Enzimas Oxirredutases em Alimentos

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INSTITUTO FEDERAL DE SANTA CATARINA 
CÂMPUS SÃO MIGUEL DO OESTE 
CURSO TÉCNICO EM ALIMENTOS 
 
 
ALINE BARBIERI 
EDUARDA THEISEN VOGT 
GRAZIELA FRANCO ASSUMPÇÃO 
LIANDRA RUSHEL 
 
 
 
 
 
 
ENZIMAS OXIRREDUTASES 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
SÃO MIGUEL DO OESTE, 03/2021 
2 
Índice de Imagens 
Figura 1 Exemplo geral de reações catalisadas por oxigenases................................. 5 
Figura 2 Exemplo geral de reação catalisada por oxidases ........................................ 6 
Figura 3 Mecanismo de ação da peroxidase ............................................................... 6 
Figura 4 Oxidação de álcoois através de desidrogenases .......................................... 6 
Figura 5 Ação da peroxidase no guaiacol ................................................................... 9 
 
3 
Sumário 
1. INTRODUÇÃO ................................................................................................................... 4 
2. OXIRREDUTASES ............................................................................................................ 4 
3. MECANISMO DE AÇÃO .................................................................................................... 5 
3.1. Oxigenases ................................................................................................................ 5 
3.2. Oxidases .................................................................................................................... 5 
3.3. Peroxidases ............................................................................................................... 6 
3.4. Desidrogenases ......................................................................................................... 6 
4. OBTENÇÃO DAS ENZIMAS .............................................................................................. 7 
5. APLICAÇÃO EM ALIMENTOS........................................................................................... 7 
5.1. Oxidases .................................................................................................................... 8 
5.2. Peroxidases e Catalase ............................................................................................. 8 
5.3. Polifenol-oxidases (PPO) .......................................................................................... 9 
5.4. Lipoxigenases ......................................................................................................... 10 
6. CONCLUSÃO .................................................................................................................. 11 
7. REFERÊNCIAS ............................................................................................................... 12 
 
 
4 
1. INTRODUÇÃO 
 
Enzimas são moléculas orgânicas, sendo que, em sua grande maioria, são 
de natureza proteica - com exceção de algumas moléculas de RNA, chamadas 
ribozimas -, das quais atuam como catalisadoras em reações químicas, acelerando 
seu processo através da diminuição da energia de ativação necessária para a reação 
ocorrer. Para tanto, atuam em substratos específicos, ou seja, cada enzima possui 
uma região específica para a ligação com um substrato específico, sendo esta 
chamada de sítio ativo. 
Por conta de sua função, possuem contribuição significativa para o 
metabolismo, considerando que, sem sua presença, algumas reações ocorreriam 
muito lentamente, o que causaria um déficit de distribuição de energia para as células, 
atribuindo moleza ao corpo e o surgimento de possíveis doenças. Assim, durante 
essas reações, as enzimas não são consumidas e nem mudam sua composição, 
fazendo com que as mais de 2.000 enzimas conhecidas possam participar várias 
vezes do mesmo tipo de reação, em um curto intervalo de tempo. 
Como mencionado, a maior parte das enzimas são proteínas, podendo 
ocorrer sua desnaturação em determinadas circunstâncias, como por exemplo: 
temperatura elevada e pH diferente do ideal para cada enzima. Além disso, o tempo 
de contato com o substrato e a concentração do mesmo e das enzimas, modificam a 
velocidade da reação. 
 
2. OXIRREDUTASES 
 
As oxidorredutases são enzimas relacionadas com as reações de óxido-
redução em sistemas biológicos e, portanto, com os processos de respiração e 
fermentação. Sendo assim, estão incluídos nesta classe não somente as 
hidrogenases, que são enzimas que catalisam a oxidação reversível de hidrogênio 
molecular (H2), e oxidases que catalisam uma reação de oxidação/redução 
envolvendo oxigênio molecular (O2) como aceptor de elétrons, mas também as 
peroxidases, que usam o peróxido de hidrogênio como agente oxidante, as 
hidroxilases, que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas, e as oxigenases, 
que oxidam o substrato, a partir de O2 (KIELING, 2002). 
5 
Ainda, as principais oxirredutases que possuem importância na área de 
alimento são as polifenóis-oxidases, lipoxigenases, catalases, glicose-oxidases, 
xantanina-oxidases, ascorbato-oxidases, entre outras. 
 
3. MECANISMO DE AÇÃO 
 
As oxidorredutases catalisam reações de redução e oxidação envolvendo 
a transferência de elétrons, átomos de hidrogênio na forma de hidreto ou oxigênio 
(MATSUDA et al. 2009). Para tal, dá-se a participação das coenzimas, como os 
derivados de vitaminas e NADH ou NADPH. A classificação da grande variedade de 
oxidorredutases é feita de acordo com a coenzima necessária para possibilitar a 
catálise ou de acordo com a natureza do substrato. 
De acordo com o mecanismo de ação, as oxidorredutases são classificadas 
em quatro grandes grupos, sendo eles: oxigenases, oxidases, peroxidases e 
desidrogenases. 
 
3.1. Oxigenases 
 
Enzimas desta classe (oxigenase) oxidam o substrato usando O2. 
Chamamos essas enzimas de monooxigenases se incorporarem apenas um átomo 
de oxigênio em um substrato específico, por outro lado, as dioxigenases catalisam a 
inserção de ambos os átomos de oxigênio molecular ao substrato. 
Figura 1 Exemplo geral de reações catalisadas por oxigenases 
 
3.2. Oxidases 
 
As coenzimas que catalisam as reações de oxidação utilizadas pelas 
oxidases incluem flavoproteínas ou hemeproteínas, onde o oxigênio molecular atua 
como aceptor de elétrons, sendo reduzido a peróxido de hidrogênio. 
 
6 
Figura 2 Exemplo geral de reação catalisada por oxidases 
 
 
3.3. Peroxidases 
 
As peroxidases (HPR, peróxido de hidrogênio oxidorredutase) atuam como 
oxidoredutases, oxidando uma variedade de substratos orgânicos utilizando o 
peróxido de hidrogênio como agente redutor (IKEHATA et al., 2005). Essa enzima é 
uma glicoproteína que consiste em aminoácidos, dois Ca2+ e como grupo prostético, 
uma ferroprotoporfirina IX (grupo heme). 
Ela catalisa as reações de redução de peróxidos por meio de um 
mecanismo complexo de reações: 
Figura 3 Mecanismo de ação da peroxidase 
 
 
3.4. Desidrogenases 
 
Atuam na catalisação da redução de grupos carbonílicos, como cetonas e 
aldeídos. As principais coenzimas envolvidas são o NADH e seu análogo (NAD+), ou 
ainda o NADPH. Essas coenzimas (na forma NAD+ e NADP+) podem sofrer redução 
reversível, recebendo um íon hidreto com a oxidação do substrato. 
Figura 4 Oxidação de álcoois através de desidrogenases 
 
7 
4. OBTENÇÃO DAS ENZIMAS 
 
Segundo Kieling (2002), pode-se constatar que a fonte primária das 
enzimas são os tecidos animais, com destaque para as glândulas, tecidos vegetais, 
como sementes, frutas e exsudações, além das culturas de microrganismos (fungos, 
leveduras e bactérias), uma vez que o mecanismo desses seres vivos depende da 
ação enzimática. 
Portanto, as enzimas podem ser encontradas nas células animais, vegetais 
e microbianas. No entanto, poucas enzimas podem ser extraídas dos vegetais, sendo 
que o principal exemplo de enzima oxirredutase obtida por meio destas, é a lipoxidase, 
presente na farinha de soja, a qual é utilizadana panificação. Ademais, as enzimas 
presentes nos tecidos animais, sejam eles glândulas ou órgãos, também possuem 
uma produção mais limitada, em virtude de que são obtidas a partir de subprodutos 
da carne industrializada, o qual é um produto mais nobre, tornando-se de mais difícil 
aquisição. Um exemplo de enzima oxirredutase presente em tecidos animais é a 
catalase, extraída do fígado (KIELING, 2002). 
Por fim, em relação às enzimas obtidas por meio das células microbianas, 
observa-se que são as de mais fácil aquisição e disponibilidade. Sendo assim, com 
exceção das enzimas lipoxidases, todas as oxirredutases podem ser extraídas dos 
fungos (KIELING, 2002). 
 
5. APLICAÇÃO EM ALIMENTOS 
 
Segundo Gonçalves et al. (2018), a principal aplicação das enzimas se dá 
nas indústrias de processamento de alimentos e de bebidas. No entanto, com as 
inovações nos ramos tecnológicos, que vem aprimorando-se cada vez mais, a 
aplicação industrial das enzimas ampliou na mesma medida, a exemplo do 
desenvolvimento de rotas enzimáticas na produção de compostos quirais para a 
indústria farmacêutica. Sendo assim, as oxirredutases apresentam grande 
importância, uma vez que constituem a segunda maior classe de enzimas, 
correspondendo a 25%, com aplicação em síntese orgânica. 
Logo, pode-se dizer que as enzimas produzidas industrialmente são 
aplicadas na produção, conservação e modificação de produtos animais e vegetais 
(produtos alimentícios), na produção de medicamentos, como vitaminas e hormônios 
8 
e, por fim, na fabricação de produtos derivados de matérias primas animais e 
vegetais (KIELING, 2002). 
Entretanto, apesar dos avanços no uso das enzimas oxirredutases nas 
mais diversas indústrias, em muitos casos o emprego dessas enzimas acaba sendo 
limitado devido, principalmente, à necessidade de reciclagem de cofator para que o 
processo torne-se economicamente viável (GONÇALVES et al., 2018). 
 
5.1. Oxidases 
 
As oxidases utilizam oxigênio molecular como aceptor de elétrons 
(oxidante), produzindo intermediários reativos de oxigênio e H2O ou H2O2 como 
subprodutos, sendo que em alguns casos pode-se observar a formação de superóxido 
(O2). Membros desta família estão envolvidos em diferentes eventos biológicos, como 
defesas contra microrganismos invasores e sinalização celular, além de catalisarem a 
oxidação de substratos de interesse sintético como, por exemplo, de aminas e de 
alcoóis (GONÇALVES et al., 2018). 
 
5.2. Peroxidases e Catalase 
 
Ambas as enzimas são encontradas em células vegetais, animais e 
microbianas, das quais são responsáveis pela catalisação da reação que transforma 
o peróxido de hidrogênio (H2O2) em água (H2O) e oxigênio. Isso se faz necessário 
porque durante o metabolismo celular, forma-se tal composto (H2O2) do qual é tóxico 
para os organismos, obtendo-se como produto dois componentes nocivos para os 
mesmos. 
As peroxidases representam um grupo heterogêneo de enzimas, ao passo 
que a catalase é uma única enzima encontrada na organela peroxissomos. As duas 
enzimas, por serem termicamente resistentes, possuem sua inativação como índice 
da efetividade do branqueamento, sendo este um tratamento térmico aplicado em 
alimentos para inibir a ação das enzimas. Assim, a perda da atividade enzimática das 
enzimas em questão em um produto branqueado, indica uma perda correspondente 
da atividade para outras enzimas de deterioração e ainda catalisa reações de 
descoloração em antocianinas e outros pigmentos vegetais como a cartamina. 
Assim, a diferença entre elas está no mecanismo de ação. Enquanto a 
catalase reduz diretamente a água oxigenada (como é conhecido o peróxido de 
9 
hidrogênio) a água e oxigênio, a peroxidase o faz acelerando a reação da água 
oxigenada com um substrato específico, como por exemplo, o guaiacol (composto 
orgânico de ocorrência natural), formando um composto marrom escuro. 
Figura 5 Ação da peroxidase no guaiacol 
 
Portanto, as peroxidases podem catalisar a oxidação de grande variedade 
de fenóis e aminas aromáticas, que ocorrem naturalmente em tecidos de plantas. Esta 
capacidade é largamente usada na indústria de alimentos como agente esterilizante 
e pode conduzir à determinação dos valores de perda nutricional e detecção do 
surgimento de compostos tóxicos como hidroperóxidos, epóxidos e aldeídos. Além 
disso, ela altera a cor, o aroma, o sabor e a textura dos vegetais, onde que, ao 
catalisar a degradação não-enzimática (grupo Heme) de ácidos graxos insaturados, 
acabam formando complexos que favorecem o aparecimento de sabor de ranço. 
Enquanto isso, a catalase é mais restrita, sua ação está relacionada 
principalmente na remoção da água oxigenada, na oxidação da clara do ovo, em 
conjunto com glicose-oxidases, e na destruição do peróxido de hidrogênio 
intencionalmente adicionado ao leite e na detecção deste tipo de alteração 
(GONÇALVES et al., 2018). 
 
5.3. Polifenol-oxidases (PPO) 
 
As polifenol oxidases são enzimas responsáveis pelo escurecimento 
enzimático em muitos produtos por exposição de sua estrutura ao ar, elas possuem 
íon cobre no sítio ativo, fazendo-se presente em fungos, bactérias, na maioria das 
plantas e em todos os mamíferos (Martinez e Whitaker, 1995). O escurecimento 
enzimático de frutas e vegetais, além de indesejável, é responsável por qualidades 
sensoriais desagradáveis e por perdas de valor nutricional e econômico dos alimentos 
10 
in natura e processados sendo a polifenoloxidase a principal enzima responsável por 
essas reações em tecidos vegetais e frutas (Erat et al., 2005). 
Segundo Ziyan et al., (2003), a polifenoloxidase catalisa duas reações 
distintas envolvendo oxigênio molecular: a) a hidroxilação de monofenóis a odifenóis 
ou atividade de cresolase; e b) subseqüente reação de oxidação de odifenóis a o-
quinona ou atividade de catecolase. As o-quinonas formadas pela ação da enzima 
são instáveis e rapidamente se polimerizam dando origem a pigmentos escuros 
(melaninas) (Serradell et al., 2000). A tonalidade de cor escura dos compostos 
formados pode variar de acordo com os compostos fenólicos presentes num dado 
tecido, resultando em pigmentos marrons, avermelhados ou negros (Dincer et al., 
2002). 
Embora a PPO seja vista como um problema para a indústria de alimentos, 
no caso das reações de escurecimento enzimáticos em vegetais e frutas, em alguns 
alimentos, a PPO é muito importante para garantir qualidades desejáveis. Esse é o 
caso do chá preto (Eskin, 1990). De acordo com Sanderson (1964 a,b) o maior grupo 
de polifenóis no chá são as catequinas. Durante a fermentação, as catequinas são 
oxidadas a correspondente o-quinonas, as quais sofrem uma segunda oxidação 
formando teoflavina (TF) e teoflavina-galato (TFG) que são pigmentos amarelos. 
Esses pigmentos se oxidam formando teorrubidina (TR) que possui coloração marrom 
responsável pela cor escura do chá. . 
 
5.4. Lipoxigenases 
 
As lipoxigenases são enzimas que catalisam a adição do oxigênio 
molecular ao sistema cis, cis, 1,4 - pentadieno dos ácidos graxos poliinsaturados, 
formando hidroperóxidos dos ácidos graxos correspondentes. Para tanto, utilizam o 
ácido linolênico ou ácido linoléico como substrato. 
A lipoxigenase está presente nos tecidos vegetais, como por exemplo no 
grão de soja, milho, batata, tomate, pepino, grãos de aveia e de cevada. Em relação 
à sua influência nos alimentos e produtos, a lipoxigenase é significante no 
desenvolvimento de aromas, onde que, em sementes oleaginosas, a sua ação, antes 
e durante a extração do óleo, que leva à hidroperóxidos, causa a deterioração 
oxidativa dos lipídios, formando off-flavours no óleo. 
Ademais, pode formar sabores positivos nos vegetais durante a 
mastigação, além de estar atrelado a processos fisiológicos, como por exemplo: 
11 
biossíntese de compostos regulatórios, crescimento e desenvolvimento, senescência 
(envelhecimento),germinação de sementes, resposta a ferimento, proteína de reserva 
vegetativa e resistência a insetos e patógenos, considerando que, quando esses 
organismos danificam o alimento, ocorre uma degradação sequencial de lipídios, cujo 
produto inicial são os hidroperóxidos resultantes da ação das lipoxigenases. 
Em alguns casos, a eliminação genética de lipoxigenases pode ser 
benéfica para alguns alimentos, como é o caso da soja. Isso ocorre porque sua ação 
afeta as propriedades e a qualidade do produto pela participação na formação de 
compostos responsáveis pelo sabor indesejável, sendo este característico do produto, 
como mencionado anteriormente. Para tanto, deve-se salientar o cuidado exigido 
nesse processo, considerando a participação da enzima nos mecanismos de defesa 
da planta a insetos e patógenos, fazendo isso através da preservação da composição 
e de aspectos fisiológicos. 
 
6. CONCLUSÃO 
 
Assim, a partir dos tópicos abordados, pode-se perceber que as enzimas 
oxirredutases desenvolvem um papel importante na vida cotidiana, bem como na 
indústria de alimentos, uma vez que estão presentes em diferentes estruturas, 
atuando nas reações de óxido-redução. 
 
 
 
 
 
 
 
 
12 
7. REFERÊNCIAS 
 
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