Digestão e Absorção de Proteínas

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Digestão 
As proteínas são macromoléculas orgânicas 
formada por aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas. 
Entre os aminoácidos mais comuns, temos: 
 Aminoácidos essenciais: são aqueles que 
não conseguimos produzir e precisamos 
obter da natureza 
o Valina, leucina, isoleucina, 
treonina, metionina, histidina, 
fenilalanina e lisina. 
 Aminoácidos não essenciais: são aqueles 
produzidos pelo corpo humano 
o Serina, alanina, cisteína, prolina, 
aspartato, asparagina, glutamato, 
glutamina, arginina, tirosina e 
glicina. 
Os aminoácidos podem ser classificados em 
neutros, básicos ou ácidos e isso irá determinar 
que tipo de enzima vai agir sobre eles para a 
digestão. 
Entre os tipos de proteínas que conseguimos 
obter, temos: 
 Proteínas endógenas: resultantes das 
secreções salivar, gástrica, pancreática, 
biliar e intestinal. São enzimas, hormônios e 
imunoglobulinas e proteínas do muco, ou 
originárias da descamação das células 
da parede do TGI. 
 Proteínas exógenas: provenientes de 
carnes e vegetais ingeridos na dieta. 
Em condições normais, todas as proteínas 
(endógenas e exógenas) são digeridas e 
absorvidas. Apenas de 6 a 12g de proteínas são 
excretados diariamente. 
1) Digestão gástrica: 
 Ácido clorídrico: o HCl, além da função 
bactericida, de ativação do 
pepsinogênio e de estimulador das células 
principais, desnatura proteínas globulares, 
facilitando a ação hidrolítica da pepsina. 
 Pepsina: é uma endopeptidase que 
hidrolisa de 10 a 15% das proteínas 
ingeridas. Resulta da conversão do 
pepsinogênio em pepsina pela ação do 
H+ proveniente do ácido clorídrico. Sua 
ação não é essencial, pois outras enzimas 
conseguem ter a mesma função. 
o Ela tem capacidade para digerir o 
colágeno, que é pouco 
hidrolisado por outras enzimas 
proteolíticas. A digestão do 
colágeno pela pepsina facilita a 
penetração de outras enzimas 
proteolíticas nos tecidos a serem 
digeridos. Assim, disfunção péptica 
causa má digestão. 
o Proteínas → Oligopeptídeos 
A presença de oligopeptídeos no TGI estimula a 
produção de gastrina, pelo estômago, e a 
produção de CCK, pelas células I do duodeno. 
Dessa forma, as células acinares pancreáticas 
são estimuladas a secretarem suas enzimas. 
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2) Digestão intestinal: 
A maior parte da digestão proteica ocorre pela 
ação das enzimas pancreáticas principalmente 
no duodeno. 
A chegada do quimo ao duodeno serve de 
estímulo às células endócrinas do intestino. Assim, 
tem-se a secreção de secretina e CCK por células 
S e I, respectivamente. 
 A secretina estimula a secreção de 
bicarbonato pelas células dos ductos 
pancreáticos. 
 A CCK estimula a secreção de enzimas 
pelos ácinos pancreáticos. 
O tripsinogênio presente no suco pancreático é 
ativado a partir da ação da 
enterocinase/enteropeptidase presente nas 
células da borda em escova. O resultado disso é 
a formação de tripsina que, além de ter 
capacidade de autocatálise, atua na ativação 
das proenzimas produzidas e secretadas pelo 
pâncreas. 
As enzimas proteolíticas pancreáticas tem alta 
especificidade. Temos: 
 Endopeptidases: 
o Tripsina: hidrolisa ligações cujo 
grupo é fornecido pela lisina e 
arginina. 
o Quimiotripsina: hidrolisa ligações 
envolvendo resíduos de 
fenilalanina, tirosina, triptofano e 
metionina. 
o Elastase: hidrolisa ligações 
peptídicas da elastina, proteína 
fibrosa do tecido conjuntivo. 
 Exopeptidases: 
o Carboxipeptidases (A e B): são 
exopeptidases que removem, 
sucessivamente, aminoácidos das 
terminações COOH. 
Outras enzimas, como desoxirribonucleases e as 
ribonucleases, hidrolisam ácidos 
desoxirribonucleicos e ribonucleicos. 
A hidrólise dos oligopeptídeos é continuada 
pelas peptidases da borda em escova e pelas 
enzimas contidas no citosol dos enterócitos. 
As enzimas da borda em escova são: 
 Amino-oligopeptidases: hidrolisam 
peptídios com 3 a 8 resíduos de 
aminoácidos; 
 Aminopeptidases: hidrolisam di e 
tripeptídios; 
 Dipeptidil aminopeptidases: hidrolisam di e 
tripeptídios com resíduos de prolina e 
alanina 
As enzimas citosólicas hidrolisam di e tripeptídeos 
e são: 
 Prolidase 
 Dipeptidase 
 Tripeptidase 
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Absorção 
Ao contrário do que ocorre com a absorção de 
carboidratos no intestino, di e tripeptídeos, além 
de aminoácidos, conseguem ser absorvidos pela 
membrana luminal dos enterócitos por vários 
sistemas transportadores. 
Através da membrana basolateral, só 
aminoácidos livres são absorvidos. 
A digestão e absorção de proteínas completam-
se até a região do jejuno distal/ íleo proximal. 
O transportador envolvido na absorção de di e 
tripeptídeos para o interior dos enterócitos é o 
PepT1. É um tipo de transporte acoplado a 
prótons, os quais têm um gradiente gerado pela 
ação dos trocadores de sódios/hidrogênio 
também na membrana apical. 
A absorção de di e tripeptídeos apresenta uma 
vantagem cinética, pois: 
 Ocorre mais rapidamente que a absorção 
de aminoácidos livres 
 Evita problemas de competição com os 
transportadores da membrana luminal dos 
enterócitos, pois o PepT1 é inespecífico 
 É energeticamente mais vantajosa para as 
células 
 Os peptídeos são mais resistentes ao jejum, 
às carências proteico-calóricas, às 
carências vitamínicas e às doenças 
intestinas que os aminoácidos → os 
peptídeos oferecem maior eficiência do 
seu aproveitamento, pois sua absorção 
consegue reter mais nitrogênio 
Os transportadores envolvidos na absorção de 
aminoácidos são vários e podem ser divididos em 
sistemas de transporte, sendo o sistema B 
predominante.
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O transporte de aminoácidos através da 
membrana basolateral pode ocorrer tanto no 
sentido absortivo como no sentido do 
compartimento vascular para o enterócito. 
A absorção de proteínas, peptídeos e 
aminoácidos varia de acordo com o período de 
desenvolvimento ontogenético do indivíduo, 
lactação, gestação e em resposta a doenças. 
Em recém-nascidos, ocorre absorção de 
proteínas intactas, principalmente de 
imunoglobulinas do colostro. Em adultos, pode se 
dar endocitose de proteínas imunologicamente 
ativas, pelas células M dos domos foliculares. 
Vários hormônios, parácrinos e neurotransmissores 
regulam os processos absortivos de nutrientes 
orgânicos em geral. No caso dos aminoácidos, a 
somatostatina diminui a absorção de lisina, glicina 
e leucina. O peptídeo vasoativo intestinal (VIP) 
reduz o transporte de leucina, enquanto a 
neurotensina, a colecistocinina (CCK) e a 
secretina o aumentam. O fator de crescimento 
epidérmico eleva o transporte de alanina e 
glutamina. 
 
Correlações clínicas 
Doença de Hartnup ou aminoacidúria: doença 
genética recessiva que consiste num defeito na 
absorção intestinal e renal de aminoácidos 
neutros (especificamente do sistema B de 
transporte da membrana luminal). Apresenta 
sintomas semelhantes aos da pelagra a e 
aminoacidúria (como o triptofano). 
Cistinúria: defeito genético dos sistemas Bo,+ e 
bo,+ da membrana luminal tanto do enterócito 
quanto do túbulo proximal do néfron. Excreção 
renal de lisina, arginina e cisteína. Manifestação 
clínica em forma de cálculos renais. 
Intolerância lisinúrica proteica: defeito genético 
no sistema IMINO da membrana luminal. Prolina e 
hidroxiprolina são excretadas na urina. Não 
acarreta carência nutricional. 
Intolerância proteica lisinúrica: defeito genético 
do sistema Y+ da membrana basolateral dosenterócitos. Não há problemas nutricionais.