Bioquímica da Proteinas - aula 3

Prévia do material em texto

Bioquímica das proteínas: 
aminoácidos, peptídeos e proteínas
Prof. Patrícia Silveira
Bibliografia:
PRINCÍPIOS DE BIOQUÍMICA DE LEHNINGER- FRAGMENTOS DOS CAPÍTULOS 3 E 4
STRAYER: CAPÍTULO 2
Aminoácidos, forma e estrutura das Proteínas
➢ As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em 
todas as células e em todas as partes das células. 
➢ As proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes tipos podem 
ser encontrados em uma única célula.
➢ Estão presentes em todos os seres vivos e desempenham as mais variadas funções 
controlando praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo uma 
quase infinita diversidade de funções.
Proteínas: características gerais
➢ As proteínas são os instrumentos
moleculares pelos quais a informação
genética é expressa.
Praticamente todas as funções celulares necessitam de proteínas para intermediá-las.
➢ As proteínas podem atuar como enzimas (catalisando reações químicas), transportar pequenas
moléculas ou íons; podem ainda atuar na regulação gênica (ativação ou inibição) e na resposta
imunológica, entre outras centenas de funções.
Funções diversas
https://www.infoescola.com/bioquimica/enzimas/
https://www.infoescola.com/quimica/catalisadores/
https://www.infoescola.com/biologia/sistema-imunologico/
➢ Uma proteína é uma grande macromolécula, formada por pequenas
unidades chamadas de aminoácidos, os quais estão ligados entre
si covalentemente (por ligações chamadas de ligação peptídica.)
Proteínas: composição estrutural 
Estrutura primária da proteína
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
https://www.infoescola.com/bioquimica/ligacao-peptidica/
Uma grande proteína Ex. Tubulinas 
formadoras dos microtúbulos 
Os aminoácidos constituem uma unidade mínima de uma proteína os 
quais são unidos de forma repetitiva (polímeros) numa cadeia.
Estrutura da Proteína: aminoácidos
Estrutura da Proteína: aminoácidos
Os aminoácidos constituem uma unidade mínima de uma proteína os 
quais são unidos de forma repetitiva (polímeros) numa cadeia.
Neste ramo da molécula são inseridas as cadeias que fazem 
com que os aminoácidos fiquem diferentes uns dos outros
Este carbono é conhecido como Quiral: porque este carbono tem quatro grupos 
diferentes ligados a ele 
Uma molécula de aminoácido é constituída por um atómo de carbono (a) ligado a
quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um
átomo de hidrogênio
Composição molecular de um aminoácido
Neste ramo da molécula são inseridas as cadeias laterais 
que fazem com que os aminoácidos fiquem diferentes uns 
dos outros
Composição molecular de um aminoácido
Quais são as cadeias laterais formadoras de aminoácidos e que são 
responsáveis pelas diferentes funções das proteínas? 
São apenas 20 tipos de aminoácidos diferentes que 
compõe todas as proteínas humanas e de bactérias
➢ Os vinte tipos diferentes de cadeias laterais variam em
tamanho, forma, carga, capacidade de ligar ao
hidrogênio, caráter hidrofóbico e reatividade química
➢ A notável gama de funções mediada pelas proteínas
deriva da diversidade e versatilidade destas 20
unidades estruturais.
➢ Estes aminoácidos são designados como letras de
um alfabeto e são fundamentais para a construção
de proteínas.
Tipos de aminoácidos 
Alfabeto dos aminoácidos 
➢ cada um desses aminoácidos apresenta propriedades químicas características;
➢ As células produzem proteínas com propriedades e atividades completamente
diferentes ligando os mesmos 20 aminoácidos em combinações e sequências
muito diferentes.
➢ A partir desses blocos de construção, diferentes organismos podem gerar
produtos tão diversos como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores,
fibras musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres
de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e uma
miríade de outras substâncias com atividades biológicas distintas;
➢ Entre esses produtos de proteínas, as enzimas são as mais variadas e
especializadas.
01
15
19
20
18
17
16
14
13
12
11
10
09
08
06
07
05
04
02
03
Tipos de aminoácidos 
Reforçando.....
Aminoácidos
As proteínas de cada
organismo, da mais simples
das bactérias aos seres
humanos, são construídas a
partir do mesmo conjunto
onipresente de 20
aminoácidos.
Todas as proteínas são
formadas por um
conjunto arranjados em
sequências específicas
variadas.
Hepatócitos (células do fígado)
➢ As mesmas células podem produzir diferentes tipos de
proteínas complexas. Ex. os hepatócitos produzem várias
proteínas diferentes e de grande importância biológica:
• Albumina, proteína responsável pelo transporte e 
manutenção do controle osmótico, 
• Protrombina e fibrinogênio, responsáveis pelo processo 
de coagulação sanguínea, 
• Lipoproteínas e outras proteínas utilizadas na manutenção 
celular do próprio hepatócito. 
• Os hepatócitos também são responsáveis pela secreção da 
bile (muitas proteínas diferentes na composição da bile).
Apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos são responsáveis por toda a diversidade de
proteínas que observamos!!!
Apenas 20 tipos diferentes...
Aminoácidos
https://www.infoescola.com/bioquimica/albumina/
https://www.infoescola.com/sistema-circulatorio/coagulacao-do-sangue/
Classificação dos aminoácidos 
Strayer, capitulo 2
➢De acordo com a polaridade e/ou carga elétrica
As cadeias laterais (radicais) dos aminoácidos
polimerizados livres interagem entre si e com a água
Apolares
Polares
➢Características dos aminoácidos que são responsáveis por manter a função das 
proteínas
1) Polaridade
➢ As proteínas realizam as interações
biomoleculares considerando a polaridade (ou
tendência para interagir com a água em pH
biológico -próximo do pH 7,0) dos aminoácidos
que compõe a estrutura destas.
➢ A polaridade dos grupos R varia amplamente:
❖ Desde apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel)
❖ ao altamente polar e hidrofílico (hidrossolúvel).
Importância da estrutura dos aminoácidos 
Propriedades dos aminoácidos 
2) Conformação espacial (=forma estrutural da proteína)
Os resíduos de
aminoácidos em
proteínas naturais são
todos estereoisômeros L
➢Características dos aminoácidos que são responsáveis por manter a função das 
proteínas
Alterações na forma natural das proteínas (conformação) implicam 
em perda da função!!!
Há diversas doenças que são induzidas por alterações 
na conformação das proteínas!!!!
Aminoácidos Raros:
➢Há alguns aminoácidos raros
encontrados em proteínas, no
entanto, todos são derivados de
aminoácidos comuns ou são
compostos intermediários formados
durante o metabolismo ex. Ornitina
e citrulina, oriundos da biossíntese
de arginina e no ciclo da ureia.
Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que
desempenham um papel vital no corpo. Eles são
usados ​​como parte do ciclo da ureia para se livrar dos
ions de amónio, que de outro modo iriam nos
envenenar. No entanto, não são utilizados como
blocos de construção na síntese de polipeptídeos.
➢As ligações peptídicas constituem um tipo de 
ligação covalente que tem a finalidade de unir 
dois ou mais aminoácidos formando as 
proteínas
➢Quando alguns aminoácidos
estão unidos formando uma
pequena proteína eles
podem ser chamados de
peptídeos (até 50 AA)
Como os aminoácidos se unem para formar as proteínas?
➢ Na formação da ligação peptídica, ocorre uma reação de
condensação (união) entre o carbono do grupo carboxílico
(ou carboxila) e o nitrogênio do grupo amino.
➢ Porém, para que isso aconteça, é necessário que ocorra
uma desidratação, ou seja, a retirada de uma molécula de
água.
➢ A formação da molécula de água que precede a ligação
peptídica dá-se pela quebra da ligação entre o carbono e
a hidroxila (1) e pela quebra de uma ligação entre o
nitrogênio e um hidrogênio (2).
Hidroxila
(1) (2)
Ligação peptídica
➢ O resultado de ligações peptídicas entre os aminoácidos é a formação de uma cadeiapeptídica 
ou polipeptídica
Amino-terminal carboxi-terminal
➢ Uma cadeia polipeptídica tem polaridade porque seus extremidades são diferentes: um grupo α amino está
presente em uma extremidade e um grupo α carboxila, na outra. Por convenção, a extremidade amina é
considerada o começo da cadeia polipeptídica, de modo que a sequência de aminoácidos em uma cadeia
polipeptídica é escrita começando-se pelo resíduo amino-terminal.
Leitura da proteína
O carbono 1 é considerado o mais
importante carbono da molécula de
proteína (peptídeo) porque ele está
diretamente envolvido na ligação
peptídica. Os demais carbonos são
chamados de alfa, beta...
C1
C1
Reforçando.....
Os aminoácidos são
reconhecidos pelas iniciais dos
nomes de seus compostos.
Começo da leitura dos aminoácidos é aqui
➢ As sequencias de aminoácidos que compõe as proteínas são 
especificadas pelos genes
Sequencia de aminoácidos que compõe a insulina de boi.
➢ As proteínas são moléculas grandes e o esqueleto covalente de uma proteína clássica é
formado por centenas de ligações simples com carbono.
Visão geral sobre a estrutura das proteínas
Visão geral sobre a estrutura das proteínas
O que torna uma proteína uma enzima, outra um
hormônio, outra uma proteína estrutural e ainda outra
um anticorpo? Como elas diferem quimicamente?
Visão geral sobre a estrutura das proteínas
O que torna uma proteína uma enzima, outra um
hormônio, outra uma proteína estrutural e ainda outra
um anticorpo? Como elas diferem quimicamente?
A explicação é atribuída não só a presença de aminoácidos diferentes na
cadeia como também as diferenças estruturais, e por isto será abordada
a estrutura das proteínas.
❖ A estrutura da proteína refere-se a sua conformação necessária para
desempenhar suas funções biológicas.
Classificação estrutural das proteínas:
➢ A estrutura de grandes moléculas, tais como as proteínas, pode ser descrita basicamente em quatro
níveis de proteica:
➢ estrutura primária: consiste em uma sequência linear de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
➢ estrutura secundária: corresponde ao primeiro nível de enrolamento
helicoidal; Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura
secundária são a alfa-hélice e a beta-folha (ou beta-pregueada).
As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas são resultantes do enrolamento e
dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.
•Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia
polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
•Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e
podem ficar dispostas lado a lado.
Em roxo a conformação alfa-hélice 
e em amarelo a beta-folha
A estrutura de proteínas:
➢ Estrutura terciária: corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na
estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de
toda a cadeia polipeptídica.
➢ Estrutura quaternária: corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se
agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Ex. insulina e hemoglobina.
Classificação estrutural das proteínas:
➢ A estrutura de grandes moléculas, tais como as proteínas, pode ser descrita basicamente em quatro
níveis de proteica:
➢ estrutura primária: consiste em uma sequência linear de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
➢ estrutura secundária: corresponde ao primeiro nível de enrolamento
helicoidal; Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura
secundária são a alfa-hélice e a beta-folha (ou beta-pregueada).
As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas são resultantes do enrolamento e
dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.
•Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia
polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
•Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e
podem ficar dispostas lado a lado.
Em roxo a conformação alfa-hélice 
e em amarelo a beta-folha
➢ estrutura primária: consiste em uma sequência linear de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas.
Estrutura primária: 
❖ A bactéria Escherichia coli produz mais de 3.000 proteínas
diferentes; um ser humano tem 25.000 genes que codificam
um número muito maior de proteínas.
❖ Em ambos os casos, cada tipo de proteína possui uma
sequência de aminoácidos única (mas combinando apenas
os 20 aminoácidos disponíveis) que confere uma
determinada estrutura tridimensional. Essa estrutura, por
sua vez, confere uma função específica.
Reforçando com outras palavras......
A sequencia de aminoácidos será determinante para que ocorra o
dobramento da proteína e desta forma haver a formação das
estruturas secundárias e terciárias e desta forma irá influenciar na
função da proteína.
Classificação estrutural das proteínas:
➢ A estrutura de grandes moléculas, tais como as proteínas, pode ser descrita basicamente em quatro
níveis de proteica:
➢ estrutura primária: consiste em uma sequência linear de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
➢ estrutura secundária: corresponde ao primeiro nível de enrolamento
helicoidal; Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura
secundária são a alfa-hélice e a beta-folha (ou folha-pregueada).
As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas são resultantes do enrolamento e
dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.
•Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia
polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
•Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e
podem ficar dispostas lado a lado.
Em roxo a conformação alfa-hélice 
e em amarelo a beta-folha
Ex. ferritina, uma proteína que armazena 
ferro, é constituída por diversas α-hélices
➢ Arranjo tridimensional que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de 
um eixo imaginário
Conformação alfa-hélice - α-hélices
Estrutura secundária:
➢ Mantida por ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e o N-H da ligação peptídica quatro 
resíduos subsequentes. 
Conformação beta- pregueada 
Estrutura secundária:
➢ Cadeia polipeptídica estende-se em zig zag e podem estar arrumadas lado a lado formando 
um estrutura chamada folhas pregueada
➢ Ligações de pontes de hidrogênio são formadas entre
as cadeias adjacentes (C=O e o N-H da ligação
peptídica)
➢ Proteínas secundárias: podem ser dobradas para ficarem compactas 
(representações) 
Estrutura secundária:
Estrutura não regulares: Não 
assume um padrão específico
➢ Estrutura terciária: corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si
mesma. A proteína assume uma forma tridimensional específica devido o
enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Estrutura Terciária e Quaternária:
➢ Estrutura quaternária: corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou
não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Ex.
insulina e hemoglobina
➢ As dobras e enovelamento das proteínas são mantidas por interações fracas (ligações de Hidrogênio,
ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria
molécula ou das subunidades.
Estrutura Terciária e Quaternária:
Estrutura Quaternária:
Proteínas fibrosas
Erros no enovelamento e agregação de proteínas estão
relacionados com algumas doenças neurológicas
➢ Um conjunto de patologias, incluindo doença de Alzheimer, doença de Parkinson, doença de
Huntington e as encefalopatias espongiformes transmissíveis (doenças de príons), relacionam-se
com as proteínas incorretamente enoveladas.
➢ Todas estas doenças acarretam a deposição de agregados proteicos, chamados de placas ou fibras
amiloides. Estas doenças são consequentementechamadas de amiloidoses.
➢ Uma característica em comum das amiloidoses é que proteínas normalmente solúveis são 
convertidas em fibras insolúveis ricas em folhas β.