TECIDO CONJUNTIVO - JUNQUEIRA

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TECIDO CONJUNTIVO - JUNQUEIRA
Fibroblastos
Os fibroblastos sintetizam a proteína colágeno e a elastina, além dos glicosaminoglicanos, proteoglicanos e glicoproteínas multiadesivas que farão parte da matriz extracelular. Essas células também produzem os fatores de crescimento, que controlam a proliferação e a diferenciação celular. Os fibroblastos são as células mais comuns do tecido conjuntivo e são capazes de modular sua capacidade metabólica, a qual vai se refletir na sua morfologia. As células com intensa atividade de síntese são denominadas fibroblastos, enquanto as células metabolicamente quiescentes (em repouso) são conhecidas como fibrócitos	Comment by Janaina Barreto: HISTOLOGIA APLICADAA capacidade de regeneração dos tecidos conjuntivos é claramente observada quando os tecidos são destruídos por lesões inflamatórias ou traumáticas. Nesses casos, os espaços deixados pela lesão em tecidos cujas células não são capazes de se regenerar (p. ex., músculo cardíaco) são preenchidos por uma cicatriz de tecido conjuntivo. A cicatrização de incisões cirúrgicas depende da capacidade de o tecido conjuntivo se regenerar. A principal célula envolvida na cicatrização é o fibroblasto. Quando estimulados adequadamente, como durante a cicatrização, os fibrócitos revertem para o estado de fibroblastos, e sua capacidade de síntese é reativada. Durante o processo de reparação de feridas, observam- se células conhecidas como miofibroblastos. Essas células reúnem a maioria das características dos fibroblastos, mas contêm maior quantidade de filamentos de actina e de miosina (proteínas do citoesqueleto) e se comportam como células musculares lisas. Sua atividade contrátil é responsável pelo fechamento das feridas após as lesões, processo conhecidocomo contração da ferida.
Os fibroblastos ativos contêm citoplasma abundante, com muitos prolongamentos. Seu núcleo é ovóide, grande e fracamente corado, com cromatina fina e nucléolo proeminente. O citoplasma é basófilo e rico em retículo endoplasmático granuloso, e o complexo de Golgi é muito desenvolvido.
Os fibrócitos são menores e mais delgados do que os fibroblastos e tendem a ter um aspecto fusiforme. Apresentam poucos prolongamentos citoplasmáticos, e o núcleo é menor, mais escuro e alongado que dos fibroblastos. Seu citoplasma tem pouca quantidade de retículo endoplasmático granuloso Os fibroblastos raramente se dividem em pessoas adultas, exceto quando o organismo requer fibroblastos adiciocionais
Macrófagos e sistema fagocitário mononuclear
Os macrófagos foram descobertos e inicialmente caracterizados graças à sua capacidade de fagocitose. Os macrófagos têm características morfológicas muito variáveis que dependem de seu estado de atividade funcional e do tecido que habitam . Ao microscópio eletrônico os macrófagos são caracterizados por apresentarem uma superfície irregular com protrusões e reentrâncias que caracterizam sua grande atividade de pinocitose e fagocitose. Geralmente contém um complexo de Golgi bem desenvolvido, muitos lisossomos e um retículo endoplasmático granular proeminente.
Os macrófagos derivam de células precursoras da medula óssea que se dividem, produzindo os monócitos,os quais circulam no sangue. Em uma segunda etapa, os monócitos cruzam as paredes de vênulas perícias e capilares e penetram o tecido conjuntivo, no qual amadurecem e adquirem as características morfológicas e funcionais de macrófagos. Dessa maneira, monócitos e macrófagos são a mesma célula em diferentes estágios de maturação. Os macrófagos dos tecidos podem proliferar localmente produzindo novas células.	Comment by Janaina Barreto: Papel dos macrófagos na resposta imunológicaOs macrófagos participam nos processos de defesa imunológica(resistência mediada por células) contra infecção por bactérias, protozoários, fungos e metazoários (p. ex., parasitoses por vermes), na defesa imunológica a tumores, na produção extra-hepática de bile, metabolismode gordura e ferro e na destruição de hemácias envelhecidas.Quando estimulados (por injeção de substâncias estranhas ou porinfecções), os macrófagos passam por modificações morfológicas emetabólicas, sendo chamados de macrófagos ativados. Essas célulasadquirem novas características, ativando seu metabolismo e aumentando sua capacidade de matar, fagocitar e digerir partículas estranhas por meio da ativação de suas enzimas lisossômicas.Os macrófagos participam ainda dos processos de digestão parciale da apresentação de antígenos (ver Capítulo 14). Um exemplo típicode células processadoras de antígeno é o macrófago encontrado naepiderme da pele, chamado célula de Langerhans (ver Capítulo 18).Embora os macrófagos sejam as principais células apresentadoras deantígenos, outras células, tais como fibroblastos, endotélio, astrócitos ecélulas epiteliais da tireoide, quando submetidas a situações especiais,também podem desempenhar esse tipo de função.
Os macrófagos estão distribuídos na maioria dos órgãos e constituem o sistema fagocitário mononuclear. São células de vida longa e podem sobreviver por meses nos tecidos. Em algumas regiões, os macrófabos recebem nomes especiais, por exemplo, células de Kupffer no fígado, micróglia no sistema nervoso central, células de Langerhans na pele, e osteoclastos no tecido ósseo. O processo de transformação de monócito-macrófago resulta no aumento do tamanho da célula e aumento na síntese de proteína. Durante o processo, aumentam o complexo de Golgi, bem como o lisossomos, microtúbulos microfilamen	Comment by Janaina Barreto: Os macrófagos atuam como elementos de defesa. Eles fagocitamrestos celulares, fragmentos de fibras da matriz extracelular, célulasneoplásicas (cancerosas), bactérias e elementos inertes que penetramo organismo. Os macrófagos também são células secretoras capazes deproduzir uma impressionante variedade de substâncias que participam nas funções de defesa e reparo dos tecidos.Quando estimulados adequadamente, os macrófagos podem aumentar de tamanho e se arranjar em grupos, formando células epitelioides(por se assemelharem levemente a células epiteliais), ou aindavárias células podem fundir-se para formar células gigantes de corpoestranho. Esses dois tipos especiais de células são vistos apenas em condições patológicas (Figura 5.8).Os macrófagos têm papel importante na remoção de restos celularese componentes extracelulares alterados formados durante os processos de involução fisiológica. Por exemplo, durante a gestação o útero aumenta de tamanho e sua parede se torna espessa. Imediatamente após o parto, este órgão sofre involução durante a qual o excesso de tecido é destruído pela ação de macrófagos.
Mastócitos
Os mastócitos são amplamente distribuídos pelo corpo, porém são particularmente abundantes na derme e nos tratos digestivo e respiratório. O mastócito maduro é uma célula globosa, grande e com citoplasma repleto de grânulos que se coram intensamente. O núcleo é pequeno, esférico e central e de difícil observação por estar frequentemente encoberto pelos grânulos citoplasmáticos
A principal função dos mastócitos é estocar mediadores químicos da resposta inflamatória (como a histamina, que promove aumento da permeabilidade vascular, e os glicosaminoglicanos sulfatados, como a heparina) em seus grânulos secretores. Os mastócitos também colaboram com as reações imunes e têm um papel fundamental na inflamação, nas reações alérgicas e nas infestações parasitárias.
Os grânulos dos mastócitos são metacromáticos devido à alta concentração de radicais ácidos presentes nos glicosaminoglicanos (heparina e sulfato de condroitina). 
Metacromasia é a propriedade que certas moléculas têm de mudar a cor de alguns corantes básicos . Neste caso, a estrutura contendo a molécula metacromática se cora com uma cor diferente (púrpura-vermelho) da do corante utilizado (azul). Embora sejam morfologicamente semelhantes, existem no tecido conjuntivo altas populações de mastócitos. Um tipo é denominado mastócito do tecido conjuntivo, encontrado na pele e na cavidade peritoneal, e cujosgrânulos contêm uma substância anticoagulante,
a heparina. O segundo tipo é denominado mastócito da mucosa, é encontrado na mucosa intestinal e nos pulmões, e seus grânulos contêm sulfato de condroitina em vez de heparina. Os mastócitos se originam de células precursoras hematopoiéticas (produtoras de sangue) situadas na medula óssea. Esses mastócitos imaturos circulam no sangue, cruzam a parede de vênulas e capilares e penetram os tecidos, onde vão proliferar e se diferenciar. Embora sejam, em muitos aspectos, semelhantes aos leucócitos basófilos, os mastócitos se originam de uma célula-tronco diferente.
A superfície dos mastócitos contém receptores específicos para imunoglobulina (IgE), produzida pelos plasmócitos. A maior parte das moléculas de IgE fixa-se na superfície dos mastócitos e dos granulócitos basófilos; muito pouco permanece no plasma.
Componentes dos grânulos dos mastócitos
Os grânulos dos mastócitos também contêm mastócito proteases neutras e o fator quimiotático dos eosinófilos na anafilaxia, mais conhecido pela sigla ECF-A (eosinophil chemotactic factor of anaphy/axis).
Os mastócitos secretam também alguns leucotrienos (C4, 04, E4) ou SRS-A (slow reacting substance of anaphylaxis) que promovem lentas contrações do músculo liso. Essas substâncias, porém, não existem pré-formadas na célula. Elas são sintetizadas a partir dos fosfolipídios da membrana plasmática e imediatamente liberadas para o meio extracelular quando o mastócito recebe sinais apropriados, como, por exemplo, por meio da interação com fibroblastos. As moléculas produzidas pelos mastócitos atuam como secreções do tipo parácrino (que agem localmente). Célula
A liberação de mediadores químicos armazenados nos mastócitos promove reações alérgicas denominadas reações de hipersensibilidade imediata, porque ocorrem em poucos minutos após a penetração do antígeno em indivíduos previamente sensibilizados pelo mesmo antígeno. Há muitos exemplos de reações de hipersensibilidade imediata, porém o choque anafilático é o exemplo mais drástico, sendo potencialmente uma ocorrência fatal. O processo de anafilaxia consiste na seguinte sequência de eventos: a primeira exposição ao antígeno (alérgeno), tal como veneno de abelha, resulta na produção de lgE, uma classe de imunoglobulina (anticorpo), pelos plasmócitos. A lgE liga-se avidamente à superfície dos mastócitos. A segunda exposição ao mesmo antígeno resulta na ligação do antígeno à lgE que está presa à superfície do mastócito. Este evento dispara a secreção de grânulos dos mastócitos liberando histamina, leucotrienos, ECF-A e heparina A degradação dos mastócitos também ocorre por ação de moléculas do complemento que participam nas reações imunes. A histamina causa contração do músculo liso (principalmente dos bronquíolos), além de dilatação e aumento de permeabilidade, principalmente em vesículas pós-capilares. Após a liberação para o espaço extracelular, a histamina é imediatamente inativada por histamina e é produzida por eosinófilos atraídos para o local por ação do ECF-A. Embora a heparina tenha ação anticoagulante, em humanos, durante o choque anafilático, não há alteração na formação do coágulo.
Plasmócitos
Os plasmócitos são células grandes e ovoides que contém um citoplasma basófilo que reflete sua riqueza em retículo endoplasmático granuloso . O núcleo dos plasmócitos é esférico e excêntrico e contém grumos de cromatina que se alternam regularmente com áreas claras em um arranjo que lembra os raios de uma roda de carroça. Os plasmócitos são pouco numerosos no tecido conjuntivo, exceto nos locais sujeitos à penetração de bactérias e proteínas estranhas, como a mucosa intestinal. São abundantes nas inflamações crônicas ( em que predominam plasmócitos, linfócitos e macrofágos).
HISTOLOGIA APLICADO. 
Os plasmócitos são células derivadas dos linfócitos B e responsáveis pela síntese de anticorpos. Anticorpos são glicoproteínas da família das imunoglobulinas produzidas em resposta à penetração de moléculas estranhas ao organismo, que recebem o nome de antígenos. Cada anticorpo formado é específico para o antígeno que provocou sua formação
e se combina especificamente com o mesmo, embora algumas vezes possa combinar-se com outro antígeno que tenha configuração molecular muito semelhante. Os efeitos da reação antígeno-anticorpo são muito variados, podendo neutralizar as ações prejudiciais que o antígeno teria sobre o organismo. Quando o antígeno é uma toxina (tetânica, diftérica), esta pode perder sua capacidade de causar dano ao organismo, ao se combinar com o respectivo anticorpo.
Leucócitos
Mesmo em situação normal, os tecidos conjuntivos contém leucócitos (glóbulos brancos), que migram através da parede de capilares e vênulas pós-capilares, do sangue para os tecidos conjuntivos, por um processo chamado diapedese. Esse processo aumenta muito durante as invasões locais de microrganismos, uma vez que os leucócitos são células especializadas na defesa contra microrganismos agressores.
A inflamação é uma reação celular e vascular contra substâncias estranhas, na maioria dos casos bactérias patogênicas ou substâncias químicas irritantes. Os sinais clássicos da inflamação foram descritos inicialmente por Celso (primeiro século após Cristo) como vermelhidão, edema,calor e dor. Muito tempo depois, a alteração da função foi adicionada como um quinto sinal da inflamação.
A inflamação se inicia com uma liberação local de mediadores químicos da inflamação, substâncias de diferentes origens (principalmente de células e proteínas do plasma sanguíneo) que induzem alguns dos eventos característicos da inflamação, como, por exemplo, aumento do fluxo sanguíneo e permeabilidade vascular, quimiotaxia e fagocitose .
Os leucócitos não retornam ao sangue depois de terem residido no tecido conjuntivo, com exceção dos linfócitos que circulam continuamente em vários compartimentos do corpo (sangue, linfa, tecidos conjuntivos, órgãos linfáticos).	Comment by Janaina Barreto: O aumento da permeabilidade vascular é causado pela ação desubstâncias vasoativas; um exemplo é a histamina, a qual é liberada pormastócitos e leucócitos basófilos. O aumento do fluxo do sangue e dapermeabilidade vascular são responsáveis pelo inchaço local (edema}, vermelhidão e calor. A dor é devida principalmente à ação de mediadores químicos nas terminações nervosas. Quimiotaxia (fenômeno pelo qual tipos específicos de células são atraídos por algumas moléculas} é responsável pela migração de grandes quantidades de tipos celulares específicos para as regiões de inflamação. Como consequência da quimiotaxia,leucócitos cruzam as paredes de vênulas e capilares pelo processode diapedese, invadindo a área inflamada.
Células adiposas
Células adiposas são células do tecido conjuntivo que se tornaram especializadas no armazenamento de energia na forma de triglicerídeos.
Fibras
As fibras de tecido conjuntivo são formadas por proteínas que se polimerizam formando estruturas muito alongadas. Os três tipos principais de fibras do tecido conjuntivo são as colágenas, e reticulares e as elásticas. As fibras colágenas e as fibras reticulares são formadas pela proteína colágeno e as fibras elásticas são compostas principalmente
pela proteína elastina.
A distribuição desses três tipos de fibras varia em diferentes tipos de tecidos conjuntivos. Na realidade existem apenas dois sistemas de fibras: o sistema colágeno, constituído por fibras colágenas e reticulares, e o sistema elástico, formado pelas fibras elásticas, elaunínicas e oxitalânicas. Em muitos casos, as características morfológicas e funcionais dos tecidos são dadas pelo tipo predominante de fibra neles presentes, que confere as propriedades específicas ao tecido. Um exemplo é o caso do tecido elástico, variedade de tecido conjuntivo dotado de grande elasticidade, graças à sua riqueza em fibras elásticas.
• Fibras colágenas
Durante o processo de evolução dos organismos, a família de um grupo de proteínas estruturais, influenciada pelo meio ambiente e pelas necessidadesfuncionais do organismo dos animais, modificou-se e adquiriu variáveis graus de rigidez, elasticidade e força de tensão. Essas proteínas são conhecidas coletivamente como colágeno, e os principais principais exemplos dos vários tipos de colágeno são encontrados na pele, no osso, na cartilagem, no músculo liso e na lâmina basal.
O colágeno é o tipo mais abundante de proteína do organismo, representando 30% do seu peso seco. Os colágenos dos vertebrados constituem uma família de proteínas produzidas por diferentes tipos de células e se distinguem pela sua composição química, características morfológicas, distribuição, funções e patologias. De acordo com sua estrutura e função, os colágenos são classificados nos seguintes grupos: A síntese de colágeno era antigamente considerada como ocorrendo em um grupo restrito de células do conjuntivo como os fibroblastos, condroblastos e osteoblastos.
Atualmente, entretanto, existem suficientes evidências que mostram que vários outros tipos de células produzem essa proteína. Os principais aminoácidos que constituem o colágeno são a glicina (33,5%), a prolina (12%) e a hidroxiprolina (10%). Alguns aminoácidos, como a hidroxiprolina e a hidroxilisina, são característicos do colágeno.
As fibrilas dos colágenos são formadas pela polimerização de unidades moleculares alongadas denominadas tropocolágeno, que atingem 280 run de comprimento e 1,5 nm de espessura. O tropocolágeno consiste em três subunidades (cadeias polipeptídicas) arranjadas em tríplice hélice, A sequência de aminoácidos de todos os colágenos é caracteristicamente reconhecida por conter o aminoácido glicina repetido a cada terceira posição da sequência. Os vários tipos de colágeno resultam de diferenças na estrutura química dessas cadeias polipeptídicas.
Nos colágenos tipos I, II e III as moléculas de tropocolágeno se agregam em subunidades (microfibrilas) que se juntam para formar fibrilas. Pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas são importantes para a união dessas moléculas. Posteriormente, esta união é reforçada pela formação de ligações covalentes, catalisadas pela atividade da enzima lisil oxidasa, que oxida moléculas do aminoácido lisina, estabelecendo pontes entre elas.
As fibrilas de colágeno são estruturas finas e alongadas com diâmetro variável (20 a 90 nm) e que podem alcançar vários micrômetros de extensão. Elas contêm estriações transversais com uma periodicidade característica de 64 nm determinada pela sobreposição das moléculas de tropocolágeno. As faixas escuras resultam da existência de aminoácidos ricos em radicais químicos livres nestas regiões das moléculas, e que, por isso, retêm maior quantidade de contraste (geralmente chumbo) utilizado na preparação dos tecidos para estudos ao microscópio eletrônico Nos colágenos do tipo 1 e do tipo Ili, essas fibrilas se associam para formar fibras. O colágeno do tipo II, observado na cartilagem, forma fibrilas, mas não forma fibras (Figura 5.18). O colágeno do tipo IV, encontrado nas lâminas basais, não forma fibrilas nem fibras. Neste tipo de colágeno as moléculas de tropocolágeno se associam de um modo peculiar, formando uma trama complexa que lembra a estrutura de uma "tela de galinheiro':
Biossíntese do colágeno tipo 1
Provavelmente porque as fibrilas de colágeno tipo 1 são as mais abundantes e amplamente distribuídas no organismo, sua biossíntese tem sido intensamente estudada. Os outros colágenos fibrilares provavelmente são formados de acordo com o mesmo padrão descrito para o colágeno tipo 1, apenas com pequenas diferenças. A biossíntese do colágeno envolve várias etapas. 
Fibras reticulares
As fibras reticulares são formadas predominantemente por colágeno do tipo III. Elas são extremamente finas, com um diâmetro entre 0,5 e 2 μm, e formam uma rede extensa em determinados órgãos. Essas fibras não são visíveis em preparados corados pela hematoxilina-eosina (HE), mas podem ser visualizadas em cor preta por impregnação com sais de prata. Por causa de sua afinidade por sais de prata, estas fibras são chamadas de argirófilas. 
As fibras reticulares também são PAS-positivas. Considera-se que tanto a positividade ao PAS quanto a argirófila se devem ao alto conteúdo de cadeias de açúcar associadas a estas fibras. Fibras reticulares contêm 6 a 12% de hexoses, enquanto as fibras de colágeno contém
apenas 1%. Estudos imunocitoquímicos e histoquímicos mostraram que as fibras reticulares são compostas principalmente de colágeno do tipo III associado a elevado teor de glicoproteínas e proteoglicanos. Ao microscópio eletrônico exibem estriação transversal típica das fibras colágenas.
São formadas por finas fibrilas (diâmetro médio de 35 nm) frouxamente arranjadas, unidas por pontes provavelmente compostas de proteoglicanos e glicoproteínas. As fibras reticulares são particularmente abundantes em músculo liso, endoneuro e em órgãos hematopoéticos como baço, nódulos linfáticos, medula óssea vermelha. As finas fibras reticulares constituem uma delicada rede ao redor de células de órgãos parenquimatosos (nos quais predominam as células) como as glândulas endócrinas. O pequeno diâmetro e a disposição frouxa das fibras reticulares criam uma rede flexível em órgãos que são sujeitos a mudanças fisiológicas de forma ou volume, como as artérias, baço, fígado, útero e camadas musculares do intestino.
Sistema elástico
O sistema elástico é composto por três tipos de fibras: oxitalânica, elaunínica e elástica. A estrutura do sistema de fibras elásticas se desenvolve por meio de três estágios sucessivos No primeiro estágio as fibras oxitalânicas consistem em feixes de microfibrilas compostas por diversas glicoproteínas, entre as quais uma molécula muito grande, denominada fibrilina. As fibrilinas formam o arcabouço necessário para a deposição da elastina. Fibrilinas defeituosas resultam na formação de fibras elásticas fragmentadas. As fibras oxitalânicas podem ser encontradas nas fibras da zônula do olho em determinados locais da derme, onde conecta o sistema elástico com a lâmina basal No segundo estágio de desenvolvimento ocorre deposição irregular de proteína elastina entre as microfibrilas oxitalânicas, formando as fibras elaunínicas. Estas estruturas são encontradas ao redor das glândulas sudoríparas e na derme No terceiro estágio, a elastina continua a acumular-se gradualmente até ocupar todo o centro do feixe de microfibrilas, as quais permanecem livres apenas na região periférica. Estas são as fibras elásticas, o componente mais numeroso do sistema elástico.	Comment by Janaina Barreto: Fibras oxitalânicas: são as precursoras do processo de elastogênese e são compostas por microfibrilas que são secretadas por fibroblastos encontrados no meio extracelular e que se dispõem paralelamente entre si
As fibras oxitalânicas não têm elasticidade, mas são altamente resistentes a forças de tração, enquanto as fibras elásticas, ricas em proteína elastina, distendem facilmente quando tracionadas. Por usar diferentes proporções de elastina e microfibrilas, o sistema elástico constitui uma família de fibras com características funcionais variáveis capazes de
se adaptar às necessidades locais dos tecidos. As principais células produtoras de elastina são os fibroblastos e o músculo liso dos vasos sanguíneos.
 Como a proteína colágeno, a elastina é rica em glicina e em prolina. Além destes, a elastina contém dois aminoácidos comuns, a desmosina e a isodesmosina, formados por ligações covalentes entre quatro resíduos de lisina Estas ligações cruzadas parecem ser responsáveis pela consistência elástica da elastina, que é cinco vezes mais extensível do que a borracha. 
Substância fundamental
A substância intercelular fundamental é uma mistura complexa altamente hidratada de moléculas aniônicas (glicosaminoglicanos e proteoglicanos) e glicoproteínas multiadesivas. Esta complexa mistura molecular é incolor e transparente. Ela preenche os espaços entre as células e fibras do tecido conjuntivo e, como é viscosa, atua como tempo como lubrificante e comobarreira à penetração de microrganismos invasores. Quando adequadamente fixada para análises histológicas, seus componentes se agregam e precipitam nos tecidos como um material granular que pode ser identificado em micrografias eletrônicas
Os glicosaminoglicanos (originalmente chamados de mucopolissacarídeos ácidos) são polímeros lineares formados por unidades repetidas dissacarídicas em geral compostas de ácido urônico e de uma hexosamina. A hexosamina pode ser a glicosamina ou a galactosamina, e o ácido urônico pode ser o ácido glicurônico ou o ácido idurônico. Com exceção do ácido hialurônico, todas estas cadeias lineares são ligadas covalentemente a um eixo protéico formando a molécula de proteoglicano.
Esta molécula é uma estrutura tridimensional que pode ser imaginada como uma escova de limpar tubos na qual a haste representa o eixo protéico e as cerdas representam as cadeias de glicosaminoglicanos. Estudos realizados em cartilagem mostraram que, neste tecido, as moléculas de proteoglicanos se ligam à cadeia de ácido hialurônico, formando grandes agregados de proteoglicanos. Devido à abundância de grupos hidroxila, carboxila e sulfato nas cadeias de carboidratos encontradas na maioria dos glicosaminoglicanos e proteoglicanos, suas moléculas são intensamente hidrofílicas e atuam como poliânions.
Com exceção do ácido hialurônico, todos os outros glicosaminoglicanos têm algum grau de sulfatação. A porção de carboidrato dos proteoglicanos constitui 80 a 90% do peso destas macromoléculas. Em razão dessas características, os proteoglicanos podem ligar-se a um grande número de cátions (normalmente ao sódio) por meio de pontes eletrostáticas iônicas). Os proteoglicanos são estruturas altamente hidratadas por uma espessa camada de água de	Comment by Janaina Barreto: A degradação dos proteoglicanos é feita por vários tipos de célulase depende de várias enzimas lisossômicas denominadas genericamente glicosidases.Conhecem-se várias patologias nas quais a deficiência nas enzimaslisossômicas bloqueia a degradação e tem como consequência o acúmulo destas moléculas nos tecidos. A falta de glicosidases específicas nos lisossomos causa várias doenças em humanos, incluindo síndrome de Hurler, síndrome de Hunter, síndrome de Sanfilippo e síndrome deMorquio.Graças a sua alta viscosidade e sua localização estratégica nos espaçosintercelulares, essas substâncias atuam como barreira à penetraçãode bactérias e outros microrganismos invasores. As bactérias capazes deproduzir a enzima hialuronidase, glicosidase que hidrolisa o ácido hialurônico,têm grande poder de invasão, uma vez que podem reduzir aviscosidade da substância fundamental dos tecidos conjuntivos.
Solvatação que envolve a molécula. Nesta forma hidratada são altamente viscosos e preenchem grandes espaços nos tecidos. Os proteoglicanos são compostos de um eixo protéico associado a um ou mais dos quatro tipos de glicosaminoglicanos: sulfato de dermatan, sulfato de condroitina, sulfato de queratana e sulfato de heparana. . Os grupos ácidos dos proteoglicanos fazem com que essas moléculas se liguem a resíduos de aminoácidos básicos encontrados no colágeno.
Além de atuar como componentes estruturais da matriz extracelular e de ancorar células à matriz tanto os proteoglicanos de superfície como aqueles da matriz extracelular ligam-se também a fatores de crescimento (p. ex., TGF-13, fator de crescimento transformante de fibroblastos do tipo beta). A síntese dos proteoglicanos se inicia com a síntese do eixo protéico no retículo endoplasmático granuloso. A glicosilação é iniciada ainda no retículo endoplasmático granuloso e completada no complexo de Golgi, onde também ocorre o processo de sulfatação
Glicoproteínas multiadesivas
São compostos de proteínas ligadas a cadeias de glicídios. Ao contrário dos proteoglicanos, são o componente protéico que predomina nestas moléculas, as quais também não contêm cadeias lineares de polissacarídeos formados por unidades dissacarídicas repetidas contendo hexosaminas.
Em vez destas, o componente glicídico das glicoproteínas é frequentemente uma estrutura muito ramificada.
A fibronectina é uma glicoproteína sintetizada pelos fibroblastos e algumas células epiteliais. Esta molécula apresenta sítios de ligação para células, colágeno e glicosaminoglicanos. Interações nestes sítios ajudam a intermediar e a manter normais as migrações e adesões celulares. A laminina é outra glicoproteína de alta massa molecular que participa da adesão de células epiteliais à sua lâmina basal, que é uma estrutura muito rica em laminina
Glicoproteínas multiadesivas
São compostos de proteínas ligadas a cadeias de glicídios. Ao contrário dos proteoglicanos, são o componente protéico que predomina nestas moléculas, as quais também não contêm cadeias lineares de polissacarídeos formadas por unidades dissacarídicas repetidas contendo hexosaminas. Em vez destas, o componente glicídico das glicoproteínas é frequentemente uma estrutura muito ramificada. Várias glicoproteínas já foram isoladas do tecido conjuntivo e verificou-se que desempenham um importante papel somente na interação entre células adjacentes nos tecidos adultos e embrionários, como também ajudam as células a aderirem sobre os seus substratos. A fibronectina é uma glicoproteína sintetizada pelos fibroblastos e algumas células epiteliais. Esta molécula apresenta sítios de ligação para células, colágeno e glicosaminoglicanos. Interações nestes sítios ajudam a intermediar e a manter normais as migrações e adesões celulares A laminina é outra glicoproteína de alta massa molecular que participa da adesão de células epiteliais à sua lâmina basal, que é uma estrutura muito rica em laminina