosa,
indicando acidez ou alcalinidade.
Quanto mais íons H+, mais ácida é a solução e menor é o valor do pH.
https://pt.wikipedia.org/wiki/PH#/media/File:EscalapH.png
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Medida de pH – Potencial hidrogeniônico
pH= -log10 [H
+]
Coca-cola – pH =3,0
Café – pH= 5,0
Sangue – pH= 7,4
10.000x
100x
A escala de pH é logarítmica e não aritmética, ou seja, dizer que
duas concentrações diferem por 1 unidade, significa que uma
solução possui 10 vezes a concentração de H+ da outra.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Medida de pH – Potencial hidrogeniônico
O pH de soluções aquosas pode ser medido de várias formas
tais como soluções indicadoras, fitas indicadoras ou através de
eletrodos de vidro sensíveis a concentrações de H+.
https://pt.wikipedia.org/wiki/PHmetro#/media/File:PH_meter.JPG
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Sistema Tampão – É um sistema aquoso que resiste a alterações do seu pH quando pequenas
quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são adicionadas.
Consiste de um ácido fraco e sua base conjugada em concentrações aproximadamente iguais.
• Tamponamento - Capacidade de uma solução resistir a variações de pH.
TAMPÕES BIOLÓGICOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
H2O
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Titula%C3%A7%C3%A3o.tif
TAMPÕES BIOLÓGICOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Os principais sistemas-tampão em nosso organismo são:
tampão fosfato, tampão bicarbonato e a proteína hemoglobina.
(Wilkins, R.L., 2010)
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
MONÔMEROS X MACROMOLÉCULAS
PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS
CARBOIDRATOS MONOSSACARÍDEOS
LIPÍDIOS ÁCIDOS GRAXOS
NUCLEOTÍDEOS
ÁCIDOS 
NUCLÉICOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
REVISANDO AS PROTEÍNAS
• Biomoléculas orgânicas mais abundantes nos seres vivos depois da água.
• Formadas por : C, O, N e H.
• Polímeros constituídos por aminoácidos
Estrutura básica
Aminoácido
* Carbono α
*
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
Existem 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas.
O átomo de carbono α é um centro quiral ou centro assimétrico.
Nas proteínas são encontrados estereoisômeros L.
* exceção da glicina
* *
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
Em pH fisiológico (aproximadamente 7,4), o grupo carboxila
encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, carregado
negativamente (–COO–), e o grupo amino encontra-se protonado
(–NH+).
Os 20 AA se dividem em apolares, polares desprovidos de carga e
polares com carga
Classificação dos 20 aminoácidos comumente encontrados nas
proteínas de acordo com a carga e a polaridade:
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
Grupo R apolar
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
Grupo R polar, não carregado
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
Grupo R polar, carregado
positivamente
Grupo R polar, carregado
negativamente
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
• Classificação dos aminoácidos de acordo com a sua 
essencialidade
AMINOÁCIDOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
• Fonte de energia (ATP)
• Tampão de pH intracelular
• Matéria prima para produção de proteínas
• São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres
• Alguns atuam como neurotransmissores
• Alguns são biotransformados em neurotransmissores 
• Alguns são biotransformados em hormônios.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Exemplos de aminoácidos que apresentam funções específicas e de fundamental
importância para diferentes funções bioquímicas.
• Glicina, GABA, Taurina – neurotransmissores inibitórios no sistema nervoso;
• Aspartato e Glutamato - neurotransmissores excitatórios no sistema nervoso
• Triptofano - precursor de serotonina e também pode atuar como
neurotransmissor;
• Tirosina - precursor da adrenalina, noradrenalina e dopamina, bem como dos
hormônios produzidos pela glândula tireoide, T3 e T4;
• Histamina - derivado de aminoácido que participa como mediador de reações
alérgicas.
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
• Função mais relevante dos aminoácidos é atuar como unidade básica
(monômero) para a formação das proteínas.
• A união de até 10 aa : oligopeptídeo.
• Se superior a 10 aa: polipeptídeo.
• Se o n for superior a 50 aa: proteína.
https://www.youtube.com/watch?v=D3fOXt4MrOM
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
https://www.youtube.com/watch?v=cgf1l3YQPXo
Ligação simples: C-N = 1,49 Å
Ligação dupla: C=N = 1,27 Å 
Ligação peptídica = 1,33 Å
Unidade peptídica é rígida e plana
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
@
p
ro
fh
el
in
e
Ligação Peptídica
(Ligação Covalente)
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida
regularmente, cadeia principal ou espinha dorsal, e de uma parte
variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R.
ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
Ser Gly Tyr Ala Leu
C - terminalN - terminal
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
✓ Estrutural
✓ Transporte
✓ Defesa✓ Enzimática
✓ Hormonal
https://pdb101.rcsb.org/motm/14
✓ Contração muscular
https://www.youtube.com/watch?v=ousflrOzQHc
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:
1) Proteínas Simples:
Formadas somente pelo 
encadeamento de aminoácidos.
Ex: globulinas, albuminas.
2) Proteínas Complexas:
Formadas por aminoácidos mais um radical não-
proteico (prostético).
Ex: cromoproteínas (hemoglobina); glicoproteínas; 
fosfoproteínas; nucleoproteínas; lipoproteínas.
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
a – Estrutura primária = sequência específica de
aminoácidos, unidos porligações peptídicas.
b – Estrutura secundária = As cadeias polipeptídicas
podem formar alfa-hélices ou estruturas beta-
pregueadas, que são estabilizadas por ligações de
hidrogênio.
c – Estrutura terciária = é o arranjo tridimensional de
todos os átomos, conformação das cadeias laterais,
posição dos grupos prostéticos, e o arranjo das -
hélices e -pregueadas com relação uma as outras.
d – Estrutura Quaternária = está presente em
proteínas que possuem mais de uma cadeia
polipeptídica (subunidades), é a interação espacial
entre as subunidades.
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:225_Peptide_Bond-01.jpg#/media/File:225_Peptide_Bond-
01_labeled.jpg
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ESTRUTURA ESPACIAL
O enovelamento de proteínas (arranjo espacial) que resulta nas
estruturas secundária, terciária e quaternária é obtido através de
ligações fracas (forças não-covalentes):
• ligações de hidrogênio;
• forças de interação hidrofóbica;
• interação iônica.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ESTRUTURA ESPACIAL
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Cada proteína tem uma função química e uma
estrutura específica.
Cada proteína tem um pequeno número de
formas estruturalmente estáveis. A
estabilidade das proteínas é determinada
principalmente por interações não-covalentes.
As proteínas possuem alguns padrões
estruturais comuns. Ex. Insulina em várias
espécies.
FUNÇÕES x ESTRUTURA PROTEICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNÇÕES x ESTRUTURA PROTEICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura
primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas
secundária, terciária e quaternária. A proteína assume então, sua
conformação NATIVA.
DESNATURAÇÃO - Alteração ou destruição da estrutura
espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CONSEQUÊNCIAS DA DESNATURAÇÃO
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
BIOMOLÉCULAS - REVISANDO AS ENZIMAS
✓ ENZIMAS
• São proteínas que apresentam atividade catalítica.
Algumas são feitas de RNA
• São altamente específicas.
• Não são gastas nas reações químicas.
Harvey e Ferrier, 2012
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para que as moléculas reajam, é
necessária uma quantidade inicial de
energia no sistema: energia de ativação.
`
As enzimas (catalisadores) diminuem a
energia de ativação, acelerando a
reação, à custa da energia de ligação
liberada das ligações entre a enzima e o
substrato.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ENZIMAS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
A região a qual o substrato se liga à enzima é chamada
centro ativo (ou sítio ativo) da enzima. O centro ativo é
formado por resíduos de aminoácidos que estão
próximos devido à sua estrutura terciária. O centro ativo
constitui uma cavidade com forma definida, que permite
à enzima “reconhecer ” o substrato.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNCIONAMENTO ENZIMÁTICO
Modelo de encaixe induzido
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Cofator
Inorgânico: 
Íons metálicos
Orgânico: 
Coenzima
cofator
Apoenzima (inativa) + cofator holoenzima (ativa)
- A atividade de uma enzima depende de sua integridade e
conformação nativas.
- A atividade de algumas enzimas depende de cofatores
ENZIMAS
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas 
• Fatores externos
• Temperatura
• pH
• Fatores internos
• [ ] de substrato
• [ ] de enzima
• Presença de inibidores
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Substrato x atividade enzimática
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
INIBIDOR ENZIMÁTICO
• Inibição reversível
• Inibição irreversível.
- Inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação
- Papel regulador importante
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
INIBIDOR ENZIMÁTICO
- Inibição competitiva: Inibidor compete com o
substrato pelo sítio ativo enzimático.
- Inibição não-competitiva: Inibidor se liga a um ponto
diferente do sítio ativo, inibindo o complexo ES.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Cada proteína tem uma função química e uma
estrutura específica.
Cada proteína tem um pequeno número de
formas estruturalmente estáveis. A
estabilidade das proteínas é determinada
principalmente por interações não-covalentes.
As proteínas possuem alguns padrões
estruturais comuns. Ex. Insulina em várias
espécies.
FUNÇÕES x ESTRUTURA PROTEICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura
primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas
secundária, terciária e quaternária. A proteína assume então, sua
conformação NATIVA.
DESNATURAÇÃO - Alteração ou destruição da estrutura
espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
CONSEQUÊNCIAS DA DESNATURAÇÃO
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
• Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
METABOLISMO
• É o conjunto de processos físicos e de reações que
ocorrem em um sistema vivo e resulta na montagem ou
quebra de moléculas complexas. É constituído por
reações anabólicas e catabólicas.
Anabolismo
• Reações de síntese
• Absorvem energia
• Exemplo: Glicogênese
Catabolismo
• Reações de degradação
• Liberam energia
• Exemplo: Glicólise
Glicogenólise
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNÇÕES DO METABOLISMO
• Obter energia química capturando energia solar ou
degradando nutrientes;
• Converter moléculas dos nutrientes e da célula em
precursores de macromoléculas.
• Polimerizar precursores em macromoléculas.
• Sintetizar e degradar biomoléculas de acordo com a
necessidade celular.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Proteínas
Polissacarídeos
Lipídeos
Ác. Nucleicos
Aminoácidos
Açúcares
Ácidos Graxos
Bases Nitrogenadas
Carboidratos
Gorduras
Proteínas
CO2
H2O
NH3
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
METABOLISMO
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
TIPOS DE VIAS METABÓLICAS
• As vias consistem em uma sequência de
passos catalisados por enzimas.
• As enzimas podem estar:
✓ Separadas;
✓ Formando complexos multienzimáticos;
✓ Formar sistemas associados as membranas.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
REGULAÇÃO DO METABOLISMO
• Síntese e degradação de uma molécula não podem
ocorrer simultaneamente na mesma célula ou tecido.
• Para que as rotas sejam controladas devem utilizar
enzimas distintas e compartimentos celulares diferentes.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO 1
Na estrutura de uma proteína os aminoácidos são ligados em 
sequência definida através de ligações:
A) De hidrogênio 
B) Peptídicas 
C) Glicosídicas
D) Fosfodiéster
E) Interações iônicas
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO 1
Na estrutura de uma proteína os aminoácidos são ligados em 
sequência definida através de ligações:
A) De hidrogênio 
B) Peptídicas 
C) Glicosídicas
D) Fosfodiéster
E) Interações iônicas
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO2
2) A respeito do pH assinale a alternativa INCORRETA: 
A) o pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa.
B) Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma 
unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração 
de íons H+.
C) Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos 
processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas não são 
sensíveis a alterações de pH.
D) Os sistemas tampão do organismo ajudam a manter o pH fisiológico.
E) O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH sanguíneo. 
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO 2
2) A respeito do pH assinale a alternativa INCORRETA: 
A) o pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa.
B) Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma 
unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração 
de íons H+.
C) Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos 
processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas não são 
sensíveis a alterações de pH.
D) Os sistemas tampão do organismo ajudam a manter o pH fisiológico.
E) O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH sanguíneo. 
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QUESTÃO 3
A mudança na cor e textura dos ovos após fritura é resultado da
desnaturação proteica. Em relação a esse fenômeno é correto afirmar que:
A) Há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva
a perda da função, geralmente conservando as estruturas secundária,
terciária e quaternária da proteína.
B) A sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
C) Alterações de pH não comprometem a estrutura e não desencadeiam o
processo de desnaturação.
D) Há conservação da função da proteína.
E) A estrutura tridimensional é conservada.
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO 3
A mudança na cor e textura dos ovos após fritura é resultado da
desnaturação proteica. Em relação a esse fenômeno é correto afirmar que:
A) Há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva
a perda da função, geralmente conservando as estruturas secundária,
terciária e quaternária da proteína.
B) A sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
C) Alterações de pH não comprometem a estrutura e não desencadeiam o
processo de desnaturação.
D) Há conservação da função da proteína.
E) A estrutura tridimensional é conservada.
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QUESTÃO 4
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um 
deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3-
metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa 
inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do 
colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina
é um inibidor enzimático do tipo:
A) Competitivo reversível
B) Competitivo irreversível.
C) Não competitivo
D) misto
E) alostérico
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
QUESTÃO 4
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um 
deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3-
metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa 
inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do 
colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina
é um inibidor enzimático do tipo:
A) Competitivo reversível
B) Competitivo irreversível.
C) Não competitivo
D) misto
E) alostérico