Microbiologia - Willian Gonçalves

Prévia do material em texto

Willian Vinícius de Souza Gonçalves
1- Defina metabolismo.
Metabolismo é um ato de balanceamento de energia, sendo a soma de todas as reações químicas que ocorrem no interior dos organismos vivos. É dividido em duas classes de reações químicas: as que liberam energia, e as que requerem.
2- Explique a diferença entre anabolismo e catabolismo.
Catabolismo são reações químicas que liberam energia, com a quebra de compostos orgânicos complexos em compostos mais simples. 
Anabolismo são as reações químicas que requerem energia, com a construção de moléculas orgânicas complexas a partir de moléculas mais simples.
3- O que são enzimas? Quais são seus componentes e seu mecanismo de ação?
As enzimas são catalisadores biológicos. Geralmente são formadas por uma parte protéica (apoenzima) e um componente não protéico (cofator). As apoenzimas são inativas sozinhas e devem ser ativadas por um cofator, que juntos formam a holoenzima.
O mecanismo de ação funciona da seguinte forma: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o produto.
4- Quais os tipos de reações químicas catalisadas pelas seguintes enzimas:
Oxidorredutase 
Oxidação-redução, na qual oxigênio e hidrogênio são adquiridos ou perdidos
Transferase
Transferência de grupos funcionais, como um grupo amino, grupo acetil ou grupo fosfato
Hidrolase
Hidrólise (adição de água)
Liase
Remoção de grupos de átomos sem hidrólise
Isomerase
Rearranjo de átomos dentro de uma molécula
Ligase
União de duas moléculas (utilizando a energia geralmente derivada da quebra do ATP)
5- Quais as coenzimas importantes no metabolismo celular?
A nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) e a nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (NADP). As flavinas: flavina mononucleotídeo (FMN) e a flavina adenina dinucleotídeo (FAD) e a coenzima A (CoA).
6- Quais os fatores que influenciam a atividade enzimática?
Temperatura, o pH, a concentração do substrato e a presença ou a ausência de inibidores.
7- Explique a diferença entre inibidores competitivos e não-competitivos.
Inibidores competitivos ocupam o sítio ativo de uma enzima e competem com o substrato normal pelo sítio ativo. Os inibidores não competitivos não competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, em vez disso, interagem com outra porção da enzima.