ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS

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ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS 
GABRIELE FERREIRA MALTA 201710072 2B 
1) Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplos de: 
 a) aminoácido com um grupo amino e dois grupos carboxílicos. 
Glicina Alanina 
 b) aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos amino. 
 Glutamina Lisina 
 2) Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. 
A forma eletricamente neutra (forma b) predomina nos valores de pH acima do pKa do grupo 
carboxila e abaixo do pKa do grupo amino e é mais abundante no pH equidistante dos dois 
valores de pKa. Neste pH, há quantidades extremamente pequenas, mas iguais, da forma a 
(com carga positiva) e c (com carga negativa), ou seja, há perfeita compensação isoelétrica. 
Este valor de pH é definido como ponto isoelétrico (pI) do aminoácido. No pH equivalente ao 
pI, os aminoácidos comportam-se como moléculas neutras: não migram quando submetidos a 
um campo elétrico. Generalizando, o pH em que a forma eletricamente neutra do aminoácido 
é mais abundante, o ponto isoelétrico (pI) é a média aritmética de dois valores de pKa: 
 
3) Esquematizar a ligação peptídica. 
Os aminoácidos podem formar polímeros através da ligação do grupo carboxila de 
um aminoácido com o grupo amino de outro. Esta ligação carbono -nitrogênio, chamada 
ligação peptídica, é obtida por exclusão de uma molécula de água. 
 
4) Quais as funções das proteínas nos organismos vivos? Cite 5. 
As proteínas , além de constituírem o componente celular mais abundante, são as 
biomoléculas mais diversificadas quanto a forma e função. São o componente principal, ou 
único, de estruturas tão diferentes quanto a clara dos ovos, os cascos e chifres, a pele e o 
cabelo, o bico e as penas das aves. As funções que desempenham são estruturais e dinâmicas. 
Fazem parte de todas as membranas e organelas celulares, do citoesqueleto e da matriz 
extracelular. Participam de quase todos os processos biológicos, já que incluem as enzimas, 
catalisadores das milhares de reações químicas que ocorrem nos organismo . Outra função 
dinâmica das proteínas é o transporte de moléculas (oxigênio, lipídios etc.) e íons pelo plasma 
e a transferência destes compostos através das membranas. Participam do controle global do 
metabolismo, devido à sua ação hormonal, como é o caso da insulina e do glucagon. São 
também responsáveis por mecanismos contráteis, sendo de particular importância a actina e a 
miosina, que atuam na contração muscular. Até mesmo a atividade dos genes é controlada por 
proteínas : proteínas reguladoras ligam-se ao DNA em sítios específicos, localizados próximo às 
extremidades dos genes, sinalizando o início e o término corretos da transcrição. Estas 
proteínas são capazes de reconhecer, no genoma de mamíferos, o sítio regulador de um 
determinado gene, dentre dezenas de milhares de genes diferentes. 
 5) Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais. Quais são essenciais? 
O processo de síntese proteica requer que estejam presentes na célula, simultaneamente, 
os vinte aminoácidos. No organismo humano, esta condição é crítica porque nenhuma célula 
dispõe de reservas de aminoácidos e não são todos os aminoácidos que podem ser 
sintetizados. De fato, dos vinte aminoácidos encontrados nas proteínas, nove não podem ser 
sintetizados pelo ser humano e devem, portanto, ser obrigatoriamente obtidos pela dieta, 
chamando-se,aminoácidos essenciais. Ainda mais, dois outros aminoácidos — cisteína e 
tirosina — são sintetizados unicamente a partir de aminoácidos — metionina e fenilalanina — 
e, quando ausentes da dieta, fazem aumentar a necessidade dos aminoácidos precursores. 
Restam, portanto, apenas nove aminoácidos que podem ser prontamente formados a partir de 
compostos intermediários do metabolismo de carboidratos. Estes nove aminoácidos e os dois 
que são sintetizados a partir de aminoácidos essenciais são chamados aminoácidos não 
essenciais. 
Aminoácidos essenciais: Fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, 
triptofano, valina. 
 6) O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-
GlnLys-Arg-His-Asp-Glu. 
Gly : Glicina 
Cys : Cisteína 
Pro: Prolina 
Ser: Serina 
Ala: Alanina 
Val: Valina 
Leu: Leucina 
Ile:Isoleucina 
Met: Metionina 
Phe: Fenilalanina 
Trp: Triptofano 
Asn: Asparagina 
Gln: Glutamina 
Lys: Lisina 
Arg: Arginina 
His: Histidina 
Asp: Aspartato 
Glu: Glutamato 
7) Como se classificam os aminoácidos de forma geral? 
Os aminoácidos são classificados em duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R 
hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R hidrofílico). 
8) Qual dos 20 aminoácidos padrão são: 
a)Cíclicos – possuem estrutura anelar : fenilalanina, tirosina, prolina,triptofano,histidina. 
 b)Aromáticos – radicais de cadeia fechada (anel aromático) : tirosina,felilalanina, triptofano. 
 c)Neutros – R polar sem carga : serina, treonina, cisteína,tirosina, aspargina, glutamina 
d)Ácidos – aspartato e glutamato 
e)Básicos – histidina, lisina e arginina 
9) Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína. 
A estrutura primária é a sequência de aminoácidos dacadeia polipeptídica, determinada 
geneticamente e específica para cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é escrita 
na direção amino terminal → carboxila terminal. 
A estrutura secundária descreve as estruturas tridimensionais regulares, formadas por 
segmentos da cadeia polipeptídica 
A α-hélice é mantida por ligações de hidrogênio formadas entre uma unidade peptídica e a 
quarta unidade peptídica subsequente; estas ligações dispõem-se paralelamente ao eixo da 
hélice. 
A folhaβpregueada ou conformaçãoβ é uma estrutura também mantida por ligações de 
hidrogênio entre as unidades peptídicas. Neste caso, entretanto, as ligações são estabelecidas 
entre cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia. 
Na folha β pregueada, as cadeias apresentam uma conformação maisdistendida que na α-
hélice e dispõem-se lado a lado, o que atribui a essa estrutura o aspecto de uma folha de papel 
pregueada. 
A estrutura terciária descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de 
regiões com estrutura regular (α-hélice ou folha β pregueada) ou de regiões sem estrutura 
definida 
A estrutura quaternária descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades), para compor uma proteína funcional. A estrutura quaternária é mantida 
geralmente por ligações não covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm 
a estrutura terciária. As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou 
diferentes. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por quatro cadeias 
polipeptídicas, iguais duas a duas, chamadas α e β, associadas sobretudo por interações 
hidrofóbicas, com contribuição menor de ligações de hidrogênio e interações eletrostáticas 
 10) Diferencie Estrutura terciária de quaternária? 
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. 
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o 
enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica 
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, 
que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. 
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a 
hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas. 
 11) Diferencie Hemoglobina de Mioglobina? (cite 3 diferenças) 
A hemoglobina é uma proteína rica em ferro que está presente nas hemácias (eritrócitos) e 
cujo papel é garantir o transporte do oxigênio através do sangue, levando-o dos pulmões aos 
tecidos do corpo. A hemoglobina é responsável pela pigmentação vermelha do sangue. 
A mioglobina também é um tipo de proteína, porém a finalidade é transportar o oxigênio nos 
músculos. Sua função é acumular oxigênio nas células musculares para a produção de energia 
necessária à contração muscular. 
12) O que são aminoácidos essenciais? Quais são eles? 
O processo de síntese proteica requer que estejam presentes na célula, simultaneamente, 
os vinte aminoácidos. No organismo humano, esta condição é crítica porque nenhuma célula 
dispõe de reservas de aminoácidos e não são todos os aminoácidos que podem ser 
sintetizados. De fato, dos vinte aminoácidos encontrados nas proteínas, nove não podem ser 
sintetizados pelo ser humano e devem, portanto, ser obrigatoriamente obtidos pela dieta, 
chamando-se, por isto, aminoácidos essenciais. Aminoácidos essenciais: Fenilalanina, 
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina. 
ENZIMAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO 
01. Por que a reação química de conversão de xantina a ácido úrico necessita ser catalisada? 
Isso ocorre devido ao processo de degradação em hipoxantina, que acaba se transformando 
em xantina. Por sua vez a xantina sofre ação de uma espécie reativa de oxigênio que recebe o 
nome de xantina oxidase (XO), transformando-se em ácido úrico. Tanto a velocidade como a 
concentração de ácido úrico formado são dependentes diretamente da xantina oxidase. Essa 
conversão evita que o ácido úrico se acumule na corrente sanguínea, articulações, pois esse 
acumulo causaria gota. 
02. A que classes de compostos pertencem os catalisadores das reações orgânicas? 
Proteínas 
03. Compare a reação (xantina  ácido úrico), catalisada e não catalisada, através de um 
gráfico, indicando a energia dos reagentes, energia dos produtos e caminho da reação. 
 
04. Explique a ocorrência ou não das reações acima, mediante a presença das enzimas 
envolvidas. 
Enzimas são catalisadores orgânicos específicos. As reações de xantina catalisadas por frutose 
2,6 bifosfatase e piruvato carboxilase não ocorrem pois não são as enzimas que conseguem 
reagir com a xantina, já que seus sítios ativos não são compatíveis. Por outro lado, a xantina 
oxidase é um catalisador específico de xantina e por isso a reação ocorre. 
05. Em uma reação enzimática qualquer, compare as concentrações da enzima com a do 
substrato de acordo com o esquema abaixo: 
A enzima é o reagente limitante que determinará a velocidade máxima da reação. Quanto 
maior a concentração de enzima, mais substrato será hidrolisado ao mesmo tempo. 
06. Como varia a velocidade de reação em função da concentração do substrato (xantina)? 
A velocidade aumenta a medida que o substrato aumenta, até determinado ponto até atingir a 
velocidade máxima. Quanto mais substrato, maior será a velocidade da reação. 
07. Que aspecto teria o gráfico de velocidade de reação (ordenadas) e concentração de 
xantina (abscissas)? 
 
 08. Por que, apesar do tubo número 9 ter concentração de substrato 5 vezes maior do que a 
do tubo número 8, suas velocidades são praticamente iguais? Que velocidade seria esperada 
para um tubo que contivesse xantina em concentração 5,0 x 10-2 M? 
Por que ela já atingiu velocidade máxima. 140 
 09. Qual é o porcentual de enzimas que se apresentam ligadas à xantina no tubo 4? Em que 
forma apresentam-se as enzimas restantes? Se em um tubo, a velocidade de reação for 35 
moles/min., qual o percentual de enzimas que se encontrariam ligadas à xantina? Sob que 
formas estariam às enzimas restantes? 
- 140=100% 
- 70= 50% desligadas, livres 
- Desligadas 
- 25 % ligadas a xantina 75% Livres 
10. Qual é a concentração de xantina que produz velocidade de reação igual à metade da 
velocidade máxima? 
1,0 x 10 (elevado a -5) 
Substrato do tubo 4 
11. Se a reação for feita com um substrato pelo qual a enzima tem afinidade maior do que 
pela xantina, a concentração deste substrato que provocaria velocidade igual à metade da 
velocidade máxima deverá ser maior ou menor do que a do tubo 4? 
Menor km / Maior afinidade 
Menor, por que quanto maior a afinidade menor o km. 
12. Uma solução contém enzimas e seu substrato, mas não ocorre reação. Que hipóteses 
podem explicar este fato? 
Pode ter inibidores na solução que influenciam a reação enzimática, ou a não ocorrência da 
reação. Pode ter inibidores errados. 
13. Dada a via metabólica hipotética: 
a) qual o efeito do composto F sobre as duas vias metabólicas? 
Inibe B em C, e ativa A em G. 
b) que tipo de regulação está sendo feita pelo composto F nessas vias metabólicas? 
Regulação alostérica. 
 14. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 
A presença de proteínas com função catalítica, as enzimas, dirigindo todas as reações celulares 
permite atender as duas exigências inicialmente apresentadas. Como catalisadores, as enzimas 
aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam— a oxidação 
de glicose por oxigênio por meio de uma sequência de reações catalisadas por enzimas pode 
ser feita nas células em minutos. Para ter uma ideia do papel indispensável das enzimas, basta 
lembrar que mesmo reações que têm água como reagente (e a concentração da água é 55,5 
M) são catalisadas por enzimas. Ademais, por serem altamenteespecíficas, as enzimas 
“selecionam”, entre todas as reações potencialmente possíveis, aquelas que efetivamente irão 
ocorrer. 
15. Conceitue centro ativo. 
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação 
química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são 
muito específicas para os seus substratos 
16. Cite a classificação oficial das enzimas. 
As enzimas são classificadas em: Oxirredu-tases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e 
ligses. 
17. Diferencie Inibidor Competitivo de Não Competitivo. 
O inibidor é alguma substância que se liga à enzima inibindo-a. Substância que diminui 
a velocidade de uma reação enzimática. 
Pode ser reversível ou irreversível. 
O irreversível inibe a enzima para sempre. Mesmo que ele se desligue da enzima, ela 
continua inativa, porque o 
inibidor gerou uma alteração conformacional. Reagem quimicamente (irreversível e 
inespecífica) com as enzimas, 
levando a uma inativação praticamente definida. Ex: Aspirina 
Os reversíveis podem ser: competitivos ou não competitivos. 
Inibidor competitivo: O inibidor compete com o substrato para ligação do sítio 
catalítico na enzima. Se ligam no sítio ativo da enzima uma vez que se parecem 
com o substrato. O que determina se a enzima vai se ligar ao substrato ou ao 
inibidor é a quantidade. Ex.: Lovastadina (remédio para colesterol) 
Inibidor não competitivo: Ele também se liga à enzima, mas não compete com o 
substrato, pois não se liga no sítio ativo, se liga a outro lo cal da enzima, inibindo a 
mesma. Inibidor e substrato se ligam em sítios diferentes da enzima. 
O substrato pode até se ligar à enzima que está com o inibidor n ão competitivo, 
mas não forma produto. Eles não se parecem com o substrato. 
Nesse caso, colocar mais substrato não adianta, porque não vai impedir que o 
inibidor se ligue à enzima. 
 
18. O que são cofatores enzimáticos? 
Os cofatores enzimáticos, são moléculas pequenas, orgânicas ou inorgânicas que tem papel no 
funcionamento de diversas enzimas, auxiliando e possibilitando a catálise enzimática. 
19. Esquematize graficamente (através de gráficos) os efeitos do pH, da temperatura , da 
concentração da enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática e 
interprete os gráficos. 
Efeitos do ph – o ph é proporcional a velocidade da reação. Quanto maior a velocidade da 
reação, melhor é o ph. 
 
Efeitos da temperatura - a temperatura é proporcional a velocidade da reação. Quanto maior 
a velocidade da reação, melhor é a temperatura. 
 
 
 
 
Efeitos da concentração do substrato – A medida que se aumenta o substrato, aumenta a 
velocidade, chega um certo momento que ele se estabiliza (faz uma linha reta) e não aumenta 
mais a velocidade, nem diminui. 
 
Os 3 gráficos são proporcionais a velocidade da reação. Os 2 primeiros gráficos são iguais; 
20. O que é KM (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico? 
KM é a concentração de substrato para qual a velocidade da reação é metade da velocidade 
máxima.Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu 
substrato. Quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade.