Propriedades das proteínas

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Propriedades das 
proteínas
PROPRIEDADE DAS PROTEÍNAS
Cada proteína do seu corpo tem uma forma normal chamada sua 
conformação nativa. Este arranjo é requerido para a proteína 
realizar sua função biológica. 
A desorganização da estrutura protéica, ou a destruição da 
conformação nativa, é chamada desnaturação.
A desnaturação geralmente envolve a quebra de ligações não 
covalentes fracas que mantêm a estrutura das cadeias 
polipeptídicas. 
Na desnaturação, embora as ligações peptídicas não sejam 
quebradas, as estruturas secundária, terciária e quaternárias são 
perdidas. 
As proteínas desnaturadas frequentemente se aglomeram 
(coagulam) e precipitam (tornam-se insolúveis). 
As proteínas podem ser desnaturadas pelos seguintes fatores:
Calor: Aumentando a temperatura, você aumenta o movimento dos átomos da
proteína, fazendo com que as fracas ligações que mantêm a estrutura terciária
se rompam. O calor é usado para desnaturar proteínas bacterianas no processo
de esterilização numa autoclave.
Álcoois e outros solventes orgânicos. Solventes que se dissolvem na água
desnaturam proteínas porque provocam mudanças no meio aquoso normal. Numa
concentração de 50% a 60%, o álcool etílico ou o isopropílico são desinfetantes
eficientes. Eles destroem bactérias desnaturando suas moléculas protéicas.
Ácidos e bases. Causam desnaturação por alterarem a distribuição de cargas
positivas e negativas na proteína. O efeito da mudança de pH varia com o tipo de
molécula protéica. Poucas podem suportar exposição a condições fortemente
ácidas (abaixo de pH 2) ou fortemente básicas (acima de pH 12).
íons metálicos. íons de mercúrio, prata e chumbo podem se ligar fortemente a
certos grupos nas proteínas, rompendo as fracas ligações normais presentes.
"Sais" insolúveis da proteína podem se formar, resultando em precipitação.
Agentes oxidantes e redutores. Estes agentes usualmente desnaturam
proteínas afetando os grupos sulfidrila do aminoácido cisteína. Este efeito é a
base da "ondulação permanente”, onde a proteína do cabelo (queratina), contém
uma grande quantidade de cisteína.
Desnaturação pode ser produzida pela agitação violenta, como quando 
se batem claras, produz desnaturação e, neste caso, um merengue. 
Merengue: A clara de ovo contém uma proteína chamada albumina. 
Quando batemos a clara de ovo original, criamos um filme superficial 
de albumina desnaturada que "endurece" a clara. Este segundo 
processo é a base para a preparação de merengue. 
Quando a proteína perde sua forma regular, ela também perde suas 
propriedades características 
Embora a desnaturação produza 
mudanças importantes na estrutura de uma 
proteína, ela não é necessariamente 
permanente. 
Em muitos casos, após a desnaturação, se 
as condições voltam lentamente ao 
"normal", a proteína volta à sua conformação 
nativa. Este processo é conhecido como 
renaturação. 
A renaturação demonstra que a sequência 
de aminoácido (estrutura primária) gera a 
conformação tridimensional (estrutura 
terciária) de uma proteína.
HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS
A reação química mais fundamental sofrida pelas proteínas é a hidrólise, a 
quebra das ligações peptídicas pela adição de moléculas de água. 
A hidrólise completa de uma proteína produz aminoácidos livres. A hidrólise 
de um dipeptídio é mostrada na seguinte equação:
Note que esta reação é exatamente o inverso da formação de uma ligação 
peptídica. 
A hidrólise ocorre quando você digere proteínas no intestino delgado. Os 
aminoácidos são então utilizados pelo seu corpo para sintetizar suas próprias 
proteínas. 
Os aminoácidos podem também ser uma fonte de energia, aproximadamente a 
mesma quantidade daquela oriunda dos carboidratos, 4 kcal/g (17 kJ/g). Além 
disto, eles constituem a principal fonte de nitrogênio do nosso corpo.
Funções das proteínas
TIPOS DE PROTEÍNAS: SEU EFEITO OU SEU PAPEL NO 
ORGANISMO
Podemos também classificar a proteína de outra maneira, com base 
na sua função (seu efeito ou seu papel no organismo):
Enzimas (catalisadores biológicos) são proteínas essenciais que 
permitem que todas as reações químicas dentro de você ocorram 
numa velocidade adequada. 
Proteínas estruturais incluem o colágeno, a principal proteína do 
tecido conjuntivo e dos ossos. Esta categoria contém também 
outras proteínas fibrosas como as queratinas e as proteínas 
estruturais de membranas, que estão entre as mais abundantes na 
célula.
Proteínas de transporte, como a hemoglobina, transportam 
pequenas moléculas através da corrente sangüínea. Um segundo 
exemplo é a soroalbumina, que leva ácidos graxos do tecido adiposo 
para vários órgãos. Outras proteínas transportam lipídios e ferro.
Hormônios podem consistir de moléculas de proteínas e 
peptídeos. Eles são secretados em pequenas quantidades pelas 
glândulas endócrinas para regular processos químicos no organismo. 
A insulina, que controla a utilização de glicose, é um exemplo. 
Proteínas de armazenamento agem como reservatórios de 
substâncias químicas essenciais. Por exemplo, a ferritina armazena 
ferro, que é necessário para fabricar hemoglobina no baço.
Proteínas de defesa incluem os anticorpos como as gama-
globulinas. Estas proteína inativam proteínas estranhas, chamadas 
antígenos. Os interferons são glicoproteínas que ajudam a proteger 
o organismo contra vírus.
Toxinas são proteínas prejudiciais ao organismo, tais como a 
toxina do Clostridium botufinum. Esta proteína causa um tipo de 
envenenamento alimentar bacteriano. Outros exemplos são a toxina 
diftérica (causadora de sinais e sintomas de difteria) e várias 
toxinas de peçonhas ofídicas.
TIPOS DE PROTEÍNAS: FIBROSAS E GLOBULARES
Um conjunto de categorias baseia-se em sua forma, solubilidade 
em água e composição.
Ao considerar esse nível de estrutura, é útil classificar as 
proteínas em dois grupos principais: 
As proteínas fibrosas, possuindo cadeias polipeptídicas 
arranjadas em fitas ou folhas, e usualmente consistem 
principalmente de um único tipo de estrutura secundária.
As proteínas globulares, possuindo cadeias polipeptídicas 
enoveladas em uma forma esférica ou globular, e 
freqüentemente contêm vários tipos de estrutura secundária.
PROTEÍNAS FIBROSAS
As proteínas fibrosas estão adaptadas para a função estrutural e são 
resistentes à digestão. São as estruturas que fornecem apoio, forma e proteção 
externa aos vertebrados.
Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, uma propriedade conferida 
pela alta concentração de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos tanto no interior 
da proteína quanto na sua superfície.
Essas superfícies hidrofóbicas são largamente encobertas por muitas cadeias 
polipeptídicas semelhantes que empacotadas juntas formam complexos 
supramoleculares elaborados.
TABELA - Estruturas secundárias e propriedades das proteínas fibrosas
Estrutura Características Exemplos de ocorrência
-Hélice, unidas por
pontes dissulfeto 
cruzadas
Estruturas protetoras insolúveis, 
resistentes, de dureza e flexibilidade 
variáveis
-Queratina do cabelo, 
penas e unhas
Conformação  Filamentos flexíveis, moles Fibroína da seda
Hélice tríplice do 
colágeno
Alta forca de tensão, sem esticamento colágeno dos tendões, 
da matriz dos ossos
Proteína Fibrosa: Colágeno
O colágeno é a proteína mais abundante do seu corpo, compondo 
cerca de 30% da proteína total. 
É o principal componente do nosso tecido de sustentação e 
conjuntivo — a pele e a parte orgânica dos ossos e dentes. 
A composição desta proteína é incomum porque enormes 
quantidades de três aminoácidos estão presentes: glicina (33%). 
prolina (e seu derivado hidroxiprolina, 21%) e alanina (11%). 
A unidade básica, chamada tropocolágeno, é também incomum —
uma tripla hélice com peso molecular ao redor de 300000. 
A tropocolágeno não é igual à da alfa-hélice. Ela é formada pelo 
entrelaçamento de três cadeias polipeptídicas, mantidas unidas por 
ligações de hidrogênio. Os "cabos" resultantes são muito longos e 
finos, masrígidos. Eles se orientam no sentido longitudinal para 
formar fibras. Ligações cruzadas dão à combinação resultante uma 
força extra.
Proteína Fibrosa: Colágeno
(b)
Figura: Colágeno. 
(a) Esta proteína é uma tripla hélice formada 
por três cadeias estendidas orientadas em 
paralelo. Muitas moléculas de colágeno 
filiformes são cruzadas para formar fibras 
resistentes. 
(b) Fibras de colágeno vistas através de um 
microscópio eletrônico.
Proteína Fibrosa: Queratina
Queratinas são proteínas fibrosas que fornecem 
proteção à sua camada externa de pele, pêlos e 
unhas. 
Elas compõem a lã, as penas, garras, cálamos das 
penas, escamas, chifres, e cascos dos animais. 
A forma alfa, que é baseada na alfa-hélice, tem 
grande força física, é insolúvel em água, e pode 
esticar-se. 
O cabelo, que contém queratina, pode ser 
esticado até duas vezes seu comprimento com 
calor úmido. 
Nas -queratinas as ligações cruzadas que 
estabilizam a estrutura quaternária são ligações 
de dissulfeto.
A forma beta da queratina, encontrada na seda e 
nas teias de aranha, contém folhas pregueada. Ela 
é flexível, mas não se estica. 
Estrutura do cabelo. (a) A -queratina do cabelo é uma -hélice com elementos algo mais 
espessos próximos aos terminais amino e carboxila. Pares dessas hélices são entrelaçados 
para formar duas cadeias de espirais. Essas então se combinam em estruturas de ordem 
superior, chamadas de protofilamentos e protofibrilas. Cerca de quatro protofibrilas - 32 
fitas de -queratina juntas - combinam-se para formar um filamento intermediário. As 
duas cadeias individuais de espirais nas várias subestruturas também parecem ser 
entrelaçadas, mas o sentido do entrelaçamento e os detalhes estruturais são 
desconhecidos. 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
As proteínas globulares consistem de polipeptídios 
firmemente dobrados na forma de uma "bola" e solúveis em 
água. 
Cada proteína globular tem uma estrutura terciária própria 
que lhe permite realizar sua função biológica única. 
As proteínas globulares incluem enzimas, proteínas de 
transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, 
imunoglobulinas e proteínas com muitas outras funções.
PROTEÍNAS GLOBULARES: Hemoglobina
É o transportador de oxigênio das hemácias. 
A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas 
separadas (designadas 1, 2, 1, 2), cada uma consistindo de 
cerca de 150 aminoácidos. 
Além disto, cada cadeia forma uma "bolsa" contendo um 
heterociclo nitrogenado chamado heme. Um íon ferroso, Fe+, no 
centro do grupo heme, pode fixar uma molécula de oxigênio, 
transportando-a dos pulmões aos tecidos. 
Note que esta proteína está compactamente dobrada. Suas 
cadeias, algumas das quais contêm regiões de alfa-hélice, são 
mantidas unidas por ligações de hidrogênio, ligações salinas e 
hidrofóbicas. A estrutura quaternária da hemoglobina, a relação 
entre as subunidades, está estreitamente ligada à capacidade 
desta proteína tanto em fixar como em liberar o oxigênio 
molecular. 
Hemoglobina: proteína transportadora de
oxigênio no sangue, é constituída de 2 cadeias de
um tipo (denominado ) e duas de outro tipo
(denominado ).
Grupo heme: Esse grupo está 
presente na mioglobina, hemoglobina, 
citocromos e muitas outras proteínas. 
(a) O heme consiste de uma estrutura 
orgânica complexa em anel, a 
protoporfirina, à qual é ligado um 
átomo de ferro no seu estado ferroso 
(Fe2+). O átomo de ferro apresenta 
seis ligações de coordenação, quatro 
no plano, e ligadas à molécula 
achatada da porfirina, e duas 
perpendiculares a ela. (b) Na 
mioglobina e na hemoglobina, uma das 
ligações de coordenação é ligada ao 
átomo de nitrogênio de um resíduo de 
His. A outra é "aberta" e funciona 
como sítio de ligação para uma 
molécula de O2.
(a) (b)
PROTEÍNAS CONJUGADAS
 As proteínas podem também apresentar moléculas orgânicas
não-protéicas, ligadas à cadeia peptídica. Estes componentes
são designados grupos prostéticos, e as proteínas, neste caso,
são chamadas proteínas conjugadas.
 O grupo prostético é de natureza variável, podendo ligar-se à
cadeia peptídica covalente ou não covalentemente. Ex: Na
hemoglobina, o grupo prostético heme liga-se não
covalentemente a proteína.
 O grupo prostético pode ser um carboidrato ou um lipídeo,
covalentemente ligados, e a proteína conjugada chama-se
glicoproteína e lipoproteína, respectivamente.