Enzimas

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ENZIMAS
—>Catalisadores biológicos 
—>viabilizam atividades celulares 
*todas são proteínas,menos as ribozimas 
.Presentes em todos os seres vivos,mas necessitam de condições especiais 
para sobreviver 
*A perda da atividade catalítica -desnaturação(provoca a mudança no S.A
 -ou por dissociação de suas subunidades
** SEU SÍTIO ATIVO TEM QUE SER COMPLEMENTAR AO SUBSTRATO 
Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos alem dos propôs AA.
-Grupos químicos: se associam a parte proteica da enzima para que certas enzimas 
funcionem 
. COFATOR: íons inorgânicos(Fe,Mg,Mn)
.COENZIMA: molécula orgânica pequena 
-cossubstrato =se associam transitoriamente 
-grupo prostético =se ligam permanentemente
—>Holoenzimas: enzima ativa com seu comp. não proteico 
—>Apoenzima sem seu componete não proteico é inativa
. Nomenclatura geral: -palavra que descreve sua função 
ex: -urease = hidrolise da ureia 
- nome função ampla 
Ex: pepsina=digestão de alimentos 
-a partir da fonte 
ex: obtida do tecido pancreático 
Maria Eduarda Mota- S1
6 classes:
1)Oxidorredutases= catalisam processos de oxidoredução
2)Transferase= transferência de grupos qimicos de uma molécula para outra 
3)Hidrolase=realizam hidrolises(precisam de água )
4) Liases=quebra as moléculas produz CO2
5)Isomerasses=fazem isomerização(mudança na posição dos átomos )
6)Ligases:ligação de uma molécula com outra 
Como funcionam ?
Atração do Sítio ativo com o substrato 
-não são consumidas na reação 
-específicas 
-diminuem a E.A e aumentam a velocidade das reações 
-faz com que a reação ocorra de forma mais eficiente ,não alterando o equilíbrio da 
reação 
Fatores que afetam a velocidade da reação 
-[ ] do substrato —>a veloc. aumenta conforme a concentração do substrato
-Temperatura—>o aumento da temperatura aumenta também a velocidade 
*diminuir a velocidade pode ocorrer a desnaturação da enzima,perdendo sua 
eficácia.Ex=Febre 
-PH—>Ex=suas atividads só funcionam em PHs específicos,ficando 
protonados.(altas mudanças podem desnaturar a enzima)
Maria Eduarda Mota-S1
Inibição da atividade enzimática :
-inibidor:diminui a velocidade da reação 
-inibição reversível:
.competitiva: o inibidor compete pelo substrato da enzima 
.incompetitiva: o inibidor se liga em outro sitio ativo/a enzima se liga ao substrato e 
depois que o inibidor vem e se liga ao complexo enzima-substrato 
.mista:o inibidor pode se ligar tanto a enzima quanto ao comlexo /antes ou depois 
do substrato 
-inibidor irreversível :o inibidor se liga covalente ao S.A e destrói alguns grupos 
funcionais perdendo sua atividade 
*inativadores suicidas quando ligadas as enzimas as destroi(inativa e morre junto) 
Planejmento de fármacos{Penicilina e Amoxilina,se ligando a transepitidase e 
síntese do peptidioglicano}
Maria Eduarda Mota-S1