Aula Proteínas

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Estrutura e Função dos 
Aminoácidos e Proteínas
Prof. Dr. Saulo José
Bioquímica
Objetivos
• Definir o que são proteínas
• Compreender a constituição das proteínas em termos de 
aminoácidos e suas propriedades
• Compreender o papel das proteínas na dieta
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Objetivos
• Compreender a formação de ligações peptídicas
• Definir os aspectos gerais da estrutura protéica
• Compreender o que ocorre durante a desnaturação de uma 
proteína
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Objetivos
• Compreender a importância das interações fracas para 
estrutura protéica
• Definir os níveis de estrutura protéica
• Reconhecer a classificação das proteínas em simples ou 
conjugadas
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Objetivos
• Reconhecer as funções das proteínas
• Reconhecer alguns dos métodos de estudo das proteínas
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O que são proteínas?
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• Proteína - grego protos – “a primeira” ou 
“a mais importante”
• Macromoléculas constituídas por 
unidades de aminoácidos
• “Workhorses” da bioquímica – executam 
quase todas as funções celulares
• Maior parte da massa seca da célula
Célula eucariótica
Qual a relação entre as 
proteínas e o DNA?
• A informação para síntese de todas as proteínas da 
célula está contida nos genes
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Como é composta uma proteína?
• As proteínas são construídas a partir de 20 tipos básicos de α-
aminoácidos (ou primários) – alfabeto protéico
Estrutura geral de um aminoácido
Carbono alfa
Grupo R ou cadeia lateral
Proteínas são compostas por 
aminoácidos
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AMINOÁCIDOS
• Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R
Estrutura geral de um aminoácido
Carbono alfa
Grupo R ou cadeia lateral
CARBONO α É UM CENTRO QUIRAL
• Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono a está 
ligado a quatro grupos diferentes:
• Essenciais: não são sintetizados pelo organismo - isoleucina, leucina,
valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina e histidina;
• Não essenciais: sintetizados pelo organismo, a partir de outros
precursores – alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico,
serina;
Característica Zwitteriônica de 
Aminoácidos 
• Soluções aquosas à aminoácidos ionizados e podem apresentar tanto 
características ácidas ou básicas; 
• Isto devido à presença dos dois grupos funcionais que os compõem, o 
carboxílico (ácido – COOH) e o amino (básico – NH2); 
Aminoácidos e a Vida
• 20 aminoácidos mais comuns - ligados por ligações peptidicas - constroem
as proteínas;
• Enzimas: catalisam transformações de complexidade variada à aceleram
reações;
• Proteínas de transporte e armazenamento: hemoglobina que transporta
oxigênio e ferritina que armazena ferro;
• Coordenação dos movimentos: contração dos músculos;
• Anticorpos: proteção imunológica.
Formação da ligação peptídica
15Ligação amida formada entre o –COOH de um aminoácido e o –NH2 de outro
Cadeias de aminoácidos, 
de pequenas a grandes...
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Como as proteínas diferem uma das 
outras?
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Como as proteínas diferem uma 
das outras?
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• Ordem dos aminoácidos
• Tipo dos aminoácidos
• Número do aminoácidos
Aspectos gerais da 
estrutura protéica
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• Conformação: arranjo espacial dos átomos de uma 
proteína
• Proteína nativa: proteína em sua conformação enovelada 
funcional
Quando a “vida” da 
proteína se inicia?
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Ribossomos – biossíntese protéica
Durante e após a síntese a proteína 
adquire conformação nativa
Funciona sob determinadas condições 
celulares
Perda da estrutura tridimensional 
suficiente para causar perda de função 
- desnaturação
Níveis de estrutura protéica
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Estrutura 
primária
Sequência
de aminoácidos
Estrutura 
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
α-hélice
Cadeia de polipeptídeos Várias subunidades
Estrutura primária
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• Corresponde a sequência linear de 
aminoácidos que compõe a proteína
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Estrutura secundária – alfa hélice
• Arranjo molecular simples
• Ligações peptídicas rígidas vs.
demais ligações simples livres 
para rotação
• Otimiza pontes de hidrogênio.
• Encontrada na queratina e em 
outras proteínas
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Estrutura secundária – alfa hélice
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Estrutura secundária – folhas beta
• Conformação mais estendida da 
cadeia polipeptídica
• Assemelha-se a uma série de 
pregas
• Formação de pontes de 
hidrogênio entre os átomos das 
cadeias adjacentes
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Estrutura secundária – folhas beta
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Estrutura secundária – folhas beta
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Estrutura terciária
• Inclui aspectos que envolvem 
distâncias mais longas na cadeia 
polipeptídica
• Segmentos interagem por meio 
de ligaços fracas ou até por 
pontes de dissulfeto
Tetrâmero α2 β2 da mioglobina humana
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Estrutura quaternária
• Duas ou mais cadeias 
polipeptídicas separadas ou 
subunidades, idênticas ou não
• Complexos tridimensionais –
estrutura quaternária
Proteína Cro do bacteriófago λ
Desnaturação protéica
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RNase nativa
Pontes dissulfeto
RNase
desnaturada
RNase nativa
Aquecimento + agentes 
redutores quebram as 
pontes dissulfeto
Se a proteína desnaturada retorna as 
condições de natividade, volta 
espontâneamente a sua conformação
Quando está ocorrendo 
desnaturação protéica?
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Ácidos, bases, calor, álcool, agitação, entre outros...
Interações fracas na cadeia 
polipeptídica
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Atrações 
eletrostáticas
Pontes de 
hidrogênio
Atrações de van der Waals
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Qual o papel das proteínas 
na dieta?
Aminoácidos essenciais 
ao adulto – OMS, 2007
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Classificação das proteínas quanto a 
estrutura
Proteínas 
fibrosas
Proteínas 
globulares
Cadeias em arranjos de folha ou 
feixe
Cadeias enoveladas em formas 
esféricas ou globulares
vs.
Funcionalmente
Proteínas que fornecem 
suporte, forma e proteção.
Enzimas e proteínas regulatórias.
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Alfa-queratina 
(alfa hélices da queratina)
Colágeno (tripla hélice)
Proteína fibrosa
37Mioglobina
Proteína globular
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Como as proteínas podem ser 
classificadas quanto à sua composição?
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Quanto à composição das proteínas
• Proteínas simples
• Proteínas conjugadas
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Proteínas simples
• Proteínas simples: compostas somente por aminoácidos.
Ribonuclease A Quimotripsina
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Proteínas conjugadas
Lipoproteínas Glicoproteínas
• Proteínas conjugadas: possuem um ou mais grupos químicos 
ligados
Grupo prostético
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É a parte não-aminoácido das proteínas conjugadas
Metaloproteínas
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Funções das proteínas
• Enzimas – catalisam reações no organismo
Enzimas
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Funções das proteínas
• Hormônios – permitem a comunição celular
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Funções das proteínas
• Proteínas protetoras - anticorpos
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Funções das proteínas
• Proteínas estruturais – citoesqueleto, arcabouço da 
célula
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Funções das proteínas
• Proteínas de estoque – estocam moléculas 
necessárias ao funcionamento celular
• Proteínas contráteis – permitem movimentação e 
deslocamento
Proteína da teia de aranha: fibroína
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5 X mais forte do que o aço!
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Colágeno
Tecido conjuntivo
Presente em tecidos conectivos, tendões, cartilagens, entre outros.
Estrutura secundária característica: hélice do colágeno, 3 aminoácidos por volta
Proteína pobre em aminoáicos (35% Glicina; 11% Alanina; 21% Prolina e 4-
hidroxiprolina)
Colágeno
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Sequência de aminoácidos no 
colágeno:
Gli-X-Y
Onde:
X é geralmente Prolina, e Y é 
geralmente 4-hidroxiprolina
Osteogenesis imperfecta
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Doença de origem genética
Indivíduo portador possui problemas graves na síntese do colágeno
Doença se apresenta sob várias formas, desde mais graves até menos graves 
compatíveis com a vida
Alfa-queratina
• Proteínas fibrosas estruturais
• Altamente resistentes
• Presentes somente em mamíferos
• Formada por duas alfa-hélices se enovelam formando 
estrutura super retorcida
• Ligações covalentes cruzadas entre as cadeias adjacentes –
pontes dissulfeto
• Rica em aminoácidos hidrofóbicos: alanina, valina, leucina, 
isoleucina, metionina e fenilalanina
Estrutura da Alfa-queratina
Onde a alfa-queratina pode ser 
encontrada
• Estasproteínas são compõem: 
pele, pêlos (cabelos), unhas, 
garras, cascos, chifres, penas, 
bicos, espinhos, lã, entre outras 
estruturas.
QUERATINA
Pele
Camada de 
queratina
Queratinócitos
Onde a alfa-queratina pode ser 
encontrada
Fibrina
• Esta é uma proteína fibrosa
• Envolvida em processos como:
• Coagulação do sangue
• Ativação das plaquetas
Rompimento 
de um vaso 
sanguíneo
Formação de 
um coágulo 
para conter a 
hemorragia
Fibrina
Fibrina
(verde)
Coágulo
Proteínas de ligacão ao oxigênio
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Transporte de oxigênio
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O2 faz parte da maquinaria celular necessária 
para produção de ATP
O2 possui baixa solubilidade em soluções 
aquosas
...não pode ser carreado simplesmente no 
plasma sanguíneo
...não se difunde de maneira eficiente nos 
tecidos
Muitos organismos vivos evoluíram e adaptaram 
proteínas que realizam o transporte do oxigênio 
no organismo
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Grupamento heme
Presente em proteínas como: hemoglobina, mioglobina, citocromos 
e outras proteínas
Fe2+ - ligação reversível ao O2
Fe3+ - ligação irreversível ao O2
Hemoglobina
• Presente nos eritrócitos
• Função: transporte de oxigênio
• Formado por duas cadeias alfa e cadeias beta
• Interação entre as cadeias são 
mantidas por meio de pontes de 
hidrogênio, interações iônicas e 
interações hidrofóbicas
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Estrutura da hemoglobina
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Cadeia 
beta
Cadeia 
alfa
Grupamento heme
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Oxiemoglobina
Carboxiemoglobina
Hb também transporta H+ e CO2
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Há transporte de H+ e CO2 dos tecidos para os pulmões
Como isso é feito? 
Ação da enzima anidrase carbônica
CO2 + H2O H
+ + HCO3-
Relação inversa entre a ligação de H+ e CO2 e a do O2
A atividade da Hb é regulada
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2,3-bifosfoglicerato
2,3-bifosfoglicerato é uma molécula que 
regula a atividade da Hb
Presente no interior das hemácias
Importantíssima na adaptação as baixas pO2
Ao nível do mar: Hb entrega normalmente o 
oxigênio aos tecidos
Alta altitude: redução da pressão de 
oxigênio!!!
O que ocorre???
Anemia falciforme
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Hemácias normais Hemácias falciformes
Mioglobina 
• Presente nas células musculares
• Função: reservatório de O2 e facilita difusão 
do oxigênio no músculo em contração 
carreador de oxigênio
• Formada por 1 única cadeia polipeptídica e 1 
grupo heme
• Curiosidade: a mioglobina é muito abundante 
nos músculos dos mamíferos aquáticos
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Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe
3+ + O2
•-
Papel da mioglobina como pigmento da carne
No músculo: oximioglobina (íon ferroso)
Desoximioglobina (sem oxigênio)
Oximioglobina Metamioglobina
Proteínas musculares
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Músculo: 75% água / 20% proteína
Principais: actina e miosina
Onde estão presentes? No interior da 
célula muscular (fibra muscular)
Função: contração da fibra muscular
Professor Dr. Saulo José
saulo.mendes@ceuma.br
OBRIGADO!!!!