Proteínas - Bioquímica

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Proteínas
Monitoria de Bioquímica
Aminoácidos (aa.)
Componentes das Proteínas;
Existem cerca de 20 aa. proteícos – constituem proteínas – e outros que são chamados de não proteicos – constituem outras moléculas;
Estrutura geral:
Para cada tipo de aa. um grupro R (radical) diferente. 
Aminoácidos são moléculas QUIRAIS;
Não podem ser sobrepostos;
Luz desvia para o grupamento amina;
Possuem quatro compostos diferentes;
Função
Funções de alguns aa.
Glutamato, aspartato e glicina – Neurotransmissores
Precursores de cetoácidos – moléculas que vão substituir moléculas no processo respiratório
Produção de glicose – Glicogenese: diversos aa.(glicêmicos) são utilizados para a síntese de glicose, através de transmissões que induzem a perca do grupo amina do aa. e os derivados vão produzir. 
Precursores de aminas biogênicas (serotonina e histamina)
Produzem nucleotídeos – DNA e RNA
Aminoácidos (AA.)
Essenciais: 
Corpo precisa obtê-los para a formação de proteínas; 
Adquire na dieta alimentar;
Não Essenciais: 
Corpo sintetiza a partir de outros aa. presentes no organismo;
 Produzido pelo corpo;
Radical (R)
Apolares (alifáticos):
 realizam interações hidrofóbicas (proteínas com outras moléculas); 
Não possui cadeia fechada;
Só possui C e H na cadeia;
Aromáticos:
Ligações hidrofóbicas;
Ligações de hidrogênio;
Anéis aromáticos;
FENILALANINA
ALANINA
Polares, carregados positivamente:
Podem se ionizar;
Presença de grupo amina – atrai prótons;
Polares, não carregados:
Não se ionizam;
Ligações de hidrogênio;
Pontes dissulfeto;
Polares, carregados negativamente:
Possuem grupo carboxila;
Doa prótons;
GLUTAMATO
GLUTAMINA
LISINA
Nomenclatura
O posicionamento da molécula vai ativar esta.
A molécula pode ser L- (Levógiro) e D- (Dextrógiro).
A proteína só vai está em modo ativo na forma de Levógero (L- molécula)
Na forma de Dextrógero não consegue realizar ligações peptídicas.
BIZUU!! > Para saber se a molécula em qual forma a molécula está, basta olhar o lado da amina.
Ligações interespecíficas
Possibilidade dos aminoácidos realizarem ligações com outros tipos de moléculas.
Só é possível se estiver em forma de L-aminoácido. 
Ligações Peptídicas
PEPTILTRANSFERASE: Enzima responsável pela formação das ligações peptídicas;
A ligação peptídica sempre vai ser formada pelo grupamento amina de um aminoácido com o grupamento carboxila do outro;
Polímero de aminoácidos:
Dipeptídeos: 2 resíduos;
Tripeptídeos: 3 resíduos;
Oligopeptídeos: 4 resíduos ou mais;
Polipeptídeos: menos de 10000 resíduos;
Proteínas: mais de 10000 resíduos;
Sempre que houver ligação peptídica é formado um código genético;
Proteínas
São moléculas orgânicas formadas por polímeros de aminoácidos;
São os componentes de origem orgânica mais abundantes no organismo;
A posição de cada aminoácido é determinada pela genética;
Caso a posição de um só aminoácido for alterada, o tipo de proteína é alterado.
Funções
Estrutural;
Hormonal;
Imunológica;
Contrátil;
Transporte;
Catalisadora.
Classificações
Quanto a composição:
Simples: exclusivamente por aminoácidos;
Conjugada: ligadas a outros componentes (grupos prostéticos – carboidratos, lipídeos, grupos fosfato – a exclusão desses componentes afeta a função da proteína formada);
Quanto ao número:
Monomérica: somente uma cadeia monomérica;
Oligomérica: várias cadeias;
Quanto a forma: 
Fibrosa: fibras com função de estrutura que são insolúveis em água e solução salina – Colágeno, queratina;
Globular: Cadeias polipeptídicas que se dobram, formando esferasou glóbulos solúveis em água – hemoglobina, anticorpos e hormônios ; 
Estrutura
É o formato da proteína que deduz sua função:
Primária:
Sequência de aminoácidos por ligações peptídicas.
Secundária:
Ligações peptídicas começam a interagir com outras por meio de pontes de hidrogênio;
Folha β laminar/pregueada;
α – hélice.
Terciária:
Cadeias laterais vão interagir;
Formato tridimensional.
Quartenária:
União de duas ou mais cadeias polipeptídicas;
Ex.: Hemoglobina.
CHAPERONINAS: Proteínas que ajudam outras proteínas no seu dobramento.
Desnaturação de proteínas
Quando a condição ambiental que a proteína etá presente muda, sua função e formato é alterado;
Fatores:
Salinidade;
Ph;
Temperatura;
Quando a proteína desnatura, a estrutura primária nunca se desfaz, o que se perde são as interações.
Ex: Chapinha;
DESAFIO 
QUIZ!
As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às proteínas, assinale a proposição FALSA.
A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido.
A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na digestão de proteínas.
A insulina, envolvida no metabolismo da glicose, é um exemplo de hormônio protéico.
Aspartato é uma proteína que admite função de neurotransmissores.
Importantes compostos orgânicos dos seres vivos as proteínas (cadeia polipeptídica) diferem entre si, nos seguintes aspectos:
I. Tipos de aminoácidos presentes na cadeia.
II. Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia.
III. Sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia.
IV. Pelos nucleotídeos presentes na cadeia.
Analisadas as proposições, assinale a alternativa correta.
II, III e IV
II e III
I, II e IV
III e IV
I, II e III
 Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular. Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que:
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material genético.
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade
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