ESTRUTURA E FUNÇÕES DE ENZIMAS - RESENHA

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ – UECE 
FACULDADE DE VETERINÁRIA – FAVET 
 
 
 
Professor: Genário sobreira Santiago 
Aluno: Gustavo Bezerra Nobre do Vale Matrícula: 1532654 Data: 12/01/2021 
 
Estrutura e função de enzimas – Parte II 
Muitos inibidores de enzimas são usados como fármacos, o ácido acetilsalicílico (aspirina), por 
exemplo, irá interferir nos substratos da prostaglandina, thromboxane e leukotriene, que irão 
atuar, principalmente, respectivamente, na contração uterina, formação de coágulos e 
contração do músculo liso pulmonar. 
A cinética enzimática se norteia em estudar a velocidade das reações enzimáticas, ou seja, a 
fundo, determinar as constantes de afinidade do substrato e dos inibidores, descobrir as 
condições ótimas da catálise, conceituar os mecanismos de reação e determinar a função de 
uma enzima em uma determinada rota metabólica. 
Sabe-se que a concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por 
enzimas, este processo é precedido pela formação do complexo enzima substrato (ES), processo 
que ocorre quando a enzima se combina com o substrato, esse processo é tido como reversível, 
ou seja, eles podem voltar a se separar. Em segunda reação, temos a reação limitante, na qual 
o complexo ES irá se quebrar e liberará uma enzima livre e o produto da reação catalisada, sendo 
assim, irreversível. 
Existirão várias reações enzimática, as inibições reversíveis e as irreversíveis. 
Dentre as inibições reversíveis temos as inibições competitivas, que irá ocorrer quando o 
inibidor se liga reversivelmente no sítio na qual o substrato se liga, isso se dá devido as suas 
moléculas possuírem uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima. Ainda neste 
grupo das inibições reversíveis temos as inibições incompetitivas, que ocorrerá quando o 
inibidor possui a capacidade de se ligar reversivelmente em outro sítio da enzima, que não é o 
catalítico, mas essa ligação só ocorre quando o completo enzima-substrato já está formado, 
formando então o complexo enzima- substrato-inibidor. Ainda existe a inibição mista, que é 
quando o inibidor apresenta características mútuas de inibição competitiva e incompetitiva, pois 
tanto pode-se formar o complexo enzima-subtrato-inibidor, como também o complexo enzima-
inibidor (devido a sua afinidade pelo sítio catalítico). 
Por fim, existe a inibição não competitiva, na qual o inibidor irá se ligar em um outro sitio da 
enzima e a deixa inativa, diferente a competição incompetitiva o complexo enzima-substrato 
não precisa já estar formado para ele atuar, pois ele impede a formação desse complexo. 
Já na inibição irreversível, ao contrário da anterior, a atividade enzimática é inativada 
definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações 
covalentes, uma ligação muito forte, portanto, irá alterar o grupo funcional da enzima 
necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente, o que deixa 
a necessidade de síntese de uma nova enzima para promover seus efeitos. 
Existem meios de calcular curvas de relação de catalises, a equação de Michaelis Menten, por 
exemplo, irá expressar de maneira algébrica a curva de relação entre (S) e V0. Ela é calculada 
desta maneira: velocidade inicial (V0) é igual a velocidade 
Máxima (Vm) multiplicada pela concentração do substrato (Km) dividido pela constante de 
Michaelis mais a concentração do substrato (Km), a partir desses calculo pode-se determinar 
como vai ser o perfil de transformação do substrato em produto, ou seja, os meios de produtos 
das reações. 
Por fim, sabe-se que Km (concentração do substrato) é numericamente igual a metade da 
velocidade máxima, portanto, quanto menor for o valor de Km, mais forte será a interação entre 
substrato e enzima. Já a constante catalítica corresponde ao valor da constante de velocidade 
do passo limitante, quanto maior for seu valor, mais rápida será a reação.