AMINOÁCIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS - capítulo 3

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Sandy Caroline • 
 
AMINOÁCIDOS 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada 
resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um 
tipo específico de ligação covalente 
Vintes aminoácidos diferentes são comumente 
encontrados em proteínas 
AMINOÁCIDOS COMPARTILHAM CARACTERÍSTICAS 
ESTRUTURAIS COMUNS 
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-
aminoácidos; com um grupo carboxila e um grupo 
amino ligados ao mesmo átomo de carbono 
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, 
o carbono α está ligado a quatro grupos diferentes: 
um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e 
um átomo de hidrogênio 
Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais 
de ligação em volta do átomo de carbono α, os 
aminoácidos têm dois isômeros possíveis 
Enantiômero: são imagens especulares não 
sobreponíveis um do outro 
Todas as moléculas com um centro quiral também 
são opticamente ativas – isto é, elas giram o plano 
da luz polarizada 
Gly Phe Ser Lys Asp 
Ala Tyr Thr His Glu 
Pro Trp Cys Arg 
Val Asn 
Leu Gln 
Ile 
Met 
Pela convenção de Fischer, L e D se referem apenas 
à configuração absoluta dos quatros substituintes 
em torno do carbono quiral, e não às propriedades 
ópticas da molécula 
OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS 
SÃO ESTEREOISÔMEROS L 
As células são capazes de sintetizar 
especificamente os isômeros L de aminoácidos 
porque os sítios ativos de enzimas são assimétricos, 
tornando estereoespecíficas as reações por elas 
catalisadas 
AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELO 
GRUPO R 
Os aminoácidos são agrupados em cinco classes de 
acordo com a sua polaridade ou tendência para 
interagir com a água em pH biológico 
 
Grupo R apolar: C e H na sua estrutura 
Grupo carregado positivamente ou básico: NH3 
Grupo carregado negativamente ou ácido: COOH 
 
Utiliza-se em aminoácidos 
apolar, aromático e polar 
não carregado 
 
Utiliza-se em aminoácidos 
carregados positivamente 
ou básico 
Sandy Caroline • 
 
Utiliza-se em 
aminoácidos carregados 
negativamente ou ácidos 
 
AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E 
BASES 
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é 
dissolvido em água em pH neutro, ele permanece na 
solução como um íon bipolar ou zwitteríon 
Anfóteros: substâncias com natureza dupla (ácido-
base) 
 
AMINOÁCIDOS TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO 
CARACTERÍSTICAS 
A titulação ácido-base envolve a adição ou remoção 
gradual de prótons 
O ponto isoelétrico, designado de pI, é quando a 
carga elétrica final é igual a zero 
RESUMO 3.1 
Os 20 aminoácidos comumente encontrados como 
resíduos em proteínas contêm um grupo α-carboxila, 
um grupo α-amino e um grupo R característico 
substituído no átomo do carbono α 
O átomo de carbono α de todos os aminoácidos, 
exceto a glicina, é assimétrico e, portanto, os 
aminoácidos podem existir em pelo menos duas 
formas estereoisoméricas 
Os aminoácidos podem ser classificados em cinco 
tipos com base na polaridade e carga de seus grupos 
R 
Os aminoácidos variam em suas propriedades 
acidobásicas e têm curvas de titulação 
características 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Peptídeos são cadeias de aminoácidos 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de 
modo covalente por meio da ligação peptídica 
A ligação peptídica é formada pela remoção de 
elementos de água (desidratação) do grupo α-
carboxila de um aminoácido e do grupo α-amino do 
outro 
A extremidade aminoterminal é localizada à 
esquerda e a extremidade carboxiterminal à direita 
(a sequência é lida da esquerda para a direita) 
PEPTÍDEOS PODEM SER DIFERENCIADOS POR SEUS 
COMPORTAMENTOS DE IONIZAÇÃO 
Peptídeos contêm apenas um grupo α-amino e um 
grupo α-carboxila livres, em extremidades opostas 
da cadeia 
Os peptídeos têm curvas de titulação 
características e um pH isoelétrico característico 
que não se desloca em um campo isoelétrico 
RESUMO 3.2 
Aminoácidos podem ser unidos de modo covalente 
por meio de ligações peptídicas para formar 
peptídeos e proteínas 
Proteínas podem ser cadeias peptídicas muito longas 
de 100 a muitos milhares de resíduos de 
aminoácidos 
A ESTRUTURA DE PROTEÍNAS 
estrutura primária: é a sequência de resíduos de 
aminoácidos 
estrutura secundária: se refere a arranjos 
particularmente estáveis de resíduos 
estrutura terciária: descreve todos os aspectos do 
enovelamento tridimensional de um polipeptídio 
estrutura quaternária: quando a proteína tem duas 
ou mais subunidades polipeptídicas 
A estrutura primária de uma proteína determina 
como ela se dobra em sua estrutura tridimensional 
única, e, por sua vez, determina a função da proteína 
A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA DEPENDE DE SUA 
SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS 
Diferenças na função de proteínas resultam de 
diferenças na composição e na sequência de 
aminoácidos 
Sandy Caroline •