Resumo - Proteínas

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Resumo
Proteínas
As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos. As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
Cada cadeia tem a sua estrutura 3D única que reflete na sua FUNÇÃO. (se mudar a ordem e\ou forma, irá alterar a função da proteína).
Sequência e perfil dos Aminoácidos vão determinar a sua FORMA e a FUNÇÃO da proteína. 
Destruir uma proteina não é fácil, mas é fácil de alterar sua forma, destruindo as pontes de hidrogênio (interação fraca).
Estrutura Primária: 
Linear: formada por uma sequência de AA. (ligação peptídica); Dificil de ser rompida. 
Estrutura Secundária:
Os aminoácidos começam a interagir com os outros através das pontes\ligações de hidrogênio. 
Duas formas: 
Alfa- helice: Folha Beta pregueada:
Forma helicoidal. -Forma de leque.
Pontes de hidrogenio entre AA próximos - Pontes de hidrogênios entre AA mais distântes.
Estrutura Terciaria: 
Estrutura nativa, estrutura 3D.
Conjunto de AA como um novelo. 
Interações entre cadeias laterais distântes. Pontes dissulfeto, iônica, pontes de hidrogênio, etc.
Estrutura quartenária: 
+ Complexo;
Formam blocos de proteínas;
Conjunto de proteinas unidas (duas=dímero; quatro=tetrâmera);
Proteinas diferem de acordo com as subunidades
Ex: Hemoglobina.
AS PROTEINAS ATUAM COMO:
-Enzimas -Transportadores de membrana.
-Receptores de membrana - Função contratil (estrutural)
-Anticorpos - Função Hormonal.
CLASSIFICAÇÃO POR COMPOSIÇÃO
Composição simples: Formada apenas por aminoácidos. Ex: Albumina.
Composição conjugada: Proteína + grupo prostético. EX: hemoglobina (4 proteínas + Grupo HEME).
CLASSIFICAÇÃO\FORMA:
Forma fibrosa: Dá estrutura e sustentação. Ex: queratina e colágeno. 
Forma Globular: Hidrossoluvel, tem função móveis. Ex: Albumina. 
DESNATURAÇÃO PROTEICA.
Se as condições ambientais mudam, altera o formato, logo, ocorre perda de função biológica.
Ocorre alterações na conformação nativa das proteínas, sem romper as ligações peptidicas. 
TEMPERATURA: 
O alimento não perde o valor nutricional em relação a proteína ( cocção ajuda na absorção) .
Proteína desnaturada nunca perde a estrutura primária, o eu perde é as interações entre os aminoácidos. 
Ex: clara de ovo: Proteina albumina em temperatura ambiente estáo liquefeitas, com o aumento da temperatura as interações entre os AA são desfeitas e o ovo fica sólido. (processo inrreversivel).
Ex: Queratina: a queratina no cabelo, com o aumento da temperatura a proteína desnatura, o cabelo fica liso, se molhar o cabelo, reaçume a estrutura com as interações. 
AGITAÇÃO MECÂNICA: mastigação.
VARIAÇÃO DO PH: toda proteínas tem seu ponto ótimo de pH. Variações bruscas causa a desnaturação. 
ESTRUTURA E ATIVIDADE ENZIMÁTICA
São biomoléculas que catalizam (aceleram) reações químicas no nosso corpo. 
Enzimas são proteínas. 
Tem especificidade com o seu substrato. (chave-fechadura).
Enzimas são especializadas na catalíse de reações. 
A enzima não é consumida na reação. 
FUNÇÃO: Acelera a reação, pois diminui a energia de ativação, logo, diminui a energia que seria gasta na reação, dessa forma acelerando o processo da reação. 
Imagem 06: Estrutura enzimática.
Sítio ativo: Local de encaixe do substrato. (onde ocorre a reação).
Região alostérica: Modula a reação da enzima. (o que não for sítio ativo).
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Temperatura: Enzimas são proteínas, tem uma temperatura ótima, sua alteração brusca pode desnatura-la, logo, ocorre perda de função. 
pH: Alterações no potencial hidrogênionico da enzima, irá desnatura-la.
Concentração do substrato: Alta concentração de substratos para poucas enzimas, ocorre uma saturação.
ATIVADORES E INIBIDORES ENZIMÁTICOS
ATIVADORES ENZIMÁTICOS: Ajuda a atividade da enzima (acelera a reação) através de um cofator. 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS: Prejudicam a reação, retarda. 
Inibidores inrreversivel: Se liga a enzima e destrói a enzima, desativa. 
Reversivel: Inibe a enzima, mas com o tempo a ligação se desfaz.
-Competitiva: O inibidor compete com o substrato para se encaixar no sitio ativo da enzima. (atrapalha a reação). 
-Não competitivo: O inibidor se liga simutaneamente ao substrato na enzima (pela estrutura alósterica), mudando a estrutura espacial da enzima.