RESUMÃO BIOQUIMICA

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RESUMÃO BIOQUIMICA
Enzimas
 Enzima é uma função específica das proteínas, onde fazem a catalisação das reações químicas, elas agem de forma a diminuir a energia, fazendo com que a reação se inicie precisando de uma quantidade menor de energia fazendo assim com que sua reação metabólica seja mais rápida e mais eficaz.
Apenas uma pequena porção da enzima (cerca de 3-4 aa) está envolvida na catálise. 
A região que contém os resíduos catalíticos, que se liga ao substrato e desempenha a 
reação, é denominada de centro ativo. 
Algumas enzimas podem ter centros onde se ligam cofatores, e centros alostéricos 
onde se ligam moduladores (enzimas alostéricas regulatórias). 
As enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos (modelo 
chave-fechadura e modelo encaixe induzido). 
A enzima possui um centro ativo que se combina com o composto que irá sofrer a 
ação enzimática. Esse composto é chamado de substrato. A enzima reage com o 
substrato de maneira específica, originando os produtos. Além disso, a enzima é 
regenerada, não sendo consumida na reação
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios, o mais importante foi estabelecido pela IUB e estabalece 6 classes: 
- Oxidorredutases: Catalisam reações de óxido-redução, removendo átomos de 
hidrogênio e adicionando átomos de oxigênio. Ex.: desidrogenase, oxidase. 
- Transferases: Catalisam transferências de grupos funcionais (amina, fosfato, acil, 
etc), transferindo grupos metil. Ex.: metiltransferase, transaminases. 
- Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise, quebrando lipídios e proteínas. Ex.: 
lipases, proteases. 
- Liases: Catalisam quebra de ligações duplas, removendo CO2. Ex.: descarboxilase, 
dehidratases. 
- Isomerases: Catalisam isomerizações, convertendo formas cis e trans. Ex.: cis-trans 
isomerase, epimerases. 
- Ligases: Catalisão as reações de formação de ligações, combinando dois grupos. 
Ex.: sintatese
Fatores que são capazes de alterar a atividade das enzimas (e consequentemente a 
velocidade das reações por elas catalisadas): 
- temperatura: a velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura até 
que seja atingida a velocidade máxima. A partir desse momento, a velocidade da 
reação começa a decrescer, o que pode ser explicado pelo início da inativação das 
enzimas pela temperatura. 
- pH: cada enzima possui um pH ótimo de atividade (onde sua atividade é máxima), 
para a maioria das enzimas ele está entre 4,5 e 8,0. 
- concentração de substrato e enzima: Levando-se em conta a concentração das 
moléculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação, 
seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as 
enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade 
da reação decai gradativamente. Quando aumentamos a concentração do substrato, a 
velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no 
sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, 
pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas.
Tipos de inibição enzimática:
- Reversível competitiva: inibidor não se liga no centro ativo. Varia o soluto. Velocidade 
máxima permanece. 
- Reversível não-competitiva: inibidor não se liga no centro ativo. Diminui a velocidade 
máxima. Km permanece inalterado. 
- Inibição irreversível: inibidor se liga permanente a enzima. 
PEPTIDEOS
São polímeros compostos de aminoácidos ligados entre si por ligações amida, chamadas de ligações peptídicas
Ligação peptídica
 Reação com perda de uma molécula de água (desidratação)
 Ligação entre o grupamento ácido carboxílico e o grupamento amino dosaminoácidos
 Perda da hidroxila do grupamento carboxílico e perda de um átomo de hidrogênio do grupamento amino
 Formação de resíduos de aminoácidos
CLASSIFICAÇÃO
Oligopeptídeo
2 aminoácidos.....................dipeptídios
3 aminoácidos.....................tripeptídios
4 aminoácidos................tetrapeptídios
 Polipeptídeo
+ de 10 aminoácidos........polipeptídios
Reação envolvendo a glutationa
Nos eritrócitos, o peróxido de hidrogênio (H2O2) oxida o ferro da hemoglobina para a forma férrica (Fe+3) produzindo a metaemoglobina que é incapaz de ligar o oxigênio
 A glutationa protege contra a formação de metaemoglobina pela redução do H2O2 e formação de água
Peptídios de importância biológica
Vasopressina- hormônio antidiurético
Efeitos sobre os rins – antidiurético – estimula os rins a reter água
Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino
Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação
Desempenha um papel durante a lactação
Regulação da lactação
O processo de sucção inicia um impulso nervoso que estimula a produção de ocitocina no hipotálamo e a sua liberação pela pituitária posterior
2 E 3) A percepção e o som do bebê no momento da amamentação também causa a liberação de ocitocina. 
4) A ocitocina causa a contração das células mioepiteliais da glândula mamária promovendo a saída do leite
5) A prolactina liberada pela pituitária anterior estimula a síntese do leite 
Glucagon 
hormônio peptídico - 29 Aa 
produzido pela células das ilhotas do pâncreas
EFEITOS FISIOLÓGICOS Visam a glicemia
Degradar o glicogênio
Sintetizar glicose 
Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo
AMINOÁCIDOS
São moléculas orgânicas formadas a partir da ligação
peptídica entre 2 aminoácidos, sendo sua estrutura
constituída de diferentes combinações entre apenas 20
aminoácidos resultando em moléculas com ampla diversidade
funcional
COMPOSIÇÃO QUÍMICA
Formadas por C, H, O , Ne ocasionalmente enxofre e ferro.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos essenciais: Aminoácidos que o corpo não produz,
necessitando de ingestão através da dieta.
Aminoácidos não-essenciais: o corpo é capaz de sintetizá-los sozinho.
Aminoácidos condicionalmente essenciais: são aqueles que desenvolvem
a função de essenciais sob certas circunstâncias clínicas. Ex: Glutamina.
AMINOÁCIDOS COM PAPEIS ESPECIALIZADOS
- Tiroxina -Tem como aminoácido precursor a Tirosina. É chamado
de tetraiodotironina ou T4. A sua função é estimular o metabolismo
basal das células.
Homocisteína -Tem como aminoácido precursor a Metionina. Em
excesso é capaz de lesionar o revestimento endotelial das artérias e
promover a formação de trombos, sendo relacionada a DCV.
Ornitina -Tem como aminoácido precursor a Arginina. Tem ação
relacionada ao mobilização das gorduras corporais, esti mulo ao sistema
imune, regeneração hepática e atividade anabólica associada a elevação
do hormônio do crescimento
-GABA Tem como aminoácido precursor a Arginina. É o principal inibidor
do sistema nervoso central de mamíferos. (sedação)
-Histamina Tem como aminoácido precursor a Histidina. É uma
substancia vasodilatadora envolvida em respostas imunológicas. (edema,
vermelhidão, inchaço).
-Dopamina Tem como aminoácido precursor a Fenilalanina e a Tirosina.
Éum neurotransmissor muito importante, atua no controle do movimento,
memória e sensação de prazer
- Lisina Aminoácido que auxilia na formação do colágeno. Participa na
absorção do cálcio e é importante para a formação óssea.
-Metionina Aminoácido precursor da cisteína, cistina, taurina, carnitina
colina e melatonina; participa da biossíntese de DNA eRNA.
-Triptofano A minoácido precursor da serotonina; estimula a secreção do
hormônio do crescimento juntamente com a lisina, carnitina e colesterol
-Leucina, Isoleucina e valina Todos estes 3 aminoácidos são chamados
aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções
importantes na síntese das prote ínas e atuam como fonte de energia
durante os exercícios.
- Histidina Aminoácido que auxilia na manutenção da constância do pH
sanguíneo, também é associado a respostas alérgicas.