Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Enzimas
João Carlos Marques Ponte
Os sistemas vivos são formados por uma 
enorme variedade de reações 
bioquímicas, e quase todas elas são 
mediadas por uma série de 
extraordinários catalisadores biológicos 
ENZIMAS
• A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo
homem há milhares de anos
– Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;
– Fabricação de pão.
• No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma
vez que o conhecimento do modo de ação dos
catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.
Enzimas
Histórico das Enzimas
1700 - Estudos da digestão de carnes por secreções do estômago.
1833 – Foi descoberto a conversão do amido em açúcar pela saliva.
1850 - Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de açúcares em
álcool.
1878 - Foi cunhado o nome "enzima", "en" = dentro e "zyme" = levedura.
1897 – Descobriu-se que extratos de levadura podiam converter o açúcar em álcool, 
e que fermentos eram moléculas.
1926 – Cristaliza-se a primeira enzima, a urease, e demonstra-se que a atividade
enzimática é uma característica de moléculas definidas.
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar
reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma
reação química sem interferir no processo;
Proteínas notáveis, altamente especializadas – Possuem alto
grau de especificidade com seus substratos;
Poder catalítico extraordinário - Muito maior do que
catalisadores sintéticos;
Enzimas
Aceleram reações químicas em condições suaves de 
temperatura e pH;
São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica 
- Atuando de forma organizada catalisam centenas de 
reações do metabolismo celular que degradam as 
moléculas dos nutrientes e conservam suas energias;
Doenças ocorrem quando elas estão ausentes do 
organismo ou são defeituosas.
Enzimas
Enzimas
 As enzimas realizam reações catalíticas e transformam
moléculas umas nas outras
 Os organismos biológicos são ricos em enzimas e as
enzimas funcionam também fora dos organismos
biológicos → biotecnologia!
 A multiplicidade de função se dá pela interação
tridimensional formada (modelo chave-fechadura) por
interações não-covalentes a partir de uma série de
aminoácidos ligados covalentemente (ligação peptídica)
Exemplo de ação Enzimática
Cada uma das proteínas produzidas por seres vivos e capazes de catalisar reações
químicas relacionadas com a vida
Enzimas – Específicas para seu substrato
Formas rígidas
E e S se deformam, para otimizar 
o encaixe
Emil Fisher, na década de 1950, propôs o 
modelo chave-fechadura para expli-car o 
reconhecimento (especificidade) do 
substrato pela enzima. Nesse modelo, o sítio 
ativo da enzima é pre-formado e tem a 
forma complementar à molécula do 
Substrato, de modo que outras moléculas 
não teriam acesso a ela.
No entanto, o modelo chave-fechadura não 
explica a interação das enzimas com 
inibidores e análogos dos substratos.
Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o 
modelo de encaixe induzido, no qual o 
contacto com a molécula do substrato induz 
mudanças conformacio-nais na enzima, que 
otimizam as intera-ções com os resíduos do 
sítio ativo. Esse é o modelo aceito hoje em 
dia.
Enzimas – Específicas para seu substrato
Exemplos de Ação Enzimática
Decomposição do H2O2
H2O2 H2O O2+
Catalase
Exemplos de Ação Enzimática
Poucas moléculas de E são capazes de catalisar a conversão de milhares de 
moléculas de S a P
E + S E + P
1 molécula de Catalase
decompõe
5 000 000 de moléculas de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Energia de Ativação
A ocorrência de uma reação química está obrigatoriamente relacionada com o
contato entre as moléculas reagentes e a uma energia mínima necessária. Esta energia
mínima para a ocorrência da reação é chamada de energia de ativação.
A formação dos produtos a partir dos reagentes é um processo gradual em que as
ligações dos reagentes são quebradas em paralelo com a formação das ligações dos
produtos.
Um Catalisador diminui a barreira energética criando percursos alternativos da 
reação para formação do estado de transição.
Energia de ativação ou barreira 
energética:
quantidade de energia que é 
preciso fornercer aos reagentes 
para a reação ocorrer
Estado de transição ou 
complexo ativado:
forma molecular inter-
mediária entre o reagente e o 
produto, existe somente no 
alto da barreira energética. 
É altamente instável.Progresso da reação
En
er
gi
a
Estado de transição
Reação não 
catalisada
Reação 
catalisada
Energia 
de 
ativação
Substrato (S)
Produto (P)
Variação de energia ao longo de uma reação
• Agente antibacteriano natural encontrado nas lágrimas
• Peptideoglicano da parede de bactérias é seu substrato
• Constituinte da parede microbiana que protege da lise osmótica
– Enzima rompe ligação glicosídica
A lisozima 
Sítio Ativo
Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície
tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato, que depois é
convertido em produto e, então, liberado da enzima.
Grupo Prostético
Para serem ativas, algumas enzimas requerem apenas seus resíduos de
aminoácidos. Outras requerem componentes químicos adicionais chamados
cofatores – Componente não-aminácido ou não-peptídico de uma proteína;
Um cofator pode ser um ou mais íons inorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+,
Mn2+, ou Zn2+,;
Coenzimas
Um cofator também pode ser uma molécula orgânica complexa, chamada
coenzima!
Cofatores: São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima.
Podem ser íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas (vindos em geral de
vitaminas)
Coenzimas – Vitamina B1
As vitaminas são compostos orgânicos indispensáveis ao crescimento e funções
normais dos animais superiores. Estas são classicamente divididas em
hidrossolúveis e lipossolúveis, sendo as vitaminas hidrossolúveis aquelas que
possuem função de coenzima ou fazem parte de moléculas de coenzimas.
Coenzimas – Outras Vitamina
Fatores que afetam a atividade enzimática
1. Condições do meio que afetam a estabilidade protéica
pH
temperatura
2. Tempo da reação
3. Concentração dos reagentes
a enzima
o substrato
co-fatore(s)
Vários são os fatores que afetam o funcionamento das enzimas como catalisadores. Alguns
desses fatores são decorrentes da natureza proteica das enzimas, como o efeito do pH e da
temperatura. Para se estudar o efeito isolado de um dos fatores acima, é necessário que todos
os outros fatores sejam mantidos fixos.
Fatores que afetam a atividade enzimática - pH
O pH ótimo de uma enzima reflete
variações no estado de ionização de
resíduos de aminoácidos do sítio ativo. A
enzima está pelo menos parcialmente
desnaturada em pHs afastados do pH
ótimo.
%
 a
ti
vi
d
ad
e
 e
n
zi
m
át
ic
a 
m
áx
im
a
pH ótimo=1,5 pH ótimo=6,8 pH ótimo=9,9
pH ótimo de algumas enzimas
• Temperatura
 temperatura dois efeitos ocorrem:
– A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria
das reações químicas;
– A estabilidade da proteína decresce devido a desativação
térmica.
• Enzima  temperatura
ótima para que atinja sua
atividade máxima
Fatores que afetam a atividade enzimática - Temperatura
Efeito da temperatura
Inibição da Atividade Enzimática
Um inibidor enzimático é qualquer substância capaz de
reduzir ou impedir uma reação enzimática, sendo essa
inibição de dois tipos:
COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e 
compete com o substrato pelo sítio ativo
NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais 
diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima 
livre ou ao ES, impedindo a reação.
Aspirina – Um Inibidor Enzimático
Enzymes are used all over your body!
Life Sciences-HHMI Outreach. Copyright 2009 President and Fellows of Harvard College
http://en.wikipedia.org/wiki/File:Digestive_system_diagram_en.svg
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6f/Major_digestive_enzymes.png/750px-Major_digestive_enzymes.png
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