Exercícios Proteínas

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Aluno (a): Victoria Zambon Brondani 
Curso: Odontologia 
Disciplina: Bioquímica Odontológica 
Professora Naiara Stefanello 
 
Aula 2 – Proteínas 
 
1. O crescente entendimento de como as proteínas se dobram permite que os 
pesquisadores façam predições sobre a estrutura de uma proteína, com base 
em dados sobre sua sequência primária de aminoácidos. Considere a seguinte 
sequência de aminoácidos: 
a) Onde devem ocorrer dobras ou voltas b? 
b) Onde devem se formar ligações dissulfeto intramoleculares? 
c) Assumindo que esta sequência é parte de uma proteína globular maior, 
indique a localização provável (na superfície externa ou no interior da 
proteína) dos seguintes resíduos de aminoácido: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. 
Explique sua resposta. 
2. Cite as funções biológicas das proteínas. 
3. Como podem ser classificados os aminoácidos de acordo com as cadeias 
laterais? 
4. Explique os tipos de ligações químicas importantes para a manutenção da 
estrutura terciaria das proteínas. 
5. Desenhe a estrutura química básica de um aminoácido e coloque nomes nas 
suas estruturas. 
6. Diga quais as estruturas das proteínas. 
7. Defina desnaturação proteica. E quais os fatores que podem alterar a 
conformação nativa de uma proteína? 
8. Os aminoácidos encontrados nas proteínas são denominados alfa L 
aminoácidos. Explicar por que são assim denominados. 
9. Descreva a curva de titulação de um aminoácido com o grupo lateral não 
ionizado. Possuem curva de titulação parecida com a da glicinaEm ph muito 
baixo, a espécie iônica predominante da glicina é a sua forma totalmente 
protonada. No ponto médio do primeiro estágio da titulação, estão presentes 
concentrações equimolares da forma doadora de prótons e da forma receptora 
de prótons. No ponto médio de qualquer titulação, um ponto de inflexão é 
atingido, no qual o pH é igual ao pK do grupo protonado que está sendo 
titulado 
10. Defina ligação peptídica e dizer como ela é formada. 
11. O que são proteínas fibrosas e globulares, cite exemplos. 
12. De que forma a vitamina C está interligada a molécula de colágeno? 
2. As proteínas desempenham inúmeras funções, como: a enzimática, 
catalisando reações químicas; estrutural, permitindo a realização de 
movimentos; estrutural, como o próprio nome já diz, fornece estrutura, como a 
queratina, encontrada nos cabelos e unhas; proteínas transportadoras que é o 
caso da hemoglobina que transporta o oxigênio. 
3. Aminoácidos de cadeias laterais apolares (promovem interações 
hidrofóbicas), polares (promovem pontes de hidrogênio e, no caso da cisteina, 
através do grupo SH também pode fazer pontes de hidrogênio), aminoácidos 
de cadeias laterais ácidas (doadores de prótons) e aminoácidos de cadeia 
lateral básica (receptores de prótons). 
4. As pontes dissulfetos contribuem para a estabilidade da conformação 
tridimensional da molécula proteica e evita que elas se tornem desnaturadas no 
meio extracelular; as interações hidrofóbicas, as cadeias laterais apolares dos 
aminoácidos tendem a agrupar se no interior da proteína; as pontes de 
hidrogênio; as interações iônicas. 
6. Estrutura primária: sequência de aminoácidos existente na molécula, a nível 
mais simples. Pode variar em números de aminoácidos, sequência e natureza 
dos aminoácidos. 
Estrutura secundária: refere-se ao arranjo espacial de radicais de aminoácidos 
que estejam perto um do outro na sequência linear (estrutura primária). Ex: alfa 
hélice. 
Estrutura terciária: resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por 
interações entre os radicais dos aminoácidos. Ex: mioglobina. 
Estrutura quartenária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas em 
uma só proteína. Ex: hemoglobina. 
7. Desnaturação proteica é quando a proteína perde sua forma tridimensional, 
ou seja, a forma em que ela desempenha corretamente suas funções. As 
proteínas podem perder a sua estrutura se postas em condições químicas 
adversas, como: mudanças de PH, mudanças de temperatura, solventes 
orgânicos, detergentes, ureia. 
8. São denominas dessa maneira devido depender da posição do agrupamento 
amino, ou seja, se o agrupamento amino estiver na esquerda, ele recebe o 
nome de alfa L ou, se estiver na direita, ele vai se chamar alfa D aminoácido. 
Todavia, a ocorrência de alfa L aminoácidos é bem mais frequente. 
9. Possuem curva de titulação parecida com a da glicina. Em ph muito baixo, a 
espécie iônica predominante da glicina é a sua forma totalmente protonada. No 
ponto médio do primeiro estágio da titulação, estão presentes concentrações 
equimolares da forma doadora de prótons e da forma receptora de prótons. No 
ponto médio de qualquer titulação, um ponto de inflexão é atingido, no qual o 
pH é igual ao pK do grupo protonado que está sendo titulado. 
 
10. A ligação peptídica é a união de aminoácidos para formar peptídeos, sendo 
unidos covalentemente. Essa união é sempre entre a carboxila de uma unidade 
e a amina da unidade vizinha. 
11. As proteínas fibrosas apresentam propriedades responsáveis pela força e 
flexibilidade das estruturas onde ocorrem, como é o caso da queratina e do 
colágeno. As proteínas globulares formam estruturas com formato esférico. 
Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e 
anticorpos. 
12. Em caso de deficiência de vitamina C as fibras do colágeno não podem 
estabelecer ligações cruzadas, diminuindo enormemente a resistência à tensão 
nas fibras reunidas.