Bioquímica de Proteínas e Enzimas

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Bioquímica de Proteínas 
→ As enzimas são proteínas altamente especializadas. 
o Também podem ser chamadas de catalizadores 
biológicos. 
→ Essas proteínas aceleram as reações químicas e 
funcionam em soluções aquosas em temperaturas e pHs 
suaves (diferentemente da maioria dos catalizadores 
químicos). 
→ Além disso, elas possuem um alto grau de especificidade, 
assim, elas reconhecem o substrato de maneira 
extremamente específica. 
o Algumas enzimas apenas reconhecem um único 
substrato. 
“Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza 
normalmente proteica, com atividade intra ou extracelular que têm 
funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem sua 
presença, dificilmente aconteceriam.” 
→ “Normalmente proteicas”, pois existem RNAs com 
capacidade catalisadora (ribozimas). 
→ Exemplo: glicose fosforilada em G-6-P a partir da quebra 
de ATP em ADP: atuação das enzimas hexoquinase 
(musculo) e glicoquinase (fígado). 
Classificação de Enzimas 
Nº Classe Tipo de reação 
1 Oxidoredutases 
Transferência de elétrons (íons 
hidretos ou átomos de H) 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases 
Reações de hidrólise (transferência 
de grupos funcionais para a água) 
4 Liases 
Adição de grupos à duplas ligações ou 
formação de duplas ligações através 
da remoção de grupos 
5 Isomerases 
Transferência de grupos dentro da 
mesma molécula para formar 
isômeros. 
6 Ligases 
Formação de ligações do tipo C-C, C-
S, C-O e C-N através de reações de 
condensação acopladas à quebra do 
ATP. 
Condições Fundamentais para a 
Vida 
→ O organismo deve ser capaz de catalisar reações químicas 
eficiente e seletivamente. 
o “Sem a catálise, as reações químicas não poderiam 
ocorrer em uma escala de tempo útil, assim não 
poderiam sustentar a vida.” 
 *** Ser termodinamicamente favorável não quer dizer que a 
reação irá acontecer em alta velocidade. 
Atividade enzimática 
→ A atividade enzimática depende da integridade da 
conformação nativa, ou seja, elas dependem da 
conformação correta para que elas desempenhem suas 
funções. 
o Alterações conformacionais podem influenciar 
positiva ou negativamente na atividade das 
enzimas. 
Características Gerais 
1. Velocidade de reação aumentada: de 106 a 1012 maior 
do que as reações sem catalisador. 
2. Condições de reações mais brandas: ↓ 100º C, pressão 
atmosférica, pH neutro. 
3. Especificidade da reação: alta especificidade ao substrato. 
a. Produto: síntese de proteínas pelos ribossomos 
(1.000 resíduos de aa) quase não há erros, as 
enzimas são extremamente eficientes. 
b. Síntese química de proteínas: em um laboratório 
consegue se fazer uma proteína com cerca de 
~200 resíduos com vários erros. 
4. Capacidade de Regulação: 
a. Varia com concentração de substrato, produto e 
outras substâncias. 
i. Caso altere dá para regular a velocidade da 
enzima. 
b. Controle alostérico, modificações. Covalentes, 
variação na síntese de enzimas. 
 
Como as enzimas funcionam? 
→ As enzimas favorecem um ambiente específico onde uma 
dada reação possa ocorrer de maneira mais rápida. 
o Sítio ativo: ambiente específico onde uma dada 
reação é energeticamente mais favorável. 
o Substrato: molécula que se liga ao sítio ativo. 
› Essa ligação entre os aminoácidos do sítio 
ativo com o substrato é extremamente 
específica, logo, se houver algum tipo de 
mutação nesses aminoácidos, poderá 
ocorrer uma alteração na atividade da 
enzima. 
*** ENZIMAS NÃO ALTEREAM O EQUILÍBRIO DAS REAÇÕES. 
𝐴 ↔ 𝐵 
𝐾𝑒𝑞 = 
[𝐵]
[𝐴]
= 100 (ausência da enzima) 
𝐾𝑒𝑞 = 100 (presença de enzima) 
Convenção 
 
→ O gráfico acima é um gráfico de coordenadas, onde se 
relaciona o tempo (x) com a energia livre (y). 
→ Estado basal S: onde tem o substrato. 
→ Estado final P: onde tem o produto. 
→ Para se converter um substrato em produto é necessário 
romper uma barreira energética (estado de transição). 
→ É importante observar que a energia do produto é menor 
do que a do substrato. 
RESUMINDO: 
→ Estado basal: ponto inicial da reação (S ⇌ P). 
→ Estado de transição: momento onde a passagem para o 
estado de P ou S é igualmente provável. 
→ Energia de ativação (∆𝐺‡): diferença entre os níveis de 
energia do estado basal e o estado de transição. 
→ ∆𝐺0′: variação total de energia livre padrão para S → P. 
*** ENZIMAS ACELERAM REAÇÕES QUÍMICAS, ELAS ATUAM 
DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO. 
 
*** SE ∆G É NEGATIVO, A REAÇÃO É TERMODINAMICAMENTE 
FAVORÁVEL. 
 
∆𝐺 = 𝐺𝑃 − 𝐺𝐴 
∆𝐺 = 5 − 10 = −5 
→ ∆G < 0, logo, a reação é espontânea.