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Aminoácidos e Proteínas 1 O Que São? Unidades estruturais de todas as proteínas. Sua fórmula estrutural comum: Aminoácidos essenciais e não-essenciais Essenciais: Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Não-essenciais: Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina Classificação De acordo com a polaridade de seus grupos R quando em solução aquosa de pH neutro (plasma sanguíneo e espaço intracelular entre 7,4 e 7,1) Não polares (hidrofóbicos) Alanina; Leucina; Isoleucina; Valina; Prolina.(cadeia R alquílica). Não polares (hidrofóbicos) Fenilalanina; triptofano (Cadeia R aromática) Polares mas não ionizados. Serina, treonina, tirosina.(hidroxila compondo a cadeia R). Polares Ionizados. Asparagina, glutamina, cisteína, glicina, metionina. Positivamente Carregados Lisina, Arginina, histidina. Negativamente carregados Ácido Aspártico (aspartato), Ácido Glutâmico (Glutamato) Íon Dipolar Também chamado de zwitterion O aminoácido pode agir como ácido (doador de prótons) O aminoácido pode agir como base (receptor de prótons) Utilização do aminoácido A arginina – aminoácido envolvido na via da ureia (principal forma de excretar NH3+ que é tóxica para o SNC. Arginina Ornitina Uréia O triptofano é precursor de um neurotransmissor muito importante: SEROTONINA. Triptofano Serotonina A tirosina também é precursora de neurotransmissores. Dopamina, Noradrenalina e Adrenalina. Tirosina L-Dopa Dopamina Epinefrina Glicina: Adicionada a outras moléculas para torná-las mais solúveis, para serem excretadas pela urina. EX: Ácido Benzóico Glicina Ácido Hipúrico A metionina tem um derivado utilizado como fonte de metila em muitas reações de metilação. S-adenosilmetionina Glutamato: O MSG (Glutamato monossódico) é um realçador de sabor, mas em algumas pessoas provocam sensações de frio, dores de cabeça e vertigens. Principal neurotransmissor excitatório do SNC. A descarboxilação do glutamato produz o neurotransmissor GABA (ácido gama amino butírico). glutamato GABA A histidina quando sofre descarboxilação se converte em histamina. Histidina Histamina A fosfocreatina, derivada da creatina, é um importante reservatório de energia no músculo esquelético. A creatina é derivada da glicina e da arginina e a metionina desempenha o papel de doadores do grupos metila. fosfocreatina Ornitina Metionina ATP ADP Glicina Arginina Guanidinoacetato Fosfocreatina Asparagina e Glutamina: nos animais estão relacionadas com a desintoxicação da amônia e com os vegetais, armazenamento do nitrogênio Asparagina Glutamina Proteínas são os polímeros dos aminoácidos A ligação peptídica O peptídeo Extremidade carboxila-terminal Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu Extremidade (ou ponta) amino-terminal Peptídeos Aspartame: adoçante (2 resíduos de aa). Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina. Insulina: duas cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa). Glucagon: 29 aminoácidos. Proteínas Enzimas Pepsina Hexoquinase Proteínas transportadoras Hemoglobina, Transportadores transmembrânicos Proteínas estruturais Colágeno, elastina, queratina Proteínas de defesa Os anticorpos Proteínas reguladoras Os hormônios Proteínas nutrientes ou de armazenamento Albumina Proteínas de motilidade ou contráteis Actina e da miosina Classificação das Proteínas Quanto a Composição: Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. Classificação das Proteínas Quanto à Forma: Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas das unhas e dos cabelos. Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Os níveis estruturais proteicos Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. 33 Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio. 34 Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio. 35 Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária. 36 FORÇAS NÃO COVALENTES Pontes de H Aminoácidos polares Ligações iônicas Aminoácidos carregados Interações hidrofóbicas Aminoácidos apolares Forças de Van der Waals Qualquer aminoácido Proteína Proteína NH — CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 2 Proteína Proteína O — CH Ponte de Hidrogênio Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals 2 CH — CH 3 CH 3 CH 3 CH 3 — CH — CH 2 — — CH — CH 3 H 3 C — CH — CH 3 CH 3 + + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Proteína Proteína NH — CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 2 Proteína Proteína O — CH Ponte de Hidrogênio Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals 2 CH — CH 3 CH 3 CH 3 CH 3 — CH — CH 2 — — CH — CH 3 H 3 C — CH — CH 3 CH 3 + + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Pontes de H ocorrem: entre os átomos da ligação peptídica (por exemplo, a a-hélice e a folha b); entre cadeias laterais de aminoácidos polares, carregados ou não; para os grupos –NH3+ e –COO- dos aminoácidos N- e C-terminal, respectivamente. Ponte de Hidrogênio Ligações iônicas: ocorrem entre as cadeias laterais de aminoácidos com cargas contrárias; dependem do estado de ionização dos aminoácidos e do pH do meio; são menos frequentes do que as pontes de H. Proteína Proteína NH — CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 2 Proteína Proteína O — CH Ponte de Hidrogênio Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals 2 CH — CH 3 CH 3 CH 3 CH 3 — CH — CH 2 — — CH — CH 3 H 3 C — CH — CH 3 CH 3 + + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O C — CH 2 — CH 2 —Ligação Iônica Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Ligação Iônica Proteína Proteína NH — CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 2 Proteína Proteína O — CH Ponte de Hidrogênio Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals 2 CH — CH 3 CH 3 CH 3 CH 3 — CH — CH 2 — — CH — CH 3 H 3 C — CH — CH 3 CH 3 + + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Interações hidrofóbicas: ocorrem entre as cadeias laterais de aminoácidos apolares; radicais apolares são repelidos pela água, aproximando-se uns dos outros; não é uma força de atração real, resultando da repulsão pela água; como consequência, em meio aquoso o interior de proteínas globulares é hidrofóbico. Interações hidrofóbicas Proteína Proteína NH — CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 2 Proteína Proteína O — CH Ponte de Hidrogênio Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals 2 CH — CH 3 CH 3 CH 3 CH 3 — CH — CH 2 — — CH — CH 3 H 3 C — CH — CH 3 CH 3 + + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Forças de Van der Waals é uma força eletrostática que ocorre entre dipolos temporários; dipolos temporários (duração de nanosegundos) são criados devido à órbita errática dos elétrons; pode envolver qualquer tipo de aminoácido; geralmente coincidem com as regiões da proteína onde ocorrem as interações hidrofóbicas, pois a aproximação dos radicais apolares facilita a interação entre os dipolos. e Forças de van der Waals O hormônio insulina é composto por duas subunidades, A e B, unidas por duas pontes dissulfeto intercadeia. Além disso, a cadeia B possui uma ponte dissulfeto intracadeia A B Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? Além dos laços não covalentes, uma proteína pode ter pontes dissulfeto formada a partir de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína). Pontes dissulfeto são covalentes e só podem ser rompidas por agentes redutores, como 2-mercapto-etanol. Referencias O N H 2 C H 3 O H O N H 2 C H 3 C H 3 O H Alanine (Ala) Leucine (Leu) O N H 2 C H 3 C H 3 O H Isoleucine (Ile) O N H 2 C H 3 C H 3 O H Valine (Val) O N H O H Proline (Pro) O N H 2 O H O N H 2 N H O H Tryptophan (Trp) Phenylalanine (Phe) O N H 2 O H O H Serine (Ser) Threonine (Thr) O N H 2 O H C H 3 O H O N H 2 O H O H Tyrosine (Tyr) Methionine (Met) O N H 3 + S C H 3 O - O O N H 2 N H 3 + O - Asparagine (Asn) O O N H 2 N H 3 + O - Glutamine (Gln) O N H 3 + S H O - O N H 3 + O - Glycine (Gly) Cysteine (Cys) O N H 3 + N H 3 + O - Lysine (Lys) N H 2 + O N H N H 2 N H 3 + O - Arginine (Arg) O N H 3 + N H N O - Histidine (His) O H O - N H 3 + O O Aspartic Acid (Asp) O O O - O - N H 3 + Glutamic Acid (Glu) O N H 3 + O - R N H 2 + O N H N H 2 N H 3 + O - O - N H 3 + N H 2 O + O N H 2 N H 2 O N H 3 + N H O - N H 3 + N H O H O N H 2 O H O H O N H 2 O H O H O H N H 3 + O H O H O H O H N H 2 + C H 3 + O N H 3 + O - O N H O O - O O - O S + C H 3 O - O O H O H N N N N N H 3 + O O O - O - N H 3 + O O - N H 3 + CO 2 O N H 2 N H N O H N H 2 N H N P O - O - O N H N H 2 + N C H 3 O H O O N H 3 + O - + N H 2 + O N H N H 2 N H 3 + O - N H 2 N H 2 + N H O O - N H 2 N H 2 + N O O - C H 3 N H N H 2 + N O O - C H 3 P O - O - O O O N H 2 N H 2 O H O O N H 2 N H 2 O H
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