QBQ0215_GD3_cinetica_enzimatica_inibicao

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GD3- Cinética enzimática e inibição 
1. Uma enzima contém no seu sítio ativo os aminoácidos lisina e uma arginina. Que 
característica química o substrato desta enzima deve apresentar? 
 
2. Diferencie o modelo chave-fechadura e o modelo encaixe-induzido entre enzima e 
substrato e explique como a interação entre enzima substrato interfere na energia de 
ativação. 
 
3. Descreva as etapas de uma reação catalisada por enzima, considerando E (enzima), S 
(substrato) e P (produto). 
 
4. Escreva a equação de velocidade da formação do complexo ES e a equação da 
velocidade da formação de P a partir de ES. 
 
5. Dada a equação , na qual k1 = 1x107 M-1s-1, k-1 = 1x102 s-1 e 
k2 = 3x102 s-1, calcule a) Ka (constante de associação); b) Km; c) O valor de k2 pode ser 
muito maior do que k1? 
 
 
6. Como se faz para determinar com precisão o KM de uma enzima? Faça esse gráfico na 
ausência de inibidor, na presença de duas concentrações de inibidor competitivo e na 
presença de duas concentrações de inibidor misto (não competitivo). 
 
7. Faça um gráfico V0 x [S] para uma reação catalisada por uma enzima alostérica com 
curva sigmoidal e que tem seu “KM” modulado, na ausência de moduladores e na 
presença de modulador positivo e negativo. 
 
 
8. Para uma reação catalisada por enzima com um substrato foram determinadas as retas 
de duplo-recíproco para três concentrações diferentes da enzima. Qual dos gráficos a 
seguir você esperaria obter? Explique.