Aminoácidos e Proteínas: Estrutura e Função

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BIOQÍMICA
· Aminoacido:
AA essenciais: histidina; isoleucina; lisina; metionina; fenilalanina; treosina; triptofano; valina; leucina.
AA não essenciais: alanina; arginina; asparagina; cisteina; Á. Glutamico; Á aspártico; glutamina; Glicina; Prolina; serina; tirosina.
Formados de C, H, O, N. Alguns contem S e P
Levogero e destrogero (moléculas proteicas são sempre L)
FUNÇÂO BIOLOGICA DOS AA:
Estrutura celular; hormonal; receptor de proteína; transporte; imunidade. glicogênese no jejum e diabetes
Os seres vivos que possuem AA não essenciais são as plantas
Classificar em essencial ou não depende da espécie estudada
Glucogenicos: pode se transformar em glicose. Alanina, arginina, metionina, cisteina, cistina, histidina, treonina e valina
Glucocetogenicos: pode se transformar em glicose ou corpo cetonico. Fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina, lisina
Cetogenico: pode se transformar em corpos cetonicos. Leucina e lisina.
Anemia falciforme é uma doença causada pela substituição de um AA
Aminograma: teste para saber os aminoácidos e sua composição. Identifica e quantifica
Espécies de couro e pele e pele e escama são as mesmas composições em funções diferentes
Hidroxilisina e hidroprolina derivados dos AA lisina e prolina encontrados na pele, escama, bexiga natatória, crânio nadadeira. Da bexiga natatória se tira o colágeno e gelatina.
Ambiente influencia no tipo da molécula. Proteína presente no tucunaré e nas espécies canibais são as mesma só diferencia a quantidade da proteína.
Glicina e prolina são AA de identificação. Ligação é de acordo com a dobradura. Glixcina é o único AA simétrico
Ligação pepitidica é de liberação de água e é uma ligação forte
Cistina = resto de cisteina formada por uma ponte de sulfeto (resido de AA)
· Proteina:
Os AA compõem as proteínas
O que diferencia uma proteina de outra quando todos os fatores são iguais e a sequencia (implica na função dos AA) dos aminoácidos.
Carboxila se liga a grupo amina na ligaçao peptídica, causando desidratação.
Selenocisteina é o 21 AA essencial
Chaperonas: conjuntos de proteína de identificação de AA para dobradura
Quebra de proteína = clivagem\ desorganização = desnaturação
As proteínas primarias são as mais importantes. A parti delas se formam todas as outras. As proteínas pós primarias começam a ter funções mais especificas
Prolina é um iminoacido. Possui radical que se uni ao grupo amina
Peptidios = forma as proteínas. Vários ou 1 residuo de AA
Metaloproteasi: precisa de metais pesados produz tecido conjuntivo (queloide). Precisa de zinco.
Proteínas simples = hidrolisada libera AA\ conjugada libera AA + metaloproteina; glicoproteína...qualquer outro composto que esteja como tutor. Elastina é encontrada na pele.
Primaria: sequencia linear de AA. Só ligação peptídica. Molde para as demais
Secundaria: insolúveis e estruturais. Fribrosas.
Terciaria: proteína de movimento