3ª lista de exercícios CERTA

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DISCIPLINA QBQ0204 – TURMA INTEGRAL 2021 (131) - GRUPO 6 
3ª LISTA DE EXERCÍCIOS - AULA 3 
 
1. Cite um aminoácido que possui dois carbonos quirais e qual o único que não 
possui isomeria óptica. 
R.: A isoleucina possui dois carbonos quirais em sua estrutura. 
A glicina é o único aminoácido que não apresenta isomeria óptica, pois não traz carbono quiral 
em sua estrutura. 
 
2. Mostre porque a seguinte forma não-iônica de um aminoácido não pode ser 
encontrada em solução aquosa. 
 
R.: Essa forma não-iônica não pode ser encontrada em solução aquosa, porque não há pH que 
proporciona e possibilite, ao mesmo tempo e na mesma molécula, a protonação do 
grupamento carboxila (transformando COO- em COOH) e a desprotonação do grupamento 
amino (transformando NH3 em NH2), uma vez que esses conjuntos atômicos possuem 
naturezas acidobásicas distintas. Em geral, a desprotonação/protonação do grupamento 
carboxila ocorre em pH ácidos e a protonação/desprotonação do grupamento amino em pH 
básicos. 
 
3. Esquematize a curva de titulação de uma solução 0,1M de glicina (pKa1 2,35, pKa2 
9,78) com NaOH a partir de pH=1. Desenhe as formas predominantes e seu estado de 
protonação em pHs 1; 2,35; 5; 9,78 e 11. Coloque o pH na ordenada e, na abscissa, a 
quantidade de equivalentes de base forte. 
 
 
5. a) Quais os pontos isoelétricos de: ácido aspártico (pKa=2,5; 4,0 e 9,5) e lisina 
(pKa=2,5; 9,5 e 10)? 
R.: Ácido aspártico 
PI = 
𝑝𝐾𝑎1 + 𝑝𝐾𝑎𝑅
2
 = 
2,5+4
2
 = 3,25 
Lisina 
PI = 
𝑝𝐾𝑎𝑅+𝑝𝐾𝑎2
2
 = 
9,5+10
2
 = 9,75 
 
6. Escolher e desenhar 2 aminoácidos em termos da natureza química dos seus grupos 
radicais: a) ionizáveis; b) não ionizáveis; c) ácidos; d) básicos, e) polares; f) apolares; 
g) aromáticos; h) lineares; i) ramificados; j) pequenos; k) grandes. Caso haja 
intersecção entre a natureza dos grupos R, desenhar somente uma vez, e indicar no 
desenho. 
A) Glutamato e arginina 
 
B) Serina e treonina 
 
 
C) Aspartato e glutamato 
 
D) Arginina e lisina 
 
E) Glutamato e serina 
 
F) Glicina e Leucina 
 
G) Fenilalanina e Triptofano 
 
H) Glutamato e Alanina 
 
 
 
 
I) Leucina e valina 
 
J) Alanina e Valina 
 
K) Triptofano e Arginina 
 
 
 
7. Desenhar o peptídeo: Ala-Asp-Tyr-Lys-Val. Indique as extremidades amino-terminal 
e carboxi-terminal. Em que tipos de interações as cadeias laterais desses 
aminoácidos poderiam participar? Calcule o seu ponto isoelétrico. 
R.: As cadeias laterais desse peptídeo podem participar de interação apolar (cadeias da alanina 
e da valina), interação iônica (cadeias do aspartato e da lisina) e ligações de hidrogênio (cadeias 
do aspartato, da tirosina e da lisina). Todas as cadeias também podem realizar interações de 
forças de Van der Valls. 
Indicação das extremidades amino-terminal e carboxi-terminal e cálculo do ponto isoelétrico 
do peptídeo: 
 
 
8. Há duas estruturas secundárias principais: α-hélice e folha β pregueada, que são 
estruturas organizacionais regulares e repetitivas. 
a- Descreva brevemente como são estas estruturas. 
b- Qual a posição relativa dos grupos R em cada uma delas 
c – Por que polilisina não poderia formar α-hélice em pH 7? Em qual pH poderia 
formar essa estrutura e por qual motivo? 
R.: a) Alfa hélice: nessa estrutura, o esqueleto polipeptídico é enrolado em forma de hélice 
envolvendo seu eixo. Ou seja, as ligações de hidrogênio estabelecidas entre as unidades 
peptídicas (entre uma unidade e sua 4ª subsequente) ocorrem em paralelo ao eixo da hélice. 
Folha beta pregueada: nessa estrutura, as ligações de hidrogênio ocorrem entre unidades 
peptídicas de cadeias polipeptídicas diferentes ou entre unidades distantes de uma mesma 
cadeia e ocorrem perpendicularmente ao eixo das cadeias. Essa estrutura secundária atribui ao 
esqueleto polipeptídico uma conformação estendida em forma de zigue-zague. 
b) Na alfa hélice, os grupos R são voltados para fora da estrutura helicoidal. 
Na folha beta, os grupos R apontam para cima e para baixo alternadamente da estrutura em 
zigue-zague. 
c) Porque, em pH 7, a polilisina possui uma sequência de aminoácidos com cadeia R de mesma 
carga (carregados positivamente), o que leva à repulsão eletroestática entre eles, impedindo a formação 
da alfa hélice. Entretanto, em pH 12, as cadeias laterais da polilisina estão desprotonadas, possibilitando 
o surgimento espontâneo da alfa hélice entre os aminoácidos. 
 
9. Explique brevemente as características de proteínas globulares e fibrosas. 
R.: Proteínas globulares: possuem forma aproximadamente esférica com o interior hidrofóbico 
e o exterior hidrofílico e, por isso, geralmente são solúveis em água. Podem ser associadas às 
mais variadas funções, como: transporte (hemoglobina), proteção (imunoglobulinas), 
catalisação (enzimas) e hormonal (regulação do organismo). 
Proteínas fibrosas: possuem forma alongada. São constituídas de várias unidades repetitivas 
que interagem entre si formando estruturas muito longas. Geralmente são insolúveis em água 
por possuírem a superfície exterior hidrofóbica. Desenvolvem, na maior parte das vezes, um 
papel de sustentação com funções estruturais (colágeno) e de movimentação (actina e 
miosina). 
 
10. Duas proteínas, apesar de terem diferenças quanto a alguns de seus aminoácidos, 
são capazes de desempenhar a mesma função. Explique como isto é possível. 
R.: A estrutura terciária pode apresentar padrões de elementos estruturais, chamados de 
domínios e motivos, que se repetem em proteínas diferentes. 
Os domínios desempenham, normalmente, ações específicas, por exemplo: em inúmeras 
reações do metabolismo, o substrato se liga a um dos domínios da enzima e a coenzima em 
outro. Em proteínas diferentes, domínios de mesma função apresentam estruturas similares. 
Por isso, é possível prever a atividade de uma proteína desconhecida conhecendo seu domínio. 
Motivos são diferentes formas de organização das estruturas secundárias de proteínas 
globulares. Eles podem ser combinações de alfa hélice, folha beta ou de ambas; cada motivo 
tem um padrão de dobramento característico. O mesmo motivo pode se repetir em proteínas 
de origens muito diferentes. 
 
11. Leia o texto ao fim dessa lista para responder essa questão. Descreva brevemente a 
experiência clássica de Anfinsen com a enzima ribonuclease A, indicando sua 
conclusão principal. Qual o papel das pontes de dissulfeto na manutenção da 
estrutura nativa (terciária) da ribonuclease? Conceitue estrutura nativa e 
desnaturação de proteínas, explicando o que isso tem a ver com a atividade 
enzimática da ribonuclase. 
R.: Anfinsen adicionou a proteína ribonuclease A numa solução de beta-mercaptoetanol em 
excesso a 8 M de ureia. Ele constatou que, ao fazer isso, a proteína perdia sua conformação 
característica, passando a ter uma configuração aleatória e sem atividade enzimática, ou seja, a 
ribonuclease A havia sido desnaturada. Entretanto, Anfinsen observou que, excluindo-se a 
ureia e o beta-mercaptoetanol, por diálise, a ribonuclease A desnaturada readquiria sua 
atividade enzimática novamente. Porém, um resultado bem diferente foi obtido quando a 
ribonuclease A desnaturada foi reoxidada ainda com a presença de 8 M de ureia e depois 
novamente dialisada para remoção da ureia: a proteína não alcançou de novo sua plena 
atividade enzimática. Anfinsen obteve resultados muito diferentes porque descobriu que os 
dissulfetos estabelecem pares errados em meio à ureia. Existem 105 combinações diferentes 
das oito moléculas de cisteína se parearem para formar os quatro dissulfetos, mas apenas uma 
destas combinações é enzimaticamente ativa, ou seja, atribui à proteína sua estrutura nativa. 
Os 104 pareamentos errados eram chamados de ribonucleases A “embaralhadas” e elas se 
convertiam espontaneamente em ribonuclease A nativa se fossem adicionadaspequenas 
quantidades de beta-mercaptoetanol, o qual catalisava a reorganização correta do pareamento 
de dissulfetos. Anfinsen concluiu, portanto, que a estrutura primária de uma proteína é 
essencial e determinante da estrutura terciária dela. Também inferiu que as condições 
ambientais influenciam nas interações estabelecidas entre os resíduos de aminoácidos.