enzimas - estrutura e função

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UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 
 
MEDICINA SBC – SABRINA JUTKOSKI 
 
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Estrutura e função 
• Catalisadores proteicos: aceleram reações, 
que não acontecem sem elas ou demorariam 
muito 
• Substrato tem reconhecimento nas enzimas 
• Encaixe induzido: quando o substrato se liga 
ao sítio ativo da enzima, ela se ajusta para 
produzir uma catálise específica => se 
adaptam, pois, a enzima é dinâmica 
• Nas reações químicas, as moléculas precisam 
se decompor ou formar, sendo possível pela 
ligação da enzima com o substrato => resíduos 
chave do sítio ativo (resíduo de aminoácido, 
que já perdeu parte da carboxila e amina 
• Cerca de 20% dos genes codificam enzimas, 
que possuem especificidade e é compatível 
com a vida 
• Os compartimentos da célula permitem, 
também, a compartimentalização das 
enzimas. Cada organela possui uma função, 
determinada pelas enzimas 
 As enzimas interagem com um ou poucos 
substratos, catalisando apenas um tipo de 
reação química 
 O conjunto de enzimas produzidas por 
determinada célula define as vias 
metabólicas 
 
• Mitocôndria: enzima determina ciclo de Krebs 
• Células expressam enzima de acordo com a 
necessidade 
• Enzimas são produzidas em pequenas 
quantidades e suas atividades são bem 
ajustadas, estando ativada ou inativada => 
pode ser ativada com ação de algum 
hormônio, por exemplo => modificações nos 
aminoácidos (ou substrato) determinam a 
atividade enzimática 
• Há diferenças de expressão gênica nos 
diferentes tecidos: gene é expresso apenas 
nos tecidos que precisam 
 Pâncreas: síntese de insulina 
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 Sistema nervoso: síntese de 
neurotransmissores 
 Fígado: síntese de glicose-6-fosfatase 
• Os substratos (carboidratos, aminoácidos ou 
lipídios) são os memos, mas as células podem 
utilizá-los de maneira distinta 
 Se célula não precisa oxidar glicose, ela não 
sintetiza a enzima que oxida a glicose 
• São proteínas globulares 
• Aumenta na ordem de 10 elevado a 20 a 
velocidade da reação 
• São altamente específicas a ponto de 
distinguir esteroisômeros => dependendo 
onde está localizado cada átomo, muda sua 
função 
• Enzimas são capazes de detectar mínimas 
mudanças de um substrato (muda fosfato de 
carbono) 
• Holoenzima: enzima conjugada => parte 
proteica (enzima ativa) + grupo prostético 
 apoenzima/apoproteína + cofator ou coenzima 
(grupo prostético) 
 Cofator: íon inorgânico metálico como zinco ou 
ferro como grupo protéstico => precisamos da 
ingestão desses íons para a atividade 
enzimática 
 
 Coenzima: moléculas orgânicas derivadas de 
vitaminas => como derivada do complexo B 
etc. => não é enzima => servem como 
carreadores transitórios de átomos ou grupos 
funcionais específicos => sem isso, as reações 
químicas não acontecem 
 
 
• Zimogênio: enzimas sintetizadas na forma 
inativa => enzimas inativas 
 só ativam quando o substrato aparece 
 Pepsinogênio, tripsinogênio => estado inativo 
 Ativam apenas onde é necessário 
 
 
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Oxidorredutases: 
• Tipo de reação catalisada: transferência de 
elétrons (íons híbridos ou átomos de H) 
• Oxirredução transferindo elétrons 
• Ciclo de Krebs e outras vias metabólicas 
 
Transferases: 
• Tipo de reação catalisada: reações de 
transferência de grupos 
 
 
Hidrolases: 
• Tipo de reação catalisada: reações de hidrólise 
(transferência de grupos funcionais para a 
água) 
• Quimiotripsina digere proteína no trato 
intestinal (intestino delgado) na presença de 
água E.C. 3 (hidrolase) => hidrolisa ligação 
peptídica => hidrolase peptidase 
 
• Lactase: quebra lactose 
Liases: 
• Tipo de reação catalisada: clivagem de ligação 
entre carbonos, ligação de carbono com 
oxigênio, ligação de carbono com nitrogênio 
ou outras ligações por eliminação => 
rompimento de ligações duplas ou anéis, ou 
adição de grupos a ligações duplas 
• Quebra ou adição de ligações 
 
Isomerases: 
CLASSIFICAÇÃO 
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• Tipo de reação catalisada: transferência de 
grupos dentro de uma mesma molécula 
produzindo formas isoméricas 
• Produz grupos funcionais dentro de uma 
mesma molécula, formando isômeros 
 
Ligases 
• Tipo de reação catalisada: formação de 
ligações de carbono-carbono, carbono-S e 
carbono-N por reações de condensação 
acopladas à hidrólise de ATP ou cofatores 
similares 
 
 
 
 
 
 
• Digestão 
• Glicólise 
• Controle da pressão arterial: sistema renina 
angiotensina aldosterona 
 
 
• Sítio ativo: onde o substrato se liga para ser 
convertido em produto 
• Enzimas não são degradadas no final da 
reação são reutilizadas => não são 
consumidas na reação 
• O que é metabolizado é o substrato 
• Possuem vida útil 
• ES: complexo enzima-substrato 
• Após a catálise, os produtos são originados 
 
PROCESSOS QUE UTILIZAM ENZIMAS 
SÍTIOS DE LIGAÇÃO 
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Além de degradação (processo catabólico), 
enzimas também participam das reações de 
síntese (processo anabólico) 
 
O complexo enzima-substrato é o que garante o 
produto 
Fase de transição: ligações químicas formadas ou 
desfeitas dos substratos formam o produto 
Podem ocorrer reações em cascata, em que o 
produto de uma reação pode ser também o 
substrato de uma outra reação, em que existem 
várias enzimas em cada etapa das reações. 
Desse modo, se tem deficiência ou erro estrutural 
em alguma enzima, pode alterar toda a reação a 
seguir. 
Substrato A → Enzima X → Produto/substrato B 
→ enzima Y → produto C 
Se tiver defeito na enzima X, afeta a conversão do 
B em C 
Enzimas aceleram a velocidade da reação, pois 
diminuem a energia de ativação 
Estado de transição: momento molecular 
transitório com alto nível de energia 
Energia de ativação: energia necessária para 
acontecer a reação 
 Diferença de energia entre o estado inicial 
(substrato) e o estado de transição (produto) 
 Variação entre a energia do estado inicial 
(reagente) e o estado final (produtos) 
 
Azul: sem enzima 
Vermelho: com enzima 
• Diminuir energia de ativação: favorece a 
ligação do sítio ativo da enzima ao seu 
substrato, ou seja, em um menor período, é 
formado o complexo enzima-substrato, mais 
rápido formando o produto. Sem a enzima, a 
reação acontece, mas demoraria muito mais 
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• A interação do substrato com o sítio ativo 
promove a facilitação do estado de transição 
(complexo enzima-substrato) => modificações 
no sítio ativo (encaixe induzido) 
 
 Condições do meio: altera 
eficiência da catálise 
• PH: altera o estado ionizado da cadeia, 
podendo estar protonado ou desprotonado 
 Muda como a reação acontece 
 pH ótimo de uma enzima reflete variações no 
estado de ionização de resíduos de 
aminoácidos do sítio ativo 
 a enzima está pelo menos parcialmente 
desnaturada em pHs afastados do pH ótimo da 
enzima também reflete o seu estado de 
ionização. 
 
• Temperatura: desnaturação da proteína, 
perdendo a conformação do sítio ativo, não 
tendo o reconhecimento inicial do substrato => 
altera ambiente ótimo para enzima 
 Enzima desnatura em temperaturas acima da 
temperatura ótima 
 
Tempo de reação 
• No começo, tem muito substrato, que vai 
diminuindo ao longo do tempo, 
proporcionalmente ao aumento do produto. 
• Conforme o substrato é convertido, eles se 
desligam do sítio de ligação da enzima. => 
atividade enzimática diminui 
Concentração dos 
componentes 
• Fator concomitante ao tempo de reação 
• Conforme o avanço do tempo, a concentração 
do produto aumenta e do substrato diminui, 
aumentando a concentração de enzimas 
livres. 
• Complexo enzima-substratotambém diminui 
FATORES QUE ALTERAM ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
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• Quando enzima está saturada, chega na 
velocidade máxima. 
• Quanto maior a concentração de substrato, 
mais sítios ativos das enzimas são 
preenchidos, aumentando a velocidade e 
aumentando a concentração e produtos. 
 
 
• Galactosemia clássica: enzima GALT 
deficiente, acumulando galactose-1-fosfato 
 Acumula no fígado, rins, nervos e cristalino, 
causando lesão hepática, retardo mental grave 
e catarata. 
 
• Infarto agudo do miocárdio: enzima tem 
função para diagnóstico, sendo possível 
analisar a função do órgão 
 A creatinofosfoquinase (CPK) mostra função 
anormal do miocárdio 
 Concentração de CPK aumenta quando tem 
infarto 
Enzimas usadas no diagnóstico clínico 
de doenças: 
 
CASO CLÍNICO