Mapa Mental - Peptideos e Proteinas

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• Ligação covalente entre o 
grupo amina e carboxila de 
dois aminoácidos. 
• Ligação por desidratação 
• Forma uma unidade peptídica 
• Caráter de dupla ligação 
(dipolo) 
• Pode ser Trans (maioria) ou Cis 
 
• Dipeptideos; Tripeptideos; 
Tetrapeptideos; Polipeptideos 
• Resido aminoterminal (inicio) e 
resíduo carboxiterminal (fim) 
• Comportamento ácido-base 
dependente dos grupos R 
ionizáveis 
 
• Homônimos (calcitonina, 
glucagon, ocitocina) 
• Neurotransmissores 
• Toxinas 
• Adoçantes 
• Antibióticos 
• Retira-se o sufixo INA e 
mantem o nome completo 
do aminoácido C-Terminal. 
Ex. Leucigliciltirosina 
Biomoléculas com dezenas 
de resíduos de aminoácidos 
• Sequência de aminoácidos, sendo 
especifica para cada proteína 
• Estrutura local de cadeia 
• Determinada por lig. De hidrogênio 
• a-Hélice x β-hélice (paralela e 
antiparalela) 
• Tridimensional 
• Diferentes tipos de ligações 
• Ligações não-covalentes 
• Complexos tridimensional 
• Ligações não-covalentes 
➔ Simples: apenas AA naturais 
➔ Conjugadas 
o Haloproteínas (grupo 
prostético) 
o Apoproteínas 
 
• Processo químico em que a 
proteína assume a 
configuração funcional 
• Promove estabilidade 
• Existem proteínas naturalmente 
desenoveladas 
➔ Dogma de Anfisen 
• Perda de estrutura funcional 
• Quebra das ligações não-
covalentes 
• Permanente ou reversível 
➔ Temperatura, pH 
 
• Estrutural – colágeno 
• Transporte – albumina 
• Defesa – anticorpos 
• Contração – miosina 
• Catalise – enzimas 
• Regulação – insulina 
• Forma esférica 
• Enovelamento 
• Estrutura compacta 
• Solúveis 
Mioglobina e 
Hemoglobina 
• Longos feixes 
polipeptídicos 
• Cadeia distendida 
• Função estrutural 
• Insolúvel 
Colágeno e 
Queratina 
Polímeros de L-aminoácidos