Aminoácidos e peptídeos

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Aminoácidos e Peptídeos
Prof. MSc. Getúlio Junqueira
Aminoácidos
As Proteínas são as biomoléculas mais abundantes
nos seres vivos e exercem funções fundamentais em
todos os processos biológicos. São formados por
unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos,
unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas
são constituídas de 20 aminoácidos-padrão
diferentes, reunidos em combinações praticamente
infinitas, possibilitando a formação de milhões de
estruturas diversas.
Todos os α-aminoácidos possuem um átomo de
carbono central (α) onde estão ligados
covalentemente um grupo amino primário
(−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um
átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R),
diferente para cada aminoácido.
Os aminoácidos
• Os aminoácidos 
presentes nas 
proteínas são 
isômeros L
– A biologia é canhota
• Glicina não
tem isomeria
óptica
Carbono 
alfa
I) As unidades peptídicas
movimentam-se (rotação),
em torno das ligações com o
carbono α.
II) A cadeia polipeptídica
consiste em um arranjo
flexível
Classificação dos Aminoácidos
Grupo R apolar e alifáticos
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Ligações de Van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso:
– Interações hidrofóbicas
• Gly:
-menor aminoácido
• Met:
– Possui átomo de enxofre
• Pro:
– menor flexibilidade estrutural
Grupo R aromáticos
• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tir: precursor das catecolaminas: dopamina, 
adrenalina e noradrenalina.
• Trp: origina a 
serotonina
• Fen:
– Mais apolar
Síntese das Catecolaminas
Síntese da Serotonina
Grupos R polares, não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil
• Asparagina e glutamina
– Grupo amida
• Cisteína
– Grupo Tiol
– Ligações dissulfeto
Grupos R carregados
• Aminoácidos básicos
– Carga positiva
– Lisina, segundo grupo amina
– Arginina, grupo guanidina
– Histidina, grupo aromático 
imidazol
• Aminoácidos ácidos
– Carga negativa
– Possuem segundo grupo
ácido carboxílico
• Dentre os compostos listados abaixo, quais não são exemplos
dos 20 aminoácidos que formam proteínas nos seres vivos.
Exercício
• Dados os compostos abaixo, quais possuem cadeia lateral
hidrofóbica?
Exercício
Peptídeos
Os aminoácidos podem formar polímeros pela
ligação do grupo Carboxila de um aminoácido com o
grupo Amino de outro aminoácido. Esta ligação
carbono-nitrogênio, chamada de Ligação Peptídica, é
obtida, teoricamente, por exclusão de uma molécula
de água.
Polipeptídeo
A cadeia peptídica pode conter de 2 a milhares de resíduos
de aminoácidos, no entanto, segue a definição:
• Polímero formado por 2 aminoácidos: dipeptídio; polímero
formado por 3 aminoácidos: tripeptídio, e assim por
diante
• Polímeros formados por até 30 aminoácidos : são
chamados de Oligopeptídios, quando o número é maior,
são chamados de Polipeptídios.
• Polímeros formados por um número superior a 50
aminoácidos, são chamados de Proteínas .
Outros grupos químicos além de 
aminoácidos
• Proteínas simples: 
▫ Somente aminoácidos.
• Proteínas conjugadas: proteínas ligadas a outras 
substâncias (grupo prostético).
▫ Glicoproteínas: Proteoglicanos, Anticorpos, Antígenos.
▫ Metaloproteínas (Hemoglobina, Citocromo C).
▫ Lipoproteínas ( LDL e HDL ).
Estrutura das Proteínas
As proteínas têm quatro níveis de estrutura: 
• Primária 
• Secundária
• Terciária 
• Quaternária
Estrutura primária
É a ordem ou sequencia de aminoácidos que compõem a
proteína , ligados através de ligações peptídicas.
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre
entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma
molécula reage com o grupo amina de outra molécula,
liberando uma molécula de água ( H2O ). Isto é uma reação
de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas
de aminoácidos.
http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_qu%C3%ADmica
http://pt.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cula
http://pt.wikipedia.org/wiki/Amina
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81gua
http://pt.wikipedia.org/wiki/Desidrata%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
A função de uma proteína depende da sua 
sequência de aminoácidos
Cada proteína possui um número e uma sequência
de resíduos de aminoácidos diferentes, sendo
assim, a estrutura primária de uma proteína
determina como ela se enovela (arranjo
tridimencional), e por sua vez, determina a função
da proteína.
Estrutura secundária
Descreve o arranjo espacial dos átomos na cadeia principal.
Alfa-hélice
O arranjo mais simples que as proteínas podem assumir é um
arranjo helicoidal, onde o esqueleto polipeptídico fica enrolado
em torno de um eixo imaginário.
Folha β pregueada
Este arranjo também é mantido por ligações de
hidrogênio, entretanto, as ligações são estabelecidas
entre cadeias polipeptídicas diferentes.
Estrutura terciária
A estrutura terciária é o conjunto tridimensional que forma uma
proteína ou seja, o arranjo tridimensional total de todos os átomos
de uma proteína. A proteína irá torcer e girar para minimizar as
interações desfavoráveis ​​e maximizar as favoráveis, ​​até que a
forma ou conformação mais estável seja encontrada, a estrutura
Terciária.
As ligações que controlam a estrutura terciária ocorrer dentro da
mesma molécula, e por isso eles são chamadas Ligações
Intramoleculares.
Estrutura Quaternária
Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
(subunidades) para compor uma proteína funcional.
Desnaturação
A desnaturação proteica resulta do desdobramento ou
desorganização das estruturas secundárias e terciárias
das proteínas, no entanto, sem que ocorra hidrólise das
ligações peptídicas .
Fontes de Desnaturação: Calor, pH
A desnaturação pode, sob condições ideais (quando o
agente desnaturante for removido), ser reversível; neste
caso a proteína dobra-se novamente, porém não
retomam sua estrutura nativa.