Atividades de estudo - Enzimas (1 e 2)

Prévia do material em texto

ATIVIDADES DE ESTUDO
CURSO QBQ0313- Bioquímica
DATA DE ENTREGA: 16/04/2020
Enzimas
Para o estudo dirigido sobre enzimas, estudar o Capítulo 5 do livro Marzocco & Torres (pag. 54-83 na terceira edição) e capítulo 6 (Enzimas) do livro Princípios de Bioquímica de Lehninger (Nelson, D.L. & and Cox, M.M. 2013,.6 ªEd., New York).
ALUNA: ADRIANA NAOMI TERUYA ROSAS 
N° USP:11865506
Reações enzimáticas e estrutura molecular de enzimas
1. Sabendo que enzimas são catalizadores de reações químicas, é correto afirmar que as enzimas tornam a reação mais provável de acontecer por tornarem o ΔG desta reação mais negativo? Discuta sua resposta. 
Não vai mudar o ΔG, porque a enzima tem atividade catalizadora aumentando a velocidade da reação e reduzindo a energia de ativação, mas sem alterar o equilíbrio (não muda a energia final da reação) é por isso que não altera.
2. Definir velocidade de reação. Escrever a equação de velocidade de uma reação hipotética em função da concentração de reagente A. 
Define-se como a quantidade de substância que é transformada numa certa reação por unidade de volume e tempo. Exemplo A B; v=d[B]/dt e v=d[A]/dt; v=k[A].
3. Como se procede para medir a velocidade de uma reação? Que tempos (iniciais ou finais) devem ser escolhidos para que as medidas de velocidade sejam de fato relacionadas à concentração inicial de um reagente A? 
A velocidade é obtida medindo-se a quantidade de produto formado em tempos suficientemente curtos, sendo diretamente proporcional à concentração inicial de A; v=k[A]. Os tempos que devem ser escolhidos são os tempos iniciais porque a formação de produto é estável e a diminuição do reagente A não é significativa.
4. Nas reações enzimáticas o substrato é, em geral, muito menor que a enzima. Explique qual a razão disto em função da catálise enzimática. 
A enzima é maior do que o substrato porque as reações de catalização são feitas no sítio ativo da enzima, lá é colocado o substrato ou substratos e depois é liberado o produto.
5. O que são coenzimas? Dê exemplos de duas coenzimas e descreva duas respectivas reações onde estão envolvidas. 
É um tipo de cofator (posição não proteica da holoenzima), é também uma molécula orgânica. 
Exemplo:
VITAMINAS: COENZIMAS:
B6 Piridoxal – Fosfato Participa de muitas reações químicas que 
 alteram o metabolismo como glúcidos, lípidos etc.
 Ativadas 
Tiamina (B1)	Tiamina – Pirifosfato É a chave para várias reações na 
 decomposição da glicose em energia. 
 
6. Sabendo que vitaminas podem ser coenzimas ou precursores de coenzimas, explique porque necessitamos de uma quantidade tão pequena de vitaminas em nossa alimentação diária. 
Comparadas a outros nutrientes as vitaminas são encontradas em menor quantidade nos alimentos. A maior parte das vitaminas que se ingere diariamente, precisam-se transformar numa forma ativa e essa forma ativa da vitamina é justamente o que vai atuar como coenzima. É por isso que o corpo as precisa em quantidades pequenas e essenciais, porque em grandes quantidades o comportamento do corpo seria anormal, como por exemplo: oxidação demais. 
Cinética de reações químicas catalisadas por enzimas e inibição enzimática
7. Descrever as etapas de uma reação catalisada por enzima, considerando E (enzima), S (substrato) e P (produto). 
Na primeira etapa, a enzima (E) liga-se reversivelmente ao substrato (ou substratos) (S), formando um complexo enzima-substrato (ES); na segunda etapa é liberado o produto (ou produtos) (P) e a enzima volta à forma livre, podendo, então, ligar-se a outra molécula de substrato. 
8. Escrever a equação de velocidade da formação do complexo ES e a equação da velocidade da formação de P a partir de ES. 
São esses de aqui para formação do complexo ES: v1=k1[E][S] e para formação de P a partir de ES: v3=k3[ES]
9. Qual é a etapa limitante da velocidade de transformação de S em P? 
Desenvolve-se na segunda fase da reação, sendo a ordem 0 a etapa limitante, que é quando os sítios ativos da enzima estão saturados e o substrato não vai poder ligar-se mais na enzima e por isso a Vmax se mantem constante.
10. Fazer o gráfico da velocidade da reação de formação de produto (P), sendo S P em função da concentração de S. Indicar no gráfico Vmax e o Km estimado.
11. Analisando o gráfico do item acima, verificar em cada trecho da curva as concentrações de enzima livre, substrato e complexo ES. 
12. Analise os dados da tabela abaixo onde uma enzima e três substratos foram incubados juntos. 
	Solução 
tampão
	Enzima:
Hexoquinase
	Concentração inicial de Substratos
	Concentração de produtos após 10 minutos de reação
	50 mM pH 7,4
	1 U/ml
	1 mM Glicose
1 mM Frutose
1 mM ATP
	1 mM Glicose-6-fosfato
0,1 mM Frutose-6-fosfato
0,11 mM ADP 
a) O que significa KM e o que ele mede?
O Km é a concentração de substrato necessária para a reação chegar na sua velocidade máxima pela metade, e mede a afinidade que uma enzima apresenta pelo seu substrato.
b) Qual dos substratos da tabela acima apresenta menor KM para esta enzima?
É o primeiro substrato porque a quantidade de produto gerado em proporção é maior para o mesmo tempo.
c) Em sua opinião, qual a relevância fisiológica de uma enzima apresentar diferentes valores de KM para diferentes substratos? 
Na minha opinião, acho a diferença de valores de KM nos substratos vai demostrar a afinidade que a enzima tem com cada um, quanto menor o valor de KM a enzima vai ter maior afinidade e vai gerar maior concentração de produto por tempo de reação