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enzimas - cineticas

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TEMA : CINEMÁTICA ENZIMÁTICA 
EQUAÇÃO DE LINEWEAVER – BURK 
1/V_0 = K_m/V_max ∙1/[S] + 1/V_max 
As condições experimentais são escolhidas de modo 
que as determinações da velocidade possam ser feitas 
para concentrações de substrato que sejam maiores e 
menores do que o Km. Isto origina valores mais exatos de 
𝐾𝑚 e 𝑉𝑚𝑎𝑥. Um traçado de Lineweaver - Burk, se construído 
manualmente ou por computador, oferece a vantagem de 
que 𝐾𝑚 e 𝑉𝑚𝑎𝑥 podem ser rapidamente avaliados pelo olho. 
Os traçados lineares são também mais convenientes do 
que as curvas para comparar múltiplos conjuntos de dados, 
como em diferentes preparações enzimáticas ou uma única 
enzima na presença de diferentes concentrações de um 
inibidor. 
A atividade enzimática pode ser diminuída por grande 
número de substancias, genericamente chamadas de 
inibidores. Algumas destas substancias são constituintes 
normais das células, enquanto outras são estranhas aos 
organismos e sua presença - acidental ou intencional – nas 
células provoca alterações significativas no metabolismo. 
 
 
Os inibidores atuam por meio de uma variedade de 
mecanismos. Alguns inibidores enzimáticos são 
substancias que se assemelham estruturalmente aos 
substratos dessas enzimas . 
Inibição competitiva 
Uma substancia que compete com o substrato normal 
pelo sítio de ligação de uma enzima é conhecido como 
inibidor competitivo. Esse inibidor normalmente é 
semelhante ao substrato, de modo que se liga 
especificamente ao sítio ativo, mas difere do substrato por 
não reagirem com ele. 
Inibição não competitiva 
Os inibidores pertencentes a esta classe não guardam 
qualquer semelhança estrutural com o substrato da reação 
que inibem. Seu efeito é provocado por ligação a radicais 
que não pertencem ao sítio ativo; esta ligação altera a 
estrutura enzimática a tal ponto que inviabiliza a catálise.

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