Aminoácidos e Ácidos Nucleicos na Bioquímica

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Universidade Católica de Moçambique
Instituto de Educação à Distância
Aminoacidos e Ácidos nucleicos 
	Esquines Alfredo Guerra Caetano-7080191438
	
Curso: Licenciatura em Ensino de Biologia
Disciplina: Bioquímica 
Ano de Frequência: 3º
Docente :
Nampula, Maio, 2021 
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Universidade Católica de Moçambique
Instituto de Educação à Distância
Aminoacidos e Ácidos nucleicos 
	Esquines Alfredo Guerra Caetano-7080191438
: 
Trabalho de carácter avaliativo a ser entregue na Faculdade de Educação, na universidade católica de Moçambique, no curso de Licenciatura em Ensino de Biologia, na cadeira Bioquímica, lecionado pelo docente:
Nampula, Maio, 2021
Índice 
Introdução	3
1.	Aminoácidos	4
1.2.	Propriedades dos Aminoácidos	4
1.3.	Classificação dos Aminoácidos	4
2.	Proteínas	7
2.1. Classificação das Proteínas	7
2.2.	Funções de Proteínas	8
2.3.	Biossíntese das Proteínas	9
3.	Ácidos Nucleicos	10
3.1. Propriedades de Ácidos Nucleicos	11
3.2.	Funções de Ácidos Nucleicos	12
Conclusão	13
Referências Bibliográficas	14
Introdução 
no presente trabalho apresentamos os seguintes assuntos 	aminoácidos, propriedades dos aminoácidos, classificação dos aminoácidos, proteínas, classificação das proteínas, funções de proteínas, biossíntese das proteínas, ácidos nucleicos, propriedades de ácidos nucleicos, funções de ácidos nucleicos. 	
Bioquímica , estudo das substâncias químicas e processos que ocorrem em plantas, animais e microrganismos e das mudanças que sofrem durante o desenvolvimento e a vida. Trata-se da química da vida e, como tal, baseia-se nas técnicas de química analítica, orgânica e física, bem como as dos fisiologistas preocupados com a base molecular dos processos vitais. Todas as alterações químicas dentro do organismo — seja a degradação das substâncias, geralmente para ganhar energia necessária, ou o acúmulo de moléculas complexas necessárias para os processos de vida - são coletivamente chamadas de metabolismo. Essas alterações químicas dependem da ação de catalisadores orgânicos conhecidos como enzimas, e enzimas, por sua vez, dependem de sua existência no aparelho genético da célula. Não surpreende, portanto, que a bioquímica entre na investigação de alterações químicas em doenças, acção medicamentosa e outros aspectos da medicina, bem como na nutrição, genética e agricultura.
Este trabalho tem como objectivos, definir o conceito de aminoácido; descrever as funções dos aminoácidos, descrever a constituição de aminoácido; classificar os aminoácidos segundo vários critérios; caracterizar as proteínas. descrever a estrutura das proteína, descrever as funções das proteínas., classificação das proteínas segundo a sua função. classificação das proteínas segundo a sua estrutura. explicar a biossíntese das proteínas; descrever a biossíntese das proteínas.
A metodologia utilizada para a elaboração deste trabalho são a leitura das referencias bibliográficas 
1. Aminoácidos 
Aminoácidos são moléculas orgânicas que, quando ligadas a outros aminoácidos, formam uma proteína. Contudo, para (Feltre, 2004), aminoácidos são compostos que apresentam funções amina e ácido carboxílico . Assim (Marzzoco & Torres, 2015) sustentam que os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, com os grupos amino e carboxila ligados ao carbono α, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R:
 Partindo do pressupostos pelos autores acima, pode-se concluir que os aminoácidos são compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio ou azoto, às vezes contêm enxofre. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). Essas biomoléculas estão envolvidas em diversas funções biológicas e químicas em um corpo humano e são os ingredientes necessários para o crescimento e desenvolvimento dos seres humanos. Existem cerca de 300 aminoácidos que ocorrem na natureza.
1.2. Propriedades dos Aminoácidos 
 Os aminoácidos apresentam as propriedades químicas, assim como físicas, como citados por (Bruice, 2006) e (Snyder, Solomons, & Fryhle, 2018), assim de modo genérico, os aminoácidos apresentam as seguintes propriedades gerais: 
· Eles têm um ponto de fusão e ebulição muito alto.
· Aminoácidos são substâncias sólidas cristalinas brancas.
· No gosto, poucos aminoácidos são doces, insípidos e amargos.
· A maioria dos aminoácidos são solúveis em água e são insolúveis em solventes orgânicos.
1.3. Classificação dos Aminoácidos 
A Classificação dos aminoácidos vária de autor para autor, assim de acordo com (Feltre, 2004), os aminoácidos podem ser classificados em três categorias sendo elas:
1.3.1. 
De acordo com o número de grupos e 
a) 
Monoamino-monocarboxílico: Alanina 
b) 
Monoamino-dicarboxílico: Ácido aspártico 
c) 
Diamino-monocarboxílico: : Lisina 
1.3.2. De acordo com a cadeia carbónica:
a) 
Aminoácidos alifáticos: Cisteína
	b) Aminoácidos aromáticos:
	
	Fenilalanina
	c) Aminoácidos heterocíclicos:
	
	Prolina
1.3.3. De acordo com a síntese pelo organismo
Os organismos vivos sintetizam aminoácidos. No entanto, certos animais (dentre eles, os seres humanos), não podem sintetizar certos aminoácidos, denominados, então, aminoácidos essenciais ou indispensáveis; estes devem ser, obrigatoriamente, ingeridos por meio dos alimentos, caso contrário, o organismo definha e morre. Para os seres humanos existem oito aminoácidos essenciais: valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano.
Os demais aminoácidos de que necessitamos são sintetizados pelo nosso próprio organismo — daí o nome aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis.
Para além da classificação cima fornecida pelo Feltre (2004), (Marzzoco & Torres, 2015) dão uma classificação segundo a polaridade do grupo R. Para estes de acordo com a polaridade do grupo R, os aminoácidos são classificados em duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R hidrofílico).
Os aminoácidos apolares têm grupos R com carácter de hidrocarboneto, que não interagem com a água; por isso, frequentemente localizam­se no interior da molécula proteica. Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula proteica. Estes aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em pH 7: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga líquida.
Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pKa do grupo ionizável presente na cadeia lateral da lisina (amino, com pKa = 10,54) e da arginina (guanidino, com pKa = 12,48) mostra que, em pH neutro, esses grupos estão protonados e com carga positiva. A cadeia lateral da histidina (grupo imidazólico, com pKa = 6,04) está muito menos ionizada em pH 7; como o valor de seu pKa está uma unidade abaixo deste pH, apenas 10% das moléculas de histidina estarão com o grupo R protonado e com carga positiva.
Os aminoácidos ácidos são os dicarboxílicos: aspartato e glutamato. Os valores de pKa das carboxilas de suas cadeias laterais são 3,90 e 4,07, respectivamente, e em pH neutro, estão desprotonadas e com carga negativa.
Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila. Em pH neutro, o grupo sulfidrila da cadeia lateral da cisteína (pKa a = 8,37) está predominantemente protonado, sem carga; assim também se encontra o grupo fenólico da tirosina (pKa = 10,46).
E elas também pode ser classificadas com base no destino metabólicocomo[footnoteRef:1]: Aminoácidos glicogénicos: Estes aminoácidos servem como precursores da gliconeogénese para formação de glicose. Glicina, alanina, serina, ácido aspático, asparagina, ácido glutâmico, glutamina, prolina, valina, metionina, cisteína, histidina e arginina. [1: (John W. Pelley, 2011; Lehninger, 2002; Rodwell, 2015)] 
Aminoácidos citogénicos: Estes aminoácidos se destroem para formar corpos cetonas. Leucina e Leosine.
Aminoácidos glicoscógênicos e citogénicos: Estes aminoácidos quebram para formar precursores tanto para corpos cetona quanto glicose. Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano e tirosina.
2. Proteínas 
 	De acordo com (Feltre, ob. cit), Proteínas (do grego protos, “primeiro”) “são macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de α-aminoácidos através da ligação peptídica”. Isto é, as proteínas são cadeias polipeptídicas que podem ser associadas a uma função. Assim, proteínas pode ser percebidas como sendo polipeptídeos de ocorrência natural formadas por mais de 40 até 4.000 resíduos de aminoácidos.
2.1. Classificação das Proteínas 
Existem inúmeras classificações possíveis das proteínas, tas como: de acordo com a composição da proteína; de acordo com a função da proteína no organismo; de acordo com o número de cadeias peptídicas; de acordo com a forma ou níveis de organização. No entanto, neste trabalho abordaremos a classificação de acordo com o nível de organização
 As proteínas são classificadas como globulares ou fibrosas, segundo sua forma. As proteínas globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica; são geralmente solúveis e desempenham funções dinâmicas. As proteínas fibrosas têm forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos (Marzzoco & Torres, 2015) (Torres & Marzzoco, 2012) (Feltre, 2004; Supinho, 2016).
As proteínas fibrosas e globulares podem incluir um ou quatro tipos de estruturas proteicas e incluem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
· Estrutura Primária: É uma sequência específica de aminoácidos. A ordem dos aminoácidos ligados é detectada por informações armazenadas em genes.
· Estrutura secundária: É uma forma tridimensional de um segmento local de proteínas. Eles são formados por ligações de hidrogênio entre os átomos ao longo da espinha dorsal da cadeia de polipeptídeos.
· Estrutura terciária: É determinado por grupos R. É uma forma tridimensional de uma proteína. Muitos números de estrutura terciária dobram para formar estrutura quaternária.
· Estrutura quaternária: É o arranjo de múltiplas subunidades de proteína dobrada em um complexo multi-subunidade.
2.2. Funções de Proteínas
As proteínas podem desempenhar uma variedade de funções celulares, tal como participar de reações bioquímicas, transportar moléculas para o interior e ou exterior das células, constituir a estrutura de uma membrana, produzir movimentos articulares e transmitir informações (Figura 1) (VOET; VOET, 2011) apud por (Feltre, 2004, p. 15)
As proteínas têm muitas funções nos sistemas biológicos. Algumas protegem os organismos de seu ambiente ou fortalecem certas estruturas biológicas. Algumas proteínas tem Os pêlos, os cascos, os chifres, as penas, a pele e a camada grossa mais externa da pele são constituídos, em grande parte, por uma proteína estrutural denominada queratina. O colagénio, outra proteína estrutural, é o principal com ponente de ossos, músculos e tendões. Algum as proteínas têm outras funções protetoras. Os venenos de cobra e as toxinas das plantas, por exemplo, protegem seus portadores de outras espécies; as proteínas coaguladoras do sangue protegem o sistema vascular quando ele sofre uma lesão. As proteínas também são responsáveis por várias funções fisiológicas, como o transporte e o armazenamento de oxigênio no corpo e a contração dos músculos (Bruice, 2006, p. 373). 
	Figura 1: Funções das Proteínas 
	
	Fonte: (Freitas, 2015, p. 15)
2.3. Biossíntese das Proteínas 
A biossíntese protéica ou biossíntese das proteínas (Síntese) é o processo em que as células constroem proteínas. O termo às vezes é usado para se referir apenas à tradução de proteínas, mas mais frequentemente se refere a um processo de várias etapas, começando com síntese de aminoácidos e transcrição que são então usadas para tradução. 
Segundo (Supinho, 2016, p. 34), A síntese protéica ou tradução “ocorre no citoplasma (segunda parte da síntese protéica) e consiste apenas na leitura que o ARNm traz do núcleo, da qual representa uma sequência de aminoácidos, que constitui a proteína”. Neste processo intervêm:
· ARN mensageiro, que vêm do interior do núcleo;
· Os ribossomas;
· O ARN transferência;
· Enzimas (responsáveis pelo controle das reacções de síntese);
· E o ATP, é o que fornece energia necessária para o processo.
Abordando sobre a síntese protéica, (Snyder, Solomons, & Fryhle, 2018), sustenta que a síntese protéica que envolve a tradução da sequência base do nucleotídeo do RNAm na linguagem da sequência de aminoácidos pode ser dividida em cinco (5) estágios: 
1. Exigência dos componentes
2. Ativação de aminoácidos
3. Síntese proteica adequada
4. Acompanhantes e dobramento de proteínas
5. Modificações pós-translacionais.
O ARN (ácido ribonucléico) é o ácido nucléico formado a partir de um modelo de ADN. O ADN não é molde directo da síntese de proteínas. Os moldes para síntese de proteínas são moléculas de ARN. Os vários tipos de ARN transcritos do ADN são responsáveis pela síntese de proteínas no citoplasma.
3. Ácidos Nucleicos 
Ácidos nucleicos são moléculas que permitem aos organismos transferir informações genéticas de uma geração para outra. Essas macromoléculas armazenam as informações genéticas que determinam traços e tornam possível a síntese proteica.
Os ácidos nucleicos são compostos de monômeros nucleotídeos ligados. Nucleotídeos têm três partes:
· Uma Base Nitrogenada 
· Um açúcar de cinco carbonos (pentose)
· Um Grupo fosfato.
Conforme afirmam os autores (Lehninger, 2002; John W. Pelley, 2011; Smith, 2005), o ácido nucleico é um composto químico de ocorrência natural que é capaz de ser quebrado para produzir ácido fosfórico, açúcares, e uma mistura de bases orgânicas (purinas e pirimidinas). Os ácidos nucleicos são as principais moléculas portadoras de informações da célula, e, ao direcionar o processo de síntese proteica, determinam as características herdadas de cada ser vivo. As duas classes principais de ácidos nucleicos são ácido desoxirribonucleico(DNA) e ácido ribonucleico(RNA).
Ácidos nucleicos são polinucleotídeos ou seja, moléculas de cadeia longa compostas por uma série de blocos de construção quase idênticos chamados nucleotídeos. Cada nucleotídeo consiste em uma base aromática contendo nitrogênio presa a um açúcar pentose (cinco carbonos), que por sua vez é ligado a um grupo de fosfato. Cada ácido nucleico contém quatro das cinco bases possíveis contendo nitrogênio: adenina (A), guanina (G), citosina (C), timina (T) e uracilo (U). A e G são categorizados como purinas, C, T, e U são coletivamente chamados de pirimidinas. Todos os ácidos nucleicos contêm as bases A, C e G; T, no entanto, é encontrado apenas no DNA, enquanto U é encontrado no RNA. O açúcar pentose no DNA (2′-desoxyribose) difere do açúcar no RNA (ribose) pela ausência de um grupo hidroxílico (―OH) no carbono de 2′ do anel de açúcar. Sem um grupo de fosfato anexado, o açúcar ligado a uma das bases é conhecido como nucleosídeo. O grupo fosfato conecta sucessivos resíduos de açúcar, conectando o grupo 5′-hidroxila em um açúcar para o grupo 3′-hidroxila do próximo açúcar na cadeia. Essas ligações nucleosídeos são chamadas de ligações fosfodiéster e são as mesmas no RNA e DNA.
3.1. Propriedades de Ácidos Nucleicos 
3.1.1. Propriedades de bases purinas
· Com moderação solúvel na água
· Absorva a luz na região UV a 260 nm. (detecção e quantização de nucleotídeos)
· Capaz de formar ligação de hidrogênio
· Átomos de base aromática numeradosde 1 a 9
· O anel purina é formado pela fusão de anel de pirimidina com anel de imidazol.
· Numeração é anti-horário.
· Adenina : Química é 6-aminopurina
· Guanina : Quimicamente é 2-amino,6-purina de oxi
· Pode estar presente como forma lactam & lactim
3.1.2. Propriedades de bases pirimidinas
· Solúvel no pH do corpo
· Também absorva luz UV a 260 nm
· Capaz de formar ligação de hidrogênio
· Os átomos de base aromática são numerados de 1 a 6 para pirimidina.
· Átomos ou grupo ligados aos átomos base têm o mesmo número do átomo do anel ao qual estão ligados.
· Citosina: Química é 2-oxicodona , 4-amino pirimidina
· Existem tanto lactam quanto lactim forma
· Timina: Quimicamente é 2,4 dioxia , 5-metil pirimidina
· Ocorre apenas no DNA
· Uracilo: Quimicamente é 2,4 dioxia pirimidina
· Encontrado apenas no RNA
3.1.3. Propriedades de Açúcares Pentose
· Um pentose é um monossacarídeo com cinco átomos de carbono. 
· Ribose é a pentose mais comum com um átomo de oxigênio ligado a cada átomo de carbono.
· O açúcar desoxirribose é derivado da costela de açúcar pela perda de um átomo de oxigênio.
· O grupo funcional aldeído nos carboidratos reage com grupos funcionais hidroxila vizinhos para formar hemiacéfalas intramoleculares.
· A estrutura do anel resultante está relacionada com furan, e é denominada furanose.
· O anel abre e fecha espontaneamente, permitindo que ocorra rotação sobre a ligação entre o grupo carbonilo e o átomo de carbono vizinho, produzindo duas configurações distintas (α e β). Este processo é chamado de mutarotação.
3.2. Funções de Ácidos Nucleicos
Os ácidos nucleicos desempenham varias funções nos organismos dos seres vivos, entre estás, citamos as seguintes: 
· O ácido nucleico é responsável pela síntese da proteína em nosso corpo
· O RNA é um componente vital da síntese proteica.
· A perda de conteúdo de DNA está ligada a muitas doenças.
· O DNA é um componente essencial necessário para a transferência de genes de pais para filhos.
· Todas as informações de uma célula estão armazenadas em DNA.
· Impressão digital de DNA é um método usado por peritos forenses para determinar a paternidade. Também é usado para identificação de criminosos. Também tem desempenhado um papel importante em estudos sobre evolução biológica e genética.
Conclusão 
Os aminoácidos são compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio ou azoto, às vezes contêm enxofre. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). Essas biomoléculas estão envolvidas em diversas funções biológicas e químicas em um corpo humano e são os ingredientes necessários para o crescimento e desenvolvimento dos seres humanos. Existem cerca de 300 aminoácidos que ocorrem na natureza.
Referências Bibliográficas 
Bruice, P. Y. (2006). Química Orgânica (4ª Ed ed., Vol. II). São Paulo: Pearson Prentice Hall. Obtido em 30 de abril de 2021
Carey, F. A. (2011). Química Orgânica [recurso eletrônico] (7ª ed ed.). (K. A. Roque, J. M. Menezes, & T. R. Matheus, Trads.) Porto Alegre: AMGH. Obtido em 4 de maio de 2021
Feltre, R. (2004). Química Orgânica (6ª ed., Vol. III). São Paulo: Moderna.
Freitas, D. R. (2015). Biologia Molecular Aplicada ao Exercício Físico - Uma abordagem. Campinas-São Paulo: Lingua Portuguesa. doi:978-85-920375-0-5
John W. Pelley, E. F. (2011). bioquímica (3ª ed ed.). Filadélfia: EUA.
Lehninger, A. L. (2002). Princípios lehninger da bioquímica (3ª ed ed.). (A. A. Simões, & W. Lodi, Trads.) São Paulo: Lingua Portuguesa. Obtido em 4 de maio de 2021
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Smith, C. M. (2005). Bioquímica médica básica de Marks: uma abordagem clínica. Filadélfia: Lippincott Williams e Wilkins.
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Solomons, T. W., & Freyhle, C. B. (2012). Química Orgânica (10ª ed ed., Vol. II). (E. C. Silva, J. Afonso, M. Albuquerque, M. Carvalho, O. Barcia, P. M. Esteves , & R. J. Correia, Trads.) Rio de Janeiro: LTC.
Supinho, A. E. (2016). Manual de Curso de Licenciatura Ensino de Biologia: Bioquímica. (U. C. Moçambique, Ed.) Beira: UCM-CED. Obtido em 2 de maio de 2021
Torres, B. B., & Marzzoco, A. (2012). Bioquímica Básica (3ª ed ed.). Rio de Janeiro: Guanabara Koogan.
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