Bioquimica da carne

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Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro - UNIRIO 
Centro de Ciências Biológicas e da Saúde - CCBS 
Escola de Nutrição - EN 
Departamento de Ciência de Alimentos – DTA 
Bioquímica de alimentos 
Maria Gabriela Bello Koblitz 
Bioquímica da Carne 
INTRODUÇÃO 
Transformação do músculo em carne 
carne de caça X carne de açougue/supermercado 
Conjunto de transformações bioquímicas 
Instalação do rigor mortis 
Impede o consumo do produto – principal defeito: dureza 
Resolução do rigor mortis 
Melhoria da qualidade sensorial - maciez 
1. Estrutura do Músculo 
Conhecimentos Básicos – Informações preliminares 
Dois tecidos principais – muscular e conjuntivo 
armazena glicogênio como fonte de energia 
Tecido Conjuntivo 
Colágeno e Elastina 
Tecido muscular 
Músculo esquelético estriado, cardíaco e liso 
Fibras vermelhas, brancas e intermediárias 
Células (Fibras) Musculares - Altamente especializadas 
Membrana plasmática = SarcolemaTúbulos T (impulsos nervosos) 
Retículo Sarcoplasmático – vesículas que controlam os níveis de Ca+2 
Proteínas responsáveis pela contração: miofibrilas – miofilamentos 
ACTINA: filamentos finos 
MIOSINA: filamentos grossos 
 2. Contração/Relaxamento Muscular 
 
 
 
 
 
 
 
Estímulo nervoso: liberação de Ca+2 para dentro da célula 
Miosina – Atividade de ATPase – hidrólise de ATP 
Actina + Miosina = Actino-miosina 
Deslizamento dos miofilamentos  redução do tamanho do sarcômero 
= Contração muscular 
 
Fim do impulso nervoso  retículo sarcoplasmático recolhe Ca+2 
Fim da atividade de ATPase  acúmulo de ATP 
Fim do complexo actino-miosina = músculo em repouso 
No músculo em repouso: ATP 
impede a ligação da actina com a 
miosina 
SÍNTESE DE ATP 
1. Respiração celular – mitocôndrias = ATP + CO2 + H2O 
2.Glicólise – citoplasma: acontece na ausência de O2 
gera: ATP + ácido lático 
No animal vivo: ácido lático  fígado: re-síntese de glicose 
Fosfocreatina 
Cinase 
1. ADP + Fosfocreatina  ATP + creatina 
Adenilato 
cinase 
2. 2ADP  ATP + AMP 
REGENERAÇÃO DE ATP 
“Colapso Circulatório” – fim do transporte de gases e substâncias 
pelo sangue 
Conseqüência 
fim do aporte de O2 – consumo do glicogênio do músculo via 
glicólise: produção de ATP e ácido lático – queda (acidificação) do 
pH 
Porém - Atividade de ATPase sarcoplasmática não cessa: lise 
(CONSUMO) de ATP 
Transformações Bioquímicas Post Mortem 
Transformação do Músculo em Carne 
1. Instalação do Rigor Mortis 
Fim do ATP – nada mais separa actina de miosina 
combinação entre actina e miosina de forma irreversível 
Complexo actino-miosina = Rigidez Cadavérica 
Rigor Mortis 
Fim da síntese de ATP – 2 possibilidades: 
a) fim do glicogênio armazenado 
b) pH < 5,5 – paralização das enzimas da glicólise 
Observação Importante 
Em animais saudáveis, o rigor mortis coincide com o menor valor de 
pH do músculo (em torno de 5,4) 
No entanto, o rigor depende apenas da ausência de ATP e ocorrerá 
independente do valor de pH do músculo 
2. Resolução do Rigor Mortis 
Maturação da Carne X Carne Maturada 
Alterações de textura 
No rigor = extrema dureza; após a resolução = maciez e mastigabilidade 
Causas 
1. pH ácido 
Desnaturação das proteínas miofibrilares (actino-miosina) 
2. Ação de proteases endógenas 
CALPAÍNAS 
Ação sobre as proteínas da linha Z = colapso do sarcômero 
Ativadas por Ca+2; controladas pela Calpastatina (inibidor específico) 
Antigamente – Catepsinas 
lisossomais, ação sobre actina e miosina 
Outras Alterações da Carne Maturada 
Alterações de sabor 
Transformação de AMP para IMP ou GMP – agentes de sabor 
Produção de hipoxantina (degradação de IMP) – sabor amargo – mais 
comum em pescado 
Alterações da cor 
Mioglobina 
Oximioglobina = vermelha brilhante 
Desnaturação da globina = metamioglobia – vermelha escuro 
Carne cozida = marrom – metamioglobina + Reação de Maillard 
 
Tempo para instalação do Rigor 
Frango: menos de 30 min. 
Peru: menos de 1 hora 
Suínos: entre 25 min. e 3 horas 
Bovinos: entre 6 e 12 horas. 
Acidificação 
Até 24 horas 
mais rápida em suínos 
pH volta à neutralidade durante a 
resolução 
liberação de aminas 
Acidificação 
Auxilia a conservação post mortem 
(contaminação microbiana) 
Auxilia a resolução do rigor 
Resolução 
sob refrigeração (até -1,5ºC) 
controle microbiológico 
retarda a velocidade das 
transformações bioquímicas 
Congelamento 
paraliza as transformações 
Carnes Defeituosas 
Causas ante mortem 
Alterações ligadas ao Estresse 
Fatores de Estresse 
Temperatura e Umidade 
Jejum prolongado 
Luz e Barulho 
Medo 
Exercício físico 
1. Carnes DFD: Dark; Firm; Dry 
bovinos, suínos e ovinos 
Estresse pré-abate = consumo do glicogênio 
Rigor sem acidificação do pH 
Aumento da CRA 
não reflexão da luz - dark 
pior resolução do rigor – firm 
não exudação – dry 
Pela alta CRA – pode ser industrializada; 
alta contaminação microbiana (pH pouco ácido) 
2. Carnes PSE: Pale; Soft; Exsudative 
[suínos selecionados para carne magra] 
Rápido consumo do glicogênio pós-abate 
redução extrema de pH na carne ainda quente 
 desnaturação e insolubilização das proteínas 
Redução da CRA 
reflexão da luz - pale 
liberação da água - soft 
exudação - exsudative 
carne descartada – não serve para industrialização nem para 
comercialização 
7,2 
7,2 
Suíno 
Peito de frango 
A - DFD 
B - PSE 
C - Normal 
Carneiro 
Encurtamento pelo frio 
bovinos e ovinos 
Causa: temperatura baixa (inferior a 8 – 10ºC) antes da instação do rigor 
Frio  paraliza as proteínas de transporte do retículo sarcoplasmático 
Liberação de Ca+2 e inativação do sistema de recolhimento 
Alta concentração de Ca+2  ativação da miosina = contração muscular 
Conseqüência: Contração muito intensa  difícil resolução do rigor 
Carne muito dura 
Controle: não resfriar abaixo de 10ºC até 10h após a sangria. 
Causas post mortem 
Rigor do Descongelamento 
Causa: congelamento antes do Rigor  paraliza as transformações 
bioquímicas + formação de cristais de gelo 
Conseqüência: Após descongelamento 
rompimento do retículo sarcoplasmático 
liberação de Ca++ = ativação da miosina = contração intensa 
Controle: descongelamento lento 
reduz a velocidade das transformações