Enzimas

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ATENÇÃO: Após efetuar a compra, está estritamente proibida a sua edição, cópia,
publicação, distribuição, reprodução e contrafação conforme estabelecido por lei
N°9.610 de 19 de fevereiro de 1998.
EnzimasEnzimas
Atuar como um catalisador, acelerando a taxa de uma reação
química específica. Ela facilita a formação ou quebra de
ligações químicas em seus substratos.
Ser altamente específicas para seus substratos, o que
significa que cada enzima catalisa uma reação específica ou
um grupo de reações relacionadas. Essa especificidade é
fundamental para a regulação precisa das vias metabólicas.
Ser reutilizada: Enquanto participam ativamente de reações
químicas, as enzimas não são consumidas ou alteradas
permanentemente. Elas podem ser reutilizadas em várias
reações catalíticas.
Ser regulada: A atividade enzimática pode ser regulada para
atender às necessidades celulares. Isso pode incluir a
ativação ou inibição da atividade enzimática em resposta a
sinais celulares ou a mudanças nas condições ambientais.
Formar o Complexo Enzima-Substrato: As enzimas
interagem com seus substratos para formar um complexo
enzima-substrato temporário. Isso facilita a reação química,
fornecendo um ambiente propício para a interação entre as
moléculas envolvidas.
Possuir estrutura proteica: As enzimas são proteínas, e sua
atividade catalítica está intimamente relacionada à sua
estrutura tridimensional. Alterações na estrutura podem 
- As enzimas são proteínas especializadas que atuam como
catalisadores em reações químicas biológicas. Essas moléculas
desempenham um papel fundamental na aceleração das reações
químicas que ocorrem nos organismos vivos, permitindo que essas
reações aconteçam em uma velocidade adequada para sustentar a
vida e atuam em soluções aquosas em condições suaves de
temperatura e pH. A aceleração das reações químicas ocorre
porque a quantidade de energia necessária para iniciar essas
reações é reduzida. Em outras palavras, a barreira de energia que
precisa ser superada para que a reação comece é diminuída, o que
permite que a reação aconteça mais rapidamente.
- Para ser classificada como enzima, uma proteína deve:
As enzimas podem sofrer transformações na sua
conformação.
afetar significativamente a função enzimática.
- Existem outras substâncias além das proteínas que têm a
capacidade de acelerar reações químicas em sistemas biológicos.
Alguns tipos de RNA, conhecidos como ribozimas, também
desempenham esse papel catalítico.
- A catalise enzimática é vital para os sistemas vivos. Em
ambientes biológicos normais, as reações não catalisadas tendem
a ser lentas devido à estabilidade das moléculas biológicas nas
condições internas das células, como pH neutro, temperaturas
moderadas e ambientes aquosos. Dentro das células, existem
muitos processos químicos que são fundamentais para a vida. No
entanto, algumas dessas reações são naturalmente lentas ou
difíceis de ocorrer devido às condições complexas do ambiente
celular. Em algumas reações, é necessário que ocorram eventos
específicos, como a formação temporária de moléculas instáveis
ou a colisão precisa de várias moléculas na orientação correta.
Esses eventos podem ser desfavoráveis ou improváveis nas
condições internas das células, onde muitas moléculas estão
presentes e interagem de maneiras complexas. As enzimas entram
em cena para resolver esse problema. Elas agem como
"facilitadoras" criando um ambiente específico, como uma espécie
de cenário perfeito, que torna mais provável e rápido o
acontecimento desses eventos necessários para as reações
químicas. Assim, as enzimas são essenciais para acelerar e tornar
eficientes esses processos vitais no interior das células.
As enzimas também são importante para a indústria , para a
fabricação de queijos, controle do cheiro, remoção do amargor,
fermentação no caso do cacau. 
Se não fossem as enzimas, as reações bioquímicas no nosso
corpo seriam de uma maneira extremamente lenta e
consequentemente não teríamos condições de sobrevivência.
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- Acima temos a enzima em verde, ela se encaixa perfeitamente
com o substrato que se encontra em laranja, esses substratos
quando se ligam a enzima formam um complexo enzima substrato.
Para que aconteça a reação bioquímica, é necessário que o sítio
ativo seja ocupado pelo substrato e a reação de síntese aconteça.
Depois que a reação ocorre, a enzima volta a seu estado inicial, por
essa razão é chamado de catalisador, para fazer uma nova reação
bioquímica, por exemplo, e ela libera ao final da reação, o produto
da reação ou seja, o substrato vai ser transformado pela enzima e
essa enzima vai gerar um produto.
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No entanto, devido ao enovelamento tridimensional da cadeia
polipeptídica (estrutura terciária), esses resíduos podem estar
próximos no sítio ativo, proporcionando a conformação precisa
necessária para a interação específica com o substrato. Esse
arranjo tridimensional é crucial para a eficácia da enzima em
catalisar reações bioquímicas específicas de maneira altamente
seletiva.
- A capacidade das enzimas de realizar suas atividades catalíticas
está diretamente ligada à manutenção de sua estrutura nativa. Se
uma enzima for submetida à desnaturação, ou seja, se sua
estrutura for alterada, ou se for dissociada em suas subunidades
constituintes, a atividade catalítica geralmente é perdida. Mesmo
a degradação completa da enzima até os aminoácidos que a
compõem resulta na destruição irreversível da atividade catalítica.
Portanto, as estruturas proteicas primária, secundária, terciária e
quaternária das enzimas são fundamentais para preservar e
sustentar sua capacidade catalítica. Em resumo, a forma
específica da enzima é crucial para sua função catalítica eficaz.
- Em uma reação catalisada por enzimas, a substância na qual a
enzima atua é chamada de substrato (S). Esta molécula substrato
passa por transformações para se tornar o produto (P) da reação.
Na ausência da enzima, a produção de produto é mínima ou
inexistente. No entanto, na presença da enzima, a reação ocorre
em uma velocidade significativamente maior. É importante notar
que muitas reações são reversíveis, o que significa que os produtos
formados na direção original da reação podem, por sua vez, atuar
como substratos para a reação inversa. Esse ciclo reversível
permite que as reações ocorram tanto no sentido de formação de
produtos quanto no sentido oposto, dependendo das condições e
das necessidades celulares.
- As enzimas se destacam como catalisadores extremamente
específicos, tanto em relação ao substrato quanto ao tipo de
reação que catalisam. A especificidade única das enzimas decorre
de uma região de ligação no substrato, localizada na superfície da
proteína enzimática. Essa região, conhecida como sítio ativo, é
formada por grupos presentes em cadeias laterais específicas de
aminoácidos. O sítio ativo cria uma cavidade ou fenda na estrutura
da enzima, onde o substrato se encaixa através de interações não-
covalentes. É interessante notar que os resíduos de aminoácidos
que compõem o sítio ativo podem estar dispersos em regiões
distantes na sequência primária da proteína. 
EstruturaEstrutura
Classe da enzima
Oxidorredutases 
Transferases 
Hidrolases
Liases 
Isomerases 
Ligases
Reações de oxidação−redução
Transferência de grupos funcionais
Reações de hidrólise
Remoção de grupos para formar ligações duplas
Isomerização
Formação de ligações entre duas moléculas
Tipo de reação catalisada
Classificação das enzimas
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Cofatores metálicos e
coenzimas
Cofatores metálicos e
coenzimas
Reações catalisadas por
enzimaS
Reações catalisadas por
enzimaS
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- A estrutura das enzimas é geralmente composta por cadeias
polipeptídicas, que são longas sequências de aminoácidos.
Algumas enzimas são proteínas simples, significando que são
formadas exclusivamente por essas cadeias polipeptídicas.
Exemplos disso incluem a pepsina, tripsina, lisozima e
ribonuclease. No entanto, muitas enzimas requerem a presença de
co-fatores metálicos e coenzimas para desempenhar suas funções
catalíticas de maneira eficiente. Esses co-fatores metálicos podem
ser íons metálicos como zinco, ferro, magnésio ou cobre, que estão
associados à estrutura da enzima e são essenciais para sua
atividade, ele facilitará a interação do substrato com a enzima ou
seja, vai ajudar na atividade da enzima, na presença do cofator os
substratos conseguem se ligar a enzima e consequentemente a
reação vai acontecer. As coenzimas, por outro lado, são moléculas
orgânicas não proteicas, frequentemente derivadas de vitaminas,
que auxiliam na catálise das reações enzimáticas. Elas podem se
ligar temporariamente à enzima, facilitando a transferência de
grupos químicos entre moléculas reagentes. A atividade catalítica
da enzima é desencadeada quando ela se combina para formar um
complexo conhecido como holoenzima. Nesse complexo, a parte
da enzima composta por proteínas é chamada de apoenzima.
- Essa dependência de co-fatores metálicos e coenzimas é crucial
para o funcionamento adequado de muitas enzimas. Esses
componentes adicionais podem desempenhar papéis variados,
como facilitar a transferência de elétrons, fornecer grupos
funcionais específicos ou participar diretamente nas reações
químicas. Em resumo, enquanto algumas enzimas são compostas
apenas por cadeias polipeptídicas, a maioria delas requer a
colaboração de co-fatores metálicos e coenzimas para realizar
suas funções catalíticas de maneira eficiente.
- É importante destacar que a presença ou ausência do co-fator
metálico muitas vezes determina a atividade catalítica da enzima.
Se o co-fator metálico não estiver presente ou se estiver em
concentração insuficiente, a enzima pode não funcionar correta-
Existem enzimas que reconhecem exclusivamente frutose no
nosso metabolismo pra geração de energia, enquanto outras
enzimas reconhecem frutose e glicose, por exemplo, são
moléculas diferentes, são dois açúcares, mas contém
estruturas diferentes e as enzimas podem trabalhar dessa
forma com graus diferentes de especificidade. Se mudou o
sítio ativo da enzima ou mudou a molécula do substrato essa
enzima pode não reconhecer e a reação não acontecer.
Resumindo: Para que a enzima realize a reação bioquímica é
necessário que o sítio ativo interaja com o substrato ou o
substratos, formem um complexo enzima substrato e a
reação aconteça.
- A ligação específica entre uma enzima e seu substrato é
determinada pela disposição precisa dos átomos no sítio ativo. A
notável especificidade das enzimas é atribuída à capacidade de
suas estruturas tridimensionais para se encaixarem perfeitamente
com o substrato. Dois modelos foram formulados para explicar
esse fenômeno de especificidade enzimática: o modelo chave-
fechadura e o modelo do encaixe induzido.
- Modelo chave-fechadura: A enzima reconhece especificamente o
substrato, existe um encaixe perfeito entre o substrato e a enzima.
Esse modelo ajuda a entender a especificidade da enzima ou da
reação química. Seu dobramento é perfeito ao ponto da enzima
reconhecer apenas aquela molécula. A medida em que eles vão se
aproximando, o substrato induz alteração na enzima e a enzima
induz alteração no substrato e eles terminam por se encaixar
formando um complexo enzima substrato e a reação bioquímica
acontece. Essa interação pode acontecer de maneira a ser
potencializada ou inibida pelas condições do ambiente, por outras
moléculas.
mente. A adição adequada de co-fatores metálicos em sistemas
biológicos é, portanto, vital para manter as vias metabólicas e
outras atividades celulares funcionando de maneira adequada.
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Fatores que afetam a
atividade enzimática
Fatores que afetam a
atividade enzimática
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Ao contrário do modelo chave-fechadura, o sítio ativo não
possui uma forma fixa. Em vez disso, ele se adapta
dinamicamente para acomodar o substrato.
A ligação entre a enzima e o substrato desencadeia
mudanças conformacionais que resultam em um ajuste mais
preciso entre as duas estruturas.
 A sua conformação inicial pode sofrer ações do ambiente e
essas ações do ambiente podem fazer com que ela se
encaixe ao substrato ou até mesmo não se encaixe por
exemplo.
- Modelo do encaixe induzido: No modelo do encaixe induzido, o
sítio ativo da enzima e o substrato passam por alterações
conformacionais (mudanças em suas formas) durante a interação.
As enzimas geralmente possuem uma faixa de temperatura
ótima para atividade máxima em torno de 40 e 45ºC.
Quando observamos o início de uma reação enzimática em
relação à temperatura, percebemos que a velocidade da
reação aumenta inicialmente com o aumento da temperatu-
- Vários fatores podem interferir na atividade das enzimas,
afetando sua eficiência catalítica. Esses fatores podem ser
classificados em várias categorias, incluindo:
- Temperatura:
O pH ideal para a atividade enzimática varia dependendo da
enzima específica.
Variações significativas no pH podem levar a mudanças na
carga das moléculas envolvidas na atividade enzimática,
afetando a interação enzima-substrato.
Embora algumas enzimas possam suportar variações
significativas no pH, a maioria delas exibe atividade ótima
apenas em faixas de pH muito específicas. Em resposta a
essa sensibilidade, os organismos vivos utilizam tampões
para regular o pH, garantindo condições adequadas para as
atividades enzimáticas. O pH no qual uma enzima atinge sua
máxima atividade é denominado pH ótimo. Este valor varia
consideravelmente entre diferentes enzimas. Por exemplo, a
pepsina, uma enzima proteolítica presente no estômago,
atinge sua atividade máxima em um pH de aproximadamente
2. Já a quimotripsina, que desempenha um papel na
digestão de proteínas no intestino delgado, possui um pH
ótimo em torno de 8.
- pH:
-
ra, no entanto, à medida que a temperatura continua a aumentar,
ocorre uma diminuição na velocidade da reação. Temperaturas
extremas (muito altas ou muito baixas) podem desnaturar as
enzimas, alterando suas estruturas o que compromete sua
capacidade de se ligar ao substrato e realizar sua função catalítica.
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A quantidade de substrato presente tem um impacto direto
na rapidez da reação enzimática. Em termos simples, a
velocidade da reação é diretamente proporcional à
concentração de substrato. Se a concentração de substrato
for baixa, a reação ocorrerá rapidamente; no entanto, se a
concentração de substrato for alta, a reação pode ocorrer
mais lentamente, e há até a possibilidade de a reação atingir
um ponto de saturação, onde a adição de mais substrato não
aumenta mais a velocidade da reação.
A quantidade de enzima presente em um sistema também
influencia a taxa de reação. Aumentar a concentração de
enzima pode aumentar a velocidade da reação, até um ponto
de saturação.
Inibidores são substâncias que diminuem a atividade
enzimática. Podem ser competitivos (ocupam o sítio ativo),
não competitivos (ligam-se a outros locais da enzima) ou
inibidores irreversíveis.
Alguns inibidores podem ser naturais, enquanto outros são
artificiais e podem ser utilizados como medicamentos.
Inibidores Irreversíveis: Esses inibidores se conectam à
enzima através de ligações covalentes,causando danos
permanentes ao grupo funcional da enzima. Como resultado,
a enzima fica inativa de forma permanente. Um exemplo é a
acetylcholinesterase.
Inibição Reversível Competitiva: Neste caso, o inibidor e o
substrato têm estruturas semelhantes, levando o inibidor a
competir com o substrato pelo sítio ativo da enzima. A
inibição competitiva reversível retarda a reação, pois a
enzima precisa aguardar que o inibidor saia antes que a
reação possa continuar. Exemplos incluem alguns anti-
inflamatórios, antibióticos, antidepressivos e o ibuprofeno.
Na inibição reversível não competitiva, o inibidor se conecta
à enzima por meio de uma região chamada sítio alostérico. 
- Concentração de Substrato: Para atender as necessidades do
organismo, as reações bioquímicas devem ocorrer em velocidade
compatível.
- Concentração de Enzima:
- Presença de Inibidores:
A falta de co-fatores metálicos ou coenzimas necessários
para a atividade enzimática pode diminuir ou impedir a
função catalítica.
Fatores ambientais, como pressão e salinidade, podem afetar
a estrutura e a estabilidade das enzimas.
Certas substâncias podem ativar enzimas, aumentando sua
atividade. Esses ativadores podem ser necessários para a
atividade ótima em algumas enzimas.
Alterações na estrutura das enzimas após a síntese, como
fosforilação ou glicosilação, podem influenciar sua atividade.
É importante notar que cada enzima responde de maneira
única a esses fatores, e a compreensão de suas
características específicas é fundamental para entender
como otimizar ou inibir sua atividade em diferentes
contextos biológicos ou industriais.
Essa ligação causa uma alteração na forma da enzima a ponto de
ela não reconhecer mais seu substrato, perdendo assim sua
capacidade funcional. Para restaurar a atividade enzimática, é
necessário que o inibidor se desligue da enzima, permitindo que
esta retorne à sua conformação ideal para interagir com o
substrato. Exemplos de inibidores desse tipo incluem cátions como
Hg, Ag e As, bem como substâncias farmacêuticas como nevipina
e efavirenz, que são conhecidos por inibir a transcriptase reversa
do HIV.
- Co-fatores e Coenzimas:
- Condições Ambientais:
- Ativadores:
- Modificação Pós-Traducional:
Exemplo de enzimasExemplo de enzimas
- Amilase - Enzima que atua sobre o amido.
- Tudo que termina com “ase” é uma enzima
- Provavelmente o que vem no início tem relação com o seu
substrato, nesse caso aqui o substrato da amilase que está pre-
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sente na saliva ou presente no sulco pancreático por exemplo, são
enzimas que atuam sobre amido que é um carboidrato presente no
alimento.
Ativadores enzimáticosAtivadores enzimáticos
clivagem proteolítica, convertendo-o em tripsina, que pode
então desempenhar sua função digestiva.
Portanto, os zimogênios desempenham um papel crucial no
controle e na regulação das atividades enzimáticas no
organismo.
Quimiotripsinogênio: O quimiotripsinogênio é um exemplo
de zimogênio, que é a forma inativa de uma enzima chamada
quimiotripsina. A quimiotripsina é uma enzima proteolítica
que desempenha um papel importante na digestão de
proteínas no trato digestivo.
O quimiotripsinogênio é secretado pelo pâncreas como uma
forma inativa da quimiotripsina. Quando necessário, o
quimiotripsinogênio é ativado pela enzima enteroquinase,
que cliva uma porção específica do quimiotripsinogênio,
transformando-o em quimiotripsina ativa.
A quimiotripsina ativa, por sua vez, é responsável por
quebrar ligações peptídicas específicas em proteínas,
resultando na quebra dessas proteínas em peptídeos
menores. Esse processo é crucial para a digestão e absorção
adequadas de proteínas na dieta, convertendo-as em
componentes menores que podem ser absorvidos pelo
organismo.
O mecanismo de ativação do quimiotripsinogênio ilustra um
importante processo de regulação enzimática no corpo,
garantindo que a quimiotripsina esteja ativa apenas no
momento certo e no local adequado para realizar suas
funções digestivas.
Se as proteases, como a quimiotripsina, se tornarem ativas
no interior da célula produtora, elas poderiam
potencialmente degradar as proteínas essenciais da própria
célula, causando danos. Para evitar isso, essas células
sintetizam e secretam as proteases na forma de zimogênios,
como o quimiotripsinogênio.
O zimogênio é uma forma inativa da enzima que, por si só,
não é capaz de realizar sua função catalítica. Essa forma
inativa é segura dentro da célula, pois não representa uma
ameaça para as proteínas celulares. Uma vez que o
zimogênio é liberado no ambiente adequado, como a luz do
intestino, ele sofre uma ativação específica.
- Na figura acima, a enzima a reconhece especificamente essas
ligações do amido que é um carboidrato grande, e na medida em
que forma o complexo com o amido a enzima vai degradando esse
amido e nos ajudando a digerir, absorver as moléculas de glicose
presentes na sua estrutura.
A conversão de um zimogênio em uma enzima ativa é um
mecanismo importante de regulação da atividade enzimática
no organismo. Isso evita a ativação não controlada das
enzimas, que podem ser potencialmente danosas se
estiverem ativas no local ou no momento errado. A clivagem
proteolítica, muitas vezes realizada por outras enzimas
específicas, remove partes do zimogênio, resultando na
formação da enzima ativa.
Um exemplo comum de zimogênio é o tripsinogênio, que é a
forma inativa da tripsina, uma enzima envolvida na digestão
de proteínas no trato digestivo. O tripsinogênio é ativado por 
- O termo "zimogênio" refere-se a uma forma inativa de uma
enzima, também conhecida como pró-enzima ou enzima inativa. Os
zimogênios são precursoras inativas de enzimas e são
frequentemente convertidos em suas formas ativas por meio de
processos específicos, geralmente envolvendo clivagem
proteolítica.
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SAWALE, Pravin D. et al. Isomaltulose (palatinose)–an emerging carbohydrate. Food bioscience, v. 18, p. 46-52, 2017.
MOTTA, V.T. Bioquímica Básica. Laboratório Autolab LTDA, 2005. SMITH, E. L.
ReferênciasReferências
No caso da quimiotripsina, a ativação ocorre quando a
enteroquinase, uma enzima presente na parede intestinal,
cliva o quimiotripsinogênio, transformando-o em
quimiotripsina ativa. A quimiotripsina ativa então
desempenha seu papel na digestão de proteínas alimentares.
Essa estratégia evolutiva é uma maneira eficaz de garantir
que as enzimas digestivas se tornem ativas somente nos
locais apropriados do trato digestivo, minimizando o risco de
danos autolíticos dentro das células produtoras. Essa
regulação precisa é crucial para manter o equilíbrio e a
integridade do sistema digestivo.
- Cofatores ou coenzimas, como foi falado anteriormente.