Estrutura e Função das Proteínas

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Proteínas
 Nas proteínas, o grupo N-terminal está ligado a o grupo C-terminal do outro aminoácido,formando uma ligação amídica (peptídica), sendo uma molécula de água eliminada durante o processo.
 As unidades aminoácidas de uma cadeia peptídicas são chamadas de resíduos de aminoácidos.
 As proteínas desempenham diversos papéis, dentre eles:
· Reguladora/Enzimática:Catalase.
· Transportadora: Hemoglobina.
· Motores moleculares: Actina e Miosina.
· Controle metabólico: Insulina e Glucagon.
· Proteção: Imunoglobulinas.
· Estrutural: Colágeno,Elastina e queratina.
· Reparação: Fibrina.
Conformação nativa de uma proteína refere-se a estrutura tridimensional na qual a proteína apresenta suas atividades biológicas naturais
· Classificação quanto ao número de aminoácidos
 (
Alice Souza 106
)Oligopeptídios são a junção de 4 até 50 aminoácidos.
Polipeptídios são formados por mais 50 resíduos de aminoácidos.
 As proteínas ricas em Aminas alifáticas ou Grupos aromáticos são relativamente insolúveis em água.
Estrutura primária é a sequência linear de aminoácidos que formam a cadeia peptídica, possuindo entre os resíduos apenas ligações peptídicas.
 Mesmo que o resultado da hidrólise de duas proteínas seja o mesmo, não é possível determinar que se trata da mesma proteína pois o tipo da proteína depende além dos aminoácidos usados, sendo importante determinar também sua ordem. 
 A Estrutura secundária apresentam interações do tipo Pontes de hidrogênio,que apesar de fortes quando comparada com outras ligações intermoleculares, são fracas quando comparadas com ligações químicas covalentes que compõe a estrutura primária.Assim, são facilmente destruídas pelo calor, num processo denominado Desnaturação.
Há dois tipos de estrutura secundária a α-hélice e a folha β pregueada. A α-hélice é uma estrutura cilíndrica formada pelo firme enrolamento da cadeia peptídica, apresentando o grupo carbonila de uma amida ligado através de uma ponte de hidrogênio ao hidrogênio da amida de uma ligação peptídica distante 4 resíduos na mesma cadeia, sendo a hélice enrolada para a direita(sentido horário) em quase todas as proteínas naturais. A folha β pregueada ocorre quando a ligação de hidrogênio ocorre entre cadeias diferentes, no qual as cadeias assumem disposição paralela ou antiparalela.
 A Estrutura terciária assume conformação tridimensional enovelada e biologicamente ativa. A estrutura terciária tridimensional é estabilizada por Ligações dissulfeto covalentes( entre duas Cisteínas),Pontes de hidrogênio(glutamina e serina), Pontes salinas (entre Glutamato e Lisina) e Interações hidrofóbicas ( entre Leucina,Valina e Fenilalanina).
A Estrutura quaternária é formada por um complexo ou reunião de duas ou mais cadeias peptídicas que são mantidas juntas, na maioria das vezes, por interações não covalentes, são classificadas em diméricas,triméticas e tetraméricas ( no caso da Hemoglobina) ou multiméricas.
 alguns peptídeos biologicamente ativos são a vasopressina e a gastrina.
As Proteínas Globulares apresentam-se enoveladas. a forma dessas proteínas facilita sua interação com a água, de maneira que são solúveis em meio aquoso, como as histonas e as hemoglobinas.
 As Proteínas Fibrosas são longas e desenroladas, apresentando-se como filamentos delgados em uma estrutura que dificulta a interação com a água, sendo portanto, insolúveis. São exemplos de proteína fibrosa a queratina, colágeno e fibrina.
 As Proteínas simples apresentam apenas aminoácidos como a ribonuclease e o quimotripsinogênio. Nas Proteínas conjugadas, além de aminoácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de Grupo Prostético como as lipoproteínas.
 A Anemia falciforme ocorre devido a troca do Ácido Glutâmico pela Valina.o ácido glutâmico apresenta radical R hidrofílico e ,portanto capaz de interagir com a água.Tal fato possibilita a difusão das moléculas de hemoglobina pelo hialoplasma da hemácia.Já a valina apresenta radical R apolar (hidrofóbico) e, portanto, incapaz de interagir com a água.Assim, no meio aquoso, as moléculas da hemoglobina siclêmica ligam-se pelos seus radicais R das valinas por meio de interações hdrofóbicas. Esses radicais interagem entre si para não interagir com a água.como as duas cadeias β apresentam valinas, cada molécula de hemoglobina se liga a duas outras formando cadeias alongadas.
 uma proteína possui a capacidade de atuar como tampão devido a propriedade anfótera dos aminoácidos que possuem em sua estrutura um grupo ácido carboxílico e um grupo básico amino. estas estruturas possuem função tamponante máxima quando atinge o seu PK. 
· Processos para a separação de proteínas
1) Cromatografia por Afinidade
A matriz porosa da coluna de cromatografia é derivatizada com um ligante que interage ou se liga a uma proteína específica de uma mistura complexa.A proteína de interesse será ligada seletiva e especificamente ao ligante, enquanto as outras fluem através da coluna por meio de uma alta concentração salina, desnaturação leve ou com uma forma solúvel do ligante.
2) Cromatografia por Troca Iônica
A fase estacionária possui uma carga (por exemplo positiva) que irá adsorver uma carga de sinal contrário a ela (negativa) enquanto as cargas de mesmo sinal irão se repelir.Esse experimento leva em consideração o PI das proteínas como exemplo a Albumina em ph 7,5 tem um PI de 4,8(está com carga negativa) a imunoglobulina que possui PI aproximado de 8 apresenta carga positiva. se a mistura for aplicadaem uma coluna com DEAE celulose em ph 7 a albumina irá aderir as cargas positivas da coluna,ao passo que as imunoglobulinas irá passar através dela.
3) Filtração em Gel
a cromatografia por filtração em gel, utiliza uma coluna de polímeros insolúveis, mas altamente hidratados, como a agarose ou a poliacrilamida.Esse processo depende da migração diferencial dos solutos dissolvidos através dos géis que possuem poros de tamanhos definidos. Essa técnica é utilizada para a purificação de proteínas e na dessalinização de soluções proteicas.
BAYNES, John W.; DOMINICZAK, Marek H. Bioquímica médica. 4. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015.
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