Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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Enzimas
As enzimas são proteínas com ação catalisadora ou catalítica. É uma ação que resulta no favorecimento de uma reação química, pela diminuição da energia necessária para que ela ocorra.
Diversas reações químicas ocorrem em nosso organismo o tempo todo e a manutenção da vida celular depende de dois fatores:
a) Velocidade: As reações químicas devem ocorrer em uma velocidade adequada, para que não haja falta nem excesso de certas substâncias em nosso organismo.
b) Especificidade: As reações químicas precisam ser altamente específicas, para que produtos definidos sejam produzidos, pois eles são fundamentais para a vida.
O primeiro passo da reação enzimática, é a ligação ao substrato por meio do seu sítio ativo (porção da enzima o qual se liga ao substrato). A catálise se inicia com o reconhecimento do substrato pela enzima, formando um estado de transição enzima-substrato, que é energeticamente mais favorável a formação dos produtos. Após a ação da enzima, forma-se o produto, que agora é energeticamente estável.
¹À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO.
É importante entendermos que a enzima faz parte da reação, mas não é modificada durante o processo. A ligação ao substrato é altamente específica, e a reação chega a ser acelerada por fatores, que, às vezes, ficam na casa de milhares.
As enzimas são classificadas em seis grupos, de acordo com o tipo de reação que catalisam:
a)	Oxirredutases: Fazem oxidação-redução de moléculas.
b)	Transferases: Fazem transferências de grupos.
c)	Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações pela adição de água.
d)	Liases: Adicionam grupos em moléculas que possuem dupla ligação.
e)	Isomerases: Rearranjos intramoleculares.
f)	Ligases: Condensação de duas moléculas, consumindo ATP.
Há enzimas que necessitam de cofatores para exercer sua função catalítica. Esses cofatores, se associam aos sítios ativos das enzimas e podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, de complexidade variada, que recebem o nome de coenzimas. Íons metálicos como Zn2+, Fe2+, Cu2+, Mg+, Mn+, e algumas vitaminas são importantes coenzimas.
As vitaminas são compostos orgânicos sintetizados por plantas ou microrganismos, indispensáveis ao crescimento e às funções normais dos animais superiores e são requeridos na dieta em pequenas quantidades (microgramas ou miligramas diários). As vitaminas são classificadas como lipossolúveis (vitaminas A, D, E K) e hidrossolúveis, que incluem a vitamina C e as vitaminas do complexo B. Essas são coenzimas importantes para muitas enzimas que participam de vias metabólicas para produção de energia e uma ingestão inadequada pode levar a sérias complicações como anemia, fadiga e perda de memória.
Há fatores que podem interferir na eficiência de uma enzima: temperatura, pH e concentração do substrato. A estrutura e a forma do sítio ativo dependem da estrutura tridimensional da enzima. Essa conformação pode ser afetada por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças na conformação da proteína. 
Para a maioria das enzimas, existe uma faixa de pH e temperatura em que sua eficiência é máxima. Se alterações drásticas no pH ou na temperatura do ambiente ocorrerem, a enzima pode ter sua eficiência reduzida. Há locais em nossos corpos, como o estômago, em que o pH é extremamente baixo. Já locais como o intestino, o pH é mais elevado. As enzimas presentes em cada um desses locais não teriam a mesma eficiência se o pH fosse diferente. Esse efeito do pH e da temperatura sobre a estrutura das proteínas é chamado de desnaturação.
A velocidade da reação pode variar de acordo com a concentração de substrato disponível. Quanto maior a concentração do substrato disponível, maior será a velocidade de uma reação catalisada, até que se atinja uma velocidade máxima. Quando se chega a esse “platô” na velocidade de reação (altas concentrações de substrato), temos o momento de saturação e estabilização da velocidade da reação, pois todos os sítios ativos encontram-se virtualmente preenchidos.
A atividade enzimática pode ser diminuída, também, pela ação de substâncias, genericamente chamadas de inibidores. Esses inibidores podem ser irreversíveis ou reversíveis. Estes, por sua vez, são classificados em competitivos e não competitivos (quando competem ou não com o substrato pelo sítio ativo da enzima). Algumas dessas substâncias são constituintes normais das células, outras são estranhas aos organismos (como alguns compostos organofosforados presentes em pesticidas, e fármacos, como a aspirina e penicilina).
Os inibidores enzimáticos encontrados nas células que cumprem um papel regulador importante são designados reguladores alostéricos. Como esses inibidores são produzidos pelas próprias células, a variação de sua concentração é um recurso largamente empregado por elas no controle da velocidade das reações.