Interações Físicas e quimicas dos componentes dos alimentos

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FACULDADE ESTÁCIO DO AMAZONAS 
NUTRIÇÃO 
 
 
 
BIANCA VITÓRIA RODRIGUES CAVALCANTE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
INTERAÇÕES FÍSICAS E QUÍMICAS DOS COMPONENTES DOS 
ALIMENTOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
MANAUS-AM 
2020 
2 
 
BIANCA VITÓRIA RODRIGUES CAVALCANTE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
INTERAÇÕES FÍSICAS E QUÍMICAS DOS COMPONENTES DOS 
ALIMENTOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
MANAUS-AM 
2020 
Trabalho Apresentado no curso 
de Bacharelado em Nutrição da 
Faculdade Estácio do Amazonas. 
Disciplina: Química dos Alimentos 
 
3 
 
Sumário 
1.Interações Químicas dos Componentes dos Alimentos..............................4 
1.1. Reação de Maillard......................................................................................4 
1.3. Produtos da Reação de Maillard e produtos de glicação avançada........5 
1.4 Interação Água-Proteína..............................................................................6 
1.5 Interação Proteína- Proteína........................................................................7 
1.6 Interação Proteína-Lipídeo:.........................................................................8 
1.7 Interação Polissacarídeo- Polissacarídeo..................................................9 
2. Interações Físicas ........................................................................................11 
2.1. Efeito das Interações sobre a Cor:...........................................................11 
2.2. Efeito das interações sobre o Sabor........................................................12 
2.3 Efeito das interações sobre a Textura.......................................................13 
2.4 Efeito das interações sobre a Textura......................................................13 
Referências.......................................................................................................14 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 
 
 
 
 
1. Interações Químicas 
1.1 Reação de Maillard. 
 
 O fenômeno de que os alimentos escurecem à medida que são aquecidos é 
provavelmente conhecido desde a descoberta do fogo, há mais de 300 mil 
anos. As reações químicas que resultam nesse fenômeno foram 
primeiramente descritas em 1912 pelo bioquímico francês Louis-Camille 
Maillard, que publicou o primeiro estudo sistemático mostrando que 
aminoácidos e açúcares redutores iniciam uma complexa cascata de reações 
durante o aquecimento, resultando na formação final de substâncias marrons 
chamadas de melanoidinas. 
A RM inicia-se com o ataque nucleofílico do grupo acarbonílico de um açúcar 
redutor, por exemplo, ao grupamento amina de proteínas2-4. A ocorrência da 
reação em alimentos depende de vários fatores: temperaturas elevadas 
(acima de 40ºC), atividade de água na faixa de 0,4 a 0,7, pH na faixa de 6 a 
8 (preferencialmente alcalino), umidade relativa de 30% a 70%, presença de 
íons metálicos de transição como Cu2+ e Fe2+, que podem catalisar a reação. 
Além desses fatores, a composição do alimento também influência na 
ocorrência da RM. O tipo de açúcar redutor interfere na velocidade de reação 
com os grupamentos amina, sendo o açúcar redutor mais reativo a xilose, 
seguida de arabinose, glicose, maltose e frutose, indicando que as pentoses 
são mais reativas do que as hexoses. Ainda, os açúcares redutores diferem 
na via de escurecimento, sendo que as cetoses são mais reativas para a 
formação de produtos de Heyns, enquanto as aldoses o são para a formação 
de produtos de Amadori. Além dos açúcares, os tipos de aminoácidos 
também interferem na velocidade de reação. A lisina é cerca de 2 a 3 vezes 
mais reativa quando comparada aos outros aminoácidos, devido à presença 
de grupamentos a e e-amino em sua estrutura. Na sequência, os 
aminoácidos básicos e não polares (arginina, fenilalanina, leucina, isoleucina 
e valina) são os mais reativos, seguidos dos aminoácios ácidos (ácido 
glutâmico e ácido aspártico). A cisteína, por ser um aminoácido sulfurado, é 
menos reativa. 
Didaticamente, a RM é dividida em três fases (inicial, intermediária e final), 
conforme o esquema inicialmente proposto por Hodge em 1953 e citado por 
Nursten7,9. Alguns dos compostos formados são identificados como 
caracterís-ticos de cada uma dessas fases, que, no entanto, não ocorrem de 
forma sequencial, mas em cascata. 
No estágio inicial ocorre a condensação da carbonila de um açúcar redutor, 
por exemplo, com um grupamento amina proveniente de aminoácidos livres 
ou de proteínas, levando à formação de glicosil/frutosilaminas N-substituídas. 
5 
 
Esse é o primeiro produto estável formado da RM (produto de Amadori). Em 
alimentos que contenham proteína, o grupamento amino do resíduo de lisina 
é o alvo principal para o ataque de açúcares redutores. Os produtos formados 
nessa etapa não possuem cor, fluorescência ou absorção característica na 
região do ultravioleta8-10. Na etapa seguinte, prolongando-se o aquecimento 
ou armazenamento, os produtos de Amadori dão origem a uma série de 
reações (desidratação, enolização e retroaldolização), resultando em 
compostos dicarbonílicos, redutonas e derivados do furfural, ou ainda em 
produtos da degradação de Strecker (produtos de degradação de 
aminoácidos). Nesta fase, é observado o aumento da geração produtos 
fluorescentes e de substâncias capazes de absorver radiação na região do 
ultravioleta. 
No último estágio da RM, os produtos intermediários (dicarbonílicos), muito 
reativos, podem reagir com, por exemplo, resíduos de lisina ou arginina em 
proteínas, formando compostos estáveis. Nessa fase ocorrem reações de 
fragmentação e polimerização, com a geração de melanoidinas (compostos 
de coloração marrom e alto peso molecular) e de compostos fluorescentes. 
Ao longo do processo são formados compostos voláteis, tais como cetonas 
e aldeídos, que conferem o aroma característico aos produtos termicamente 
processados7-11. 
A reação de Maillard ocorre também nos organismos vivos, sendo, nesse 
caso, denominada "glicação"12-14. A identificação da hemoglobina glicada em 
pacientes diabéticos foi o marco para os estudos desse processo no 
organismo e suas implicações para a saúde. A reação pode ocorrer, in 
vivo, pela via do estresse carbonílico, na qual a oxidação de lipídeos ou de 
açúcares gera compostos dicarbonílicos intermediários altamente reativos12-
14. A glicólise e a autoxidação de glicose, por exemplo, produzem metilglioxal 
e glioxal, os quais interagem com aminoácidos para formar produtos finais 
dessa reação. Esses compostos dicarbonílicos chegam a ser 20 mil vezes 
mais reativos do que a glicose e estão presentes tanto in vivo quanto nos 
alimentos. A velocidade da glicação é maior em estados de hiperglicemia, em 
que a glicose se liga a proteínas de tecidos independentes de insulina e de 
longa vida. 
Assim como a RM em alimentos, a glicação in vivo também pode ser dividida 
em estágios cinéticos. A primeira fase, chamada de estres-sores, é composta 
de agentes carbonílicos que podem dar início à reação. A segunda fase, cha-
mada de propagadores, é formada de outros compostos carbonílicas reativas 
proveniente dos estressores anteriores. A última fase é a dos produtos 
finais, que ativam o processo de envelhecimento celular resultante da 
glicação. 
A RM nos alimentos confere e influencia atributos sensoriais fundamentais 
para a aceitação de alimentos termicamente processados, devido à geração 
de compostos voláteis, responsáveis pelo aroma e sabor (aldeídos e 
cetonas), bem como pela cor (melanoidinas) e textura. Por outro lado, pode 
6 
 
originar compostos que são adversos a saúde humana, como a acroleína e 
as aminas heterocíclicas aromáticas. 
 
 
1.3Produtos da Reação de Maillard e produtos de glicação avançada 
Os Produtos da Reação de Maillard correspondem a um grupo heterogêneo 
de compostos químicos, com ampla variação no peso molecular, formados 
em alimentos e em sistemas biológicos. 
Compostos representativosrepresentativas dessa reação, encontrados em 
alimentos e em sistemas biológicos são: carboximetilisina, 
hidroximetilfurfural, pentosidina, carboxietilisina, pirralina, vesperlisina A, 
dímero de glioxallisina, dímero metilglioxal-lisina, glicosepana. 
Os PRM estão presentes em alimentos submetidos a qualquer tipo de 
tratamento térmico, incluindo alimentos fritos, assados em churrasqueiras, 
cozidos em forno convencional ou de micro-ondas, sendo a temperatura o 
parâmetro crítico relativamente a essa reação. Assim, métodos mais brandos 
de cozimento e com alta atividade de água, como preparações ensopadas e 
a vapor, geram teores menores de PRM. O teor de PRM em peito de frango, 
por exemplo, pode variar de 1.100kU/100g - quando cozido em cocção úmida 
- a 4.700kU/100g, quando frito (unidades referentes a CML dosados por 
método de ELISA). A preparação frita atinge cerca de um terço da 
recomendação de ingestão desses compostos por diabéticos, a qual não 
deve ser ultrapassar 16.000kU por dia. 
Os PRM têm sido analisados em diferentes alimentos, com a finalidade de 
produzir um banco de dados sobre o teor dessas substâncias em diferentes 
preparações, para estimar quantidades ingeridas e a ingestão máxima 
recomendada. Para a quantificação dos PRM e para a avaliação da 
intensidade do tratamento térmico e consequente perda de valor nutricional 
de alimentos, têm sido empregados marcadores como a intensidade de 
fluorescência e teor de furosina, hidroximetilfurfural, carboximetilisina, 
pentosidina, pronilisina, pirralina. As técnicas analíticas mais comumente 
utilizadas compreendem a espectrofotometria, a cromatografia líquida e 
gasosa de alta eficiência e os métodos imunológicos (ELISA). 
 
1.4 Interação Água-Proteína 
Propriedades funcionais hidrofílicas: 
• Umectabilidade,expansão,solubilidade, 
espessamento/viscosidade, 
capacidade de retenção de água, 
gelificação, coagulação, 
7 
 
emulsificação e formação de espuma 
 
• Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas proteínas 
• A capacidade da proteína de se ligar à água é definida como gramas 
de água ligada por grama de proteína, quando um pó seco de proteína 
é equilibrado com vapor de água a uma umidade relativa de 90-95%. 
• Propriedades de hidratação das proteínas estão relacionadas com 
fatores intrínsecos da própria molécula” 
• Composição de aminoácidos e conformação : 
interação com a água através de pontes de hidrogênio, ligações 
dipolo-dipolo ou cadeias laterais de aminoácidos (interação com os 
grupos ionizados). 
• CRA: habilidade de manter sua própria água durante a aplicação de 
forças, pressão, centrifugação, ou aquecimento. 
• Solubilidade: A solubilidade de uma proteína é muito variável e 
depende da distribuição e da proporção dos grupos polares 
(hidrofílicos) e dos apolares (hidrofóbicos) na molécula. Dessa forma, 
muitas proteínas são solúveis em água ou soluções salinas. Desde 
que uma proteína possua muitos grupos carregados positiva e 
negativamente provenientes de cadeias laterais dos aminoácidos, as 
moléculas irão interagir umas com as outras, com pequenos íons de 
cargas opostas e com água. Assim, ocorrem interações proteína-
proteína, proteína-água e proteína-pequenos íons. 
 
 
1.5 Interação Proteína- Proteína: 
Gelificação: 
Consiste na formação de uma rede protéica ordenada a partir de proteínas 
previamente desnaturadas, capaz de aprisionar água 
Importante: produtos lácteos, produtos de carne, gelatinas, massa de pão. 
Influi em outras propriedades funcionais: 
• absorção de água 
• formação e a estabilização de espumas e emulsões 
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação 
e agregação posterior de forma ordenada, em que predominem as 
interações proteína-proteína” 
Formação do gel: 
8 
 
• Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise enzimática, 
acidificação ou alcalinização 
• Separação das moléculas protéicas: 
• na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados para o interior 
da molécula. 
• durante a separação ficam descobertos , fato que potencializa as 
interações entre proteínas. 
• Interação proteína-proteína 
• Agregação posterior 
 
Viscosidade: 
A viscosidade de uma solução se relaciona a sua resistência ao fluxo 
quando uma força é aplicada: 
Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas 
(orientação do seu eixo na direção do fluxo). 
Fatores que afetam a viscosidade: 
• interação das moléculas proteína-água (inchamento das 
moléculas) 
• interações proteína-proteína (influem no tamanho dos 
agregados) 
• pH 
• Temperatura 
• Concentração protéica e salina 
1.6 Interação Proteína-Lipídeo: 
Propriedades Emulsificantes: 
Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo. 
 Emulsão quanto as partículas são líquidas tem-se uma emulsão 
 Tipos de emulsão 
▪ óleo em água (o/w) 
▪ água em óleo (w/o) 
* Maioria das emulsões alimentícias é do tipo óleo em água (leite) 
Surfactantes de baixo peso molecular 
 
• difundem-se com rapidez na interface 
• inibem a adsorção das proteínas em concentrações elevadas 
9 
 
Ex. fosfolipídeos (geralmente encontrados em alimentos) 
• competem com as proteínas pela adsorção na superfície óleo-água 
Se um surfactante de baixo peso molecular for adicionado a uma emulsão 
estabilizada por proteína, eles poderão deslocá-la da interface, causando 
instabilidade na emulsão. 
Propriedades Espumantes: 
Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo. 
 Espuma quanto as partículas são gasosa tem-se uma espuma 
 Exemplos: 
 
• Espuma da cerveja – solução que contém bolhas de gás 
• sorvetes 
• bolos 
• merengues 
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis, a menos que 
haja substâncias anfifílicas na interface que diminuem a tensão interfacial 
e evitem a coalescência das gotas dispersas” 
Coalescência: desestabilização da emulsão , união das gotas dispersas 
Exemplo de alimentos: leite, a manteiga, maionese, salsichas,sorvetes 
etc. 
As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás (ar ou CO2) em 
fase contínua líquida ou semi-sólida. 
 Exemplos: merengue, nata batida e pão 
Proteínas ajudam na formação e estabilização da fase gasosa dispersa, 
formando a barreira protetora elástica entre as bolhas de gás capturadas 
. 
• Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de gás 
produzem um alimento suave e leve e com maior intensidade de 
aroma 
 
 
 
 
 
 
10 
 
1.7 INTERAÇÃO POLISSACARÍDEO- POLISSACARÍDEO 
 
 A Gelatinização e Retrogradação do amido: 
São propriedades tecnológicas e funcionais responsáveis por transformações no 
amido presente na farinha de trigo. Em água fria, o amido não se dissolve, fica 
suspenso e absorve no máximo 30% de água. 
A gelatinização é o fenômeno que ocorre pelo rompimento de ligações pontes 
de hidrogênio quando os grânulos de amido da farinha são aquecidos em 
presença de água. Os grânulos aumentam de volume e rompem-se 
irreversivelmente, formando um gel viscoso e translúcido. Um exemplo desse 
processo é o que ocorre quando se faz mingau de amido de milho. 
Por sua vez, a retrogradação do amido ocorre quando o gel de amido é resfriado, 
tornando-se mais opaco (menos transparente) e é acompanhado de perda da 
água e da formação de rachaduras no gel. Um exemplo prático desse processo 
é o pão envelhecido. Quando o pão começa a esfriar, as moléculas de amido 
reorganizam-se, liberando água e formando uma estrutura rígida, que provoca o 
endurecimento do pão. Se esse pão for aquecido novamente, ele ficará macio, 
pois ocorrerá a vaporização do pouco que ainda restava de água no miolo. 
Contudo, com o passar do tempo, o vapor sairá, deixando-o muito mais seco e 
duro. 
Gelatinização da Pectina: 
A pectina é, primeiramente, um agente de gelificação, sendo usada para dar 
textura de geleia a produtos alimentícios. Seu poder gelificanteé usado em 
alimentos desde que as primeiras geleias à base de frutas foram produzidas. 
A associação de cadeias de pectina leva à formação de uma estrutura 
tridimensional, ou seja, a construção de um gel. Trata-se de tramas largas de 
sequência regular, as quais se interrompem mediante a incorporação de 
ramnose e ramificações na cadeia. Duas ou mais tramas da cadeia se 
sobrepõem mutuamente e interagem reciprocamente. 
A formação de um gel, estado onde o polímero é dissolvido completamente, é 
obtida através de fatores físicos ou químicos que tendem a diminuir a 
solubilidade da pectina, favorecendo a formação de cristalização local. Os 
fatores mais importantes que influenciam a solubilidade da pectina, ou seja, a 
tendência para a formação de gel são temperatura, tipo de pectina, pH, açúcar 
e outros solúveis e íons de cálcio. 
Ao esfriar uma solução quente que contém pectina, os movimentos térmicos das 
moléculas diminuem e a sua tendência à combinação em uma rede de gel é 
aumentada. Qualquer sistema que contenha pectina em condição potencial de 
gelificação possui uma temperatura limite acima da qual a gelificação nunca 
ocorrerá. Abaixo dessa temperatura crítica, as pectinas com baixa esterificação 
(BTM) gelificam quase que instantaneamente, enquanto que a gelificação de 
11 
 
pectinas com alta esterificação (ATM) dependerá do fator tempo, ou seja, o 
tempo necessário para chegar-se à temperatura na qual a gelificação ocorre. Ao 
contrário das pectinas BTM, os géis formados por pectinas ATM são 
termorreversíveis. 
A distribuição global dos grupos hidrófilos e hidrofóbicos na molécula de pectina 
determina a solubilidade (tendência para a formação de gel) de uma pectina 
específica. 
O grau de esterificação de uma pectina de éster influencia as propriedades de 
gelatinização. O grupo éster é menos hidrofílico do que o grupo ácido e, 
consequentemente, uma pectina ATM com alto grau de esterificação gelifica a 
mais alta temperatura do que uma pectina ATM com menor grau de esterificação. 
 
2. Interações Físicas 
 
2.1. Efeito das Interações sobre a Cor: 
 
Alterações em Hemeproteínas: 
 
o complexo formado entre proteínas específicas e porfirinas compõe o que se 
denomina hemoproteína. As hemoproteínas são, portanto, estruturas em que o 
grupo heme está envolvido pela estrutura tridimensional formada pela cadeia 
polipeptídica que compõe a proteína. Na maioria dos casos, somente a 
combinação do heme com a cadeia protéica confere funcionalidade à proteína, 
que ativa passa a ser denominada holoproteína. Elas são onipresentes na 
natureza e representam funções de máxima importância, estando envolvidas em 
uma variedade de processos biológicos que vão do transporte e armazenamento 
de 02 à transferência reversível de elétrons e catálise homolítica e heterolítica 
por reações redox, e participação no transporte de óxido nítrico. O complexo 
formado entre proteínas específicas e porfirinas compõe o que se denominada 
hemoproteína. As hemoproteínas diferem uma das outras pela cadeia 
polipeptídica, pela estrutura do grupo heme, pelo estado de oxidação do ferro e 
principalmente pelo ligante axial. O maior diâmetro do átomo de ferro implica em 
que o mesmo se desloque lateralmente enquanto coordena-se com os átomos 
de nitrogênio apicais dos quatro grupos pirrólicos (Devlin, 2000). A influência da 
orientação dos planos dos ligantes axiais é efetiva sobre a configuração 
eletrônica e as propriedades das hemoproteínas frente aos demais sistemas 
ferroporfirínicos em geral. Em moléculas biológicas as porfirinas são constituídas 
por quatro moléculas do derivado monopirrólico dito porfobilinogênio A síntese 
do heme (Figura I) ocorre parte na mitocôndria e parte no citosol. Os eritrócitos 
são os mais importantes centros de biossíntese do heme, respondendo por cerca 
de 85% do total produzido no organismo. Os outros 15% são quase que 
totalmente sintetizados pelas células hepáticas, onde o nível de produção é 
ajustado confor" me as condições metabólicas, diferentemente do que ocorre 
nos eritrócitos, onde a síntese do heme ocorre apenas até o momento em que a 
célula atinge a maturidade (Voet). A síntese se dá a partir da glicina e da succil-
12 
 
CoA, que sofre condensação catalisada pela 5-ALA sintase, enzima mitocondrial 
reguladora da síntese do heme, formando-se o 5 
 
Interações de carotenoides: 
Oxidação: 
• É a principal causa de degradação dos carotenóides em alimentos; 
• São facilmente oxidados, devido o grande número de duplas ligações 
conjugadas; 
• No final da oxidação vai ter perda total da cor e da atividade biológica, 
pois são formados apocarotenóides; 
Ex1: Oxidação da Capsantina: Cor marrom em pimentas Armazenadas. 
Ex2: Desnaturação do Complexo de Proteínas: Crustacianina na cocção de 
lagostas- Astaxantina livre. 
Interações de Antocianinas: 
As antocianinas podem apresentar diferentes formas estruturais, tais como o 
cátion flavílio, a base quinoidal, o carbinol e a chalcona. Essas estruturas 
podem sofrer interferência de diversos fatores, entre estes, temperatura, pH 
e possíveis ligações com outras substâncias químicas, proporcionando 
diferentes colorações às antocianinas. O pH é o fator que mais influência na 
coloração das antocianinas, visto que, em função de sua acidez ou 
alcalinidade, estas podem apresentar diferentes estruturas . 
 Com o aumento do pH ocorre nas antocianinas a protonação do cátion flavílio 
e, conseqüentemente, diminuição do número de ligações duplas conjugadas, 
que são responsáveis pelo aumento nos máximos de absorção destas 
substâncias. Em meio ácido (pH = 1), as antocianidinas apresentam 
coloração na região visível do vermelho (cátion flavílio) e em pH ainda ácido, 
porém maior (pH = 4,5), as antocianidinas apresentam uma coloração 
vermelha bem menos intensa, próxima ao incolor. 
Polimerização dos Produtos intermediários da reação de Maillard: 
A reação de Maillard também é conhecida como escurecimento não 
enzimático. Essa reação o corre quando há interação de grupos amina 
de aminoácidos, peptídeos e proteínas como um aldeído (açúcar redutor), 
resultando sempre na degradação dos carboidratos (açucares) com 
formação de pigmentos escuro. 
Furfural tem sido identificado como uma substancia intermediaria formada no 
processo que, por polimerização, poderá produzir melanoidinas. 
A intensidade dessas reações depende da quantidade e do tipo de 
carboidrato presente. 
 
• Os compostos de flavor dos alimentos são atraídos por ptns, lip e 
polissacarídeos → redução na volatilidade das moléculas – estabilidade 
ao armazenamento, dependente da T e pH do alimento. 
 
 
2.2 Efeito das interações sobre o Sabor 
13 
 
• Reações hidrolíticas 
• Hidrólise de ptns: ↑ aa livres durante a maturação da carne – sabor 
característico 
• Hidrólise de lip: ↑ AGCC – sabores indesejáveis em leite e coco 
• Reações oxidativas 
• Oxidação de AGI – sabores desejáveis ou indesejáveis 
 
2.3 Efeito das interações sobre a Textura 
• Desnaturação de proteínas pelo congelamento 
• Em peixes congelados armazenados, princ. bacalhau: ligações cruzadas de 
ptns miofibrilares pela reação com formaldeído – endurecimento 
 
2.4 Efeito das interações sobre a Textura 
 
• Interação na massa e no pão assado 
• Interações ptn-lip-polissacarídeo e ligações entre ptns: textura porosa e 
aerada desejável. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
14 
 
Referências: 
 
1. Universidade de São Paulo, Faculdade de Saúde Pública, Departamento 
de Nutrição. Av. Dr. Arnaldo, 715, Cerqueira César, 01246-904, São 
Paulo, SP, Brasil. Correspondência para/Correspondence to D.H.M. 
Bastos. 
2. ATKINS, Peter; JONES, Loreta; Princípios de Química: questionando a 
vida moderna e o meio ambiente, Porto Alegre: Bookman, 2001. 
3. http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica7.php 
 
4. home.ufam.edu.br› berti › 
 
5. Fonte: Trigo : o produtor pergunta, a Embrapa responde / Claudia De Mori ... [et 
al.], editores técnicos. – Brasília, DF : Embrapa, 2016. 309 p. : il. color. ; 16 cm x 
22 cm. – (Coleção 500 perguntas, 500 respostas) 
 
 
6. Universidade de São Paulo, Faculdade de Saúde Pública, Departamento 
de Nutrição. Av. Dr. Arnaldo, 715, Cerqueira César, 01246-904, São 
Paulo, SP, Brasil. Correspondência para/Correspondence to D.H.M. 
Bastos. E-mail 
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica7.php