ED termoquímica

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ESTUDO DIRIGIDO
TERMOQUÍMICA
• 1) A concentração da glicose no plasma sanguíneo humano é mantida em cerca de 5 mM. 
A concentração da glicose livre dentro de um miócito é muito mais baixa. Por que a 
concentração na célula é tão baixa? 
• Na célula, a glicose é armazena em forma de glicogênio quando não está sendo utilizada 
nos processos de respiração e fermentação.
• O que acontece com a glicose após entrar na célula? 
• Ela é transformada em glicose-6-p pela hexocinase e pode seguir pela via glicolítica ou 
ser captada pelos eritrócitos e ser transformada glicoliticamente em lactato, que é 
captado pelo fígado e convertido em glicose-6-fosfato pela gliconeogênese. (A 
glicose-6-p é o início da glicogênese).
• A glicose é administrada intravenosamente como fonte de alimento em determinadas 
situações clínicas. Dado que a transformação da glicose em glicose-6-fosfato consome 
ATP, por que não administrar glicose-6-fosfato? 
• O grupo fosfato da glicose-6-fosfato está completamente ionizado em pH 7, dando à 
molécula uma carga total negativa. Uma vez que as membranas são geralmente 
impermeáveis a moléculas eletricamente carregadas, a glicose-6-fosfato não consegue 
passar da corrente sanguínea para as células e, por isso, não entra na via glicolítica e gera 
ATP. (Esse é o motivo pelo qual a glicose, uma vez fosforilada, não consegue escapar da 
célula.)
• 2) A Vmáx da glicogênio-fosforilase do músculo esquelético é 
muito maior do que a Vmáx da mesma enzima do tecido 
hepático. (a) Qual é a função fisiológica da 
glicogênio-fosforilase no músculo esquelético? E no tecido 
hepático? (b) Por que a Vmáx da enzima do músculo precisa 
ser maior do que a da enzima do fígado?
• A glicogênio-fosforilase é a enzima que quebra o glicogênio 
em cadeias menores a fim de que seja liberada glicose, tanto 
no músculo quanto no fígado. Porém, o músculo utiliza essa 
reserva de glicose intrinsecamente para realizar suas 
atividades (movimentos, força, etc) quando a glicose 
disponível acaba, enquanto o fígado usa esse 
armazenamento para liberar glicose na corrente sanguínea 
para todos os tecidos do corpo mantendo um nível sanguíneo 
constante de glicose entre as refeições, dessa maneira o uso 
no músculo é mais imediato e a enzima precisa de uma 
velocidade maior que a do fígado.
• 3) Em uma via como a mostrada na figura abaixo, como é possível que a [S] se 
mantenha constante (dentro dos limites fisiológicos) apesar de variações no fluxo 
da via metabólica? 
• Isso acontece por alterações em v1 e v2 a fim de manter a homeostase celular.
• 4) Quais os mecanismos de regulação a que uma enzima está sujeita? Como esses 
mecanismos de regulação alteram o proteoma de uma célula? 
• O fluxo de uma reação catalisada por uma enzima pode ser modulado por 
alterações no número de moléculas da enzima ou por alterações na atividade 
catalítica de cada uma das moléculas já presentes na reação.
• Mudanças alostéricas muito rápidas na atividade enzimática em geral são 
desencadeadas localmente, por alterações na concentração local de uma molécula 
pequena – um substrato da via na qual essa reação é uma das etapas (p. ex.,glicose 
na glicólise), um produto da via (ATP da glicólise) ou um metabólito-chave ou 
cofator (como o NADH) que indica o estado metabólico da célula.
• Segundos mensageiros (como AMP cíclico e Ca2+) gerados intracelularmente em 
resposta a sinais extracelulares (hormônios, citocinas e assim por diante) também 
controlam a regulação alostérica, em uma escala de tempo levemente mais lenta 
determinada pela velocidade dos mecanismos de transdução de sinal.
• 4) Quais os 
mecanism
os de 
regulação 
a que uma 
enzima 
está 
sujeita? 
Como 
esses 
mecanism
os de 
regulação 
alteram o 
proteoma 
de uma 
célula? 
• 4) Quais os mecanismos de regulação a que uma enzima está sujeita? Como esses 
mecanismos de regulação alteram o proteoma de uma célula? 
• Por esses vários mecanismos de regulação do nível enzimático, as células podem 
alterar drasticamente a quantidade total de suas enzimas em resposta a mudanças 
nas condições metabólicas. Nos vertebrados, o fígado é o tecido mais adaptável; 
por exemplo, a mudança de uma dieta rica em carboidratos para uma rica em 
lipídeos afeta a transcrição de centenas de genes e consequentemente os níveis de 
centenas de proteínas.
• Por que as concentrações intracelulares 
do substrato estão frequentemente na 
mesma faixa do Km ou mais baixas?
• Porque essa condição permite 
modulação facilitada da velocidade da 
enzima. 
• 7) No anabolismo, também chamado de biossíntese, precursores pequenos e simples formam 
moléculas maiores e mais complexas, incluindo lipídeos, polissacarídeos, proteínas e ácidos 
nucleicos. As reações anabólicas necessitam de fornecimento de energia. Quais são, 
geralmente, essas fontes de energia? 
• As reações anabólicas necessitam de fornecimento de energia, geralmente na forma de 
potencial de transferência do grupo fosforil do ATP e do poder redutor de NADH, NADPH e 
FADH2.
• 8) A maioria das células tem as enzimas para realizar tanto a degradação quanto a 
síntese das categorias importantes de biomoléculas – ácidos graxos, por exemplo. 
No entanto, a síntese e a degradação simultâneas de ácidos graxos seriam inúteis. 
Como isso é evitado? 
• isso é evitado pela regulação recíproca das sequências de reações anabólicas e 
catabólicas: quando uma sequência está ativa, a outra está suprimida. Tal 
regulação não poderia ocorrer se as vias anabólicas e catabólicas fossem 
catalisadas por exatamente o mesmo grupo de enzimas, operando em um sentido 
para o anabolismo, e no sentido oposto para o catabolismo: a inibição de uma 
enzima envolvida no catabolismo também inibiria a sequência de reações no 
sentido do anabolismo. As vias catabólicas e anabólicas que conectam os mesmos 
produtos finais (p. ex., glicose S S piruvato, e piruvato S S glicose) podem 
empregar muitas das mesmas enzimas, mas invariavelmente pelo menos uma das 
etapas é catalisada por enzimas diferentes nos sentidos catabólico e anabólico, e 
essas enzimas constituem pontos de regulação independentes. 
• 8) A maioria das células tem as enzimas para realizar tanto a degradação quanto a 
síntese das categorias importantes de biomoléculas – ácidos graxos, por exemplo. 
No entanto, a síntese e a degradação simultâneas de ácidos graxos seriam inúteis. 
Como isso é evitado? 
• 9) Diferencie a variação de energia livre padrão (ΔG’o ) de variação de energia livre real 
(ΔG). 
• Cada reação química possui uma variação de energia livre padrão característica, que 
pode ser positiva, negativa ou nula, dependendo da constante de equilíbrio da reação. A 
variação de energia livre padrão nos diz em que sentido e até onde uma dada reação 
deve seguir para atingir o equilíbrio quando a concentração inicial de cada componente é 
1,0 M, em pH 7,0, temperatura de 25°C e pressão de 101,3 Pa (1 atm). Assim, ΔG’° é 
constante, tendo um valor característico e imutável para uma dada reação. 
• https://www.youtube.com/watch?v=E0TUuYwNIB8
• No entanto, a variação da energia livre real, DG, é uma função das concentrações dos 
reagentes e produtos e da temperatura que prevalece durante a reação, e nenhum 
desses parâmetros será necessariamente igual às condições-padrão, como definidas 
anteriormente. Além disso, o ΔG de qualquer reação que ocorra espontaneamente em 
direção ao seu equilíbrio é sempre negativo, torna-se menos negativo ao longo da 
reação, e é zero no ponto de equilíbrio, indicando que não pode mais ser realizado 
trabalho pela reação. 
• https://www.youtube.com/watch?v=YAMRThLIIzs
• https://www.youtube.com/watch?v=YY-qO5TFZcE
https://www.youtube.com/watch?v=E0TUuYwNIB8
https://www.youtube.com/watch?v=YAMRThLIIzs
https://www.youtube.com/watch?v=YY-qO5TFZcE
• 6) Por que é importante 
que a célula mantenha a 
reação ATP 🡪ADP + Pi 
longe do equilíbrio? 
• 6) Por que é importante que a célula mantenha a reação ATP 🡪ADP + Pi longe do 
equilíbrio?• Se fosse permitido à reação ATP🡪 ADP + Pi se aproximar do equilíbrio, a variação 
real de energia livre (DG9) para essa reação (DGp, ver Problema Resolvido 13-2, p. 
519) se aproximaria de zero, e o ATP perderia o potencial de transferência do 
grupo fosforil de alta energia, que é valioso para a célula. Por isso é essencial que 
as enzimas que catalisam a degradação do ATP e outras reações altamente 
exergônicas sejam sensíveis à regulação, de forma que, quando as mudanças 
metabólicas forem forçadas por condições externas, o fluxo por essas enzimas seja 
ajustado para assegurar que a [ATP] permaneça muito acima do seu nível de 
equilíbrio. 
• 10) Cite e descreva as cinco categorias gerais a que as reações na célula viva 
podem pertencer. 
• As reações nas células vivas pertencem a uma das cinco categorias gerais: (1) 
reações que criam ou quebram ligações carbono-carbono; (2) rearranjos internos, 
isomerizações e eliminações; (3) reações com radicais livres; (4) transferência de 
grupos; e (5) oxidação-redução. Note que os cinco tipos de reações não são 
mutuamente excludentes; por exemplo, uma reação de isomerização pode 
envolver um intermediário do tipo radical livre. 
• 11)Calcule a variação de energia livre padrão para UMA DAS seguintes reações 
enzimáticas, metabolicamente importantes, utilizando as constantes de equilíbrio 
dadas para as reações a 25°C e pH 7,0.