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1 BASES CELULARES E MOLECULARES – BIOQUÍMICA – CESMAC ALICE CAROLINA COSTA DE SOUZA INTRODUÇÃO Os aminoácidos podem formar polímeros pela ligação do grupo carboxila de um AA com o grupo amina de outro. Esta ligação carbono – nitrogênio chama-se ligação peptídica, é obtida por exclusão de uma molécula de água. Não há rotação da ligação peptídica, permanecendo de forma rígida os átomos O carbono quiral/central (articulação) que fará as rotações da cadeia peptídica. NOMENCLATURA 2 AA = dipeptídeo 3 AA = tripeptídeo 4 AA = tetrapeptídeo 5 AA = pentapeptídeo Alguns AA = oligopeptídeo (até 30) Muitos AA = polipetídeo Milhares de AA = proteína REPRESENTAÇÃO DO PEPTÍDEO Extremidade aminoterminal -> carboxiterminal Leitura da sequência de aminoácidos é feita da esquerda para a direita ALANINA – GLUTAMINA – GLICINA – LISINA → Qualquer que seja o n° de aminoácidos, os peptídeos apresentam um grupamento amino livre em uma das extremidades – aminoterminal – e um grupamento carboxila livre na outra – carboxila terminal. FUNÇÕES (PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA) Muitos peptídeos encontrados na natureza desempenham funções importantes atuando como hormônios (encefalinas, oxitocina, glucagon). Antibióticos (gramicidina), agentes redutores (glutationa), etc. Peptídeos
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