Química das Proteínas: Conceito e Classificação

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Química das Proteínas 
(Aminoácidos e Peptídeos) 
1. Conceito, classificação, estrutura 
➜​Nome deriva da palavra grega "proteios", que 
significa "em primeiro lugar” 
➜​C, H, O e N (S, P, Cu, Fe, etc) 
➜​Aminoácidos (ácidos orgânicos que 
apresentam grupo amínico (NH2) e grupo 
carboxílico (COOH) unidos por ligação 
peptídica) 
 
 
Exceção: Prolina e hidroxiprolina = grup. imino (NH). 
 
23 Aminoácidos 
Animais 
➜​80% do peso dos músculos desidratados 
➜​70% da pele 
➜​90% do sangue seco 
-Apresentam, em média, 16% N, o que origina o 
fator de conversão médio utilizado para o 
cálculo de proteína bruta de 6,25. 
 
“DISPONIBILIDADE PODE SER ALTERADA POR 
FATORES DE PROCESSAMENTO E 
ARMAZENAMENTO, SENDO REDUZIDA EM ATÉ 
50% DA DISPONIBILIDADE INICIAL” 
 
Necessidades Protéicas 
 
Monogástricos ​ ​X Ruminantes 
  
 
 
 
Porque o estudo dos aminoácidos (aa)? 
Animais não podem sintetizar 
proteína a partir 
de elementos mais simples 
(ex nitratos), necessitando da 
ingestão de aa para formar 
suas proteínas. 
 
2. Classificação dos Aminoácidos 
➜​Aminoácidos não essenciais: 
- Podem ser sintetizados no organismo animal 
em quantidade e velocidade suficiente para 
permitir o desenvolvimento do animal. 
 
- Ex: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido 
glutâmico, glutamina, glicina, hidroxiprolina e 
prolina. 
Aminação e transaminação 
Esqueleto carbonado + -amino + NAD 
Aminoácido + NAD + H2O 
 
-Amino origina-se de amônia (NH3) ou de grupo 
amina de outro aminoácido. 
Transaminação é catalisada pela Piridoxina 
(vit B6) 
 
Alanina e glutamina=​ ​As mais importantes 
para transporte entre tecidos 30 a 40% do total 
de Aa liberados do músculo para o sangue. 
 
➜​Aminoácidos essenciais: 
- Aqueles que não são sintetizados pelo 
organismo animal ou, se são, a síntese não 
acontece na velocidade capaz de atender as 
exigências. 
 
➜​Aminoácidos Semi-Essenciais 
- Podem ser sintetizados a partir de outros 
- Tirosina pode ser conseguida da fenilalanina, 
- Cistina e a cisteína estão correlacionados 
quimicamente com a metionina e os três 
constituem o grupo de aminoácidos que 
contêm enxofre nas moléculas. 
 
➜​Compostos Nitrogenados Não-Protéicos 
- Ruminantes 
- Aminas, aminoácidos 
livres, amônia, uréia e 
biureto. 
 
 
 
➜​Isomeria 
-Com exceção única da ​glicina​, todos os 
aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas 
em condições suficientemente suaves 
apresentam atividade óptica. 
 
-Esses aminoácidos apresentam 4 grupos 
diferentes ligados ao carbono central, ou seja, 
esse carbono é assimétrico, assim esse 
carbono é chamado centro quiral. 
 
-A existência de um ​centro quiral ​permite que 
esses aminoácidos formem estereoisômeros 
devido aos diferentes arranjos espaciais 
opticamente ativos. 
 
-Dentre os estereoisômeros existem aqueles 
que se apresentam como imagem espaciais um 
do outro sem sobreposição, a estes 
chamamos ​enantiômeros​. 
 
-Os enantiômeros podem ser ​D ou L​, sendo 
essa classificação referente à semelhança com 
a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do 
L-gliceraldeído, respectivamente. 
 
-Somente os L-aminoácidos são constituintes 
das proteínas. 
 
➜​Peptídeos: ligação peptídica 
 
- Uma ligação peptídica é a união do grupo 
amino (-NH 2) de um aminoácido com o grupo 
carboxila (-COOH) de 
outro aminoácido, 
através da formação 
de uma amida. 
 
 
 
 
Peptídeos de importância biológica 
-Os grandes peptídeos constituem ​proteínas​, 
que possuem extrema importância biológica. 
 
-Porém, muitos oligopeptídeos e peptídeos 
pequenos possuem grande importância 
biológica, exercendo sua função mesmo em 
quantidades muito pequenas. 
 
-Alguns ​hormônios​ de vertebrados, como a 
insulina, glucagon​ e corticotrofina​ ​são 
compostos por menos de 50 resíduos de 
aminoácidos. 
 
-Como peptídeos pequenos de ocorrência 
natural também podemos citar a ocitocina, 
bradicinina, tireotrofina e encefalinas. 
 
-Os venenos de ​fungos ​também são peptídeos 
pequenos. 
 
Classificação das Proteínas 
➜​Composição 
- Simples – ​por hidrólise liberam apenas Aa 
- Conjugadas - ​Por hidrólise liberam Aa mais 
um radical não peptídico (grupo prostético). 
Ex: metaloproteínas, heme proteínas, 
lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
 
➜​Número de Cadeias Polipeptídicas 
- Monoméricas -​ ​formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
- Oligoméricas -​ ​formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica (estrutura e função mais 
complexas). 
 
 
Forma 
➜​Fibrosa 
- Maioria insolúveis nos solventes aquosos 
- Peso molecular elevado 
- Ex: colágeno do tecido conjuntivo, queratinas 
dos cabelos, esclerotinas do tegumento dos 
artrópodes, conchiolina das conchas dos 
moluscos, a fibrina do soro sanguíneo, miosina 
dos músculos. 
- RESISTENTE ÀS ENZIMAS DIGESTÍVEIS 
 
➜​Globulares 
- Estrutura espacial mais complexa (esféricas) 
- Geralmente solúveis nos solventes aquosos 
- Ex: enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc. 
 
Proteínas Homólogas 
➜​São proteínas que desempenham a mesma 
função em tecidos ou em espécies diferentes. 
Estas proteínas possuem pequenas diferenças 
estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 
 
➜​Os segmentos com seqüências diferentes de 
aminoácidos em proteínas homólogas são 
chamados "segmentos variáveis", e geralmente 
não participam diretamente da atividade da 
proteína. 
 
➜​Os segmentos idênticos das proteínas 
homólogas são chamados "segmentos fixos", e 
são fundamentais para o funcionamento 
bioquímico da proteína. 
 
Níveis Estruturais das Proteínas 
➜​Estrutura Primária  
- É o nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o arranjo 
espacial da molécula. 
- A estrutura primária da proteína resulta em 
uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a 
um "colar de contas", com uma extremidade 
"amino terminal" e uma extremidade 
"carboxi terminal". 
 
 
➜​Estrutura Secundária 
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
próximos entre si na seqüência primária da 
proteína. 
 
- O arranjo 
secundário de um 
polipeptídeo pode 
ocorrer de forma 
regular; isso 
acontece quando 
os ângulos das 
ligações entre 
carbonos a e seus 
ligantes são 
iguais e se 
repetem ao longo de um segmento da molécula. 
 
➜​Estrutura Terciária 
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
distantes entre si na seqüência polipeptídica. 
 
- É a forma 
tridimensional 
como a proteína 
se "enrola". 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
➜​Estrutura Quaternária 
- Surge apenas nas 
proteínas 
oligoméricas. 
- Dada pela 
distribuição espacial 
de mais de uma 
cadeia polipeptídica 
no espaço, as 
subunidades da molécula. 
 
 
Funções  
➜​Estrutural​ – formação e manutenção de 
tecidos (50% na MS); 
➜​Síntese​ de enzimas, hormônios e anticorpos; 
Síntese de outras substâncias importantes no 
metabolismo (creatina, colina, niacina - vitamina 
do complexo B que pode ser sintetizada a partir 
do aminoácido triptofano); 
➜​Fonte secundária de ​energia​; 
➜​Reposição​ de tecidos e outras substâncias 
protéicas; 
➜​Transporte​ e armazenamento de gorduras e 
minerais; 
➜​Transporte de oxigênio (hemoglobina); 
➜​Agente ​tamponante​; 
➜​Expressão​ gênica. 
 
➜​Catalisadores; 
➜​Elementos estruturais (colágeno) e 
sistemas contráteis​; 
➜​Armazenamento (ferritina); 
➜​Veículos de transporte (hemoglobina); 
➜​Hormônios; 
➜​Anti-infecciosas (imunoglobulina); 
➜​Enzimáticas (lipases); 
➜​Nutricional (caseína); 
➜​Agentes protetores. 
 
-Devido às proteínas exercerem uma grande 
variedade de funções na célula, estas podem ser 
divididas em dois grandes grupos: 
➜​Dinâmicas 
-Transporte, defesa, catálise de reações, 
controle do metabolismo e contração, por 
exemplo; 
 
➜​Estruturais 
- Proteínas como o colágeno e elastina, por 
exemplo, que promovem a sustentação 
estrutural da célula e dos tecidos.