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BASES CELULARES E MOLECULARES – BIOQUÍMICA – CESMAC 
ALICE CAROLINA COSTA DE SOUZA 
 
 
INTRODUÇÃO 
Os aminoácidos podem formar polímeros pela 
ligação do grupo carboxila de um AA com o grupo 
amina de outro. 
Esta ligação carbono – nitrogênio chama-se ligação 
peptídica, é obtida por exclusão de uma molécula 
de água. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Não há rotação da ligação peptídica, 
permanecendo de forma rígida os átomos 
 O carbono quiral/central (articulação) que fará as 
rotações da cadeia peptídica. 
 
NOMENCLATURA 
2 AA = dipeptídeo 
3 AA = tripeptídeo 
4 AA = tetrapeptídeo 
5 AA = pentapeptídeo 
Alguns AA = oligopeptídeo (até 30) 
Muitos AA = polipetídeo 
Milhares de AA = proteína 
 
 
 
 
 
 
 
REPRESENTAÇÃO DO PEPTÍDEO 
 
 Extremidade aminoterminal -> carboxiterminal 
 Leitura da sequência de aminoácidos é feita da 
esquerda para a direita 
 ALANINA – GLUTAMINA – GLICINA – LISINA 
 
→ Qualquer que seja o n° de aminoácidos, os 
peptídeos apresentam um grupamento amino 
livre em uma das extremidades – aminoterminal 
– e um grupamento carboxila livre na outra – 
carboxila terminal. 
 
 
FUNÇÕES 
(PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA) 
Muitos peptídeos encontrados na natureza 
desempenham funções importantes atuando 
como hormônios (encefalinas, oxitocina, 
glucagon). Antibióticos (gramicidina), agentes 
redutores (glutationa), etc. 
 
 
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