03 - MAPA MENTAL - ENZIMAS

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FERNANDA BATTISTETTI LIMA TEIXEIRA
RA: 392966911605
IMPORTÂNCIA e COMO AGEM?
INTRODUÇÃO
· Sem a sua ação, algumas reações seriam muito lentas, prejudicando o metabolismo. 
· Aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto, catalisadores muito específicos.
· Capazes de acelerar uma reação, diminuindo a energia de ativação.
ENZIMAS
· Biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante essas reações.
· Geralmente as enzimas são proteínas com atividade intra e extracelular, porém existem alguns ácidos ribonucleicos
Atuam como enzimas, sendo chamados de ribozimas
· Para que possam aumentar a velocidade de uma reação, as enzimas devem se ligar a reagentes, os quais são conhecidos como substratos
* Antigamente essa ligação ocorria de maneira bastante rígida, um modelo conhecido como chave-fechadura
* Atualmente aceita-se o modelo conhecido como encaixe induzido, sendo esse um pouco mais flexível
· Sua grande especificidade é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os substratos (Chave-fechadura)
· São formadas por uma parte proteica (APOENZIMA) e outra parte não proteica (CO-FATOR), e contém um o conjunto da enzima + cofator (HOLOENZIMA)
· Temperatura: Condiciona a velocidade da reação. Altas temp. podem desnaturar as enzimas –> Temperatura ideal
· pH (potencial de H): Cada possui uma faixa de pH ideal -> Ativ. Máxima
· Tempo: tempo de contato com o subst. -> + produtos serão produzidos
· Concentração da enzima e do substrato: [] da enzima e do subst. -> velocidade da reação
· Coordenam várias funções vitais incluindo os processos metabólicos que convertem nutrientes em energia e em novos materiais para as células
· Se conectam às substâncias reagentes e enfraquecem as ligações químicas, de maneira que as reações ocorram.
· Fatores que influenciam na sua atividade catalítica, são:
 a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início.
FERNANDA BATTISTETTI LIMA TEIXEIRA
RA: 392966911605
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
CLASSIFICAÇÃO
ENZIMAS
MODELO CHAVE-FECHADURA
· Proposto por Emil Fischer (1894). Explica a interação entre enzima e substrato.
· Há uma complementaridade rígida entre a enzima e o substrato, assim como uma chave e uma fechadura. 
· O sítio ativo da enzima teria um formato complementar ao substrato, o qual se encaixaria perfeitamente. 
· Outras moléculas, portanto, não teriam acesso a esse sítio, o que garantiria a especificidade da enzima. Uma enzima só se ligaria a um substrato. No entanto, esse modelo não está 100% correto, uma vez que as enzimas não são estruturas rígidas como se pensava.
· Proposto por Koshland e colaboradores
· O sítio ativo e o substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave e fechadura. 
· À medida que o substrato entra no sítio ativo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual favorece o ajuste entre o sítio ativo e o substrato. 
· Podemos pensar na interação da enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se tornando mais firme após o primeiro contato.
O sitio ativo se ajusta sobre um substrato específico
MODELO ENCAIXE INDUZIDO
Enzima se encaixa sobre um substrato específico
MODELO CHAVE-FECHADURA
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
· Oxidorredutores: Reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. 
- Ex. Desidrogenases e Oxidases
· Transferases: Transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. 
- Ex. Quinases e Transaminases
· Hidrolases: Reações de hidrólise de ligação covalente. 
- Ex. Peptidases
· Liases: Reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. 
- Ex. Dehidratases e Descarboxilases
· Isomerases: Reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. 
- Ex. Epimerases
· Ligases: Reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes.
- Ex. Sintetases
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
FERNANDA BATTISTETTI LIMA TEIXEIRA
RA: 392966911605
INIBIÇÃO EMZIMÁTICA
· Inibidores = Substancias que reduzem a ativ. das enzimas -> Ex. antibióticos.
· Atuam como regulares das vias metabólicas
· A substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível.
Inibição Reversível
· As moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em classes: Competitiva e Não Competitiva.
Reversível Competitiva
· Esses inibidores são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. 
· Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
Reversível Não Competitiva
· A substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Inibição Irreversível
· A atividade enzimática é inativada definitivamente. 
· A substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
· Ex. Os gases dos nervos (tabun, sarin e soman) e inseticidas (paration, fention, malation diazinon)
MECANISMO DE FEEDBACK 
FERNANDA BATTISTETTI LIMA TEIXEIRA
RA: 392966911605
· Também denominado mecanismo de retroalimentação.
· Corresponde a um conjunto de respostas produzidas pelo nosso organismo diante de alguma alteração. Para apresentar um funcionamento perfeito, o corpo humano conta com uma série de mecanismos essenciais, como os mecanismos de feedback positivo e negativo.
Feedback negativo
· Ou retroalimentação negativa é um dos mecanismos mais importantes para a manutenção da homeostase do nosso corpo, ou seja, para o equilíbrio interno. Esse mecanismo garante uma mudança contrária em relação à alteração inicial, ou seja, produz respostas que reduzem o estímulo inicial.
· Assim, caso uma variável apresente um valor abaixo ou acima do normal, o corpo tentará aumentar ou diminuir esse valor, respectivamente. As rotas hormonais, por exemplo, apresentam como principal regulação o feedback negativo.
· Ex. Aumento de dióxido de carbono no corpo Ao perceberem que os níveis de dióxido de carbono aumentaram no organismo, os centros de controle da respiração, formados por circuitos neurais no bulbo, atuam mais efetivamente, garantindo um aumento da frequência respiratória. Dessa forma, ocorre uma maior eliminação do gás carbônico e, consequentemente, uma maior oxigenação do corpo, fazendo com que o organismo retorne à situação de equilíbrio.
Feedback positivo
· Ou retroalimentação positiva ocorre em menor quantidade quando comparado ao mecanismo de feedback negativo. O feedback positivo, diferentemente do negativo, garante o aumento do estímulo que causa desequilíbrio, reforçando-o. Desse modo, nem sempre o feedback positivo é benéfico, desencadeando, em alguns casos, efeitos prejudiciais ao organismo.
· Ex. No momento do parto Quandoo bebê está prestes a nascer, observa-se o estiramento do colo uterino, o qual estimula a liberação da ocitocina. Esse hormônio aumenta as contrações do útero, as quais aumentam o estiramento do colo uterino, desencadeando mais liberação de ocitocina. Nesse caso, o estímulo é reforçado, levando ao nascimento do bebê. Também observada nas glândulas mamárias, que secretam leite em resposta à quantidade de ocitocina liberada. Quanto mais ocitocina, mais leite é produzido.
OBSERVAÇÕES
Complexo enzima-substrato
· Denomina-se de substrato o reagente sobre o qual uma enzima age. 
· Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma-se o complexo enzima-substrato. 
· Essa ligação acontece em uma região específica, chamada de sítio ativo.
· Quando falamos das enzimas de natureza proteica, o sítio ativo corresponde a apenas alguns poucos aminoácidos, sendo o restante da molécula responsável por determinar a configuração do sítio ativo. A forma do sítio ativo, bem como a forma do substrato estão relacionadas à especificidade da enzima, uma vez que eles devem ser complementares.
Cofatores
· Grande parte das enzimas precisa de moléculas auxiliares para realizar a sua ação catalítica, chamadas de cofatores. 
· Os cofatores podem estar ligados permanentemente à enzima ou podem se ligar ao substrato de maneira fraca e reversível. Podendo ser inorgânicos ou orgânicos. Quando os cofatores são moléculas orgânicas, são denominadas coenzimas.
· Algumas vitaminas atuam como coenzimas, sendo esse o caso, por exemplo, da riboflavina, também conhecida como vitamina B2. 
· Como exemplos de cofatores inorgânicos, podemos citar o ferro e zinco (forma iônica).
Cinética enzimática
· É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos. Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).
· O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua atividade na célula e como pode ser inibida a sua atividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas.