RESUMO Proteína

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Nutrição Humana II, Prof. Rosa Virgínia Oliveira
Atividade de Consolidação do Conhecimento – ACC Semana 07
Aluna: Gabriella Oliveira G. Augusto.
1ª)	Após leitura das referências indicadas no Roteiro de estudo, responda com relação ás proteínas:
 
	
Função
	
Fontes
	
Classificação
	
Digestão
	
Absorção
	São funções das proteínas:
assumir o papel de enzimas, influenciando diretamente a aceleração de uma reação química;
movimentar músculos (realizado pela miosina e actina);
composição hormonal;
composição de anticorpos;
coagulação sanguínea;
transporte de oxigênio (feito pela hemoglobina). 
	 As proteínas de origem animal contêm todos os aminoácidos essenciais que nosso corpo precisa, como:
Carne de boi
Frango
Peixe
Leite
Ovos
Queijos
Já as proteínas de origem vegetal não são completas em aminoácidos essenciais e, por isso, precisam ser combinadas para suprir essa necessidade, como vegetais, grãos e oleaginosas. Porém, é possível combiná-los para garantir ao organismo as proteínas necessárias. 
Bom exemplo é o tradicional feijão com arroz. Individualmente, os grãos não possuem todos os aminoácidos essenciais. Mas, em conjunto, a necessidade é suprida.
Quem não come carne deve buscar alimentos vegetais que são ricos em proteínas, como soja e quinoa. 
Por fim, mesmo quem come carne deve prestar atenção ao consumo de proteína e adotar uma dieta variada, rica em alimentos de origem animal e vegetal.
	As proteínas são classificadas em três grupos principais: proteínas, simples, conjugadas e derivadas,
sendo que na natureza são encontrados apenas os dois primeiros grupos.
As proteínas simples ou homoproteinas,são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras
palavras, fornecem exclusivamente
uma mistura de aminoácidos por
hidrólise. São as proteínas que sofreram transformações enzimáticas nas células.
As proteínas Simples são classificadas de acordo com a sua solubidade, em albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, protaminas, histonas e escleroproteínas.
As proteínas conjugadas são
proteínas que por hidrólise liberam
aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
As proteínas conjugadas são classificadas de acordo coma natureza da parte não protéica em cromoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, glicoproteínas, fosfoproteínas e metaloproteínas.
As proteínas derivadas primárias são derivadas de processos brandos de decomposição que causam mudanças nas suas propriedades que podem ser classificadas em proteoses, peptonas e peptídeos;
	 - DIGESTÃO NO ESTÔMAGO
A digestão das proteínas iniciam no estômago onde a pepsina inicia o processo de digestão das proteínas, convertendo-as em proteoses, peptonas e outros polipeptíde A pepsina é a enzima péptica do estômago que possui uma importante capacidade de digerir colágeno, uma proteína albuminóide pouco afetada por outras enzimas digestivas. O colágeno é um importante constituinte do tecido conjuntivo celular das carnes.
- DIGESTÃO NO INTESTINO DELGADO
Ao entrar no intestino delgado provenientes do estômago, os produtos da degradação parcial das proteínas são atacados pelas principais enzimas proteolíticas pancreáticas: tripsina, quimotripsina, carboxipolipeptidase e proelastase. Tanto a tripsina como a quimotripsina clivam as moléculas de proteínas em pequenos polipeptídeos; a carboxipolipeptidase, então, libera aminoácidos individuais dos terminais carboxila dos polipeptídeos. A proelastase, por sua vez, é convertida em elastase, que então digere fibras de elastina, abundantes em carnes. Apenas uma pequena porção das proteínas é digerida completamente até seus aminoácidos constituintes pelos sucos pancreáticos. A maioria é digerida até dipeptídeos e tripeptídeos. 
O último estágio na digestão de proteínas no lúmen intestinal é feito pelos enterócitos que revestem as vilosidades do intestino delgado, especialmente no duodeno e no jejuno. Na membrana de cada microvilosidade encontram-se múltiplas peptidases que se projetam através das membranas para o exterior, onde entram em contato com os líquidos intestinais. Dois tipos de peptidases são especialmente importantes – aminopolipeptidase e diversas dipeptidases. Elas prosseguem na hidrólise dos maiores polipeptídeos remanescentes em tripeptídeos e dipeptídeos e de uns poucos aminoácidos. Estes tr ês últimos são facilmente transportados através da membrana microvilar para o interior do enterócito. Finalmente, no interior do enterócito, estão várias ou tras peptidases específicas para os tipos entre aminoácidos que ainda não foram hidrolisados. Quando hidrolisados, os aminoácidos são transferidos para o sangue.
	 As Proteínas não conseguem ser absorvidos em sua formanatural pela mucosa, precisam de digestão preliminar.
As proteínas, depois da digestão, são absorvidas através das membranas luminais das células do epitélio intestinal, sob a forma de dipeptídeos, tripeptídeos e alguns aminoácidos livres. A energia para esse transporte é suprida por mecanismo de cotransporte com o sódio. A maioria das moléculas de peptídeos ou aminoácidos se liga nas membranas da microvilosidade da célula com proteína transportadora específica que requer ligação de sódio para que o transporte ocorra. A energia do gradiente de sódio é, em parte, transferida para o gradiente de concentração do aminoácido ou peptídeo, que se estabelece pelo transportador. Isso é chamado de cotransporte (ou transporte ativo secundário) de aminoácidos epeptídeos. Alguns aminoácidos não usam o mecanismo de cotransporte com o sódio, mas são transportados por proteínas transportadoras da membrana especiais, do mesmo modo que a frutose é transportada por difusão facilitada.
Pelo menos cinco tipos de proteínas transportadoras para o transporte de aminoácidos e peptídeos foram encontradas nas membranas luminais das células do epitélio intestinal. Essa multiplicidade de proteínas transportadoras é necessária por causa da diversidade das propriedades químicas dos aminoácidos e peptídeos.