Tutoria P2M3Pr2 Desnutrição

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Tutoria P2/M3/Pr2: Desnutrição @mileaguiar 
 
PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS 
BIOQUÍMICA 
♥ Polímeros de aminoácidos; 
- Caracterizados pela presença de 
nitrogênio; 
♥ Mais abundantes moléculas 
biológicas; 
♥ Funções: 
 - Estrutural, enzimática, 
hormonal, de transporte, de 
imunidade e contrátil; 
♥ Deficiência na ingestão = 
retardo na taxa de crescimento; 
♥ Deficiência calórica = desvio das 
proteínas das funções plásticas ou 
reparadoras normais para 
produção de energia; 
AMINOÁCIDOS 
♥ Formados por carbono 
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, 
e, ocasionalmente, enxofre; 
♥ AA = unidos por síntese por 
desidratação e desunidos por 
hidrólise; 
♥ 20 tipos de AA comuns 
 - Alfa-aminoácidos; 
 * Dentre os 20, 9 são essenciais; 
- Grupo carboxila e grupo amino 
ligados pelo mesmo carbono(alfa); 
- Se diferem quanto à cadeia 
lateral ou grupo R; 
♥ O carbono alfa é um centro 
quiral (exceto o da glicina); 
- AA possuem estereoisomeria; 
*Enantiômeros e opticamente 
ativos (giram o plano da luz 
polarizada); 
 
♥ CLASSIFICAÇÃO DOS AA: 
- Esquema D – L de acordo com o 
gliceraldeído; 
 
*Proteínas essenciais são 
sintetizadas apenas com L-
aminoácidos; 
 
 
 
 
 
 
 
 
♥ AA classificados em 5 classes de 
acordo com as propriedade dos 
grupos R: 
- Grupo R apolares/alifáticos; 
 ⤷ AA hidrofóbicos; 
 ⤷ Exemplos: alanina, valina, 
leucina, isoleucina; 
- Grupos R aromáticos; 
 ⤷ AA hidrofóbicos; 
 ⤷ Exemplos: Fenilalanina, 
tirosina e triptofano; 
- Grupos R carregados 
positivamente; 
 ⤷ AA hidrofílicos; 
 ⤷ Exemplos: Lisina, arginina e 
histidina; 
- Grupos R carregados 
negativamente; 
 ⤷ AA hidrofílicos; 
 ⤷ Exemplos: Aspartato e 
glutamato; 
- Grupos R polares não 
carregados; 
 ⤷ AA de solubilidade 
intermediária – depende da 
presença de hidroxilas e de grupos 
fenóticos ionizáveis; 
 ⤷ Exemplos: Serina, treonina, 
cisteína, asparagina e glutamina; 
 
♥ Classificação metabólica e 
nutricional: 
 - Indispensáveis (essenciais) 
 ⤷ Cujos esqueletos de carbono 
são podem ser sintetizados pelo 
organismo; 
 - Dispensáveis (não 
essenciais/naturais) 
 ⤷ Separados em duas classes 
por Laidlaw e Kopple = 
verdadeiramente dispensáveis e 
condicionalmente indispensáveis; 
DESNUTRIÇÃO 
Grupo R é responsável por: 
 - Polaridade; 
 - Solubilidade; 
 - Reatividade química; 
- Potencial para formar ligações 
com H; 
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* Os verdadeiramente 
dispensáveis podem ser 
sintetizados no organismo a partir 
de outros AA ou outros 
metabólitos de complexos 
nitrogenados; 
* Os condicionalmente 
indispensáveis são sintetizados a 
partir de outros AA normalmente, 
mas em condições fisiopatológicas 
se tornam essenciais; 
 
♥ Aminoácidos podem agir como 
ácidos ou bases: 
 - Anfotéricos ou anfólitos; 
 - Atuam como íon bipolar, ou 
zwitteríon; 
 - Apresentam um grupamento 
ácido (COOH) e um grupamento 
básico (NH2); 
PEPTÍDEOS 
♥ Ligação peptídica: 
- Formada pela síntese por 
desidratação; 
- Quebra por hidrólise em um 
processo lento; 
- 2 AA = dipeptídio; 
- 3 AA = tripeptídios; 
*Assim por diante. 
♥ Número de aminoácidos: 
- Pequeno = oligopeptídeo; 
- Grande = polipeptídeo; 
♥ Uma unidade de AA em um 
peptídeo é chamada de resíduo; 
- Resíduo aminoterminal e o 
carboxiterminal; 
PROTEÍNAS 
♥ Estruturas proteicas: 
 1. Estrutura primária: 
 - AA ligados de forma linear; 
 - O comprimento e a 
sequência de AA determinam suas 
propriedades físico-químicas, 
estruturais, biológicas e funcionais; 
 
 2. Estrutura secundária: 
 - A presença de AA com 
diferentes polaridades induz a 
rotação; 
 - Podem ser encontradas nas 
formas helicoidal ou folha beta; 
 
 3. Estrutura terciária: 
 - Caracterizada pelo 
enovelamento da cadeia 
polipeptídica; 
* Enovelamento mantido pelas 
forças eletrostáticas, hidrofóbicas, 
forças de van de waals e pontes 
de hidrogênio; 
 - Objetiva minimizar a energia 
livre da molécula; 
 
 4. Estrutura quaternária: 
 - Rearranjo espacial de duas ou 
mais cadeias que apresentem 
estruturas terciárias; 
 - Objetiva reduzir a exposição 
de resíduos hidrofóbicos ao meio 
aquoso; 
 - Mantida principalmente por 
pontes de hidrogênio, ligações 
hidrofóbicas e eletrostáticas; 
 
 
♥ Principais proteínas alimentares: 
⤿ Proteínas do leite: 
 - 3 – 3,6g/100mL de proteínas 
de alto valor nutricional; 
 - Classificadas como caseínas 
(80%) e proteínas do soro (20%); 
⤿ Proteínas dos cereais: 
 - Exemplos: trigo, aveia, cevada, 
arroz; 
 - 10-15% de proteínas; 
*Glúten = proteína de reserva; 
⤿ Proteínas das leguminosas: 
 - Exemplos: feijão, soja, ervilhas, 
amendoim, grão de bico, lentilhas; 
 - 20-40% de proteínas (maioria 
globulinas e albuminas); 
⤿ Proteínas dos ovos: 
 - Ovoalbumina = principal 
proteína da clara; 
 - Elevado valor nutricional por 
conta dos AA essenciais e alta 
digestibilidade; 
 - Devem ser desnaturadas antes 
do consumo, em função das 
propriedades antinutricionais 
conferidas pelos inibidores 
enzimáticos (ovomucoide e 
ovoinibidor), pela adequação de 
metais (ovotransferrina) e pela 
complexaçao com biotina 
(avidina); 
METABOLISMO 
♥ Menos de 10% da proteína total 
que passa pelo trato digestório, 
aparece nas fezes; 
♥ Objetivo da digestão: 
 - Liberar AA, dipeptídeos e 
tripeptídeos; 
♥ Em um período relativamente 
curto pós nascimento, absorvemos 
proteínas, com as imunoglobulinas 
vindas do leite materno, para 
imunização passiva; 
♥ Após isso, os enterócitos não 
consegue absorver proteínas 
intactas; 
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♥ Enzimas responsáveis pela 
digestão são divididas em: 
 1. Endopeptidases: 
 - Atum sobre ligações internas 
e liberam grandes fragmentos; 
 2. Exopeptidases: 
 - Atuam sobre as extremidades 
da cada e liberam 1 AA em cada 
reação; 
 - Ainda subdividida em 
carboxipeptidases ou 
aminopeptidases; 
♥ A digestão das proteínas se 
inicia no estômago: 
 - Acidificação do ácido clorídrico 
= desnaturação de proteínas (as 
tornando vulneráveis a ação da 
pepsina – endopeptidase) e 
ativação de enzimas; 
PEPSINA 
♥ A pepsina é liberada no 
estômago como pepsinogênio 
(enzima inativa); 
♥ HCl liberado pelas células 
parietais = pH intragástrico +/- 2; 
 ⤿ O pH ácido, atua removendo 
o fragmento inibidor da pepsina; 
 ⤿ Esta ativação também pode 
ocorrer por autocatálise (ativação 
pelas próprias pepsinas); 
 ⤿ Atua também na sinalização 
da liberação de colecistoquinina 
(CKK) no duodeno; 
 ⤿ A CKK estimula a liberação de 
enzimas digestivas pelo pâncreas 
exócrino e pelas células da 
mucosa intestinal; 
♥ A pepsina tem capacidade para 
digerir o colágeno = albuminoide 
pouco afetado por outras enzimas 
digestivas, presente em carnes; 
♥ Ela é responsável por 10-20% da 
digestão total das proteínas; 
INTESTINO 
♥ O quimo no intestino estimula a 
liberação de secretina, que 
estimula a secreção de 
bicarbonato, e de CKK, que 
estimula a liberação de enzimas 
pelo pâncreas. 
♥ No suco pancreático há 
proteases pancreáticas, que são 
secretadas inativas (zimogênios); 
♥ A atividade da enteropeptidase 
é estimulada pelo tripsinogênio, 
enquanto sua liberação da 
membrana apical dos enterócitos 
é provocada pelos sais biliares. 
♥ A enteropeptidase ativa o 
tripsinogênio em tripsina por meio 
da liberação de um hexapeptídeo 
a partir do N-terminal dessa 
molécula. 
♥ A tripsina, além de atuar sobre 
as proteínas alimentares, também 
ativa outras pré-proteases 
liberadas pelo pâncreas exócrino, 
ou seja, a tripsina atua: 
 - Quimiotripsinogênio, liberando 
a quimiotripsina; 
- pró-elastase, liberando a 
elastase; 
- Pró-carboxipeptidases, liberando 
as carboxipeptidases.♥ No fim há 40% de AA livres e 
60% de pequenos peptídeos; 
 
♥ Absorção: 
 - Forças motrizes = gradientes de 
Na+ e de H+ para absorção ativa 
de AA e dipeptídeos, 
respectivamente; 
♥ Capacidade absortiva de di e 
tripeptídeos é maior no intestino 
delgado proximal em relação ao 
delgado distal; 
METABOLISMO 
♥ Um indivíduo com peso de 70 
kg possui cerca de 12 kg de 
proteínas e de 200-230 g de AA 
livres; 
♥ Músculo esquelético = 7 kg de 
proteínas; 
♥ Após absorção: 
 - Os AA são transportados 
diretamente para o fígado pelo 
sistema porta; 
 ⤿ Fígado como importante 
modulador da concentração de 
AA plasmáticos; 
 - 20% dos AA captados pelo 
fígado vão para a circulação 
sistêmica, 50% é transformado em 
ureia e 6% em proteínas 
plasmáticas; 
* Os AA na circulação serão 
metabolizados pelo músculo 
esquelético, rins e outros tecidos; 
 
♥ Fígado = órgão regulador do 
catabolismo de AA essenciais, com 
exceção dos ACR (isoleucina, 
leucina e valina); 
 - Parte dos aminoácidos é usada 
na síntese de proteínas que são 
secretadas, como a albumina e a 
fibrina, e na síntese de proteínas 
de vida média mais curta, como 
enzimas, necessárias ao 
catabolismo dos aminoácidos que 
ficam na própria célula hepática. 
 
♥ Há um processo contínuo 
dinâmico de síntese e catabolismo 
protéico chamado turnover 
proteico; 
 - A velocidade depende da 
função da proteína e do tipo de 
tecido ou órgão; 
 - Taxa média diária de proteína 
renovada = 3% do total proteico 
do organismo = 
aproximadamente 300-400g por 
dia; 
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- Fatores que afetam o turnover: 
 *Alimentação; 
 * Disponibilidade de AA na 
circulação sanguínea; 
 *Concentração de hormônios 
anabólicos e de hormônios 
catabólicos; 
 *Atividade física; 
♥ Em resposta a um jejum = 
aumento da degradação proteica 
no organismo; 
- Assim os AA podem ser usados 
para gliconeogênese ou oxidados; 
- AA contribuem para a síntese de 
cerca de 60g de glicose por dia na 
fase inicial do jejum; 
- Após 2 ou 3 semanas sem 
ingestão alimentar a 
gliconeogênese não fornece mais 
do que 15 – 20 gramas de glicose 
por dia; 
SÍNTESE PROTÉICA 
♥ A sequência de AA de uma 
proteína é geneticamente 
controlada por um polinucleotídeo 
(DNA); 
♥ Os ribossomos e o RNA 
ribossomal contribuem para o 
processo de síntese na parte da 
tradução; 
- O RNA mensageiro serve como 
molde e transmite a informação 
do DNA para o ribossomo; 
- O RNA transportador, transporta 
os AA específicos para os 
ribossomos a partir do pool 
intracelular de AA livres; 
♥ Regulação hormonal da síntese 
proteica: 
 - GH estimula a síntese proteica, 
aumentando a [ ] de proteínas 
nos tecidos; 
 - Insulina estimula a síntese 
proteica aumentando o transporte 
de AA pela membrana celular; 
 - Testosterona estimula a síntese 
proteica, principalmente nos 
períodos de crescimento; 
 - Glicocorticoides estimulam a 
degradação proteica muscular, 
fornecendo substrato para a 
gliconeogênese e para a 
cetogênese; 
 - Tiroxina afeta indiretamente, 
aumentando a velocidade do 
metabolismo proteico em todas as 
células; 
CATABOLISMO DE AA 
♥ Transaminação: 
 - Transferência do grupo alfa-
amino de um AA para 
alfaceroglutarato; 
* 
♥ Desaminação 
♥ Ciclo da ureia 
 (RESUMO NO CADERNO) 
 
DESNUTRIÇÃO 
♥ Doença/síndrome de natureza 
clinico-social multifatorial; 
- Raízes na pobreza; 
♥ Desequilíbrio celular entre a 
oferta de nutrientes e de energia e 
a demanda necessária do 
organismo para assegurar 
crescimento, manutenção e 
funções específicas; 
♥ Mais prevalente em lactentes e 
em crianças menores de 5 anos de 
idade = crescimento longitudinal 
aumenta as necessidades 
nutricionais; 
CAUSAS 
♥ Normalmente associadas à 
pobreza, à carência alimentar e às 
condições ambientais 
desfavoráveis, com a falta de 
saneamento básico e de água de 
boa qualidade; 
♥ Divisões: 
 - Primária = origem nutricional; 
 - Secundária = causada por 
doenças não nutricionais como 
cardiopatias, nefropatias, doenças 
crônicas ou alterações metabólicas 
desencadeadas por estresse 
agudo – traumas, sepse, 
inflamações agudas; 
 
♥ Papel das infecções 
- Importante agente etiológico; 
- A subnutrição aumenta a 
frequência, intensidade e duração 
das infecções; 
- Gastos energéticos elevados 
durante o processo infeccioso; 
♥ Hábitos alimentares 
inadequados 
- Falta de informação acerca da 
amamentação exclusiva até 6 
meses após o nascimento; 
- Práticas de complementação 
alimentar inadequadas ou tardias; 
- Frágil vículo materno; 
- Escolha incorreta dos alimentos; 
♥ Subnutrição materna; 
TIPOS DE SUBNUTRIÇÃO 
♥ MARASMO 
- Deficiência em energia; 
- Prevalente antes do 1 ano de 
vida; 
- Resultado extremo de adaptação 
à baixa ingestão alimentar ou 
fome; 
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- Ocorre perda da gordura 
subcutânea e de tecido muscular, 
com redução marcante no 
crescimento, mas sem edema; 
 
♥ KWASHIORKOR 
- Mais frequente após 18 meses de 
idade; 
- Apresenta edema e esteatose 
hepática; 
- Com frequência os pacientes 
possuem cabelos finos, 
dermatoses típicas; 
 
♥ SUBNUTRIÇÃO CRÔNICA 
- Baixa estatura; 
- Alimentação inadequada e 
insuficiente durante o crescimento 
e alta frequência de infecções 
decorrentes de moradias 
insalubres; 
ALTERAÇÕES DA DESNUTRIÇÃO 
♥ Hormonal: cortisol, leptina, 
hormônios reprodutivos, 
tireoidianos, metabolismo da 
glicose, insulina, GH, 
DIAGNÓSTICO 
♥ Avaliação antropométrica: 
 - Medição das variações físicas 
de alguns segmentos corporais ou 
da composição corporal; 
- Medidas mais utilizadas: estatura 
e peso; 
- Baseia-se nas curvas de 
referência para cada idade e sexo; 
 
** Comparações de variáveis para 
crianças com até 5 anos de idade: 
1. Índice peso/idade (P/I): 
 ⤿ Déficit indica alterações 
agudas e crônicas de acúmulo 
insuficiente da massa corporal; 
2. Índice estatura/idade (E/I) 
 ⤿ Déficit indica processo 
crônico ou pregresso de retardo 
do crescimento linear; 
3. Índice peso/estatura (P/E): 
 ⤿ Déficit indica acúmulo 
insuficiente de massa corporal ou 
catabolismo de tecidos corporais; 
 
** Comparações para crianças 
com mais de 5 anos e 
adolescentes: 
1. IMC/idade; 
2. Índice estatura/idade pode ser 
utilizado para classificação de 
retardo no crescimento; 
 
**Comparações para adultos: 
1. IMC; 
EXAMES LABORATORIAIS 
PROTEÍNAS TOTAIS 
♥ Determina o estado nutricional e 
triagem de distúrbios renais e 
hepáticos; 
♥ Feito a partir de uma amostra 
de sangue; 
 
♥ Relação albumina/globulinas; 
- Essas proteínas mantém a 
pressão osmótica do sangue; 
♥ Quando há uma diminuição: 
 - Desnutrição grave, doenças 
hepáticas ou doenças renais; 
 - Gravidez; 
 - Alcoolismo crônico; 
 - Hipertireoidismo; 
♥ Quando há um aumento: 
 - Aumento da produção de 
anticorpos, doença infecciosa ou 
algum tipo de câncer; 
 - Doença autoimune; 
 - Desidratação; 
TRANSFERINA 
♥ Proteína principalmente 
produzida pelo fígado = função 
de transporte de ferro para a 
medula, baço, fígado e músculos; 
♥ Avaliação feita em jejum de 8 a 
12 horas; 
♥ Solicitada para fazer o 
diagnóstico diferencial das 
anemias microcíticas, 
caracterizadas por hemácias 
menores; 
 
♥ Índice de saturação da 
transferrina = % de transferrina 
que está ocupado pelo ferro; 
- Normal = 20 – 50% 
♥ Transferrina alta: anemia 
ferropriva, gravidez ou tratamento 
de reposição hormonal; 
♥ Transferrina baixa: desnutrição, 
talassemia, inflamações, doenças 
hepáticas e renais, nefrose; 
PRÉ-ALBUMINA 
♥ Utilizado para avaliar os níveis 
da proteína típica do fígado, uma 
vez que fornece AA para a 
produção de outras proteínas e 
transporta substâncias como 
tiroxina paratodo o corpo; 
♥ Na desnutrição se encontra 
diminuida; 
LIPIDOGRAMA 
♥ Exame de perfil lipídico; 
♥ Verifica a quantidade de LDL, 
HDL, VLDL, triglicerídeos e 
colesterol total; 
♥ Jejum de 12h; 
♥ LDL: 
 - Ideal: abaixo de 130 mg/dL ; 
 - Para outras pessoas: 50-100 
mg/dL; 
♥ HDL: 
 - Ideal: Acima dos 40mg; 
♥ VLDL: 
 - Ideal: acima de 30 mg/dL; 
♥ Colesterol total: 
 - Abaixo de 190 mg/dL; 
♥ Triglicerídeos: 
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 - Menor que 150 mg/dL; 
♥ Níveis diminuídos de 
lipoproteínas podem ocorrer na 
síndrome de má-absorção; 
TRATAMENTO 
 
♥ Alimentação, geralmente por via 
oral + tratamento da causa + 
alimentação por sonda ou 
intravenosa + 
medicamentos/suplementos 
multivitamínicos (casos de 
desnutrição grave); 
♥ Alimentação por sonda 
(nutrição enteral) 
- Sonda nasogástrica; 
♥ Alimentação intravenosa 
(nutrição parenteral) 
- Pode fornecer uma parte 
(parcial) ou a totalidade; 
♥ Medicamentos para aumentar o 
apetite (dronabinol, megestrol) 
medicamentos para aumentar a 
massa muscular (GH ou esteroide 
anabolizante (nandrolona, 
testosterona); 
PNAN 
♥ Aprovada no ano de 1999; 
♥ Conjunto de políticas que 
propõem respeitar, proteger, 
promover e prover os direitos 
humanos à saúde e à alimentação; 
♥ Houve uma nova edição, 
publicada em 2011, apresentando 
como proposito a melhoria das 
condições de alimentação, 
nutrição e saúde da população 
brasileira; 
♥ Pressupostos os direitos à saúde 
e à alimentação; 
♥ Orientada pelos princípios 
 
REFERÊNCIAS 
♥ Princípios de bioquímica de 
Lehninger 
♥ Bases bioquímicas e fisiológicas 
da nutrição (2ª edição)