Avaliação 2 Bioquímica I _

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Avaliação 2 – Bioquímica I
1 – Citar as funções do ciclo de Krebs.
Finalidade de oxidar a acetil CoA, que se obtém da degradação de carboidratos, ácidos
graxos e aminoácidos a duas moléculas de CO2 e conservação da energia livre para
produção de ATP.
2 – Desenhe o ciclo de Krebs, indique as enzimas que catalisam cada reação.
Comece a partir de Acetil-CoA.
*as enzimas
estão
representadas
pela cor preta,
dentro do
círculo*
1: Citrato
Sintase
2: Aconitase
3: Isocitrato
desidrogenase
4: α
-cetoglutarato
desidrogenase
5: Succinil
-CoA Sintetase
3 – Descrever a regulação do ciclo de Krebs em função das relações ATP/ADP e NAD+
/NADH.
O ciclo do ácido cítrico para o fluxo de átomos de carbono do piruvato e o regula em dois
níveis: a conversão de piruvato em acetil-CoA, o material inicial do ciclo (a reação do
complexo do piruvato desidrogenase), e a entrada de acetil-CoA no ciclo (a reação da
citrato sintase. Como o piruvato não é a única fonte de acetil-CoA (a maioria das células
pode obter acetil-CoA pela oxidação dos ácidos graxos e de certos aminoácidos), a
possibilidade de obtenção de intermediários dessas outras vias é muito importante na
regulação da oxidação do piruvato e do ciclo do ácido cítrico. O ciclo também é regulado na
altura da reação da isocitrato desidrogenase e na reação da α-cetoglutarato desidrogenase.
4 – Citar a localização celular da cadeia de transporte de elétrons.
São encontradas na membrana interna da mitocôndria.
5 – Citar 3 inibidores da cadeia de transporte de elétrons, indicando os complexos
sobre os quais atuam.
Complexo I: Barbituratos (hipnóticos), Rotenona, Piericidina A
Complexo II: 2-tenoiltrofluoroacetona, Carboxina, Malonato
Complexo III: Antimicina A, Dimercaprol
Complexo IV: Cianeto, Monócito de carbono, Ac. Sulfídrico, Azida sódica
6 – Explique como é possível ocorrer consumo de oxigênio pela cadeia respiratória
sem que haja síntese de ATP.
Isso só pode ocorrer se a mitocôndria estiver desacoplada, ou seja, se o consumo de
oxigênio (que é realizado pelo complexo IV) não estiver acoplado à fosforilação do ADP em
ATP (que acontece no complexo V). O desacoplamento pode ocorrer caso haja uma via
diferente de entrada de prótons para a matriz mitocondrial, uma que não seja o complexo V.
Por exemplo, prótons poderiam entrar na matriz através de proteínas desacopladoras
chamadas UCPs, ou através de poros criados por químicos na membrana interna
mitocondrial. Estes químicos são chamados desacopladores. O desacoplamento também
pode ocorrer caso enzimas alternativas da cadeia respiratória sejam usadas durante o
transporte de elétrons. Estas enzimas transferem os elétrons ao oxigênio molecular
(promovendo então o consumo de oxigênio), sem bombear prótons para o espaço
intermembranoso. Com isso, não há formação do gradiente eletroquímico entre o espaço
intermembranoso e a matriz mitocondrial e, portanto, não há funcionamento do complexo V
(sem síntese de ATP).
7 – Explique em que circunstâncias ocorre o catabolismo de lipídios no organismo.
O catabolismo de lipídios é desencadeado quando o indivíduo está em estado de jejum,
portanto, ocorre baixa de glicose no sangue. Após o esgotamento da glicose e do glicogênio
nas reservas do organismo, o processo de catabolismo de lipídios é ativado, a fim de
produzir energia.
8 – Mostre como os ácidos graxos são ativados antes de serem degradados. Em que
compartimento celular isso ocorre?
Os ácidos graxos têm como final a β-oxidação. E o processo pelo qual o ácido graxo é
convertido em acetil-CoA para a entrada deste no ciclo de Krebs é chamado de β-oxidação (
qual remove dois átomos de carbono da cadeia de ácido graxo), esse processo acontece
dentro da mitocôndrias
9 – Compare a β-oxidação e a biossíntese de ácidos graxos, mostrando diferenças e
semelhanças em:
a) carregadores de grupos acila;
Coenzima A (CoA) a β-oxidação e na síntese de ácidos graxos Acyl-Carrier Protein (ACP)
b) reações de óxido-redução;
Duas Desidrogenações na a β-oxidação e Duas Reduções na síntese de acidos graxos.
c) coenzimas de óxido-redução;
FAD/FADH2 e NAD+ /NADH na β-oxidação, e na síntese de ácidos graxos NADP+ /NADPH
d) gasto ou produção de energia em termos de equivalentes de ATP e de coenzimas
redutoras.
16 ATP por ciclo (5 ATP em coenzimas) na β-oxidação e na síntese de ácidos graxos 19
ATP (8 ATP em coenzimas)
10 – Quando são produzidos os corpos cetônicos e onde é essa produção?
Durante períodos de baixa ingestão de alimentos (jejum), dieta de restrição de carboidratos,
exercícios intensos prolongados, alcoolismo ou em diabetes mellitus tipo 1 não tratada. Os
corpos cetônicos são produzidos a partir do acetil-CoA principalmente na matriz
mitocondrial das células do fígado quando os carboidratos estão tão escassos que a
energia deve ser obtida através da quebra dos ácidos graxos.
11 - Em linhas gerais, o que são: quilomícrons, VLDL, LDL e HDL?
Quilomícrons: Consistem em moléculas grandes de lipoproteínas sintetizadas pelas células
do intestino, formado em 85-95% de triglicerídeos de origem alimentar (exógeno), pequena
quantidade de colesterol livre, fosfolipídeos e 1-2% de proteínas. Uma vez que possui muito
mais lipídeos do que proteínas, os quilomícrons são menos densos do que o plasma
sanguíneo, flutuando nesse líquido, conferindo um aspecto leitoso ao mesmo, levando a
formação de uma camada cremosa quando este é deixado em repouso.
VLDL (very low density lipoprotein): São lipoproteínas de grande tamanho, porém menores
do que os quilomícrons, sintetizadas no fígado. Sua composição compreende 50% de
triglicerídeos, 40% de colesterol e fosfolipídeos e 10% de proteínas, especialmente a Apo
B-100, Apo C e alguma Apo E.Este tipo de lipoproteína tem como função transportar os
triglicerídeos endógenos e o colesterol para os tecidos periféricos, locais onde serão
estocados ou utilizados como fontes de energia. Igualmente aos quilomícrons, são capazes
de turvar o plasma.
LDL (low density lipoprotein): O LDL, que são as lipoproteínas de baixa densidade, são
partículas diminutas que, mesmo quando em grandes concentrações, não são capazes de
https://pt.wikipedia.org/wiki/Diabetes_mellitus_tipo_1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Acetil-CoA
https://pt.wikipedia.org/wiki/Mitocondrial
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Carboidrato
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cidos_graxos
turvar o plasma. Aproximadamente 25% desta lipoproteína são composta por proteínas, em
particular a Apo B-100 e pequena quantidade de Apo C, o resto é composto por
fosfolipídeos e triglicerídeos. O LDL é a lipoproteínas que mais transporta colesterol para
locais onde ela exerce uma função fisiológica, como, por exemplo, para a produção de
esteroides. Em sua grande maioria, são produzidos a partir de lipoproteínas VLDL.
HDL (high density lipoprotein): As lipoproteínas HDL são partículas pequenas, compostas
de 50% por proteínas (especialmente a Apo A I e II, e uma pequena parcela de Apo C e
Apo E), 20% de colesterol, 30% de triglicerídeos e vestígios de fosfolipídeos. Esta
lipoproteína se divide em duas subclasses distintas: HDL 2 e HDL 3. Estas subclasses são
distintas em tamanho, composição e densidade, principalmente no que diz respeito ao tipo
de apoproteínas. Possuem a função de carrear o colesterol até o fígado diretamente, ou
transferem ésteres de colesterol para outras lipoproteínas, em especial as VLDL. A HDL 2 é
conhecida pelo papel protetor na formação de aterosclerose.
Por que dizemos que o HDL é o bom colesterol e o LDL o colesterol ruim?
O LDL, o ruim, pois, transporta a maior porção de colesterol e destaca-se por sua
capacidade de se ligar a membranas celulares dos vasos sanguíneos, formando as
famosas placas de gordura ou ateromas. O aumento dessas placas diminui o espaço no
interior dos vasos, dificultando a circulação de sangue, podendo até mesmo causar um
infarto.
O HDL é bom, pois, em vez de se acumular em vasos sanguíneos, ajuda a transportar o
colesterol até o fígado para sua degradação.Assim sendo, o HDL previne a ocorrência da
formação de placas de gordura.
12 – Explique como ocorre a remoção do grupo amino (NH2) dos aminoácidos para
que estes compostos sejam oxidados.
O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo que consiste na
transferência deste para o a-cetoglutarato, formando assim o glutamato; a cadeia carbônica
vai ser convertida ao respectivo a-cetoácido. Essas reações são catalisadas por
transaminases, também chamadas de aminotransferases, que são encontradas no citosol e
mitocôndria. Na grande maioria das vezes é o a-cetoglutarato que é utilizado como o
aceptor do grupo amino. O glutamato é portanto, um produto comum às reações de
transaminação, constituindo assim um reservatório temporário de grupos amino,
provenientes de diferentes aminoácidos.
13 – A amônia, produzida durante a degradação dos compostos nitrogenados nas
células, é altamente tóxica. Como o organismo contorna este problema?
No fígado, a amônia é liberada do esqueleto de carbono e rapidamente transformada em
uréia ou outro composto nitrogenado via Ciclo da Uréia.
https://www.infoescola.com/quimica/esteroides/
https://www.infoescola.com/quimica/esteres/
https://www.infoescola.com/doencas/aterosclerose/
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=A-cetoglutarato&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glutamato
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=A-ceto%C3%A1cido&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cat%C3%A1lise
https://pt.wikipedia.org/wiki/Citossol
https://pt.wikipedia.org/wiki/Mitoc%C3%B4ndria
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Aceptor&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Transamina%C3%A7%C3%A3o
14 – Qual é o destino dos esqueletos carbônicos dos aminoácidos ingeridos em
excesso (ou seja, que não serão utilizados para a síntese de proteínas)?
Dependendo do estado metabólico do corpo, eles podem ser diretamente oxidados a CO2 e
H2O com a produção de ATP ou podem ser primeiramente convertidos em glicose ou
ácidos graxos para uso posterior ou armazenamento, quando um excesso de calorias é
ingerido.
15 – Qual a enzima que controla e regula o ciclo da uréia?
Ocorre a ação da arginino succinato liase, a molécula de argininosuccinato é clivada em
fumarato e arginina. Esta última, por fim, é hidrolisada pela enzima citosólica arginase
restituindo a ornitina que participara do próximo ciclo e forma a ureia.