Aminoácidos e peptídeos

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Aminoácidos e peptídeos
Aminoácidos são os polímeros precursores das proteínas. A união desses polímeros de aminoácidos forma as proteínas. Ocorre perde de água para formar as ligações peptídicas.
Existem 20 aminoácidos primários (ou comuns) e diferentes porém todos são em conformação alfa.
Os aminoácidos possuem um grupamento fixo que possui o carbono alfa no centro, os aminoácidos então diferem entre si por sua cadeia lateral, também chamado grupo R.
Para identificar a cadeia lateral de um aminoácido basta identificar sua cadeia principal e descrever a partir dela.
Estereoisômeros
Os aminoácidos são imagens especulares não sobreponíveis (enantiômeros -classe pertencente aos estereoisômeros-), e possuem sempre as formas D e L.
A estereoisomeria é de grande importância quanto a ação enzimática, haja vista que enzimas são estereoespecíficas, ou seja, conseguem diferenciar entre as formas D e L. Muitas das vezes as enzimas não reconhecem ou não possuem atividade para a forma D, por isso os resíduos de aminoácidos nas proteínas estão na forma L-estereoisômero. Os sítios ativos das enzimas são assimétricos.
Aminoácidos são substâncias anfóteras (podendo atuar como base recebendo um H+ na porção carboxíla, ou como ácido doando um H+ saído da porção amino) e em solução aquosa estão como íon dipolar e “zwitterion” (íons híbrido) tendo carga positiva no NH3 e carga negativa no COO-.
Aminoácidos monocarboxílicos (que possuem duas carboxílas) comportam-se como ácidos dipróticos liberando 2H+.
Classificação
São separados e classificados em 5 grupos de acordo com a polaridade do grupo R (cadeia lateral) 
· Grupos R apolares e alifáticos
· Grupos R aromáticos
· Grupos R polares sem carga 
· Grupos R carregados positivamente (básicos)
· Grupos R carregados negativamente (ácidos)
Grupos R apolares e alifáticos
São hidrofóbicos e apolares. Dentre esses estão Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina que são mportantes na estabilização da estrutura protéica, pelas interações hidrofóbicas em seu interior.
O grupo amino secundário (imino) de prolina (um aminoácido de cadeia fechada) que possui importância na prevenção de torções acentuadas na cadeia protéica, é mantido em conformação rígida, diminuindo a flexibilidade estrutural protéica. 
Grupos R aromáticos
São relativamente apolares (hidrofóbicos). Dentre eles o grupo OH da tirosina é importante na formação de pontes de hidrogênio, essa característica torna a tirosina importante no mantimento de estruturas quaternárias das proteínas.
Grupos R polares sem carga
Serina e treonina possuem características em comum com a tirosina que é a presença de OH, essa característica é de fundamental importância, pois as proteínas quinase que são enzimas que catalisam a fosforilação de proteínas através da transferência de um grupo fosforila que pode ser proveniente do ATP, GTP e outras fontes. Essa transferência se dá para aminoácidos que apresentam hidroxila livre em sua cadeia lateral que são eles a treosina, tirosina e serina. Existem proteínas quinase que são específicas para treosina e serina e proteínas quinase que são específicas para tirosina. Logo podemos afirmar que a fosforilação de proteínas sempre vai acontecer em resíduos de serina, treosina ou tirosina. 
Sobre a cisteína sua importância se dá pela formação das pontes dissulfeto que ocorrem entre dois resíduos de cisteína pelos grupos SH (sulfidrila), ocorre a oxidação desses grupos que estarão voltados um para o outro e a liberação desses 2 H+ + 2e- forma a ponte dissulfeto. O dímero formado a partir das duas cisteínas é chamado cistina. 
Asparagina e glutamina são amidas de aspartato de glutamato 
Grupos R carregados positivamente (básicos) 
Esses aminoácidos possuem amina em seu grupamento R. A amina possui característica de permanecer protonada. Na lisina se destaca o 2º grupo amino, na arginina o grupo guanidino e na histidina o grupo imidazol. 
Grupos R carregados negativamente (ácidos) 
Possuem um segundo grupo carboxila.
Aminoácidos não-primários ou incomuns
São formados a partir de modificação dos resíduos de aminoácidos primários incorporados em um polipeptídeo.
· 4-hidroxiprolina
Derivado da prolina, é encontrada no colágeno e parede celular vegetal. Para a formação desse composto foi incorporado uma hidroxila no carbono 4
· 5- hidroxilisina 
É derivado da lisina, encontrada no colágeno. Ocorre pela incorporação de uma hidroxila no carbono 5 da lisina.
· 6-N-metilisina
Derivado da lisina, encontrada na miosina. Formado pela incorporação de radical metil no nitrogênio do carbono 6.
· Gama-carboxiglutamato
Encontrado na protrombina. Deriva do glutamato. Incorporação de uma carboxila no carbono gama.
· Desmosina 
Derivado da lisina. Encontrado na elastina. 
· Ornitina e citrulina
Intermediários chave na biossíntese da arginina e no ciclo da ureia.
· Selenocisteína
Contém selênio no lugar do enxofre. Poucas proteínas contém esse aminoácido. 
Titulação ácido-base
Consiste na adição ou remoção gradual de prótons.
Em caso de íons dipróticos como os aminoácidos, existem, na reação de titulação, dois valores de pk, um proveniente da porção amina e outro da porção carboxila. Existe o pI que é o ponto isoelétrico este é o ponto de pH no qual a carga total é zero.
Para qualquer titulação o composto inicia completamente protonado.
· Titulação da glicina
· Titulação do glutamato 
No glutamato a primeira liberação de H+ é proveniente da carboxila do carbono alfa pois está mais próxima do grupamento amina que é o mais básico da cadeia tornando a carboxila mais próxima dela a mais ácida.
· Titulação da Histidina
Peptídeos
São cadeias de aminoácidos formadas por uma ligação amina substituída formando a chamada ligação peptídica, essa ligação é do tipo amina formada por desidratação onde reagem a hidroxila da porção carboxila do aminoácido da esquerda com o hidrogênio da amina do aminoácido da direita. Essa ligação é reversível e pode ser quebrada pela adição de água.
Por convenção a ligação amina fica para o lado esquerdo e a porção carboxila fica para o lado direito.
O nome do composto adiciona final “il” em todos os resíduos e o nome do último resíduo fica completo.
O nome do composto descrito é: Serilgliciltirosilalanileucina ou SGYAL (abreviatura).
Composto em orientação vertical, a amina fica, por convenção voltada para cima e a carboxila para baixo. Sua nomenclatura segue a mesma regra e fica: Alanilglutamilglicilisina
Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
Ocitocina (9 aminoácidos): produzida pelo hipotálamo e levada até a neurohipófise para ser liberada. Ao ser liberada promove a contração da musculatura lisa uterina e contração dos alvéolos mamários promovendo a ejeção do leite no processo de amamentação. 
Bradicinina (9 aminoácidos): Mediador do processo inflamatório, apresenta atividade vasodilatadora facilitando a migração dos leucócitos do sangue para o tecido afetado. Tem função importante no início e manutenção da dor. 
Fator de liberação da tireotropina (TRH) (3 aminoácidos): Liberado pelo hipotálamo que vai atuar sobre a adenohipófise que vai liberar o hormônio estimulante da tireoide (TSH) fazendo com que a tireoide libere hormônios metabólicos T3 e T4.
Insulina (cadeias de 21 e 30 aminoácidos): Ação hipoglicemiante.
Aspartame (éster metílico de Asp-Phe): Utilizado como edulcorante (adoçante).
Glucagon (29 aminoácidos): Ação antagônica da insulina sendo hiperglicemiante.
Corticotropina (ACTH) (39 aminoácidos): Hormônio liberado pela adenohipófise que vai atuar sobre o córtex das adrenais para liberarem seus hormônios.