Estrutura e Níveis Proteicos

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Proteínas: 
Polímero de unidades monoméricas denominadas Aminoácidos 
 
Estrutura: 
1. Um carbono quiral central (alfa); 
2. Um grupamento carboxílico (COOH); 
3. Um hidrogênio; 
4. Um grupamento amina (NH2); 
5. Uma cadeia lateral/radical. 
 
 
 Para formar a estrutura da proteína, os aminoácidos são ligados 
através de ligações peptídicas. 
 
Ligação peptídica: é covalente e extremamente forte e estável, não se 
quebra facilmente. Formam os peptídeos (cadeias pequenas de 
aminoácidos que possuem função) e, mais tarde, polipeptídios. 
 Possuem duas extremidades: N-terminal (termina com a amina) 
e C-terminal (termina com a carboxila). 
C-Terminal N-terminal 
 Há produção de água na formação da ligação peptídica. 
 É a ligação entre o carbono do COOH e o nitrogênio do nh2. 
Alguns peptídeos biologicamente importantes: hemoglobina, enzimas, 
actina e miosina, trombina e fibrina. 
 
 
 
Ponto isoelétrico: 
 As proteínas são moléculas eletricamente carregadas e pode haver 
a influência do PH sobre a distribuição dessas cargas. 
 Os dois grupos dos aminoácidos, amina e carboxila, são 
passíveis de sofrer protonação (adição de H) e desprotonação 
(retirada de H). 
 
 
A figura demonstra as etapas de ionização em que podem ser 
encontrados os aminoácidos: 
 1. Forma positivamente carregada. 
 2. Forma eletricamente neutra. Note que existe uma 
densidade de carga negativa e uma densidade de carga positiva sobre 
a molécula, conferindo carga total nula. Essa forma também é 
denominada Isoelétrica ou Zwitteriônica. 
 3. Forma negativamente carregada 
 
 
 
 
 
 
 
 
Níveis estruturais proteicos: 
 
1. Estrutura primária: Apenas à sequência 
linear de aminoácidos. Apenas 1 cadeia 
peptídica 
 Codificado por códons (3 bases 
nitrogenadas) unidos por tradução proteica. 
2. Estrutura secundária: 
 Influência do tamanho e polaridade. 
 Forma várias cadeias peptídicas, se preocupando com os 
aminoácidos que estão próximos. 
 Pode ser A-hélice ou B-pregueada. 
o Conformação alfa-hélice: 
caracterizada por um arranjo 
tridimensional em que a 
cadeia polipeptídica assume 
conformação helicoidal ao 
redor de um eixo imaginário. 
(Roxo na imagem) 
o Conformação beta: ocorre quando a cadeia polipeptídica 
estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a 
lado. (Amarelo na imagem) 
 
3. Estrutura terciária: 
 Estruturas tridimensionais, enoveladas, bem compactadas pelas 
chaperonas. 
 Determina a função da proteína! 
 União de A-hélices e B-pregueadas de forma tridimensional, 
 Cadeia lateral mantem estrutura ---- atração e repulsão das 
cargas. 
4. Estrutura quaternária: 
 Hemoglobina é um importante exemplo de estrutura 
quaternária! 
 hidrofobicidade, interações de Van der Waals, ligação de 
hidrogênio e pontes iônicas mantém a estrutura. 
 Diferencia-se da terciária pela quantidade de cadeias peptídicas. 
 Estrutura complexa para desempenhar função específica.