4 - A A E PROTEÍNAS (PCM) OK

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TRANSCRIÇÃO DE PCM (05/03/2021) 
TEMA: A.A E PROTEÍNAS 
PROFESSOR(a): ANA KATARINA 
DIRETOR(a): BRUNNO GIORDANO, IANE CASTRO, GABRIELA PESSOA 
REVISOR(a): JOSÉ RENATO LIMA, JUANNA DEHON 
 
 
 
Composto 1. Primeiramente é importante identificar que essa estrutura se refere ao 
ácido aspártico, fenilalanina e metanol, os quais são verdadeiramente um aminoácido e um 
álcool, que formam um composto conhecido por aspartame - adoçante. 
Figura – Composto 1 
 
Composto 2. Referente a um aminoácido de cadeia ramificada constituído por leucina, 
valina e isoleucina, é um composto utilizado para hipertrofia muscular. 
Como já foi visto anteriormente, a célula é formada por membrana, citoplasma e 
núcleo. Dentre as organelas que aparecem na célula têm-se os ribossomos, são eles os 
responsáveis pela síntese protéica, então é importante lembrar que está sendo falado de um 
componente que é produzido dentro das células. Sendo assim, os aminoácidos, são captados 
da dieta e são utilizados como ferramentas/blocos construtores por esses ribossomos para a 
síntese de proteínas. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
AMINOÁCIDOS 
Figura - Célula eucariótica 
 
 
Falar de aminoácidos é falar de um dos mais antigos estudos científicos, pois é bem 
definido tudo o que se encontra sobre eles. São eles que ao segregar, dependendo do 
tamanho, da cadeia, da sequência que vão ser originadas as proteínas. 
 
As proteínas por sua vez são as moléculas mais importantes do corpo, pois exercem 
inúmeras funções. Como exemplo é possível citar a proteína luciferina. 
Figura - Proteína luciferina 
 
Proteína produzida pelo vagalume que reage com energia, formando energia 
luminosa, então ela recebe uma reação da luciferase que é uma enzima, produzindo luz (a luz 
da foto aparece verde devido ao vagalume estar na folha, entretanto a luz normalmente é 
branca). 
PROTEÍNAS 
Proteína hemoglobina - Glóbulos vermelhos, dentro dos glóbulos vermelhos ou 
hemácias, tem-se uma grande proteína, responsável pelo transporte de oxigênio, conhecida 
por globina, ela fica dentro do glóbulo e ajuda no transporte de oxigênio na corrente 
sanguínea, por isso o termo “hemoglobina” (hemo corresponde a sangue). 
Proteína queratina - Uma das mais abundantes, encontrada em diversos locais: bicos 
de aves, pelos de animais. Utilizando a representação do chifre do animal na imagem, há 
pessoas que acreditam que o pó dele “faz milagre”, entretanto, não é isso. O tal pó é 
justamente aminoácido, constituinte das proteínas. Então é importante lembrar que não tem 
nada de especial, e sim de constituinte básico. 
 
É chamado aminoácido devido aos grupamentos químicos que constituem a estrutura 
geral do aminoácido. Um aminoácido é composto por um carbono central, esse carbono está 
ligado a uma carboxila que é um grupamento importante, um outro grupamento amina, 
básico, e uma cadeia que pode ser um radical ou cadeia lateral, além disso tem uma estrutura 
de hidrogênio de todos os aminoácidos. Então a estrutura básica do aminoácido só vai se 
diferenciar no radical, porque todos eles têm carbono central, carboxila, grupamento amino e 
hidrogênio. A diferença para que se tenha diversos tipos de aminoácidos é o radical, porque 
ele pode ser qualquer grupamento alifático, aromático ou qualquer grupamento químico que 
se ligar, vai originar um aminoácido conhecido. Portanto, o que vai diferenciar cada um deles 
é o preenchedor do radical. 
Figura - Estrutura geral dos aminoácidos 
 
Desde de 1806 se conhece os aminoácidos, como a asparagina que foi descoberta no 
aspargo (o nome faz referência a onde foi encontrado). O sufixo ina lembra proteína. 
Posteriormente em 1866 foi descoberto no trigo um aminoácido que aparecia em 
grande quantidade – o glutamato. Esse aminoácido é um pouco diferente, recebeu esse nome 
porque foi encontrado na proteína do trigo que é o glúten, é responsável pelo sabor chamado 
“umami” é um sabor bom – existe o azedo, o amargo, o doce, e agora é importante saber que 
existe o umami. 
Em 1935 foi descoberto o aminoácido presente no queijo que vem de tyros 
proveniente do grego, e então foi chamado de tirosina. Além disso, nessa mesma época foi 
descoberto um aminoácido doce chamado de glicina, tem uma propriedade doce, porém não o 
doce do carboidrato, mas a estrutura da glicina permite ao paladar a identificação de algo 
doce. 
Por último, em 1839 veio a descoberta da treonina. 
ORIGEM DO NOME AMINOÁCIDO 
HISTÓRICO - PRIMEIROS AMINOÁCIDOS 
 
A função principal dos aminoácidos é originar as cadeias de proteínas. Então para a 
sequência da proteína o DNA utiliza basicamente 20 tipos de aminoácidos, porém existem 
mais de 200 na natureza. O corpo por sua vez, também possui mais de 20, entretanto só vai 
aparecer na sequência das proteínas os 20 que são codificados pelo DNA. 
P.:“Professora, mas no corpo tem ornitina, citrulina...” 
R: Correto, mas eles não fazem parte das proteínas e sim dos metabolismos. Então tem no 
corpo, mas não faz parte da constituição proteica. E enfatizando a proteína, quando se fala 
que aminoácido faz composição proteica, lembra-se que as proteínas exercem inúmeras 
funções, tem-se então aminoácidos exercendo papel de hormônio como o caso da insulina e 
da adrenalina, de neurotransmissor como é o caso do ácido glutâmico (GABA), e fazendo um 
papel na estruturação de várias outras moléculas. 
Então aminoácidos faz proteínas, proteínas exerce inúmeras funções, então eu sei que 
esses aminoácidos são utilizados nessas moléculas: hormônios, neurotransmissores, 
vitaminas, coenzimas, alcalóides, porfirinas e várias outras. 
Um ponto chave do estudo de aminoácidos é que a gente sabe a importância deles na 
dieta. Nossos aminoácidos não são totalmente produzidos pelo corpo, eles precisam ser 
adquiridos e eles tem um grande valor já, tanto na indústria farmacêutica, quanto alimentícia, 
quanto na estética. Tem nos shampoos, no sabonete, na dieta - aminoácidos para aumentar 
sabor, como o glutamato. Principalmente a indústria farmacêutica, quando adiciona um 
aminoácido em um medicamento, para aumentar a solubilidade.Às vezes você olha o 
medicamento, e tem glicina no medicamento, a glicina é um aminoácido, e ela tem uma 
solubilidade muito boa, por isso a indústria coloca uma quantidade de glicina para ajudar na 
solubilização quando o paciente ingerir o medicamento, graças a presença desse aminoácido. 
Os aminoácidos são classificados em essenciais e não essenciais. Lembre-se: 
Essenciais: nosso corpo não produz. Não precisa produzir, vem na dieta. Quando você 
se alimenta você ingere a quantidade suficiente de aminoácidos para que o corpo utilize para 
fazer a síntese proteica. 
Não essenciais: se você não comer, tudo bem. O seu corpo consegue produzir através 
de carbonos, oxigênio, hidrogênio. O corpo consegue sintetizar. 
A necessidade humana é distinta da dos outros animais. No geral, essa tabelinha é a 
mais utilizada, com 10 essenciais e 10 não essenciais. Mas na verdade, possuímos 9 
aminoácidos essenciais e 11 não essenciais. Pois temos aminoácidos que o corpo produz em 
quantidades muito pequenas, então temos que ingerir através da dieta também. Então vamos 
levar essa classificação aqui (da tabela) como a classificação base. 
A dieta é essencial. Carboidratos são essenciais assim 
como proteínas. Mas os carboidratos, são energéticos, e tem 
suas propriedades diferenciadas. Já as proteínas, se você 
observar os seres humanos, do fio de cabelo ao dedo do pé, são 
proteicos. Cabelo é proteína, pele, músculos e unhas. Tudo nos 
humanos é mais proteína, mais estrutural. Por isso falamos 
mais dos alimentos que têm um score 100% de proteína. Ou 
seja, quando você come, absorve todos os aminoácidos que são 
importantes para o seu corpo. Que alimentos são esses? Leite e 
ovo. 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
P.: Qual é a proteína do leite? 
R.: Caseína. Nela nós encontramos 100% dos aminoácidos importantes para o organismo. 
P.: Qual a proteína do ovo? 
R.: Albumina, que também tem todos os aminoácidos principais. 
 Mas, eu encontro proteínas em vários outros locais: feijão, arroz, ovo, farinha… O 
milho tem quase todos os aminoácidos importantes também. Ao juntar o feijão e arroz faz um 
combinadinho, pois o feijão é pobre em metionina e rico em lisina, e o arroz é pobre em lisina 
e rico em metionina. O feijão com arroz é uma combinação perfeita. Esses alimentos juntos 
são ótimos aportes de proteínas. 
 
OBS: Não se pode fazer dieta louca, tirando os aminoácidos essenciais. 
Não é só no ovo e no leite que encontramos aminoácidos essenciais. Um estudo feito 
sobre a qualidade nutricional de aminoácidos de diferentes fontes proteicas, em 2006, 
mostrou que a carne de rã é uma das melhores fontes de proteína. 
 
Foram utilizados carne de rã sem osso desidratada, carne bovina e caseína. Vejamos 
onde está a caseína, abaixo da carne de rã. A rã com osso e carne de rã que sofreu 
processamento também perdem aminoácidos. Proteína de soja, bem abaixo; ovo em pó e por 
último, as farinhas que as pessoas gostam: farinha de soja, farinha de feijão, farinha de trigo, 
farinha de milho. Tudo isso tem aminoácido? Tem. Mas vejamos que os aminoácidos são 
mais biodisponíveis na carne de rã sem osso e desidratada, sem água; é como se fosse o “peso 
seco” só das proteínas, são 84,55g (de proteínas) para cada 100g (de alimento) é bastante 
coisa. 
Segundo Blanco, o que temos é que a qualidade da proteína refere-se a sua capacidade 
de satisfazer os requerimentos nutricionais do homem para fins de síntese proteica. Nenhuma 
das proteínas de origem animal apresentou aminoácidos essenciais limitante quando 
comparadas ao padrão. Temos também uma observação importante quanto aos aminoácidos 
dos alimentos vegetais; uma coisa é falar da carne de rã, dos ovos e da carne bovina, outra 
coisa é falar sobre farinha de feijão, que é vegetal. Vegetal sempre tem algum déficit, e no 
estudo podemos observar a existência dessa deficiência de alguns aminoácidos como 
metionina, cisteína, lisina. Quem alimenta-se apenas de proteínas vegetais apresenta uma 
deficiência nos aminoácidos, precisando compensar o déficit de lisina, cisteína, metionina, 
treonina, valina, por exemplo, para evitar o déficit nutricional. 
 
Falar de aminoácidos também é falar de sabor, como citado sobre o glutamato. Existe 
um “novo” sabor chamado umami no glutamato e ácido aspártico, por exemplo. Pode-se ver 
bem em um estudo feito com o tomate que a quantidade glutamato triplica à medida que o 
tomate amadurece. O tomate verde é rico em ácido aspártico, chegando a apresentar um sabor 
adstringente, porém o tomate maduro é uma fruta que apresenta seu sabor característico 
graças ao glutamato que fica mais acentuado enquanto amadurece. 
Outro sabor é o adocicado. A denominação da glicina vem de “glico” que significa 
“doce”. Carnes de caranguejo e lagosta, por exemplo, são carnes doces. Alguém que não 
saiba prepará-las pode salgar o caldo, mas nunca a carne. Isso se dá em razão da quantidade 
de aminoácidos com sabor adocicado na estrutura da carne. 
Por último tem-se o sabor amargo, que é dado pela junção, por exemplo, da 
fenilalanina com o ácido aspártico, formando assim o que conhecemos como aspartame, o 
adoçante. O aspartame é um tipo de adoçante, que pode adoçar até 800 vezes mais do que o 
açúcar normal. Sua descoberta foi interessante e sem querer, quando por acidente, a 
substância caiu na roupa do alquimista e ele, ao limpar, decidiu prová-la, sentindo o sabor 
doce da mistura de fenilalanina, ácido aspártico e metanol. Não é apenas o aspartame que é 
derivado de aminoácidos, porém é o mais conhecido. Existem outros tipos de adoçante no 
mercado, que vêm sendo estudados, pois o aspartame já foi “condenado” como todos os 
outros componentes. A stevia é um adoçante natural derivado de uma planta nativa, de onde é 
retirado o steviosídeo, mas nem tudo que é natural faz bem à saúde e, por isso, é preciso 
tomar cuidado com a quantidade consumida. 
É necessário ter noção de que o organismo metaboliza o aspartame. Mas quando 
recebemos um paciente que já toma aspartame há vinte anos, ele já deve estar bastanteintoxicado. Portanto, é importante lembrar de trocar o tipo de adoçante cada vez que o frasco 
acaba. Acabou o aspartame, devemos comprar acessulfame que não se acumula dentro do 
corpo. Acabou o acessulfame, compre ciclamato, e assim por diante. O que é preciso entender 
é que o corpo não pode ser submetido à doses, mesmo que pequenas, de uma mesma 
substância durante décadas. Por isso encontramos na literatura o aspartame como causa do 
câncer de bexiga. E por que isso acontece? Intoxicação. O fígado do indivíduo precisa de um 
tempo para metabolizar tudo isso. É como tomar todos os dias duas gotas de veneno; uma 
hora o corpo não aguenta. Dessa mesma forma se pensa sobre o estudo de adoçantes, exceto 
aqueles derivados de petróleo. 
Os adoçantes derivados de petróleo são os mais baratos e, quando se atende pacientes 
com glicose alta na periferia, recomenda-se a substituição do açúcar por adoçante e, 
posteriormente, a retirada gradativa e total de adoçantes. Esses adoçantes causam problemas, 
mas são problemas por efeito cumulativo, por isso a importância da exclusão gradativa da 
dieta. Manter na alimentação apenas os açúcares naturais dos alimentos consumidos. 
P.: “NÃO PRESTA POR QUE?” 
R.: Nada em grande quantidade faz bem. Existem pessoas que passam a vida toda tomando 
os “shakes” para emagrecer. O correto seria diminuir tudo, com relação à alimentação, e 
praticar exercícios físicos. Mas as pessoas procuram o jeito mais fácil de fazer as coisas, e 
acabam passando anos tomando os produtos. O artigo relacionado a esse tema foi publicado 
na Índia e fala justamente sobre o efeito cumulativo. Por isso, é preciso tomar cuidado. Além 
disso, milagres não acontecem. É como tomar cápsulas de “emagrecimento” que, na verdade, 
são um gel que preenche o estômago, com o intuito de perder 10Kg em um mês. É possível 
que haja outra substância no componente ingerido que causa essa sensação. Houve casos em 
que a ANVISA encontrou sibutramina em alguns componentes. 
 
 
Os aminoácidos são formados por um carbono central, também chamado de carbono 
alfa. Esse carbono alfa possui quatro ligantes diferentes; assim, aquele aminoácido que não 
apresenta os quatro ligantes diferentes não é quiral. A exemplo disso tem-se a Glicina. Esse 
carbono é um centro assimétrico, onde temos uma imagem desse aminoácido. O aminoácido 
também apresenta uma carboxila (COO-) , um grupamento amino (NH3) , um hidrogênio e sua 
cadeia lateral, ou radical (R). 
Quando colocamos esse aminoácido na frente do espelho, é como se colocássemos a 
nossa mão direita no espelho e assim vemos o reflexo (imagem) como sendo nossa mão 
esquerda, isso se deve ao arranjo espacial do aminoácido por possuir duas imagens 
especulares diferentes ou uma imagem especular chamada de 
estereoisômeros/enantiômeros. Existem na natureza os aminoácidos que possuem um centro 
quiral( carbono ligado a 4 substituintes diferentes ) que produzem 2 tipos de aminoácidos: Um 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
ligado a uma amina (NH 3 ) à esquerda ( L-Aminoácido ) do carbono quiral e o outra que a 
amina (NH 3 ) está a direita ( D-Aminoácido ). 
 
 
Figura - Exemplos de isomeria óptica e de enantiômeros 
 
OBS1 : Os D-aminoácidos são também chamados de Dextrorrotatório(D) e os 
L-aminoácidos podem ser chamados de Levorrotatório(L) 
 
OBS2 : As proteínas humanas são todas formadas por L-Aminoácidos. D-Aminoácidos 
são geralmente encontrados em antibióticos e bactérias. 
 
P.: “ Por que quando temos uma infecção bacteriana tomamos um antibiótico com 
D-aminoácido e não com L-aminoácido”? 
R.: Na parede bacteriana existem proteínas em sua membrana, essas proteínas são do tipo 
“D”, então esse antibiótico foi produzido para combater as bactérias por possuírem em sua 
composição D-Aminoácidos. 
 
 
 
Toda estrutura dos aminoácidos é baseada pela mudança do radical (Cadeia Lateral). 
Logo podem se diferir quanto a sua polaridade( Polar / Apolar ). 
● Polares : Podem ser positivos, negativos e neutros; possuem cadeias abertas; bem 
solúveis em água. 
● Apolares : Possuem cadeias aromáticas ou alifáticas; pouco solúveis em água. 
Todos os aminoácidos possuem a tendência de interagir com a água em pH 7, por 
causa do equilíbrio de cargas. 
 
 
Quando colocamos um aminoácido numa solução eles interagem com o meio, 
normalmente as carboxilas(COOH) perdem o hidrogênio para o meio, enquanto o 
grupamento amino(H 3 N) ganha um hidrogênio. 
CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO A POLARIDADE E A CARGA 
OBS : Não ocorre a troca de hidrogênio e sim a perda(-) e o ganho(+) de hidrogênio para 
o meio. 
 
Se fizermos a soma da carga total deste aminoácido, por exemplo -1 da carboxila +1 
do grupamento amino da igual a zero, logo esse aminoácido é eletricamente neutro ou sem 
carga resultante . Se o radical (R) tiver carga + ou -, por exemplo -1 da carboxila, +1 do 
grupamento amino e +1 do radical da igual a +1, logo terá carga resultante positiva (+), o 
mesmo acontece quando o radical estiver com carga negativa dando uma carga resultante 
negativa (-). Então é o radical (R) quem diz se o aminoácido irá migrar ou não, se ele tem 
carga resultante positiva, negativa ou neutra. 
 
Figura - Aminoácidos Polares 
 
 
Figura - Aminoácidos Apolares 
 
OBS : A Glicina, Prolina, Cisteína estão marcados por apresentarem ação/papel 
peculiar. 
 
 
A glicina, prolina e a cisteína são aminoácidos de ação ou de papel peculiar. Isso 
ocorre porque a glicina é o único aminoácido que não é quiral, a prolina é totalmente 
diferente em virtude da sua estrutura, fazendo com que seja conhecida como iminoácido e a 
cisteína é um aminoácido que apresenta um grupo sulfidrila que faz uma ponte dissulfeto 
bastante importante para a estrutura das proteínas. Esses três aminoácidos se destacam por 
terem uma importância na estrutura das cadeias proteicas. 
Dessa forma, quando se fala em glicina fala-se de um aminoácido não quiral, já 
quando se fala da prolina é perceptível que o radical não está separado do resto da estrutura 
do aminoácido, sendo diferente dos demaisaminoácidos que apresentam radical “separado” 
do restante da estrutura. Desse modo, na prolina o carbono faz uma ligação com com o 
grupamento amino e o amino faz uma ligação com o radical, o que faz com que a prolina seja 
um aminoácido rígido. 
Mas o que significa dizer que o aminoácido é rígido ? Se esse aminoácido for 
colocado em uma curvatura de cadeia de proteína, essa curvatura não se desfaz por esse 
aminoácido não rotacionar, já que não apresenta grupamentos químicos livres para interagir. 
Assim, isso é muito presente em hélices protéicas, pois o aminoácido que está presente na 
curvatura da hélice é a prolina, fazendo rigidez e fazendo com que a cadeia não desenrole. A 
figura a seguir mostra a localização da prolina na hélice protéica. 
 
Figura - Hélice indicando curvatura com prolina (círculos) 
 
É válido destacar a cisteína que é um aminoácido sulfurado, embora a metilamina 
também seja sulfurado, a cisteína não apresenta somente um grupamento sulfúrico e sim um 
grupamento sulfidrila livre. Dessa forma, grupamentos S-H livre conseguem interagir com 
outros grupamentos S-H, o que faz com que a cisteína quando encontra outra cisteína consiga 
fazer uma ponte, sendo chamada de ponte dissulfeto. Isso é importante por causa do encontro 
de cisteínas originar uma nova molécula chamada cistina, como pode ser observado na figura 
a seguir. 
FIGURA - União de cisteína originando a cistina 
 
PECULIARIDADES DA GLICINA, PROLINA E CISTEÍNA 
Existe uma patologia chamada aminoacidúria, essa patologia indica o excesso de 
aminoácidos produzidos pelo corpo do indivíduo. Dessa forma, quando o indivíduo produz 
muita cisteína, o qual é um aminoácido não essencial, pode ser que essa cisteína não seja 
captada totalmente pelo rim, passando pelo canal simporte, ou seja, pode não ser totalmente 
reabsorvida e cair na urina do indivíduo e se acumular na bexiga. Nesse sentido, o excesso de 
cisteína na bexiga vai se agrupar, pois duas cisteína juntas formam a cistina. É importante 
salientar que embora a cisteína seja um aminoácido polar e se dissolva em água, quando é 
feita a ligação dissulfeto parte dessa propriedade é perdida. Logo, o indivíduo que acumular 
grande quantidade de cisteína termina agrupando as cisteínas, originando as moléculas de 
cistina, as quais formam uns cristais/cálculos de cistina na urina, que podem ser observados 
na figura a seguir. 
 
Figura - Cristais de cistina na urina 
 
P.: “O equilíbrio dessa reação de cisteína originando cistina tende para qual lado da 
reação” ? 
 
R.: Para o lado da formação da cistina. Já que não tem como ter o equilíbrio devido a urina 
apresentar diversos íons e diversas moléculas, pois ,quando o indivíduo tem aminoacidúria, 
haverá produção de diversos outros aminoácidos. Logo, o indivíduo vai apresentar muitos 
aminoácidos, íons e sais minerais juntos na urina, sendo uma urina concentrada, fazendo com 
que o equilíbrio sempre tende para a formação dos cálculos de cistina, os quais são 
hexagonais apresentando um peso. Dessa forma, se não for curada, a doença pode aumentar, 
já que a reação vai acontecer naturalmente no organismo formando os cálculos de cistina. 
Ademais, é importante destacar que podem existir problemas de cálculos de cistina 
desde a infância. Dessa forma, algumas mães podem perceber a presença desses cristais na 
fralda, ou seja, a cistinúria não é um problema de um adulto, mas um problema renal que na 
maioria das vezes é um distúrbio hereditário. 
Existem estudos que mostram que cistinúria é um erro inato do metabolismo, ou seja, 
por ser inato o indivíduo já nasce com essa preocupação de ter uma grande quantidade de 
aminoácidos sintetizados pelo organismo. Nesse sentido, é destacado a cistina, mas existem 
aminoácidos, como a lisina e a arginina, que podem ser excretados em doses maiores que a 
quantidade possível de metabolização. Dessa forma, o quadro de cistinúria é a formação de 
cálculos no aparelho urinário. 
Nessa perspectiva, um relato de caso mostra que um bebê começou a excretar cálculos 
na urina e durante o processo de anamnese foi identificado que o tataravô apresentava 
insuficiência renal crônica e bisavó materna, avô e dois tios paternos com história de litíase 
urinária, fazendo com que a criança seja admitida aos 6 meses de idade com histórico de 
eliminação de mais de 15 cálculos renais. Dessa forma, o bebê em questão apresentou 
quantidades imensa de aminoácidos, sendo encontrado quadros de citratúria, calciúria, 
uricosúria, oxalúria e ainda foram feitos outros exames que identificaram mudança de pH. 
Esse indivíduo foi tratado, fez ecografia, raio X de abdômen e foi submetido a um tratamento 
de alcalinização com citrato de potássio e D- penicilamina por dois meses, eliminando ainda 
uns 10 cálculos depois dos primeiros meses de tratamento. Além disso, posteriormente, esse 
bebê fez uma ureterolitotomia, eliminando mais cálculos até que esse indivíduo conseguiu 
equilibrar o organismo à medida que foi ficando mais velho e há sete anos vem mantendo o 
tratamento sem informações sobre a formação de tantos cálculos no aparelho urinário. Logo, 
quando se fala em cistinúria é importante lembrar de erro inato, por isso se fala das 
aminoacidúrias já que a cistinúria é uma aminoacidúria. A figura a seguir mostra os cristais 
para confirmar a cistinúria,ou seja, os cálculos de cistina. 
 
Figura - Cálculos de cistina confirmando o quadro de cistinúria 
 
 
 
Os aminoácidos se comportam de forma diferente em soluções aquosas. Desse modo, 
os ácidos liberam os prótons e as bases liberam as hidroxilas, havendo a reação de 
neutralização. Tal informação é mencionada para lembrar que dentro do corpo humano há 
uma variação na escala do pH. Por exemplo, a boca apresenta um pH entre 6,7 e 6,8. 
O alimento passa pela boca e vai para o estômago que apresenta, inicialmente, um pH 
de 5, mas que pode baixar e apresentar um pH de 1,5, sendo extremamente ácido. Depois o 
bolo alimentar sai do estômago e vai para o duodeno, onde o bicarbonato é liberado. O pH anível do intestino delgado pode apresentar um valor de 10 até um valor de 12, sendo básico. 
Dessa forma, o trato gastrointestinal não é do corpo humano, mas apresenta uma luz 
extracorpórea, sendo um vácuo ou um tubo por onde o alimento passa e vai sendo absorvido 
e caso não seja absorvido vai entrar e sair da mesma forma. Logo, o alimento passa pelo trato 
gastrointestinal e vai sendo degradado em moléculas menores que sejam facilmente 
absorvidas no final, tanto a água como os alimentos são degradados para serem absorvidos. 
Então, a escala de pH é variável da boca ao intestino. 
Então, vê-se que, apesar de como se conhece, o trato gastrointestinal não é do corpo, 
ele tem uma luz extracorpórea, a luz gastrointestinal é como se fosse pra fora do corpo, é um 
vácuo é um tubo por onde o alimento vai passando e vai sendo absorvido, se ele não for 
absorvido vai entrar e sair da mesma forma. Então, passa por esse trato gastrointestinal e vai 
degradando grandes moléculas em moléculas menores para que sejam facilmente absorvidas 
no final, tanto a água/eletrólitos, quanto os alimentos são degradados para serem absorvidos. 
Então, a escala varia no total, no nosso organismo, da boca ao intestino. 
 
P.: “E o sangue? Qual é o pH do sangue?” 
 
R: Depois que o alimento é ingerido ele é jogado na corrente sanguínea e o pH fica entre 7,3 
e 7,4. Tem-se dois tampões, bicarbonato e fosfato para manter esse equilíbrio, graças a essas 
substâncias que vão circulando. 
A estrutura do aminoácido pode interagir, coloca-se água por ser o solvente universal, 
mas ele vai interagir com o fluido onde ele estiver. Então, ele pode interagir atuando como 
um ácido, doando prótons, ou pode atuar como uma base, recebendo prontos. Então, os 
COMO OS AMINOÁCIDOS SE COMPORTAM EM SOLUÇÃO AQUOSA? 
aminoácidos variam, eles têm um grupamento carboxílico que, dependendo do meio, eles se 
transformam em íons carboxilato e ele tem um grupamento amino que, dependendo do meio, 
pode se transformar em amina. A soma das cargas +1 com –1 dá igual a 0, então a gente diz 
que a natureza do aminoácido é bipolar, em pH fisiológico ele atua como se fosse 
eletricamente neutro. 
 
P.: “Então, ao colocar esse aminoácido num gel de agarose e colocar uma corrente 
elétrica positiva de um lado e uma negativa do outro, ele vai migrar para qual dos 
lados?” 
 
R: Para nenhum dos dois lados. 
 
 
Sabe-se que eles se unem uns aos outros através de uma ligação do tipo amida, onde se tem a 
saída de uma molécula de água e a união do grupamento carboxílico do primeiro aminoácido ao 
grupamento amino do próximo. Então, para cada ligação se tem a desidratação - saída de uma 
molécula de água - e, logo, fecha-se um resíduo inicial que se chama de cadeia polipeptídica. Então, 
em um polipeptídio se tem 4 aminoácidos ligados, nessa primeira extremidade fica o grupamento 
amino inicial, que se chama de extremidade amino terminal e na outra fica a carboxila, que é chamada 
de extremidade carboxi terminal. Isso é uma cadeia inicial de proteínas, apenas 4 peptídeos. Então, a 
ligação peptídica, ela é muito conhecida, uma ligação forte e dupla, muito estável que mantém a 
estrutura primária das proteínas, que é feita ainda na sequência dos aminoácidos, quando o ribossomo 
vai passando pela cadeia de RNA mensageiro e vai liberando lá a identidade das proteínas, então o 
aminoácido vai chegando e vai se ligando ao outro, formando a ligação peptídica, que é a primeira 
ligação. Então, é uma ligação forte, que tem muita durabilidade. Lembre-se, quando se faz uma 
ligação péptica se cria dipeptídeos, tripeptídeos e assim sucessivamente. Cadeias longas, 
polipeptídicas, vão dar um melhor arranjo para a proteína. ALGUNS AUTORES FALAM QUE 
PRECISA TER 100 AMINOÁCIDOS PARA SER UM PROTEÍNAS, MAS NA VERDADE É PELO 
PESO MOLECULAR. 
 
P.: “Então, como é que se lê a cadeia”? 
 
R: Sempre o nome do primeiro “GLI + ALA” = “GLICINA COM ALANINA”(slide) dipeptídeo. 
 
 
A FORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Bom, se eu falar para vocês dessa ligação que vai formar a cadeia de proteínas com as 
extremidades N-terminal e C-terminal, representa-se assim: A cadeia de proteína de N para 
C, possui alanina, glicina. 
 
P.:“Vocês entendem quando eu digo de N para C?” 
 
R: A cadeia começa no primeiro resíduo de aminoácido e termina na carboxila do último 
resíduo. Então, essa linguagem, a cadeia N para C é “X, Y e Z aminoácido” apenas se diz a 
sequência dos aminoácidos, levando em conta di e tripeptídeos. Então, o que define uma 
proteína é a quantidade de aminoácidos em peso molecular, acima de 10.000 Daltons é 
considerada proteína. Muitos peptídeos exercem função mesmo não sendo grandes cadeias. 
Por exemplo, quando se fala do aspartame, ele só é composto por dois aminoácidos, e, no 
entanto, tem uma atividade muito boa, ele adoça muito rápido, contendo apenas duas 
unidades, então o que se mostra é que os peptídeos possuem papel importante mesmo não 
sendo caracterizados como uma proteínas. Por exemplo, a Ocitocina que só possui 9 resíduos 
de aminoácidos e, mesmo assim, é um dos hormônios mais importantes do corpo. 
 
P.:“ALGUÉM LEMBRA PRA QUE SERVE A OCITOCINA?” 
 
R: Parto, contração muscular, amamentação, etc. 
A insulina também é de grande importância, e é uma cadeia, só que na verdade não 
chega a ser uma proteína por que o tamanho é menor, então dizemos que é um hormônio 
peptídico, formado por apenas 51 em aminoácidos, esses 51 aminoácidos são divididos em 
uma cadeia A e uma B. A cadeia A tem 21 aminoácidos e a B 30. E o que une essas cadeias 
são as pontes de dissulfeto entre as cisteínas da cadeia A e da cadeia B. Lembrando qie a 
cisteína é um aminoácido que faz ponte de dissulfeto e ela não escolhe se é entre A e B, por 
isso se observa uma ponta intra cadeia (na figura abaixo). 
 
 
 
Quando a insulina é produzida, são feitas 3 cadeias A, B e C, porém na hora que vai 
fazendo a maturação da cadeia de proteína para atividadedo metabolismo, somente a cadeia 
A e B se juntam e a C fica separada. Então, todo indivíduo coloca para fora do pâncreas a 
insulina e a além da insulina ele também libera junto com ela o chamado peptídeo C, que é a 
terceira cadeia de aminoácido que é formada junto com as outras, mas não interage/não faz 
parte da estrutura da insulina. Quando se quer medir o quanto de insulina tem em uma 
paciente, se mede a quantidade do peptídeo C, porque a insulina é rapidamente consumida 
–produziu, fez seus papéis e é metabolizada- já o peptídeo C não. As pessoas perguntam 
muito “o peptídeo C, serve para quê? Por que o corpo não usa?” MONITORAR A 
PRODUÇÃO DE INSULINA, MAS ESTRUTURALMENTE E ENDOCRINAMENTE ELE VAI 
TER UM PAPEL QUE VAI SER ESTUDADO MAIS NA FRENTE. LEMBRE-SE O 
PEPTÍDEO C É JOGADO NA CORRENTE SANGUÍNEA JUNTO COM A INSULINA . 
Mas lembrem-se: o peptídeo C é lançado na corrente sanguínea junto com a insulina, 
e é usado para monitorar a quantidade de insulina. Quando você fala ao paciente “faça uma 
dosagem de insulina”, aí ele vai dizer para o pessoal do laboratório “vim fazer a dosagem de 
insulina”, e já é sabido que deverá ser medido a quantidade de peptídeo C. Essa quantidade 
vai ser usada para criar o valor de referência constando a quantidade de insulina no sangue do 
paciente. 
 
 
 
Moléculas orgânicas compostas de aminoácidos que auxiliam no crescimento e na 
reparação de tecidos, ajudam na produção de enzimas, hormônios, neurotransmissores e 
anticorpos, na reposição do gasto energético das células e no transporte de substâncias para o 
corpo. São as moléculas mais abundantes no organismo e estão presentes em várias outras 
que ajudam na homeostasia do corpo. 
As proteínas variam muito de peso molecular e podem ser compostas por mais de uma 
cadeia estrutural. Proteínas como a hemoglobina que pode ter 574 aminoácidos divididos em 
4 cadeias, mas isso não é uma regra. A quitina (proteína muscular) tem quase 27 mil 
aminoácidos em apenas uma cadeia estrutural. Existe uma variação no número de cadeias em 
função do papel da proteína. A hemoglobina só tem 574 aminoácidos, mas é dividida em 4 
unidades de “cento e pouco", enquanto a quitina tem 27 mil aminoácidos em uma única 
cadeia. Observando as distinções dos papéis percebe-se que não dava para ter uma proteína 
tão grande circulando na corrente sanguínea, e o tamanho da quitina é justificado por ser uma 
proteína muscular. Vai depender onde a proteína está inserida e qual seu papel. 
P.: “Todas as proteínas têm aminoácidos ou apenas aminoácidos?” 
R.: As proteínas podem ter uma estrutura anexada à sua cadeia de aminoácidos. Estruturas 
como o cabelo são formadas somente por aminoácidos. Na hidrólise (quebra) do cabelo só é 
encontrado aminoácidos, mas ao quebrar uma proteína como as emeproteínas e 
metaloproteínas, encontra-se agrupamentos a mais. Esse grupo diferente do aminoácido é 
chamado de grupo prostético; que pode ser um lipídio, carboidrato, agrupamento fosfato, 
heme, flavinas, íons de ferro, íons de zinco, cálcio entre várias outras estruturas. Essa 
proteína que não é somente aminoácido é uma proteína conjugada, e a proteína composta 
somente por aminoácidos é chamada de proteína simples. 
A cadeia de proteína pode ser única pode ter mais de uma, depende do papel dela. 
 
 
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS: 
Então, existem proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas 
PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
QUANTO A FORMA: 
A forma dela também pode variar. Existe uma proteína que é fibrosa, como é o caso 
do cabelo, do pelo. E existe a proteína globular, que parece um “novelo de lã”, ela dobra-se 
sobre si mesma. Essas formas estão muito atreladas ao seu papel. 
Exemplo: Faz sentido um fio de cabelo circulando sobre a corrente sanguínea? Não, o 
ideal é uma proteína globular, que ocupa uma célula como o glóbulo vermelho, pois é uma 
unidade pequena e ela pode então passear facilmente pelos vasos sanguíneos. 
Então as proteínas globulares exercem papéis mais biológicos, elas têm essa forma 
esférica, globular, e podem variar com estruturas secundárias e terciárias. Já a proteína 
fibrosa, ela tem um arranjo mais de filamento, feito uma corda e ela tem um único tipo de 
estrutura secundária. As globulares variam de alfas e betas, já as fibrosas são, geralmente, 
alfas. 
 
ORDENS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS: 
A proteína possui estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, ou seja, 4 
níveis de complexidade, e isso varia na sequência de aminoácidos nas ligações. Então, 
quando se tem 3 aminoácidos ligados, acontece a ligação peptídica. Ela ocorre entre a 
carboxila do primeiro e a amina do próximo. Porém, a proteína tem vários outros grupos 
químicos, como o hidrogênio, que ao encontrar o hidrogênio lateral começa a fazer interações 
(pontes de hidrogênio). Essa ideia de que os átomos vão se vendo e vai havendo atração, vai 
criar um arranjo espacial que se chama de estrutura secundária. Normalmente essa estrutura 
secundária é mantida por ponte de hidrogênio, que é uma ligação não tão forte, mas consegue 
fazer um dobramento na cadeia proteica. Depois que se forma a estrutura secundária, ela 
dobra-se como uma hélice, ou ela pode fazer uma estrutura como uma folha pregueada. 
Depois que isso acontece outros grupamentos conseguem se ver, e acaba dobrando a cadeia 
sobre si mesma, assim forma-se o arranjo tridimensional. Com isso, outros tipos de ligações 
vão atuar: ligações de van der waals, interações eletrostáticas e outras ligações químicas. 
Então torna-se um novelo terciário, mas para fazer a sua função ela precisa de outra estrutura 
terciária, portanto, se torna uma estrutura quaternária. 
Então, a estrutura primária é a sequência, a secundária é o arranjo, a terciária é o 
dobramento tridimensional e a quaternária é a união dessas cadeias já dobradas, para poder 
realizar a sua função. 
Na estrutura quaternária pode ter de 2 a 12 cadeias, todas juntas, formando uma 
estrutura só. 
 
Retoma: 
Primária – sequência dos aminoácidosSecundária – arranjo dos átomos mantidas por pontes de hidrogênio 
Terciária – dobramento sobre si mesma, com o arranjo tridimensional 
Quaternária – mais de 2 cadeias terciárias unidas 
 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
Na estrutura primária, tem por exemplo, uma sequência dos aminoácidos, que é a 
identidade da proteína, se um aminoácido é modificado, muda a identidade. Isso é muito 
bem-visto em algumas alterações, como a anemia falciforme. 
OBS.: ANEMIA FALCIFORME: 
Na anemia falciforme, o indivíduo não consegue produzir as cadeias de globina 
perfeitamente. Ele tem um problema na interação das cadeias de globina (beta), onde o 
arranjo perde a composição globosa e ele termina afetando toda a forma do glóbulo 
vermelho. Então para ser uma proteína como a hemoglobina deve ter 4 cadeias terciárias 
juntas. Quem tem anemia falciforme tem uma cadeia de alfa e uma cadeia beta. A cadeia beta 
começa a se esticar, alongando-se e ficando em formato de foice, e altera a forma do glóbulo. 
 
O que acontece para o arranjo não se formar perfeitamente? Um erro onde o 
glutamato, que é um aminoácido polar, foi substituído na sequência da proteína, por uma 
valina (apolar). Troca algo que é polar, por apolar, com isso, mexe com toda a interação 
química da cadeia proteica, mudando a forma do glóbulo, tornando-se muito prejudicial. 
Então a hemoglobina normal deveria ser: G-A-A, que equivale ao glutamato. Já na 
anemia falciforme, o indivíduo tem uma troca de bases, e a leitura da hemoglobina mutante é: 
G-U-A, que equivale a uma valina 
 
A hemoglobina que não é normal é chamada de HemoglobinaS, ela é uma 
hemoglobina mutante. A sua cadeia beta possui valina no lugar do glutamato, na posição 6, 
fazendo com que o indivíduo desenvolva a anemia falciforme. Então ele pode ter uma anemia 
falciforme, 2 cadeias alfas e 2 cadeias betas do tipo S. 
A imagem abaixo, mostra a constituição geral das hemoglobinas A, hemoglobinas S, 
hemoglobinas A2 e a hemoglobina fetal. Então, esse indivíduo que possui anemia falciforme 
não tem a hemoglobina A, vai ter somente a A2 e a fetal. 
 
Esses indivíduos, acometidos pela doença, são praticamente todos de raça negra. Eles 
passam a ter o formato de foice nas hemácias e elas são muito mais fáceis de se aglomerar 
dentro do vaso do que a globular. Pode-se até pensar o contrário, por ter formato de bola não 
ser mais fácil de entupir os vasos. Mas na verdade quem entope os vasos são as de formato de 
foice, elas se grudam uma na outra e acaba fazendo a oclusão dos vasos. Essas oclusões 
causam dores imensuráveis nesses indivíduos. Por isso, ao ver os relatos de casos de crianças 
com essa doença, as mesmas passam, em torno de, 7 dias internadas, devido a essa dor. Em 
casos mais difíceis, tem uma intervenção indicada. 
Se um dos pais é portador, possivelmente 50% dos filhos serão portadores da anemia 
falciforme. Se ambos são portadores, têm 50% de portadores, 25% de filhos doentes e 
somente 25% podem nascer normais. 
 
Clinicamente falando, causam dores muito intensas, os episódios intermitentes 
causam lise crônica, sendo assim, o indivíduo também vai apresentar uma anemia hemolítica. 
Essas crises vaso oclusivas dolorosas vão aparecer em 5% dos pacientes com Anemia 
Falciforme. E a dor pode ser resolvida de 5 a 7 dias, mas em casos mais graves, só em 
semanas. O alívio vem apenas com uso de analgésicos, não narcóticos, e alguns adjuvantes 
que são combinados para fazer o indivíduo descansar e relaxar. Juntamente com a infusão 
intravenosa do anti-inflamatório não esteroidal, e a administração de lidocaína ou fentanil, 
que atuam justamente na diminuição da dor, pois não responde ao analgésico tradicional que 
se tende a dar. Além da terapia com oxigênio, para poupar um pouco mais o paciente. Afinal, 
a anemia falciforme não é uma doença incompatível com a vida, o indivíduo vai viver muito 
tempo, desde que ele se cuide e tenha sua precaução. 
 
 
Tem uma cadeia alfa hélice, com ângulos que são formados nessa hélice e a cadeia é 
uma hélice perfeita. Tem-se dois ângulos que são formados na rotação, os ângulos de 
ramachandran e o que mais se tem é pontes de hidrogênio, é ela que mantém o arranjo dos 
átomos. 
 
 
 
 
Além da α-hélice, ainda se pode ter cadeias de proteína formando β-folha pregueada, 
então as cadeias fazem ponte de sulfeto dentro delas mesmo ou entre elas, então são pontes 
intra e inter cadeias. 
Explicando a imagem.: 
Essas setas (em amarelo, segunda imagem) representam bem a estrutura secundária. 
Ela vai no sentido de N para C e em rosa (ainda na imagem da das setas, segunda imagem) 
vocês estão vendo a ponte de hidrogênio. Então isso é uma β-folha paralela, por que estão 
todas no mesmo sentido. 
 
 
(β-folha pregueada PARALELA) 
 
Explicando a imagem.: 
Se uma cadeia estiver ao contrário e interagir. A cadeia em sentido contrário a seta vai 
ser no sentido contrário. Então isso é uma β-antiparalela, as betas folhas são o segundo tipo 
de arranjo espacial. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
ORDEM ESTRUTURAL DA PROTEÍNA 
 
 
 
A proteína pode ser alfa α-hélice secundária ou β-folha secundária, mas a proteína 
pode ser β-folha e α-hélice, ela pode ter as duas coisas juntas. Então é um tipo de arranjo que 
vai se formar pra que a cadeia de proteína se dobre. 
 
 
 
Quer dobrar sobre si mesma e aí entram outras ligações que são mais fracas, mas 
fazem a função de interação, como a ponte dissulfeto, o íon metálico, a atração eletrostática e 
outras já citadas. 
Aqui algumas pra gente comprovar no arranjo: A ponte dissulfeto, a ponte de 
hidrogênio, a ligação iônica e a interação hidrofóbica. 
 
 
 
 
 
 
A proteína tem uma sequência: a estrutura primária, essa estrutura primária pode 
evoluir para uma secundária de α-hélice ou secundária de β-folha ou as duas coisas. 
O que vão formar? Uma proteína dobrada sobre si mesmo, que é a terciária. 
 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
A ESTRUTURA MOLECULAR 
Explicando a imagem.: 
Então quando é visto isso, observa-seuma proteína terciária, ela está dobrada sobre si 
mesma e se essa terciária se conectar com outras para poder fazer o papel, ela forma uma 
estrutura quaternária. 
 
 
 
 
(Estrutura quaternária) 
 
A hemoglobina é considerada uma proteína quaternária, não porque tem quatro 
cadeias, mas sim por que tem de 2 a 12 e essa seria a definição de uma proteína quaternária, a 
interação delas não é covalente, mas a estrutura química é mantida por interação. Quando o 
ferro se prende ao oxigênio e as cadeias se atraem, então ela se fecha um pouco mais e 
quando chega nos tecidos ela se abre e o oxigênio flui para dentro dos tecidos e é a função e 
um dos papéis mais importante que se tem. Então as proteínas globulares fazem isso, 
primária, secundária, terciária e quaternária. 
 
 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 
P.:“Ana e a proteínas fibrosas também?” 
 
R: Também. Elas também passam por arranjos primário, secundário, terciária, quaternária, só 
que de forma diferente. Um exemplo deles é a relação da estrutura com a função. 
Explicando o quadro do slide: Hélice tripla do colágeno , que são três cadeias unidas, 
mas são cadeias filamentares formando tipo uma corda. Outra conformação é a conformação 
β que acontece na fibroína, que é a cadeia de proteína do bicho da seda, fibroína da seda e 
outra que é α hélice com ligação cruzada e ponte dissulfeto na α queratina (proteína do 
cabelo), hélice diferente formando fio de cabelo. 
 
 
 
O colágeno é tripla hélice de proteína é rica em glicina, prolina e hidroxiprolina, que é 
uma prolina ou lisina hidroxilada. Ambas podem sofrer hidroxilação, tanto a prolina quanto a 
lisina. Então vou ter uma sequência Gly-X-Y , onde se pode ter glicina, prolina e 
hidroxiprolina/glicina, prolina e lisina/glicina, lisina e hidroxiprolina/glicina, lisina e 
hidroxilisina. Então se tem uma variação, por isso que se diz que se repete em gly-x-y , mas é 
basicamente esses aminoácidos (gly-x-Y). Por isso, para manter colágeno para ser utilizado 
no corpo tem que ser rico em glicina, lisina e prolina, que são os aminoácidos importantes 
para constituição de colágeno. 
 
 
 
 
A Proteína faz catálise, faz a ação enzimática, faz o transporte de o2, faz movimento 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
QUAIS AS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS? 
coordenado do músculo (actina e miosina), faz defesa do corpo como as cascatas de 
coagulação sanguínea (são 13 fatores de proteínas), formação do IGG e IGM (que estamos 
vendo com o COVID que são as imunoglobulinas), como ação reguladora (hormônio 
adrenalina, hormônio peptídeo, insulina é hormônio peptídeo) e outras função também 
estruturais (pele é colágeno elastina, então a matriz do osso, tecido conjuntivo é proteína), a 
nutrição que é feita pela caseína, as estruturas menores são condensadas por proteínas como 
as funções das histonas. As histonas empacotam o DNA. 
 
 
 
As proteínas contráteis são actina e miosina e as proteínas regulatórias da contração 
são a troponina e troposina. A troponina é um marcador biológico, marcador bioquímico. 
Antigamente, se um paciente sofresse um infarto e fosse ao hospital ia ser dosado tgo e tgp, 
hoje se dosa troponina porque rapidamente sabe o que está acontecendo. Então proteínas 
contráteis para contração são actina e miosina. Lembre-se do filamento de actina e miosina, 
um filamento fino e um filamento mais grosso e que vai formando o bandeamento, o qual é 
responsável justamente pela contração. Um filamento de actina e um filamento de miosina, 
um fino e um mais grosso contraem o músculo diminuindo a sua unidade de relaxamento e 
voltando ao normal. 
 
 
 
 
DNA empacotado, existe as histonas e não histonas que são as proteínas, mas elas 
exercem o mesmo papel que é a atração, uma tem carga positiva e outra negativa; então o 
DNA é como um carretel de linha. 
 
Explicando por imagem.: 
A proteína está aqui (em azul, como um carretel) e o DNA (em vermelho) enrola nela. 
É o que a histona faz, empacotar a estrutura do DNA por atração. 
 
 
PROTEÍNAS MUSCULAR 
EMPACOTAMENTO DO DNA 
 
São várias. Tanto faz a proteína ser parcial ou total, ela tem forte capacidade de 
adesão e reconhecimento, graças aos carboidratos que estão ligados à superfície formando 
glicoproteínas. 
 
 
 
Proteínas e lipídeos se agregam formando essas moléculas (vai ter aula só sobre 
lipoproteínas). 
Lipoproteínas são formadas por gordura e proteína, vai se ter tamanho variado para 
essas moléculas, mas é importante lembrar que a lipoproteína é formada por alguns tipos de 
apoliproteínas. Existe uma tabela onde você tem Apo A-I, Apo A-II e Apo B-48. 
 
 
 
P.:“Onde essas proteínas aparecem?” 
 
R: Apo A-I no HDL, proteínas de alta densidade. Apo B-100 aparece na VLDL, IDL e LDL. 
Para cada função de lipoproteínas eu tenho uma apoliproteína estrutural ligada. 
Então se tem a quantidade de apoliproteínas que estão ligadas às lipoproteínas 
plasmáticas. 
 
 
Proteínas plasmáticas, se tem células sanguíneas variadas: eritrócitos, hemácias, 
leucócitos, basófilos, neutrófilos, eosinófilos, monócitos, linfócitos, plaquetas. 
A importância é a constituição. A proteína faz parte do glóbulo, então a hemoglobina ocupa 
grande peso da hemácia e representa nossa célula de transporte. 
 
Proteínas de plasma: que são as albuminas, imunoglobulinas e fibrinogênio que 
exercem funções variadas, remete-se às proteínas totais. 
 
P.:“Ah vou pedir um exame de proteína total, para que?” 
 
R: Para avaliar principalmente o estado nutricional, presença de alteração hepática, renal e 
hematológica. Então se é pedido exame de proteína total, vai ser observado a quantidade de 
PROTEÍNAS DE MEMBRANA 
LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS 
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS 
albumina, e globulina e através dos valores de referência vai se vendo e fazendo analogia, 
dependendo da idade do paciente e tudo que ele vem demonstrando. 
Então as proteínas são: albuminas, uma grande quantidade de albumina, proteína 
negativa que fica na corrente sanguínea, ela carrega cerca de 8 cadeias de gordura, fazendo 
transporte deácido graxo, responsável pela parte da viscosidade e potencial osmótico, o 
equilíbrio osmótico do sangue. As imunoglobulinas que atuam como anticorpos, é observado 
a contagem do IGG e IGM no COVID e essa é a parte de defesa que fica na memória do 
organismo. E por último, o fibrinogênio que forma fibrina, se tem a formação de fibrina que é 
o coágulo para coagulação sanguínea, essa proteína é uma das mais importantes. 
Quando se coleta o sangue do indivíduo, ele pode ser coletado com anticoagulante ou 
sem anticoagulante, que pode ser DPA ou heparina. Com anticoagulante vai se formar um 
plasma e formar as hemácias, sem anticoagulante espera a retração do coágulo que vai se 
separar do soro. Então se eu falo que peguei o soro do paciente é por que coletei o sangue 
sem anticoagulante, se falo que peguei o plasma é porque coletei o sangue usando 
anticoagulante. 
 Aqui embaixo alguns valores de referência que podem ser usados em casos clínicos. 
● Proteínas totais: 6 a 8 g/dL 
● Albumina: 3 a 5 g/dL 
● Globulina: entre 2 e 4 g/dL. 
 
 
 
Em pacientes com diabetes, deve-se realizar o exame da hemoglobina glicada a cada 
seis meses ou uma vez ao ano, dependendo da complicação e evolução da doença. 
 
É um exame bioquímico no qual vai ser solicitado ao paciente quando for necessário 
fazer avaliação das relações dos níveis de glicemia. 
A medida que a hemácia vai passando na corrente sanguínea, ela fica cerca de 120 
dias no sangue do paciente. Após esse período, ela fica velha e morre. Enquanto isso, a 
medula vai produzindo células novas (renovação celular). Esse indivíduo vai apresentar uma 
“memória” através dessas células. Se for pedido o exame de glicemia para o paciente, o 
mesmo vai evitar ingerir doce e pode mascarar a real concentração de glicose circulante no 
corpo. Quando o diabetes ainda não é estabelecido, tendo uma glicemia alterada (não sendo 
acima de 120-130) pode ser mascarado com a restrição de certos alimentos. Assim, o 
HEMOGLOBINA GLICADA 
O QUE É HEMOGLOBINA GLICADA? 
resultado da glicemia de jejum pode não ser tão alto. Mas, ao examinar a hemoglobina 
glicada, o paciente não consegue “se esconder”, já que o valor apresentado da glicemia vai 
ser de 3 meses atrás. Então, a hemoglobina glicada vai apresentar a quantidade de açúcar que 
circula normalmente no sangue do indivíduo, a qual vai se ligar à hemoglobina que está 
dentro da hemácia. 
EXAMINANDO A IMAGEM : o sangue vai circulando e na medida que ele circula, 
se houver glicose ela vai interagindo com a hemácia, através das cadeias de hemoglobina. 
Então o que se mede é o quanto de glicose está ligada na cadeia da hemácia. Isso quer dizer 
que se o indivíduo vem se submetendo a altos níveis de glicose entre 1 a 3 meses, não vai se 
esconder. 
 
Quando é realizado o exame, se o resultado apontar a hemoglobina glicada entre 4,5% 
e 5,6% ela está dentro do limite normal, sem alteração (possivelmente não é diabético). Mas 
se estiver entre 5,7% e 6,4%, esse valor é referente a um quadro pré-diabético, o qual pode 
evoluir para diabetes propriamente dita. E se for superior 6,5%, entende-se que esse paciente 
está diabético, sugerindo uma repetição do exame para a confirmação do diagnóstico 
(podendo ser feito uma glicemia simples de 30 dias somente para reafirmar o diagnóstico de 
diabetes). 
O indivíduo com 7% de hemoglobina glicada, apresenta o valor de glicemia de 154 
mg por decilitro. Então mais de 154 mg = 7% de hemoglobina glicada. 
A hemoglobina glicada é um exame caro e nem todos os pacientes têm condições para 
a realizarem o mesmo a cada 6 meses. Geralmente quando se trata um paciente a muito 
tempo e se tem o conhecimento da doença diabetes, é feito o teste no mínimo uma vez ao 
ano. Caso seja acompanhamento, deve ser feito de 6 em 6 meses a fim de medir a evolução 
da doença. Glicação é o termo trabalhado no entendimento de hemoglobina glicada. 
CUIDADO! GLICAÇÃO É DIFERENTE DE GLICOSILAÇÃO 
GLICAÇÃO é algo feito sem ação de enzimas. Não é preciso a presença de enzimas 
para se medir a hemoglobina glicada, uma vez que a união da hemoglobina pela glicose não 
requer nenhuma ferramenta específica, basta os elementos estarem próximos para se ligarem. 
Então essa união é explicada pela glicação e não pela glicosilação. 
Consiste na perda da forma estrutural da proteína. Algumas pessoas entendem que 
uma vez que a proteína desnatura ela pode voltar, mas são raros os efeitos que permitem essa 
 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
reconfiguração. Então, pode-se dizer que desnaturar uma proteína é perder sua forma 
tridimensional e que ela é reversível ou irreversível. Mas, na natureza não é comum um 
processo de desnaturação ser reversível, somente em laboratório e no corpo humano com a 
presença dos peptídeos cerebrais que se desnaturam e renaturam. Quando se desnatura uma 
proteína, a estrutura primária se mantém íntegra, e somente são modificados os arranjos 
espaciais. Então as estruturas secundárias, terciárias e quaternária podem ser modificadas. 
Com isso, entende-se que desnaturar uma proteína NÃO causa perda do valor nutritivo. 
P.:“Como é que você gosta de comer ovo: frito, cozido ou cru?” 
R: Entende-se que ao fritar ou cozinhar o ovo, não foram perdidos os aminoácidos 
importantes, uma vez que houve somente a desnaturação da proteína, mudando o formato da 
cadeia, abrindo-se, sendo mais fácil para digerir e absorver. 
O ovo cru é rico em proteínas como avidina e sua ingestão pode ser importante em 
determinados pacientes. Em contrapartida, o ovo cru vai ser digerido de forma mais lenta. 
Um problema fundamental da ingestão do ovo cru é a questão da contaminação. Deve-se 
certificar acerca da procedência do ovo para ingerir o ovo cru com baixos riscos de 
contaminação. 
A proteína pode ser desnaturada facilmente, já que é sensível. Então pode ser 
quebrada na presença de calor, solvente orgânico, detergente, ureia e extremos de pH. 
 
 
Em certas condições específicas a proteína pode serrenaturada. 
Exemplo: RIBONUCLEASE- A renaturação tratada em laboratório, ao colocar em 
contato com álcool (mercaptoetanol) reduz-se as pontes de sulfeto e abriu sua cadeia. Ao 
retirar o álcool, a cadeia volta a sua configuração normal. 
Alguns peptídeos cerebrais possuem a capacidade de renaturação. Exemplo: O 
indivíduo apresenta um quadro de febre altíssima, desnaturando suas proteínas. Ao 
restabelecer sua temperatura, os peptídeos cerebrais voltam a sua conformação normal de 
origem. 
P.: “E as proteínas do cabelo?” 
R : Cabelo cacheado vira liso por engenharia bioquímica. Reduz-se as pontes de sulfeto, e 
depois elas se refazem. Nos anos 90, era usada essa engenharia para modificar o cabelo liso 
em cacheado (permanente). É a mesma coisa transformar um cabelo cacheado em liso, como 
pegar um cabelo liso e transformar em cacheado. O que muda é a conformação das pontes 
estruturais da ponte de queratina, deixando as ligações químicas cruzadas ou retas. 
As características de nascença do cabelo vêm da sequência nucleotídica do DNA. O 
que foi modificado quimicamente não retorna a sua conformação original. Alisamentos nos 
cabelos precisam de retoque porque o cabelo que nasce novo tem as características do DNA. 
A chapinha é a modelação momentânea decorrente do calor, não alterando a forma 
permanente a estrutura da queratina (mantém a estrutura química). 
 RENATURAÇÃO DE PROTEÍNAS