Estudo de Enzimas em Bioquímica

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ 
CENTRO DE CIÊNCIAS 
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR 
DISCIPLINA: INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
Professor: Dr. Hermógenes David 
Estudo Dirigido: Enzimas 
Curso: Odontologia 
 
 
1. Com relação aos parâmetros de uma reação, o que ocorre com a variação de energia livre e com a 
constante de equilíbrio das reações catalisadas por uma enzima? 
 
2. Explique com detalhes os princípios envolvidos nos processos de interação enzima-substrato, 
considerando os modelos chave-fechadura e encaixe induzido. 
 
3. Que parâmetros bioquímicos definem o sítio ativo de uma enzima? Se apenas uma porção de 
molécula é responsável pela catálise, porque as enzimas costumam ser moléculas tão grandes? 
 
4. Considerando o processo de catálise propriamente dito explique de que forma as enzimas 
conseguem diminuir a energia de ativação de uma reação. 
 
5. O que são coenzimas? Qual o seu papel no processo de catálise? 
 
6. Analise com atenção o gráfico abaixo e descreva com detalhes os parâmetros e eventos fornecidos 
por ele. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
7. Amostras de soro humano contêm uma classe de enzimas chamadas de fosfatases ácidas que 
hidrolisam ésteres fosfato sob condições ácidas (pH 5,0). As fosfatases ácidas são produzidas por 
Prof. Dr. Hermógenes David - Enzimas 
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eritrócitos, pelo fígado, rins, baço e próstata. A enzima originada da próstata é clinicamente 
importante em virtude de seu aumento no plasma poder ser um indicador de câncer de próstata. Em 
determinações laboratoriais a enzima prostática é fortemente inibida pelo íon tartarato ao passo que 
as fosfatases de outros órgãos e tecidos não. Considerando as informações acima, sugira um 
procedimento para medida da fosfatase ácida prostática no soro. 
 
8. Quando uma solução de enzima é aquecida existe uma perda progressiva na atividade catalítica ao 
longo do tempo devido ao processo de desnaturação. Uma solução da enzima hexoquinase 
incubada a 45°C perde cerca de 50% de sua atividade em 12 minutos, mas quando incubada a 
45°C com grandes quantidades de seus substratos ocorre perda de somente 3% da atividade nos 
mesmos 12 minutos. Porque o processo de desnaturação da hexoquinase foi retardado em presença 
de seus substratos? 
 
9. Como os efeitos do pH e temperatura sobre a atividade enzimática podem ser explicados? Por que 
é importante conhecê-los? 
 
10. Quais aplicações práticas são decorrentes do estudo dos inibidores enzimáticos? 
 
11. Por que a velocidade máxima não é alterada na inibição competitiva e é diminuída nos demais 
tipos de inibição? 
 
12. Dentre as opções apresentadas abaixo, assinale aquelas que não correspondem ao modo de ação 
de uma enzima: 
 
a. Diminuição da constante de equilíbrio das reações 
b. Aumento da constante de equilíbrio das reações 
c. Aumento da energia de ativação 
d. Mudança na variação de energia livre de uma reação para valores mais negativos 
e. Aumento das velocidades das reações por meio da redução de sua energia de ativação