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Proteínas Aminoácidos Polaridade Apolares Alanina Glicina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Metionina Triptofano Selenocisteína Polares sem carga no pH fisiológico Serina Treonina Tirosina Cisteína Glutamina Asparagina Polares carregados negativamente No pH fisiológico Glutamato Aspartato Polares carregados positivamente No pH fisiológico Lisina Histidina Arginina Necessidade Alimentar Essenciais Lisina Isoleucina Leucina Treonina Valina Triptofano Fenilalanina Metionina Histidina Arginina Não Essenciais Serina Glicina Cisteína Alanina Aspartato Asparagina Glutamato Glutamina Prolina Arginina Tirosina Peptídeos União de Aminoácidos Ligação Peptídica Glutationa e Glucagon Estrutura de Proteínas Primária Sequência de aminoácidos Secundária Disposição espacial Terciária Arranjo tridimensional Quaternária Modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. Classificação das Proteínas Globulares Forma de esfera Solúveis em água Fibrosas Forma cilíndrica Baixa solubilidade Simples Somente aminoácidos Conjugadas Aminoácidos e compostos não proteicos Propriedades das Proteínas Caráter Anfótero Poder Tamponante Ponto Isoelétrico Igualdade de cargas negativas e positivas Funções das Proteínas Estruturais. Ex: colágeno, queratina. Motoras. Ex: actina, miosina. Hormonais. Ex: GH, insulina. Enzimas. Ex: tripsina, lactase. Anticorpos. Ex: linfócitos T e B. Transporte. Ex: albumina, hemoglobina. Reserva. Ex: caseína. Nucleoproteínas. Membrana. Arthur Luiz Scheeren Rohr ( Turma B )
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