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Exercícios ENZIMAS
1)Qual das afirmativas abaixo sobre reações catalisadas por enzimas NÃO é verdadeira?
	A.
	as enzimas formam complexos com seus substratos.
	B.
	as enzimas abaixam a energia de activação das reações químicas.
	C.
	as enzimas mudam a Keq das reações químicas.
	D.
	muitas enzimas mudam ligeiramente de forma quando o substrato se liga.
	E.
	as reações ocorrem no "sítio ativo" das enzimas, local em que uma orientação 3D precisa dos aminoácidos é importante para a catálise.
2) Qual dos gráficos abaixo mostra o comportamento da velocidade de reação em função da concentração do substrato para uma  enzima alostérica, em presença e em ausência de um inibidor alostérico?
A. 1
B. 2
C. 3
D. 4
E. Nenhum dos gráficos.
3) As enzimas: 
	A. 
	são compostas primariamente por polipeptídeos, que são polímeros de aminoácidos.
	B. 
	podem conter grupos prostéticos ligados, tais como íons metálicos, que participam da reação enzimática.
	C. 
	têm estruturas definidas.
	D. 
	ligam seus substratos no sítio ativo.
	E. 
	Todas as afirmativas acima são verdadeiras.
4) Interpretando uma curva de cinética enzimática em forma de S 
	
	O gráfico mostra o comportamento da velocidade de reação em função da concentração de substrato para...
A. uma enzima com um inibidor competitivo.
B. uma enzima com um inibidor não-competitivo.
C. uma enzima alostérica
D. enzima com um inibidor acompetitivo.
E. duas enzimas competindo pelo mesmo substrato. 
5) Interpretando o patamar de uma curva de cinética enzimática 
	
	No gráfico da velocidade de reação em função da concentração de substrato, a razão pela qual a curva atinge um patamar (não aumenta mais quando a concentração de substrato aumenta) é que:
A. o sítio ativo está saturado pelo substrato.
B. um inibidor competitivo está presente.
C. um inibidor não-competitivo está presente.
D. a enzima alostérica está bloqueada na conformação inativa.
E. todo o substrato foi convertido em produto.
6) Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela.
7) Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos.
8) Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e pH para uma enzima funcionar?
9) Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato, para explicar a especificidade?
10) Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes.
11) O que são metaloenzimas e isoenzimas?
12) Enzimas que atuam em pH alcalino sobre gorduras, em pH neutro sobre carboidratos e em pH ácido sobre proteínas podem ser encontradas, respectivamente:
a) No pâncreas, na boca e no estômago;
b) No pâncreas, na vesícula biliar e no estômago;
c) Na vesícula biliar, na boca e no duodeno;
d) Na boca, no pâncreas e no estômago;
e) No pâncreas, na boca e no duodeno.
13) Catalisadores orgânicos são compostos químicos que interferem na velocidade das reações metabólicas do organismo. Pergunta-se: O que é pepsina? Qual a sua função?
14) O homem não é capaz de digerir a celulose ingerida na alimentação. No entanto, os ruminantes são capazes de digerir os vegetais ingeridos, por quê:
a) No rúmen existem glândulas capazes de produzir enzimas que hidrolisam a celulose;
b) A celulose é digerida exclusivamente por enzimas existentes na saliva desses animais, com as quais a celulose entra em contato durante os períodos prolongados de ruminação;
c) A digestão da celulose é conseqüência exclusiva da maceração das folhas, devido a sua permanência prolongada nas câmaras gástricas;
d) Os alimentos são misturas com bactérias simbióticas produtoras de enzimas que hidrolisam a celulose;
e) A digestão é conseqüência, exclusivamente, da ação das enzimas produzidas por helmintos que parasitam geralmente o intestino dos ruminantes.
15) As enzimas de restrição
a) Quebram ligações fosfodiester somente em posições opostas na fita dupla de DNA
b) Atuam especificamente sobre seqüências de bases com repetições em tandem.
c) Reconhecem sítios palindrômicos e retiram bases das duas fitas do DNA.
d) Ligam-se a sítios com espaçamento regular ao longo do DNA.
e) Clivam as duas fitas de DNA dentro de sítios palindrômicos.
16) Definir constante de Michaelis-Mentem (KM) e mostrar a relação entre seu valore a afinidade da enzima pelo seu substrato. 
17) Definir enzima, substrato e sítio ativo.
18) Definir inibidor competitivo e não-competitivo. Mostrar num gráfico (Vo x [S]) os resultados de uma inibição competitiva e noutro uma inibição não-competitiva, em comparação a uma curva obtida na ausência de inibidores.
19) Caracterizar enzima alostérica. Definir sítio alostérico e modulador (efetuador) alostérico (positivo e negativo).
20) Temperatura e pH podem interferir na atividade enzimática? Justifique a sua resposta.
21) Examinando as estruturas do amido e da celulose, é possível fazer uma hipótese explicativa para o fato de a celulose não ser um nutriente para o homem? Justifique.
22) É vantajoso o uso de enzimas em transformações bioquímicas? Justifique.
23) - Explique a teoria da chave-fechadura.
24) - Diga quais os fatores que influenciam a ação das enzimas.
25) - Explique como cada fator citado na questão anterior atua na ação da enzima com seu 
respectivo gráfico. 
26) Considerando-se a definição de enzimas, assinale a alternativa correta:
I - São catalisadores orgânicos, de natureza proteica, sensíveis às variações de temperatura.
II - São substâncias químicas, de natureza lipídica, sendo consumidas durante o processo químico.
IIl - Apresentam uma região chamada centro ativo, à qual se adapta a molécula do substrato.
a) apenas a afirmativa I é correta.
b) apenas as afirmativas II e III são corretas.
c) apenas as afirmativas I e III são corretas.
d) todas as afirmativas são corretas.
e) nenhuma afirmativa é correta.
27) Quanto às enzimas, pode-se dizer que:
a) são proteínas com função de catalisadores químicos orgânicos que aumentam a velocidade das reações químicas viáveis.
b) são substâncias altamente específicas que atuam sempre sobre um determinado substrato, como se fosse um sistema chave-fechadura.
c) após a reaçâo continuam quimicamente intactas.
d) sua atividade depende da temperatura e do pH do meio.
e) todas as frases estão corretas.
28) Sobre as enzimas, está errado dizer que:
a) são todas proteínas que podem ou não estar associadas a moléculas de outra natureza.
b) agem acelerando reações químicas que normalmente se processariam muito lentamente.
c) independentemente da temperatura ou do pH do meio, uma vez unidas ao substrato sobre o qual agem, as enzimas exercem sua função.
d) há enzimas que agem mais rapidamente do que outras.
e) é possível anular ou diminuir a atividade de uma enzima.
29) Assinalar o item que melhor se ajusta à conceituação das enzimas:
a) Reagem irreversivelmente com o substrato.
b) São consumidas no processo de aceleração de reações químicas entre outras substâncias.
c) São catalisadores de natureza mineral.
d) São catalisadores inespecíficos de natureza orgânica.
e) São biocatalisadores específicos de natureza orgânica.
30) As enzimas são:
a) carboidratos.
b) lipídios.
c) fosfolipídios.
d) proteínas.
e) ácidos graxos.
31) Uma propriedade das enzimas que se evidencia através do diagrama acima é: 
a) apresentar natureza proteica. 
b) acelerar a velocidade das reações.
c) exigir pH apropriado para agir.
d) participar em reações reversíveis.
e) atuar sob determinadas temperaturas.
32) Considere o seguinte esquema em que as letras representam substâncias químicas e os números representam enzimas que catalisam reações de transformações.
Qual das seguintes afirmações é uma hipótese lógica derivada da análise do esquema?
a) A enzima 4 é a mais importante da série .
b) Se uma substância destruir a enzima 3 todas as reações cessarão.
c) Se a enzima 1 for removida B será formada a partir de A, mas a reação reversa não ocorre.
d) Quando a substância A for sintetizada não há necessidade da formação de B.
e) A substância C será acumulada após a remoção da enzima 3.
33) Assinale o gráficoque melhor representa o efeito da concentração do substrato x velocidade inicial de uma reação catalisada por uma enzima.
Respostas:
1) C
Comentário:As enzimas NÃO alteram a constante de equilíbrio da reação. Keq depende apenas da diferença de nível de energia entre reagentes e produtos. 
2) A
Comentário: Sem inibidor → À medida que a concentração do substrato é aumentada, o substrato se liga à enzima e desencadeia a mudança de conformação da enzima para a forma ativa. Na presença de inibidor, uma concentração mais elevada de substrato é necessária para mudar a conformação para a forma ativa. Entretanto, uma vez atingida uma concentração de substrato suficientemente alta para promover à passagem à forma ativa, o substrato se liga cooperativamente (daí a curva em forma de S), e atinge-se a mesma velocidade máxima observada sem inibidor. 
3) e
4) c
Comentário: Enzimas com múltiplas subunidades têm estrutura quarternária. Uma das conseqüências de ter múltiplas subunidades é o fato de que cada subunidade catalítica tem seu próprio sítio ativo. Isso significa que uma enzima com estrutura quarternária pode ligar mais de uma molécula de substrato. Alosteria significa "forma diferente". Enzimas alostéricas mudam de forma entre uma forma ativa e outra inativa como resultado da ligação dos substratos no sítio ativo ou de moléculas regulatórias em outros sítios. No caso mais simples de enzima alostérica com uma forma ativa e uma inativa, a variação da velocidade da reação com o aumento da concentração do substrato é tipicamente uma curva em forma de S.
5) a
Comentário: Em baixas concentrações de substrato, a velocidade da reação aumenta rapidamente à medida que aumenta a concentração de substrato porque há muita enzima livre para ligar o substrato presente. Em concentrações elevadas de substrato, a velocidade da reação atinge um patamar pois os sítios ativos da enzima começam a ficar saturados com moléculas de substrato (complexo ES), e não há mais enzima livre para ligar outras moléculas de substrato.
6) Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a catálise biológica, além de reguladora dessas reações, por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
7) Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente a enzima.
8) Para que ocorra uma reação enzimática, o ambiente deve apresentar-se com temperatura entre 36-42°C, o pH em torno de 7,4 (neutro) e em uma pressão de 1 atm.
9) Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido.
10) Reversível, quando a inibição ocorre e depois se desfaz. Irreversível, quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida. Competitiva, quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima, não permitindo que ela reaja com seu substrato. Não competitiva, quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo, anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo, quando o inibidor se liga diretamente a enzima e ao seu substrato ao mesmo tempo.
11) Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação.
12) A
13) É uma enzima proteolítica. Ela hidrolisa proteínas na cavidade gástrica.
14) D
15) E
16) A constante de Michaelis-Mentem, sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima, a Vmax. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato, da forma:
Menor KM, maior afinidade.
Maior KM, menor afinidade
17) Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas, com atividade intra ou extracelular, e que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, em sua ausência, provavelmente não ocorreriam. As enzimas transformam uma substância, o substrato, em outra, o produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Ou seja, em geral, uma enzima catalisa apenas um tipo de reação química.
Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura. 
O sítio ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente.
18) Os inibidores competitivos são aqueles parecidos com o substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima. 
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não são semelhantes ao substrato e, então, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto. 
19) Enzimas alostéricas são as enzimas que possuem uma região separada daquela em que é ligado o substrato, onde pequenas moléculas regulatórias, os moduladores ou efetores, podem ser ligados e modificarem a atividade catalítica destas enzimas.
O sítio alostérico, presente na região da molécula de algumas enzimas, não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga à pequenas moléculas causa mudança no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.
Os efetuadores alostéricos se ligam ao sítio alostérico da enzima, podendo o modulador (efetor) alostérico aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
20) A elevação da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da reação diminui devido a desnaturação da enzima (quando a enzima perde suas propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura característica, a temperatura ótima, na qual a velocidade da reação catalisada é a máxima possível e sem a ocorrência de desnaturação.
Cada enzima tem seu pH ótimo específico de atuação, onde sua atividade será máxima. Para a maioria das enzimas, o pH ótimo está próximo de 7, ou seja, do neutro. Alterações extremas de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas, assim como alterações mais leves de pH podem causar a dissociação de enzimas oligoméricas.
21) Apesar de ser um polissacarídios da glicose, a celulose, principal elemento estrutural das plantas, não pode ser digerida pelo homem por conter ligações químicas que resistem ao ataque das enzimas do sistema gastrintestinal, por terem moléculas com ligação glicosídica, que dá á molécula uma estrutura espacial linear, formando fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
22) Sim. Enzimas, pois em transformações bioquímicas:
- Diminuiem a energia de ativação, causando altas velocidades de reação.
- São bastante específicas.
- São sintetizadas pelas próprias células.
- Tem concentração e atividade ajustáveis, permitindo ajuste fino do metabolismo aoambiente celular.
Essa teoria se refere na especificidade enzima-substrato, o qual possibilita o encaixe perfeito entre a enzima e seu substrato. 
23) Alguns exemplos são; Temperatura, pH e concentração.
25)
Toda enzima possui uma temperatura ótima, ou seja, uma temperatura em que ela atua mais intensamente. Lembrando que ao assar uma carne (proteína submetida a intenso calor) as proteínas da carne sofrem desnaturação, porém ela não perde seu valor nutricional pois o nosso organismo utiliza o aminoácido. 
As enzimaspossuem um pH ótimo, que varia de uma enzima para outra. Ex: a pepsina produzida no estômago atua nas proteínas com um ph=2; a tripsina produzida no pâncreas e lançada no duodeno degrada proteína que não foram degradadas no estomago com ph=8. 
A concentração do substrato também influencia na velocidade das reações biológicas catalisadas por enzimas. Ela não provoca alteração na molécula da enzima. 
26) C
27) E
28) C
29) E
30) D
31) B
32) E
33) D