Bioquímica

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Carboidratos
Quando se fala em carboidratos, as pessoas têm um mito, pois acham que uma 
dieta baseada em carboidratos não vai engordar, porém, como na natureza, nada se 
perde, nada se cria, tudo se transforma, o carboidrato ingerido que não foi gasto 
será armazenado em forma de glicogênio (muscular ou hepático) e depois será 
transformado em gordura
→
Leptina: é uma substância que regula a gordura corporal (dispara a queima de 
gordura). Está associada ao gene Ob/Ob. É responsável pela saciedade
→
A obesidade pode desencadear outros problemas como a diabetes tipo II. Nesse 
contexto, a obesidade infantil muitas vezes está associada à influência dos pais, os 
quais fazem os filhos, desde cedo, ter contato com açúcares, sendo que o 
recomendado seria apenas após os 2 anos
→
Mais da metade do carbono orgânico do planeta Terra está organizado em forma de 
carboidratos 
→
A oxidação de certos carboidratos é a principal via de obtenção de energia na maioria das 
células não fotossintéticas 
→
Os principais representantes dos carboidratos são
Amido (reserva)•
Celulose (estrutura)
Os humanos não capazes de digerir celulose porque no nosso trato 
gastrointestinal não há enzimas capazes de degradar a celulose, porém, 
na nossa lágrima, há a lisozima, que é uma enzima capaz de degradar as 
ligações beta da celulose para proteger o globo ocular
-
•
→
Funções
Reserva energética•
Estrutural (quitina, celulose)•
Defesa (glicoproteínas como o glicocálice; imunoglobulinas)•
Prebióticos (facilitam a proliferação, no corpo, de um organismo desejável, como 
nas fibras do intestino grosso)
•
Edulcorantes (adoçantes), geleificantes e espessantes
Os edulcorantes também aumentam o índice glicêmico, os melhores 
edulcorantes são o xilitol e o eritritol, que são naturais e a base de stévia 
-
•
→
Características
São formados por carbono, hidrogênio e oxigênio•
São poliidroxilados (contém vários grupamentos hidroxila (OH), logo, são 
polialcoois)
Poliidroxialdeídos (é um poliálcool com um aldeído) -
Poliidroxicetonas (é um poliálcool com uma cetona)
Cetonas e aldeídos são funções orgânicas que contém o grupamento 
carbonila (C=O)
▪
Os aldeídos e as cetonas são isômeros de função▪
-
•
Todos os carboidratos são compostos saturados•
São solúveis em água (são polares)•
Fórmula mais comum: (CH2O)n, porém alguns carboidratos podem ter nitrogênio, 
fosforo ou enxofre
•
→
São conhecidos como
Hidratos de carbono•
Glicídios•
Glucídios •
Açúcares (os carboidratos que são açúcares são necessariamente doces)•
→
Existem 3 classes principais de carboidratos: os monossacarídeos, os dissacarídeos e os 
polissacarídeos 
Monossacarídeos
Pentoses
Ribose e desoxirribose▪
-
Hexoses
Glicose, galactose e frutose▪
-
•
Oligossacarídeos
Dissacarídeos (um tipo de oligossacarídeo)
Maltose, sacarose, lactose▪
-
•
Polissacarídeos 
Amido, celulose, glicogênio, quitina▪
•
→
Tipos de ligação, alfa ou 
beta (a conformação dos 
carbonos (alfa ou beta))
diferenciam os compostos. 
A sequência em que os 
compostos estão ligados 
também faz diferença. 
Galactose + glicose não é 
igual glicose + galactose.
Açúcares simples, fundamentais →
São constituídos por uma única unidade de poliidroxicetona ou poliidroxialdeído→
Fórmula geral: CnH2nOn (n ≤ 7 e n ≥ 3 )→
São solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos →
Brancos e cristalinos →
A maioria possui sabor doce →
Existem em isômeros (pares). A existência de isômeros (principalmente os 
estereoisômeros) é muito importante porque as enzimas que agem sobre os 
açúcares são esteroespecíficas
→
Classificação de acordo com o grupo funcional
Aldoses (ligado a aldeído, exemplo: glicose)•
Cetoses (ligado a cetona, exemplo: frutose)
São isômeros de função-
•
→
Classificação de acordo com o número de carbonos
Trioses •
Tetroses•
Pentoses•
Hexoses•
Heptoses•
Monossacarídeos com mais de 4 carbonos tendem a formar uma 
cadeia fechada
•
→
Ao se juntar as duas classificações, temos:
Cetopentose, Aldotetrose...•
→
Todos os monossacarídeos (com exceção da di-hidroxiacetona, que é a 
cetotriose) possuem um ou mais átomos de carbono quiral, e por isso, ocorrem 
em formas isoméricas ópticamente ativas 
Para determinar se a conformação é D ou L, primeiro deve-se encontrar os 
carbonos quirais, então, olha-se o carbono quiral mais distante da carbonila. 
Depois, vê se a hidroxila está para o lado esquerdo (L) ou direito (D)
•
Uma molécula com N carbonos quirais tem 2^n estereoisômeros•
A maioria das hexoses estão em conformação D•
→
Epímeros
É um tipo de isomeria que ocorre tipicamente em carboidratos, onde a 
diferenciação de uma estrutura para outra é na configuração de APENAS 
um carbono. Para ser epímero é preciso ser, antes de tudo, isômero 
α-mannose e D-glucose (são epímeros que possuem a configuração 
do carbono 2 diferente)
-
D-galactose e D-glucose (epímeros no carbono 4)
α-mannose e D-galactose não são epímeros, são isômeros▪
-
•
→
O único carbono que eu posso mudar a posição dele e continuar sendo glicose é 
o carbono 5 (quiral mais distante), pois ao invés de ser d-glicose como 
geralmente é, ao colocar a hidroxila do lado esquerdo, vira L-glicose)
→
Como visto anteriormente, os monossacarídeos com mais de 4 carbonos tendem 
a formar uma cadeia fechada.
→
O carbono que vai atacar é sempre o carbono quiral mais distante→
O carbono que vai sofrer o ataque é o carbono da carbonila →
O oxigênio da hidroxila do carbono quiral mais distante quebra a ligação dupla da 
carbonila e o hidrogênio da hidroxila se liga a esse oxigênio que teve a ligação 
quebrada. O oxigênio da hidroxila se liga ao carbono anomérico.
→
Fischer
Usada para representar estruturas tridimensionais de açúcares no papel•
É uma estrutura aberta•
Utilizada para estruturas de açúcares lineares•
→
Haworth
Utilizada para estruturas de açúcares cíclicos •
→
Maria Eduarda Silva Dias
Bioquímica
sábado, 10 de agosto de 2019 12:50
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Os compostos com anéis que possuem 6 membros são chamados piranoses, os 
compostos com anéis que possuem 5 membros são chamados furanoses 
→
O grupo CH2OH projeta-se para cima no enantiômero D, e para baixo no 
enantiômero L
→
É o carbono anomérico ou hemicetal/hemiacetal que determina se o composto é 
α ou β, tudo depende da posição da hidroxila desse carbono
→
Se a hidroxila estiver para baixo, é alfa. Se estiver para cima, é beta→
Na estrutura de Fischer, tudo o que está do lado direito vai ficar na parte de 
baixo, quando visto pela estrutura de Haworth
→
As formas isoméricas de monossacarídeos que diferem apenas na configuração 
do carbono hemicetal (cetona) ou hemiacetal (aldeído) são chamados de 
anômeros (o carbono da carbonila é chamado carbono anomérico)
Os carbonos anoméricos podem ser α ou β•
→
Os anômeros α e β se interconvertem em solução aquosa por um processo 
chamado de mutarrotação, no qual uma forma em anel se abre brevemente na 
forma linear e então se fecha novamente formando o outro anômero 
→
Logo, na forma aberta (de Fisher) temos estruturas D e L, na forma fechada (de 
Haworth) temos estruturas α e β
→
Nomenclatura
Glicose (por exemplo) forma um anel: glicopiranose•
D ou L•
α ou β
α-d-glicopiranose-
β-L-frutofuranose-
•
→
Existe uma variedade de derivados de açúcar nos quais o grupo hidroxila do 
composto original é substituído por um outro grupamento ou um carbono é 
oxidado a um grupo carboxil 
→
Em glicosamina, galactosamina e manosamina, a hidroxila no C-2 do composto 
parental está substituído por um grupo amino. Normalmente, o grupo amino está 
condensado ao ácido acético, como na N-acetilglicosamina
→
As hexoses apresentam propriedades redutoras (açúcar redutor), logo, são 
agentes redutores
→
Se elas têm propriedades redutoras, elas reduzem alguém, então, por 
consequência, são oxidadas 
→
Teste para determinação de um açúcar redutor
Teste aonde, em uma amostra de um tubo de ensaio, é possível afirmar, 
mediante um teste, se há ou não glicose naquele tubo.
•
Soluçãode Benedict ou Fehling
Goteja essa solução no tubo e leva para o aquecimento. Caso tenha 
aldeído no tubo (que é o caso da glicose), ela é oxidada a ácido 
carboxílico.
-
O cobre forma óxido de cobre, que é insolúvel, então, precipita-
O cobre, inicialmente, deixa o tubo azul, porém, após a reação, caso 
tenha aldeído, o tubo fica vermelho alaranjado. 
-
Caso não tenha açúcar redutor, não haverá mudança de cor-
•
→
Usada para representar estruturas tridimensionais de açúcares no papel•
É uma estrutura aberta•
Utilizada para estruturas de açúcares lineares•
Haworth
Utilizada para estruturas de açúcares cíclicos •
→
Conformacional
Forma de cadeira •
Duas conformações de uma molécula são interconversíveis sem quebra de 
ligações (enquanto duas configurações só são interconversíveis com a quebra de 
ligações)
•
→
Os dissacarídeos são duas unidades de monossacarídeos →
A maioria dos oligossacarídeos constituídos por 3 ou mais unidades não ocorre como 
moléculas livres, mas sim ligada a moléculas que não são açúcares (lipídios, proteínas), 
formando glicoconjugados
→
Tipos mais comuns
Sacarose (glicose + frutose)•
Lactose (glicose + galactose)•
Maltose (glicose + glicose)
É importante lembrar que, a ordem em que esses compostos são dispostos é 
importante, pois a inversão da ordem pode gerar um outro composto. Assim 
como o tipo de ligação, que pode formar um outro composto 
-
•
→
As unidades de monossacarídeos são unidas por ligação glicosídica
Para formar a ligação glicosídica, obrigatoriamente, a primeira glicose deve estar 
na conformação α (hidroxila para baixo). Ou seja, a maltose deve obrigatoriamente 
começar com α-glicose
•
Quem determina o tipo de ligação é o carboidrato da esquerda, portanto, se ele for 
α, a ligação vai ser α
•
As hidroxilas responsáveis pela ligação são a que está no carbono 1 da primeira 
glicose (é o carbono anomérico/carbono hemiacetal) e a que está no carbono 4 da 
segunda glicose
A hidroxila da primeira glicose + o hidrogênio da hidroxila da segunda glicose 
forma H2O (água)
-
Nesse exemplo, junta-se uma α-D-glicose com uma β-D-glicose-
Como a ligação está para baixo, é uma ligação glicosídica α-1,4-
•
→
Nesse caso, é uma β-maltose, cujo nome é: α-D-glicopiranosil-(1->4)-β-D-glicopiranose
As ligações glicosídicas são facilmente clivadas por ácido•
Caso o exemplo ocorresse entre duas glicoses α, nada alteraria na ligação, só 
mudaria a conformação do dissacarídeo, o qual teria esse nome:α-D-
glicopiranosil-(1->4)-α-D-glicopiranose
•
A ligação glicosídica da celulose ocorre com o primeiro carbono sendo β, formando 
uma ligação do tipo β-1,4, a qual nosso trato gastrointestinal não consegue 
quebrar
•
Dímero proveniente da celulose →
É a junção de β-glicose com β-glicose, formando uma ligação β(1->4), entre a hidroxila 
do carbono hemiacetal (1) e o hidrogênio da hidroxila do carbono 4
→
β-D-glicopiranosil-(1->4)-β-D-glicopiranose ou Glc-(β1->4)-glc→
Nesse caso, o glicosídeo está na conformação β→
A ligação é do tipo β→
Presente na endolinfa de alguns insetos →
Junção de uma α-glicose com uma α-glicose →
É uma ligação do tipo α(1<->1)→
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Solução de Tollens 
O aldeído é colocado para reagir com prata, se ocorrer a reação, o 
aldeído se oxidará a ácido carboxílico e os íons de prata virarão prata 
metálica, fazendo um "espelho" no tubo de ensaio
-
•
Oxidação das hexoses
Se o aldeído for oxidado no carbono 1 (carbono anomérico)
Forma ácido __ônico (no caso da glicose, é o ácido glicônico, que é 
formado na reação com a solução de Benedict, sua base é o 
gliconato)
-
•
Se o aldeído for oxidado no carbono 6 
Forma ácido __urônico (no caso da glicose, é o ácido glicurônico, que 
é usado em reações de conjugação hepática, sua base é o 
glicuronato)
-
•
Se o aldeído for oxidado no carbono 1 e no 6
Forma ácido sacárico (adoçante) (base: sacaronato)-
•
Quando esses ácidos são formados, deixa de ser glicose e passa a ser um 
ácido 
•
Ácidos orgânicos geralmente são fracos, então, liberam seu H+ com 
facilidade e formam sua base conjugada
•
→
Se eu quiser reduzir a glicose, deve-se retirar a porção aldeidica (carbonila)
Quando se retira a carbonila, faz-se uma hidroxila, logo, forma-se um 
polialcool (poliidroxila), que é o "sorbitol"
Pacientes diabéticos são propensos a que parte da glicose sofra 
redução, levando à formação e ao acúmulo de sorbitol, e o acumulo 
de sorbitol pode promover o desenvolvimento de catarata
-
•
Há outra substância, o manitol, que é derivado da redução da frutose, que é 
um diurético
O manitol aumenta o número de transportadores renais, deixando o 
meio hipertônico, o que atrai a água, consequentemente aumentando 
o volume de urina
-
Forma de tratar a hipertensão arterial -
•
→
Presente na endolinfa de alguns insetos →
Junção de uma α-glicose com uma α-glicose →
É uma ligação do tipo α(1<->1)→
Porém, se fosse acontecer da maneira normal, a ligação seria difícil de ocorrer porque o 
carbono 1 (hemiacetal) da segunda glicose está muito longe, então, há um 
espelhamento (gira) da molécula, quando há um espelhamento, no eixo horizontal, 
também se altera a conformação dos ligantes, os elementos que normalmente ficavam 
na parte de baixo da molécula ficam na de cima e vice-versa.
→
Como os dois carbonos hemiacetais reagiram, não pode deixar a terminação -ose na 
nomenclatura, substitui-se por -osídeo 
α-D-glicopiranosil-(1<->1)-α-D-glicopiranosídeo ou Glc(α1<->1)Glc•
→
Esse composto não possui conformação alfa ou beta pois não há hidroxila nos carbonos 
hemiacetais (que são os responsáveis por determinar a conformação)
→
Maltose (α-glicose + β-glicose), ligação tipo α(1->4), conformação β→
Celobiose (β-glicose + β-glicose), ligação tipo β(1->4), conformação β→
Trealose (α-glicose + α-glicose), ligação tipo α(1<->1), não há conformação→
α-glicose e β-frutose→
Ligação entre o carbono 1 da glicose e o carbono 2 da frutose, porém, igual a trealose, é 
preciso que haja o espelhamento
→
É uma ligação do tipo α→
α-D-glicopiranosil-(1<->2)-β-D-frutofuranosídeo•
Nesse caso, também não sobra hidroxila de carbono hemiacetal ou hemicetal, então, 
não há conformação 
→
β-galactose e α ou β-glicose→
Ligação tipo β→
Ligação entre o carbono 1 e o 4→
Pode estar na conformação β ou α→
Os polissacarídeos, também chamados de glicanos, diferem um dos outros na 
identidade das unidades de monossacarídeos repetidas, no comprimento das 
cadeias, nos tipos de ligações unindo as unidades e no grau de ramificação 
→
Geralmente não possuem massas moleculares definida→
Podem ser divididos em 2
Homopolissacarídeos 
Contém apenas um único tipo de monômero -
Geralmente são formas de estocagem de combustível -
•
Heteropolissacarídeos
Contém dois ou mais tipos diferentes de monômeros -
Geralmente são estruturais-
•
→
Homopolissacarídeo→
Armazenamento de energia vegetal (pois quando se quebra o amido, se libera 
glicose, que é usada para fins energéticos)
→
Mistura de amilose e amilopectina 
Amilose
Cadeias longas e não ramificadas, constituídas por D-glicoses ligadas na 
ligação α(1->4), como na maltose
-
•
Amilopectina
Cadeias longas e ramificadas, constituídas por glicoses ligadas na ligação 
α(1->4) nas porções lineares e (1->6) nas porções ramificadas
-
•
→
Homopolissacarídeo→
Reserva energética animal (nos fígados e músculos esqueléticos)→
Assim como o amido, é composto por amilose e amilopectina, porém, a diferença do →
Homopolissacarídeo→
Exoesqueleto duros de vários artrópodes →
Ligações β(1->4)→
A diferença para a celulose é a troca da hidroxila no carbono 2 por um grupo amina →
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Homopolissacarídeo→
Reserva energética animal (nos fígados e músculos esqueléticos)→
Assim como o amido, é composto por amilose e amilopectina, porém, a diferença do 
amido é que o glicogênio é mais ramificado.
Enquanto o amido tem ramificações a cada 24/30 resíduos, o glicogênio tem a 
cada 8/12
•
→
Quebra do glicogênio (liberar glicose): glicogenólise→
Formaçãode glicogênio (armazenar glicose): glicogênese 
Na glicogenólise, as glicoses são removidas uma de cada vez a partir das 
extremidades não redutoras 
•
→
A energia é armazenada na forma de glicogênio (e não de glicose) porque o 
glicogênio contribui muito pouco para a osmolaridade, diferentemente da glicose. 
→
No corpo humano, não se quebra primeiro o glicogênio para depois quebrar a 
gordura, ambos são quebrados juntos, porém a velocidade em que o 
glicogênio é quebrado é bem mais alta 
→
Homopolissacarídeo→
Substância fibrosa, resistente e insolúvel em água, sendo muito utilizada para fazer 
tecidos de roupas, papelão, materiais para isolamento
→
Componente da parede celular de plantas, principalmente nas porções amadeiradas →
Glicoses ligadas em ligação β(1->4), ou seja, é composta por várias celobioses→
Composição linear não ramificada, assim como a amilose (a diferença é a que a 
glicose está na conformação β)
→
Nós não digerimos a celulose pois não há enzimas no nosso TGI capazes de 
quebrar essas ligações, porém, comemos celulose pois há fibras que facilitam o 
peristaltismo TGI. Os cupins conseguem digerir a celulose pois carregam no seu 
trato intestinal um microrganismo simbiótico que secreta celulase.
→
Homopolissacarídeo→
Exoesqueleto duros de vários artrópodes →
Ligações β(1->4)→
A diferença para a celulose é a troca da hidroxila no carbono 2 por um grupo amina 
acetilado
→
Monômero: N-acetil-β-D-glicosamina→
Como a celulose, não pode ser digerida por vertebrados→
Função estrutural de fazer o exoesqueleto duro de artrópodes →
Homopolissacarídeo→
Desacetilação da quitina→
Muito estudada após os anos 2000→
Possível ação anti-obesidade→
Heteropolissacarídeo →
Desempenha a função de anticoagulante→
Polímero de ácido glicurônico e glicosamina (amino açúcar) e alguns grupos sulfatos→
Ligações β ou α (1->4)→
Heteropolissacarídeo→
Componente rígido da parede celular bacteriana, determinando a forma da parede celular e 
protegendo a célula da lise celular e do inchaço
→
Constituído por N-acetilglucosamina e ácido N-acetilmurânico →
Ligação β(1->4)→
Lisozima presente na lágrima (proteção do globo ocular) consegue quebrar as ligações 
β(1->4), dessa forma, desestabiliza-se a parede celular bacteriana, fazendo a bactéria 
sofrer ação da osmose 
→
Diabetes Mellitus
A diabetes mellitus não é uma única doença, é um conjunto de distúrbios que apresentam 
em comum a hiperglicemia, a qual é resultado de defeitos na ação da insulina, na 
secreção dela ou ambos os casos
→
É uma situação em que há resistência à insulina→
É autoimune (o nosso corpo produz anticorpos contra algo que é do nosso próprio corpo)
Defeito genético que promove esse defeito na produção de anticorpos•
→
É idiopática (ausência de marcadores da autoimunidade, não consegue-se fazer o 
diagnóstico em clínica porque há a ausência desses marcadores, então, nesses casos, 
tende-se a achar que se trata de uma DM tipo 2)
Isso ocorre na minoria dos casos, como em casos de pacientes com pouca idade•
→
Marcadores (que diminuem a produção e a ação da insulina)
Anticorpos anti-inslina•
Antidescarboxilase do ácido glutâmico (GAD 65)•
Antitirosina-fosfatases (IA2 e IA2B)
Se um dos três marcadores der positivo, o diagnóstico é de DM1-
•
→
A DM 1 é caracterizada pela destruição das células produtoras de insulina no 
pâncreas por qual seja o motivo
Autoimune•
Doença genética•
Vírus•
Toxinas•
→
Sintomas e sinais:
Poliúria (aumento do volume de urina) - sinal•
Glicosúria (glicose na urina (o que é anormal, pois a glicose deveria ser 
reabsorvida)) - sinal
•
Polidipsia (sede excessiva) - sintoma
Sintoma: o que o paciente relata (não pode ser mensurado) ≠ Sinal: o que 
pode ser mensurado 
-
•
→
Acomete crianças e adultos →
Todos os pacientes com DM1 são insulino-dependentes →
No néfron, a unidade funcional do rim, há proteínas responsáveis pela reabsorção da 
glicose que foi filtrada pela cápsula renal. Porém, as proteínas são saturáveis, elas 
possuem uma quantidade máxima de glicose que elas conseguem reabsorver. Se o 
máximo for 50 e chegar 1000 de glicose no filtrado glomerular (o que pode ser o caso de 
alguém que apresenta o quadro de DM1 pois a insulina não está sendo secretada ou 
agindo), 950 moléculas de glicose não serão reabsorvidas, deixando o filtrado hipertônico, 
atraindo água. Então, mais urina é liberada e essa urina possui glicose. E essa liberação 
excessiva de água na urina promove uma sensação de sede pelo hipotálamo. Ou seja, 
primeiro ocorre o quadro de poliúria e de glicosúria para depois ocorrer a polidipsia.
→
Caracterizada por defeitos na ação e secreção da insulina, sendo a maioria dos 
casos devido a defeitos na ação
→
As células se tornam resistentes à insulina (por predisposição genética ou 
obesidade)
→
É reversível por dietas e perda de peso ou medicamentos, como os 
hipoglicemiantes orais (metiformina) ou insulina em alguns casos
Metiformina
Abaixa a glicose no sangue por meio da inibição de KATP (canais de 
potássio sensíveis a ATP), os quais estão quase sempre abertos devido 
ao fato de sempre haver produção de ATP nas células, ao inibir os 
canais de potássio, o potássio fica retido na célula, causando uma 
despolarização, essa despolarização promove a abertura de canais de 
cálcio dependentes de voltagem, promovendo exocitose da insulina, 
abaixando assim, a glicemia
-
Causa gases e deve ser administrada com uma grande ingestão de 
fibras
-
•
→
Afeta adultos; crianças e adolescentes obesos→
Os sintomas e sinais são os mesmos da DM1→
São os outros tipos de DM
O que pode gerar a DM2
Genética (mal funcionamento das células)-
Problemas endócrinos-
Doenças-
Obesidade
A obesidade causa resistência tecidual à insulina▪
A obesidade diminui a expressão de receptores de insulina a longo 
prazo
▪
-
•
→
DM gestacional
Qualquer intolerância à glicose, de magnitude variável, com início ou 
diagnóstico durante a gestação
•
Diagnosticada por meio de TOTG (teste oral de tolerância à glicose)
Toma-se uma dose de dextrosol, que é cheio de glicose. Depois de 30 
minutos, mede a glicemia do sangue, e depois, de 30 em 30 minutos.
Em pessoas normais, com o passar do tempo (mais ou menos 60 
minutos), a glicemia volta ao normal 
▪
Porém, em pessoas com intolerância à glicose, a glicemia só volta 
ao normal depois de umas 2 horas
▪
-
•
→
A DM gestacional aumenta a probabilidade do feto desenvolver DM1, ser 
abortado ou nascer com obesidade 
•
A glicemia não é o fator importante para se fazer o diagnóstico de diabetes, pois a 
pessoa pode ter feito o jejum de forma errônea, etc.
HbA1c: hemoglobina glicada
Diagnostica a diabetes, porém não diferencia o tipo-
•
→
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máximo for 50 e chegar 1000 de glicose no filtrado glomerular (o que pode ser o caso de 
alguém que apresenta o quadro de DM1 pois a insulina não está sendo secretada ou 
agindo), 950 moléculas de glicose não serão reabsorvidas, deixando o filtrado hipertônico, 
atraindo água. Então, mais urina é liberada e essa urina possui glicose. E essa liberação 
excessiva de água na urina promove uma sensação de sede pelo hipotálamo. Ou seja, 
primeiro ocorre o quadro de poliúria e de glicosúria para depois ocorrer a polidipsia.
Um caso de glicosúria, por exemplo, não configura DM1, pode ser apenas um caso 
de problema nas proteínas transportadoras 
•
Tratamento: a base de insulina (hormônio peptídico), administração exógena →
A glicemia não é o fator importante para se fazer o diagnóstico de diabetes, pois a 
pessoa pode ter feito o jejum de forma errônea, etc.
HbA1c: hemoglobina glicada
Diagnostica a diabetes, porém não diferencia o tipo-
Toda vez que o paciente apresenta o quadro de diabetes mellitus, o 
paciente possui a glicemia elevada por uma certa quantidade de tempo, 
então, essa glicose, por meio do processo (não enzimático) chamado 
glicação, se liga na hemoglobina
Ou seja, se o paciente tiver glicemia elevada, ele não 
necessariamente tem DM, mas se ele possuir hemoglobinaglicada 
fora da quantidade normal, é sinal que essa glicemia já está 
elevada há um tempo, diagnosticando a DM
▪
-
•
→
Lipídeos
Os lipídeos são um grupo de compostos quimicamente diversos, cuja característica comum 
é a insolubilidade em água
→
Porém, são solúveis em solventes orgânicos →
Funções biológicas:
Armazenamento de energia•
Elementos estruturais de membranas (fosfolipídios)•
Cofatores enzimáticos (fator necessário para o funcionamento da enzima)•
Transporte de elétrons•
Absorção de radiações luminosas (cones e bastonetes)•
Âncoras hidrofóbicas para proteínas•
Agentes emulsificantes no trato digestivo (dissolvem uma porção aquosa em uma 
substância lipofílica, um exemplo é a bile, que é derivada do colesterol)
•
Hormônios esteroides (derivados do colesterol), que são os hormônios sexuais•
Mensageiros intracelulares (ex: IP3)•
→
Gorduras e óleos são utilizados como forma de armazenamento de energia
Gorduras: maior quantidade de saturações (sólido)•
Óleos: maior quantidade de insaturações (líquido)
Para transformar um óleo em uma gordura, faz-se o processo de hidrogenação, 
que é adicionar hidrogênio, promovendo a quebra das ligações insaturadas 
(mudança de estado, líquido para sólido)
-
Para cada dupla que será quebrada, é necessário 2 hidrogênios-
Nesse processo, quando há a hidrogenação parcial, várias ligações cis podem 
se tornar trans, o que é um perigo para a saúde
-
•
→
São derivados de ácidos graxos 
Ácidos graxos são derivados de hidrocarbonetos •
A oxidação e a degradação de ácidos graxos (já que eles tem estado de oxidação 
bem baixo) é um processo altamente exergônico 
•
→
Ácidos graxos
São ácidos carboxílicos com cadeia de hidrocarboneto de comprimento variando de 4 
a 36 carbonos 
•
A cadeia de hidrocarbonetos pode ser saturada ou insaturada 
"18:0" significa que o ácido graxo possui 18 carbonos e 0 insaturações-
18: 1(Δ9) significa que o ácido graxo possui 18 carbonos e 1 insaturação no 
carbono 9
-
Ou seja, o primeiro número diz a quantidade de átomos de carbono, o segundo 
diz a quantidade de insaturações e o delta exponencial diz a posição do carbono 
que possui a dupla
-
Na membrana plasmática, a insaturação dos ácidos graxos gera um 
afastamento entre eles, deixando a membrana mais flexível, facilitando o 
transporte e a mobilidade
-
•
→
Quando maior for a cadeia lipídica, maior é a temperatura de ebulição. Quanto maior for a 
quantidade de insaturações, menor é a temperatura de ebulição, pois a insaturação 
enfraquece a cadeia, deixando-a mais fácil de ser quebrada
→
Quanto maior for a cadeia do ácido graxo e quanto menos duplas ela tiver, menor é a 
solubilidade na água. A parte polar do ácido carboxílico contribui muito pouco para a 
polaridade dos lipídios 
→
Quanto mais insaturado, menor o ponto de fusão (a insaturação dificulta a junção)→
Classificação ω (ômega)
Essa classificação só é possível em cadeias insaturadas•
Regra: pega a quantidade de carbonos totais e subtrai do carbono insaturado de 
maior número da insaturação, ou seja, subtrai do carbono mais próximo da 
terminação metil (oposta ao ácido carboxílico) 
O carbono da terminação metil é chamado de ω-
•
Ex: 18:1(Δ9). 18 - 9 = 9, ω=9•
Ex: 20:4(Δ5,8,11,14). 20 - 14 = 6, ω=6•
→
Os mais benéficos são ω=3, 6 e 9, que são ácidos graxos poli-insaturados (AGPI) 
(enriquecem a alimentação). São bons para doenças cardiovasculares 
•
Quem gera mais energia? Carboidratos ou lipídeos? Os lipídeos, pois cada ácido graxo 
gera 108 moléculas de ATP, enquanto a glicose só gera em cerca de 36 ATPs
→
Característica central das membranas→
Anfipáticos→
Constituem a bicamada fosfolipídica (barreira seletiva)
Quem passa livremente? Gases lipossolúveis como o O2•
Quem tem dificuldade para passar? Moléculas polares, grandes e íons•
→
Há 3 tipos gerais
Glicerofosfolipídeos: derivados do glicerol•
Esfingolipídeos: derivados da esfingosina•
Esteróis: derivados do colesterol (controlam a fluidez da membrana)•
→
A diferença entre os fosfolipídios e os glicolipídios é que a porção hidrofílica nos 
fosfolipídios é um grupamento fosfato, e nos glicolipídios é um açúcar
→
O triglicerídeo não é um lipídeo de membrana, ele só possui o glicerol e 3 ácidos 
graxos
→
Glicerofosfolipídeos ou fosfoglicerídeos →
Dois ácidos graxos ligados, por ligação éster, ao primeiro e ao segundo carbono do 
glicerol e um grupo polar ligado por, ligação fosfodiéster, ao terceiro carbono
→
Derivados do ácido fosfático →
Álcool no grupamento cabeça (fosfato)→
Nome: fosfatidil + (nome álcool), ex: Fosfatidilserina, Fosfatidilcolina→
Alguns glicerofosfolipídeos têm ácidos graxos em ligação éter, que ocorre no primeiro 
carbono do glicerol
A cadeia com ligação éter pode ser saturada (lipídeos éter de alquila) ou pode 
ser insaturada entre c1 e c2 (plasmalogênios)
•
Essa ligação éter ocorre em tecido cardíaco, bactérias e protistas•
Crê-se que existe essa ligação éter para conferir uma maior resistência a lipases•
Principal plasmalogênio: PAF (fator de ativação de plaquetas), que estimula a 
agregação plaquetária e a liberação de serotonina, resposta alérgica e 
inflamatória 
•
→
Derivados da esfingosina, logo, não possuem o glicerol, possuem a esfingosina 
(aminoálcool)
→
Possuem a esfingosina, que possui cadeia longa; um ácido graxo (ligação amida 
substituída) e um grupo polar unido por ligação glicosídica ou fosfodiéster
→
3 Subclasses: esfingomielinas, glicolipídios neutros (cerebrosídeos e globosídeos) e 
glangliosídeos 
As esfingomielinas se parecem com a fosfatidilcolina (um glicerofosfolipídeo), 
pois possuem um grupamento fosfato (fosfocolina ou fosfoetanolamina), logo, 
são fosfolipídios derivados da esfingosina
Para diferenciar um glicerofosfolipídeo de uma esfingomielina, é só ver se 
tem 3 carbonos e oxigênios ligados em ligação éster
-
•
As outras 2 subclasses não possuem grupamento fosfato•
→
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Os mais benéficos são ω=3, 6 e 9, que são ácidos graxos poli-insaturados (AGPI) 
(enriquecem a alimentação). São bons para doenças cardiovasculares 
•
Quem gera mais energia? Carboidratos ou lipídeos? Os lipídeos, pois cada ácido graxo 
gera 108 moléculas de ATP, enquanto a glicose só gera em cerca de 36 ATPs
→
Para formar um triglicerídeo ou um fosfolipídio, eu preciso de uma reação. A reação se 
baseia da formação de um éster (reação de esterificação) por meio de um álcool com 
um ácido carboxílico formando um éster e liberando água.
→
Os triglicerídeos são os lipídeos mais simples construídos a partir de ácidos graxos→
Podem ser chamados de gorduras neutras→
Ésteres de ácido graxo→
São depósitos de combustível metabólico (ou seja, são um tipo de lipídio de 
armazenamento)
→
Podem ser mistos em relação ao ácido graxo em C1, C2 e C3→
São isolantes térmicos, previnem lesões, são depósito de energia→
Adipócitos armazenam grandes quantidades de triglicerídeos em gotículas de gordura 
que preenchem a célula. As sementes de plantas também
Para quebrar os triglicerídeos, utiliza-se lipases, liberando os ácidos graxos para 
serem transportados para os locais onde são necessários como combustível
•
→
Para formar um triglicerídeo, usa-se um álcool + 3 ácidos graxos 
O álcool em questão é o glicerol (tem 3 carbonos, então, pode ser esterificado 3 
vezes, com o mesmo ou diferentes ácido graxos, formando um monoglicerídeo, 
um diglicerídeo ou um triglicerídeo)
•
→
Os triglicerídeos são triésteres que são originados do mesmo ácido graxo→
O oxigênio do álcool é o oxigênio do éster, é um ataque hidrofílico →
Logo, os triacilgliceróis contém três moléculas de ácidos graxos esterificadas aos três 
grupos hidroxila do glicerol. Podem ser simples ou mistos
→
Por que armazenamos lipídeos como combustível?
Armazenamos lipídeos porque eles liberam mais energia (108 ATPs em 
comparação a 36 ATPs do glicogênio) e por causa da solubilidade, uma vez 
que para armazenar glicogênio é necessário armazenar água junto (1 grama 
de polissacarídeo precisa de 2g de água), ouseja, há um fator limitante, que 
é o espaço
•
Pessoas obesas, com 15kg a 20kg de triglicerídeos poderiam suprir suas 
necessidades energéticas por meses utilizando seus depósitos de energia 
•
Os triglicerídeos são hidrofóbicos e não hidratados e por estarem mais 
reduzidos, fornecem mais energia
•
Porém, é válido lembrar que o excesso de carboidratos que não foram 
gastos viram gordura e são armazenados
•
Todavia, um dos benefícios dos carboidratos, como a glicose, é que 
oferecem fontes rápidas de energia 
•
→
Estatinas: reduzem o colesterol, impedindo a produção dele no fígado→
Ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de cadeia longa com álcoois de 
cadeia longa
→
Pontos de fusão geralmente maiores que o dos triacilgliceróis →
Reserva energética→
Impermeabilizante à água →
São os lipídios de membrana que não possuem fosfato, logo, não são fosfolipídios→
Possuem esfingosina e um ácido graxo→
Ao invés do fosfato, há geralmente um açúcar →
Presentes na face extracelular da membrana→
De acordo com o número de açúcares, há 2 subtipos
Cerebrosídeos
Um açúcar
Galactose: tecido neural▪
Glicose: tecido não neural▪
-
•
Globosídeos
Dois ou mais açúcares-
•
Gangliosídeos 
Oligossacarídeo-
Resíduos de ácido siálico -
•
A diferença entre os globosídeos e os gangliosídeos é que os gangliosídeos 
possuem carga (negativa) em pH 7, os globosídeos são neutros
•
→
Lisossomos →
Enzimas específicas (fosfolipases)
Fosfolipase A1: remove o ácido graxo esterificado na posição 1•
Fosfolipase A2: remove o ácido graxo esterificado na posição 2•
Fosfolipase C: remove a porção polar do fosfolipídio (atua no terceiro carbono)•
Fosfolipase D: remove o grupamento cabeça•
→
Doenças podem ser causadas devido à deficiência na degradação de lipídeos de 
membrana
→
Lipídios estruturais presentes nas membranas biológicas→
"Núcleo esteróide": 4 aneis fusionados (3 com 6 carbonos e 1 com 5)→
O colesterol é o principal esterol nos tecidos animais
Antipático com um grupo hidroxila em C-3•
Importante para regular a fluidez da membrana •
Ácidos biliares (emulsificando gorduras), hormônios esteroides (sexuais e cortisol 
e aldosterona)
•
→
Fosfatidilinositol e seus derivados fosforilados→
Fosfatidilinositol + 2 fosfatos do ATP (processo de fosforilação) = Fosfatidil-4,5-bisfosfato 
(o S em bis indica que os radicais estão em posições diferentes)
→
A fosfolipase C atua no fosfatidil-4,5-bisfosfato, liberando a parte polar por meio da 
hidrólise
→
Produtos: Inositol-1,4,5-trisfosfato (IP3), que é a porção polar e o diacilglicerol (DAG), que 
é o fosfolipídio sem a parte polar 
→
O IP3 promove a liberação de Ca2+ (e o cálcio atua como segundo mensageiro, liberando 
mais cálcio) do retículo sarcoplasmático e o DAG atrai a PKC (que depende de Ca2+)
→
No final, há 3 segundos mensageiros (IP3, DAG e Ca2+). O primeiro hormônio é o ligante 
(que pode ser um hormônio)
→
Hormônios parácrinos (atua em células próximas)→
Derivados do ácido araquidônico (ácido graxo poli-insaturado de 20 carbonos do tipo 
20:4(Δ5,8,11,14))
→
Quem inicia o processo de formação dos eicosanoides é a fosfolipase A2, que libera o 
ácido graxo (ácido araquidônico) para o citoplasma e aí ele sobre a ação da enzima COX 
(ciclo-oxigenase)
→
Classes:
Prostaglandinas
Febre, dor, inflamação, citoproteção gástrica-
•
Prostaciclinas•
→
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Prostaciclinas•
Tromboxanos
Agregação plaquetária-
•
Leucotrienos
Contração do pulmão-
•
O ácido acetilsalicílico (AAS) atua inibindo a COX, com isso, não há a formação dos 
eicosanoides.
Digamos que uma pessoa tenha dor, com isso, toma AAS, como o AAS inibe a 
formação de eicosanoides, não haverá dor, porém, haverá menos proteção gástrica.
•
Não se deve tomar AAS em caso de suspeita de dengue justamente pelo fato de 
quando você toma AAS, haverá uma dificuldade na agregação plaquetária, afetando 
mais ainda a hemorragia
•
→
COX1: faz os processos benéficos do corpo→
COX2: faz os processos pró-inflamatórios 
Porém, o AAS é um inibidor não seletivo•
→
Cytotec: é um medicamento para úlcera gástrica e gastrite
Promove a produção de prostaglandinas, logo, promovendo uma barreira de 
proteção no estômago, porém, no útero, as prostaglandinas promovem uma 
contração na musculatura, logo, aumenta as chances de aborto
•
→
Membrana
Flip-flop
Um lipídio vai de uma bicamada para outra•
Movimento de ponta-cabeça•
Movimento transbicamada•
Movimento que ocorre lentamente•
→
Difusão lateral
Movimento no plano da bicamada•
Movimento rápido •
→
O movimento flip-flop não catalisado é bem lento, mas para ser mais rápido pode ser 
catalisado (gasto de ATP)
Enzima flipase (lipídio vai de fora pra dentro)•
Enzima flopase (lipídio vai de dentro pra fora)•
Flip-flopase (nos dois sentidos)•
→
Rotação→
Flexão→
Quando a sinapse está ocorrendo, é preciso que os neurotransmissores sejam 
exocitados, para isso, as vesículas precisam ser direcionadas
→
Há 4 proteínas (2 na membrana da região terminal do axônio e 2 na vesícula)
Proteínas da vesícula: Sinaptotagmina e Snaptobrevina (V-SNARE)•
Proteínas da membrana do terminal axonal: SNAP25 e Sintaxina (T-SNARE)•
→
Quando os CAv/VOCCs são ativados, o Ca2+ entra na célula, se ligando à 
sinaptotagmina, sinalizando o processo de exocitose, então, as 3 outras proteínas 
interagem promovendo um feixe enrolado de 4 hélices e uma hemifusão (unido as 
monocamadas externas das duas membranas) e depois uma fusão completa, 
promovendo a exocitose do neurotransmissor
→
Periféricas (exemplo: Proteína G)→
Integrais (integrinas): fazem o transporte de substâncias →
Alguns compostos apolares podem dissolver-se na bicamada lipídica e atravessar a 
membrana sem auxílio, mas os compostos polares ou iônicos possuem certa 
dificuldade, então, precisam do auxílio de uma proteína
Em alguns casos, a proteína de membrana simplesmente facilita a difusão; mas 
em outros, o transporte pode ocorrer contra o gradiente de concentração, de 
carga elétrica ou de ambos, necessitando, então, de energia
A energia pode vir diretamente da hidrólise do ATP ou pode ser fornecida 
na forma de um soluto movendo-se a favor do seu gradiente eletroquímico, 
provendo energia para conduzir outro soluto contra seu gradiente
-
•
→
Difusão simples
O soluto se move, através da membrana, da região de maior concentração para a 
região de menor concentração
•
→
Difusão facilitada
Canais iônicos ou proteínas permeases/transportadoras (bombas)•
Transporta compostos polares e íons•
Canais iônicos
Não necessitam de ligação com o soluto-
Proteínas integrais-
Formam poros hidrófilos na membrana-
Realizam apenas transporte passivo (a favor do gradiente eletroquímico)-
Regulação por voltagem (por estímulo elétrico), química (por ligante) ou -
•
→
Utiliza a hidrólise do ATP como fonte de energia→
Exemplo mais comum: bomba de sódio e potássio (Na+/K+ - ATPase)
É utilizada para manter o gradiente eletroquímico da célula•
Transporta 2 íons contra o gradiente de concentração•
Primeiro transporta o sódio e depois, quando a proteína volta à conformação 
normal, há o transporte do potássio. É impossível transportar os dois ao mesmo 
tempo
•
É eletrogênica (gera um potencial, que nesse caso é negativo), se não fosse 
eletrogênica, transportaria 3Na+ e 3K+
•
Há 3 sítios de ligação pro sódio e 2 pro potássio•
O fosfato derivado do ATP se liga à proteína e faz ela mudar de conformação, 
então, joga o Na+ pra fora e depois o K+ pra dentro até o fosfato ser retirado e a 
proteína voltar à sua conformação normal
•
→
Bomba de Próton H+/K+ - ATPase
Ocorre nas células parietais gástricas, sendo responsável para acidificação 
gástrica
•
1 H+ pra fora e 1 K+ pra dentro•
Pode ser influenciada por alguns hormônios 
Acetilcolina, Histamina e Gastrina (fosforilam a bomba, potencializando seu 
efeito)
-
•
Omeprazol é um bloqueador dessa bomba pois impede que ela mude de 
conformação, reduzindo a acidez gástrica
Utilizado em gastrite ou úlceras gástricas, porém é preciso averiguara -
•
→
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Canais iônicos
Não necessitam de ligação com o soluto-
Proteínas integrais-
Formam poros hidrófilos na membrana-
Realizam apenas transporte passivo (a favor do gradiente eletroquímico)-
Regulação por voltagem (por estímulo elétrico), química (por ligante) ou 
mecânica
-
Ex: receptores nicotínicos (ativados por regulação química da acetilcolina)-
Canal de sódio: 2 comportas, uma de ativação e outra de desativação-
Canal de potássio: 1 comporta
Primeiro entra o sódio, depois sai o potássio. Esse movimento muda o 
potencial da célula
▪
Esses canais são dependentes de voltagem▪
Podem sofrer interferência de anestésicos locais (lidocaína, xilocaína), 
impedindo a comunicação neuronal
▪
-
•
Aquaporinas
Proteínas integrais específicas para a passagem de água-
É um canal que gera uma osmolaridade que promove apenas a passagem de 
água
-
É um canal para água, não um canal iônico-
Há vários tipos de aquaporinas, o que muda é a localização-
•
Uniporte
Não gasta energia a mudar a conformação da proteína (é uma proteína correadora)•
Transportador da glicose (GLUT)
Proteína que transporta apenas a glicose (ativação dependente da insulina)
Quando a insulina se liga, a proteína muda sua conformação e transporta 
a glicose de fora pra dentro)
▪
-
•
É um processo saturável (chega à velocidade máxima quando todos os sítios de 
ligação estão ativados)
•
→
Pode ser influenciada por alguns hormônios 
Acetilcolina, Histamina e Gastrina (fosforilam a bomba, potencializando seu 
efeito)
-
•
Omeprazol é um bloqueador dessa bomba pois impede que ela mude de 
conformação, reduzindo a acidez gástrica
Utilizado em gastrite ou úlceras gástricas, porém é preciso averiguar a 
origem da gastrite pois ela pode estar ocorrendo devido a presença de um 
micro-organismo
-
•
Bomba de Ca2+ - ATPase
Tem o objetivo de diminuir o cálcio intracelular, então, ou joga o cálcio pra fora 
da célula (como por exemplo, após a entrada do cálcio para haver a exocitose 
dos neurotransmissores) ou joga o cálcio para dentro do retículo 
sarcoplasmático (SERCA) (OBS: a calsequestrina é uma enzima que mantém o 
Ca2+ dentro do retículo sarcoplasmático)
•
→
Co-transportador Na+/Glicose (SGLT)
Células epiteliais do intestino delgado (SGLT1) e tubo contorcido proximal renal 
(SGLT2)
•
Eletrogênica (2 Na+ e 1 glicose pra dentro)•
Pode transportar galactose•
Inibição causa glicosúria •
→
Co-transportador Na+/Iodeto (I-) (NIS)
Células foliculares tireoidianas e glândulas mamárias•
Eletrogênica (2 Na+ e 1 I- pra dentro)•
Formação de T3 e T4•
Transporte de iodeto para o leite materno •
→
Co-transportador Na+/K+/Cl- (NKCC)
Ramo ascendente da alça de Henle •
Papel na concentração urinária•
Inibido por diuréticos (utilizado para o tratamento de hipertensão arterial 
sistêmica (HAS)
•
Não é eletrogênica (1 Na+, 1 K+ e 2 Cl- pra dentro)•
→
Co-transportador Na+/Cl- (NCC)
Parece a NKCC•
Não é eletrogênica (1 Na+ e um Cl- pra dentro)•
→
Co-transportador Na+/Fosfato (F-) (NaPi)→
Trocador Na+/Ca+ (CNX)
Distribuição ubíqua (em todo o corpo)•
Parece com a Ca2+ - ATPase, a diferença é que o trocador não gasta energia, 
apesar de a bomba ser mais rápida
•
Eletrogênica (joga 3 Na+ pra dentro e 1 Ca2+ pra fora), utiliza a força de entrada 
do Na+ para jogar uma substância contra seu gradiente de concentração
•
→
Trocador Na+/H+ (NHE)
Distribuição ubíqua (em todo o corpo)•
Regulação do pH citoplasmático•
1 Na+ pra dentro e um H+ pra fora (não é eletrogênica)•
→
Equilíbrio e Tamponamento
Solução tampão: são soluções que impedem variações de pH quando pequenas quantidades 
de ácido ou base são adicionadas
Um sistema tampão consiste em um ácido fraco e sua base conjugada•
→
Porém, para entendermos uma solução tampão, precisamos entender sobre o pH 
primeiramente
→
Como todas as reações reversíveis, a ionização da água pode ser descrita com uma 
constante de equilíbrio 
Por incrível que pareça, a desnaturação de proteínas é um processo reversível, é um 
processo difícil de ocorrer em meio biológico, porém é possível. Acaba sendo mais fácil 
fazer uma nova proteína do que renaturá-la)
•
→
A concentração total de íons de hidrogênio, independentemente da fonte do íon, é um 
processo mensurável, sendo expressa como o pH da solução 
→
A água é levemente ionizada
As moléculas de água têm a leve tendência de sofrer uma ionização reversível, 
produzindo um íon H+ e um íon OH- (hidróxido)
•
Porém, os íons H+ não ficam livres na solução, eles são hidratados e formam íons 
hidrônio (H3O+)
•
Além disso, os íons H+ fazem o "salto de prótons", eles ficam pulando de molécula de •
→
Regulação química (ocorre muito rápido)
Tampão fosfato
Esse tampão consiste em H2PO4- como doador de prótons e HPO42-
como aceptor de prótons por meio de uma reação de simples troca
-
•
→
Se o meio fica muito ácido (muito H+), desloca-se a reação para a 
esquerda, deixando o meio menos ácido pois indisponibiliza o H+
-
Se o meio fica muito básico (pouco H+), desloca-se a reação para a 
direita, liberando H+
-
Esse tampão tende a resistir a mudanças de pH em um intervalo de 5,9 
a 7,9
-
Tampão bicarbonato
Esse tampão consiste em ácido carbônico (H2CO3) como doador de 
prótons e bicarbonato (HCO3-) como aceptor de prótons
-
Esse sistema tampão é mais complexo que os demais pares ácido-
base conjugados porque o seu componente ácido (ácido carbônico) é 
formado a partir do dióxido de carbono (CO2) dissolvido em água por 
meio da atuação da anidrase carbônica
-
•
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A água é levemente ionizada
As moléculas de água têm a leve tendência de sofrer uma ionização reversível, 
produzindo um íon H+ e um íon OH- (hidróxido)
•
Porém, os íons H+ não ficam livres na solução, eles são hidratados e formam íons 
hidrônio (H3O+)
•
Além disso, os íons H+ fazem o "salto de prótons", eles ficam pulando de molécula de 
água em molécula de água
•
→
A posição de equilíbrio de qualquer reação química é dada por sua constante de equilíbrio 
(Keq), que pode ser definida por essa equação:
→
O Kw (que é a constante de equilíbrio da água) é 10‾¹⁴. Assim, o produto [H+] [OH-] em 
solução aquosa a 25ºC é sempre igual a 10‾¹⁴ M, logo:
→
Quando existem concentrações iguais de H+ e OH-, diz-se que a solução está em pH neutro. 
Então, como o produto iônico da água é constante, quando [H+] é maior que 10‾⁷ M, a 
concentração de [OH-] deve ser menor que 10‾⁷ M, e vice-versa. 
→
A escala de pH surge para indicar as concentrações de H+ e OH-. O Kw é a base da escala 
pH
→
Caso de uma solução neutra
Soluções com pH maior que 7 são alcalinas (básicas) e soluções com pH menor que 7 são 
ácidas
→
O pH é muito importante para o nosso corpo pois ele é capaz de afetar a estrutura e a 
atividade de macromoléculas biológicas como as enzimas (sua atividade catalítica é 
dependente do pH)
→
O pH do plasma sanguíneo é geralmente 7,4, casos em que o pH está abaixo de 7,4 são 
casos de acidose e quando o pH está acima de 7,4 há um quadro de alcalose 
→
Ácidos são moléculas doadoras de prótons (H+) e bases são aceptores de prótons
Um doador de prótons e seu aceptor são chamados de par conjugado ácido-base•
Quanto mais forte for um ácido, maior sua tendência de perder seu próton e formar a 
base conjugada
A tendência de qualquer ácido (HA) de perder um próton e formar sua base 
conjugada (A-) é definida pela constante de equilíbrio Keq, podendo também ser 
chamado de Ka. Ácidos mais fortes possuem constantes de equilíbrio maiores.
-
Assim, pH = pKa-
OBS: Quando maior for o Ka, menor será o pKa (menor será o pH)-
•
→
Curvas de titulação
No ponto central da titulação, há um equilíbrio em que a concentração da base é igual a 
concentração do ácido (apenas metade do ácido perdeu prótons), então, a 
concentração do doador de prótons é igual à do aceptor de prótons.
•
Nesse ponto, pKa se torna igual ao pH•
→
Zona de tamponamento
É uma zona em que há resistência à mudança de pH•
No ponto central da zona de tamponamentono qual a concentração do ácido é igual ao 
da base, a força de tamponamento é máxima 
•
A zona de tamponamento é definida pelo número do pKa + 1(final da zona) e -1 (início 
da zona)
pKa 4,76, então a zona de tamponamento é 3,76 até 5,76-
•
Uma boa substância tampão para o pH do nosso corpo deve ter o pH 7,4 dentro 
da sua zona de tamponamento
•
→
Anfóteros
Substâncias que funcionam como ácidos ou bases dependendo do pH do meio•
São anfóteros: aminoácidos, soluções tampões
Se o meio está muito ácido (muito H+), desloca a reação para a esquerda, 
formando ácido, então, o anfótero atua como base
-
Se o meio está muito básico (pouco H+), desloca a reação para a direita, 
formando H+, então, o anfótero atua como ácido
-
•
→
Equação de Henderson-Hasselbalch
Ele relaciona o pKa com a concentração do tampão•
→
base conjugados porque o seu componente ácido (ácido carbônico) é 
formado a partir do dióxido de carbono (CO2) dissolvido em água por 
meio da atuação da anidrase carbônica
Em casos de hipercapnia (muito CO2 no sangue), há muito H+ no 
sangue, o sangue fica ácido, então, desloca para a esquerda. O 
mesmo ocorre em casos de exercício físico, aonde há produção de 
ácido lático
-
Em casos de vômito, onde há perda de HCl, o sangue fica básico, 
deslocando para a direita
-
Problemas respiratórios acabam com esse tampão-
Alcalose ou acidose só podem ser respiratórias ou metabólicas-
Os dois tampões funcionam ao mesmo tempo•
Regulação fisiológica
Regulação respiratória
Atua em segundos ou minutos -
Excreção de CO2 (regulam o CO2)-
•
Regulação renal
Atua lentamente, de minutos a horas-
Excreção de H+ (urina fica ácida ou menos ácida)-
•
→
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Aminoácidos e peptídeos
União linear entre polímeros de aminoácidos resultam nas proteínas (que são 
macromoléculas biológicas que controlam praticamente todos os processos que ocorrem 
em uma célula)
→
Reações com perda de água para formar as ligações peptídicas→
As células produzem proteínas com propriedades e atividades diferentes utilizando 
apenas 20 aminoácidos em combinações e sequências diferentes.
→
A partir desses blocos de construção, diferentes organismos podem gerar produtos tão 
diversos como enzimas, anticorpos, hormônios, transportadores, fibras musculares
→
Todos os 20 tipos de aminoácidos são α-aminoácidos (ou seja, eles têm um grupo 
carboxila e um grupo amina ligados ao mesmo átomo de carbono (que nesse caso é o 
carbono α))
→
Eles diferem entre si pelas suas cadeias laterais/grupos R, que variam em estrutura, 
tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade do aminoácido em água
→
Para todos os aminoácidos, exceto a glicina, o carbono α está ligado a quatro grupos 
diferentes: um grupo carboxila (C=O), um grupo amina (NH2), um grupo R e um átomo de 
hidrogênio (na glicina, o grupo R corresponde a um átomo de H), então, o carbono α é 
também um carbono quiral, logo, há um caso de estereoisômeros 
2 ligantes fixos: amina e ácido carboxílico•
A cadeia lateral (que é quem determina a carga do aminoácido)•
→
Os aminoácidos monocarboxílicos atuam como ácidos dipróticos →
Os aminoácidos não existem na forma que aprendemos no ensino médio, eles existem na 
forma Zwitteriônica (forma em que o aminoácido possa atuar tanto como ácido como 
base), em que a amina é protonada e o ácido carboxílico é desprotonado (assim, essas 
cargas se anulam e é por isso que é a carga da cadeia lateral que determina a carga do 
aminoácido e também é por isso que as proteínas podem atuar como ácidos ou bases, 
logo, são anfóteros)
→
Grupos R apolares, alifáticos (7)
Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina•
São hidrofóbicos e apolares
A prolina é usada para diminuir a torsão/flexibilidade da proteína (a 
estrutura da proteína está muito ligada à sua função)
-
•
→
Grupos R aromáticos (3)
Fenilalanina, tirosina, triptofano•
São relativamente apolares (hidrofóbicos)
OH da tirosina é importante na formação de pontes de hidrogênio, 
mantendo a tridimensionalidade da proteína
-
Triptofano e tirosina são mais polares do que a fenilalanina -
Fenilalanina é transformada na tirosina pela fenilalanina hidroxilase, e a 
tirosina se transforma em neurotransmissores 
-
Fenilalanina acumulada produz metabólitos tóxicos que impedem a 
formação de tirosina, logo, não produz NTs (caso de fenilcetonúria: há 
ausência de fenilalanina hidroxilase)
-
•
→
Grupos R polares sem carga
Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina•
Mais solúveis em água 
A cisteína possui grupos sulfidrila que fazem pontes de dissulfeto (por 
meio da reação de dois grupos sulfidrila por meio de oxidação), é uma 
reação reversível 
-
Asparagina e glutamina são amidas de aspartato e glutamato -
As pontes de dissulfeto mantém o arcabouço das proteínas -
•
→Na maioria dos casos, são derivados dos primários→
São feitos por modificação dos aminoácidos primários incorporados num polipeptídeo→
4-hidroxiprolina
Derivada da prolina•
OH no carbono 4•
Encontrada no colágeno e na parede celular•
→
5-hidroxilisina 
Derivada da lisina•
OH no carbono 5•
Encontrada no colágeno•
→
OBS: ingerir colágeno não pode ser chamado de "não importante", é relativo para cada caso, 
pois quando você ingere colágeno, os aminoácidos são quebrados e dessa forma, não há 
garantia que os aminoácidos se unirão novamente da forma a se gerar colágeno
6-N-metilisina 
Derivado da lisina•
→
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Grupos R carregados positivamente
Lisina, arginina, histidina•
Muito solúveis em água•
São básicos, recebem H+
A histidinas, em algum momento da titulação, perdem o caráter básico -
•
→
Grupos R carregados negativamente
Aspartato, glutamato •
Muito solúveis em água•
São ácidos, perdem H+
Atuam como neurotransmissores no sistema nervoso-
•
→
OBS: ingerir colágeno não pode ser chamado de "não importante", é relativo para cada caso, 
pois quando você ingere colágeno, os aminoácidos são quebrados e dessa forma, não há 
garantia que os aminoácidos se unirão novamente da forma a se gerar colágeno
6-N-metilisina 
Derivado da lisina•
Metil no nitrogênio do carbono 6•
Encontrado na miosina•
→
Gama-carboxiglutamato
Derivado do glutamato•
Carboxila no carbono gama•
Encontrado na protombina (processo de coagulação sanguínea)•
→
Desmiosina
Derivado da lisina•
Encontrada na elastina•
→
Consiste na adição ou remoção gradual de prótons, pois, como mencionado anteriormente, 
os aminoácidos funcionam como ácidos ou bases (são anfóteros)
→
Primeiramente, perde o próton do COOH, depois, o próton da cadeia lateral, depois o próton 
do NH3+
→
Como na titulação de qualquer ácido fraco, um ponto de inflexão é alcançado nesse ponto 
médio onde o pH é igual ao pKa
→
São polímeros de aminoácidos, assim como as proteínas→
Duas moléculas de aminoácidos são ligadas de modo covalente por meio de 
uma ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de 
produzir um dipeptídeo 
→
Para formar a ligação, a aminaterminal (porção N-terminal) deve estar sempre à 
esquerda e a porção carboxilaterminal (porção C-terminal) deve estar sempre à 
direita
Dessa forma, a ligação peptídica envolve a desidratação, removendo a 
hidroxila do grupo carboxila do primeiro aminoácido e removendo o H da 
amina.
•
Essa reação é um exemplo de uma reação de condensação•
→
Classificação dos peptídeos quanto à quantidade de aminoácidos
Tripeptídeos•
Tetrapeptídeo•
Pentapeptíddeo•
E por aí vai... Porém, quando há um número muito grande de aminoácidos 
ligados, a estrutura é chamada de oligopeptídeo, posteriormente, de 
polipeptídeo, até chegar em proteínas
•
→
A nomenclatura ocorre colocando o nome dos aminoácidos da esquerda pra 
direita ou de cima pra baixo, colocando "-il" no lugar do "-ina", exceto no último 
aminoácido
→
Alanil-glutamil-glicil-lisina
Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
Ocitocina
Hormônio produzido no hipotálamo e liberado pela neurohipófise-
Contração uterina e estimulação do leite maternodurante a 
amamentação 
-
Desenvolvimento de apego e empatia entre pessoas-
•
Bradicinina
Vasodilatador-
•
→
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Contração uterina e estimulação do leite materno durante a 
amamentação 
-
Desenvolvimento de apego e empatia entre pessoas-
Bradicinina
Vasodilatador-
Mediador para inflamação-
Ativa as vias da dor-
•
TRH
"Fator de liberação da tireotrofina"-
Estimula a adenohipófise a liberar TSH, o qual, na tireoide, estimula a 
liberação de T3 e T4
-
•
Insulina
Diminui a glicemia-
•
Glucagon
Aumenta a glicemia-
•
Aspartame
Substância adoçante-
Éster metílico de aspartato e fenilalanina -
•
ACTH 
Estimula o córtex da adrenal a liberar cortisol (o cortisol é um 
corticoide junto com a aldosterona, a diferença é que o cortisol 
promove um efeito metabólico e a aldosterona é um agente 
hipertensivo) 
-
•
Aspectos bioquímicos da 
transmissão autonômica
O sistema nervoso é dividido entre central e periférico, o central é dividido em cérebro e 
medula. Porém dentro do periférico, temos o sistema nervoso somático e o autônomo. 
→
O somático é responsável pelas estruturas voluntárias, enquanto o autônomo é 
responsável pelas estruturas involuntárias, dessa maneira, ele pode ser chamado de 
sistema nervoso visceral
→
Além disso, no sistema nervoso periférico, temos nervos espinhais e cranianos, gânglios 
sensitivos, receptores sensoriais e o plexo entérico. Porém, vamos focar mais no sistema 
nervoso autônomo
→
O sistema nervoso autônomo é dividido em simpático e parassimpático→
Os principais transmissores são a acetilcolina (ACh) e noradrenalina/norepinefrina 
(NA/NE), porém, existem outros transmissores, os NANC (óxido nítrico, VIP, ATP, 
neuropeptídeo Y (NPY)), 5-HT, GABA, dopamina, etc.
→
Todos os neurônios pré-ganglionares do simpático e parassimpático são colinérgicos 
(liberam acetilcolina)
→
Neurônios pós-ganglionares parassimpáticos são colinérgicos também, mas os neurônios 
pós-ganglionares simpáticos são adrenérgicos (liberam norepinefrina), exceto as 
glândulas sudoríparas, os músculos piloeretores e alguns vasos sanguíneos, que 
possuem neurônios pós-ganglionares colinérgicos 
→
Saem da porção torácica e lombar da medula→
Neurônios pré-ganglionares mais curtos que os pós-ganglionares→
Na primeira sinapse, utilizam acetilcolina, que se liga a um receptor nicotínico→
Na segunda sinapse, utilizam adrenalina ou noradrenalina, que se liga a um receptor 
adrenérgico
→
Saem da porção cervical e sacral da medula→
Neurônios pré-ganglionares mais longos que os pós-ganglionares→
Na primeira sinapse, utilizam acetilcolina, que se liga a um receptor nicotínico→
Na segunda sinapse, utilizam acetilcolina, que se liga a um receptor muscarínico→
Um potencial de ação chega no terminal axonal, ocorre a despolarização, o que promove 
a abertura de canais de cálcio dependentes de voltagem (COOVs/VOCs). Com essa 
abertura, há a entrada de cálcio no axoplasma, o que promove a interação entre as 
proteínas (SNAP25, Sintaxina, Snaptobrevina) e consequentemente a fusão das 
membranas e a exocitose de neurotransmissores
→
A acetilcolina é sintetizada nas terminações das fibras colinérgicas
A síntese é feita no axoplasma, fora da vesícula•
Elementos utilizados: enzima CAT (Colina acetiltransferase), Acetil-
coenzima A e colina
•
A CAT pega o acetil, desliga do acetil-coenzima A e o liga à colina (que 
entra no axoplasma pelos transportadores de colina, formando a 
acetilcolina. A coenzima A que sobrou da reação fica no axoplasma
•
Após isso, há a vesiculação da acetilcolina•
→
Receptores nicotínicos (nAChR)
Ligados a canal iônico (ou seja, é ionotrópico), que no caso é um canal de 
sódio, que ao ser aberto, promove a entrada de sódio e a despolarização
•
Presente nos gânglios ou nas junções neuromusculares (sistema nervoso 
somático)
•
É sempre excitatório•
→
Receptores muscarínicos (mAChR)
É um receptor de 7 segmentos transmembrânicos, é ligado à proteína G 
(heterotrímerica) (logo, é um receptor metabotrópico)
•
M1, M3, M5 estimulam a proteína Gq11 (cujo alvo é a PLC)•
M2, M4 estimulam a proteína Gi•
Os principais: M1 - neuronais, M2 - cardíacos e M3 - glandulares•
→
Acetilcolinesterase (AChE)
Retira a ACh da fenda sináptica•
A acetilcolina é quebrada em acetil e colina, o acetil vira acetato (que vai 
para qualquer outra via metabólica) e a colina entra novamente no terminal 
axonal por meio dos transportadores de colina para fazer mais 
neurotransmissores
•
A miastenia grave é uma doença que diminui a sensibilidade dos 
receptores de acetilcolina nas junções neuromusculares, portanto, 
uma das formas de se tratar essa doença seria por meio de um inibidor 
da AChE, permitindo que a ACh ficasse mais tempo na fenda sináptica
•
→
Substâncias que interferem na captação da colina
Hemicolínio e tretilcolina
A tretilcolina é muito parecida com a colina, então, ela engana o 
transportador de colina, fazendo entrar tretilcolina ao invés de 
colina
-
•
→
Substâncias que interferem no armazenamento vesicular
Vesamicol•
→
Substâncias que interferem a exocitose de neurotransmissores
Toxina botulínica
Impede a ancoragem das proteínas-
É uma substância que diminui as linhas de expressão (BOTOX)-
•
→
OBS: hiperidrose é o suor excessivo promovido pela liberação excessiva de ACh
Agonistas muscarínico: Carbacol (se liga no receptor muscarínico promovendo o 
efeito)
→
Antagonista muscarínico: Atropina (se liga no receptor muscarínico mas não tem 
o efeito) (era usado no Egito para dilatar as pupilas)
→
A síntese começa no axoplasma e termina dentro das vesículas
Tirosina (AA) entra no axoplasma por meio do co-transporte compulsório com Na+, •
→
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OBS: hiperidrose é o suor excessivo promovido pela liberação excessiva de ACh
Agonistas muscarínico: Carbacol (se liga no receptor muscarínico promovendo o 
efeito)
→
Antagonista muscarínico: Atropina (se liga no receptor muscarínico mas não tem 
o efeito) (era usado no Egito para dilatar as pupilas)
→
Agonista nicotínico: Nicot→
Antagonista nicotínico: Curare (usado pelos índios)→
Acetilcolinesterásicos (impedem que a acetilcolinesterase funcione)
Fisostigmina (tratamento para a miastenia grave) e Organofosforados
(presentes em inseticidas e gases como o gás Sarin) (promove bradicardia, 
bronquioconstrição (insuficiência respiratória)), chumbinho (TEMIK)
•
→
Pralidoxima (2-PAM): reativa a AChE que estava desativada
Alta afinidade pelo fosfato, remove o grupo fosforil ligado ao grupo éster da 
proteína
•
→
A síntese começa no axoplasma e termina dentro das vesículas
Tirosina (AA) entra no axoplasma por meio do co-transporte compulsório com Na+, 
então, por meio da tirosina hidroxilase, vira a dopa, e então, a dopa, por meio da 
enzima descarboxilase, vira a dopamina, a qual entra em uma vesícula e sofre 
atuação da dopamina hidroxilase, virando a norepinefrina. Na medula das 
glândulas suprarrenais, a norepinefrina sofre metilação e vira a epinefrina
•
→
A norepinefrina pode ser captada na fenda sináptica, pode se difundir para longe da fenda 
sináptica ou pode ser quebrada por enzimas
Enzimas
MAO (Monoaminaoxidase), que quebra as monoaminas. Antidepressivos 
inibidores da MAO impedem que a norepinefrina seja quebrada, fazendo ela 
ficar mais tempo na fenda sináptica
-
COMT (catecol-O-metil transferase)-
•
A recaptação das enzimas (que ocorre por co-transporte com o sódio) pode ser 
interferida por cocaína ou antidepressivos tricíclicos 
Podem gerar dependência, pois como o corpo nunca foi acostumado a esse 
efeito de estar muito feliz (já que a norepinefrina está mais tempo na fenda 
sináptica), ele fica pedindo por mais desse sentimento
-
•
→
Receptores adrenérgicos
α1: ativa a proteína Gq (ativa a PLC)
Existe: α1a, α1b, α1d-
•
α2: ativa a proteína Gi (inibe a adenilato ciclase)
Existe: α2a, α2b, α2c-
•
β: ativa a proteína Gs (estimula a adenilato ciclase)
Existe: β1, β2, β3, β4-
•
A diferença entre os receptores é a localização•
→
OBS: a ativaçãoda via da adenilato ciclase faz com que o ATP vire AMPc e o AMPc ativa 
a PKA, a qual fosforila, nos músculos, canais de cálcio. Geralmente o AMPc promove o 
relaxamento muscular, exceto no coração, no qual promove contração muscular 
(aumentando assim, a frequência cardíaca)
Fosfodiesterase (PDE)
Atua transformando o AMPc em AMP (inativo)•
O viagra (sildenafil) atua inibindo a fosfodiesterase, então, haverá a transformação 
do ATP em AMPc, promovendo o relaxamento muscular no pênis (porém, pode 
causar um ataque cardíaco porque haverá o aumento da 
•
→
Reserpina: impede a vesiculação da dopamina→
Bretílio, guanetidina: impede a exocitose da noradrenalina→
Enzimas
As enzimas são catalisadores biológicos →
São importantes para o metabolismo geral (sem enzimas não temos metabolismo)→
A maioria das enzimas são feitas de proteínas →
As enzimas não sofrem alterações no processo global (isso não significa que não sofrem 
alterações, pois elas sofrem sim alterações, porém, elas entram e saem do mesmo jeito)
→
Nome das enzimas
Sufixo "ase" adicionado no nome do substrato (lactase, sacarase)•
Sufixo "ase" na descrição da ação 
Lactato-desidrogenase -
Piruvato-descarboxilase (descarboxila o piruvato)-
Piruvato-quinase (fosforila o ADP em ATP)-
•
→
Divisão das enzimas
Oxidorredutases
Catalisam reações de óxido-redução-
Transferência de elétrons -
As oxidorredutases precisam das coenzimas NAD ou FAD
Se a coenzima reduziu, o substrato oxidou▪
FAD (oxidada) -> FADH2 (reduzida)▪
NAD+ (oxidada) -> NADH + H+ (reduzida)▪
-
Exemplo: lactato-desidrogenase-
•
Transferases 
Catalisam por meio da transferência de grupos -
•
Exemplo: serina hidroximetil transferase-
Hidrolases
Catalisam reações de hidrólise (quebra com a participação ativa da água, há a 
transferência de grupos para a água)
-
Exemplo: Urease -
•
Liases
Catalisam reações de clivagem (sem água) (faz a mesma coisa que as 
hidrolases mas sem a participação da água)
-
•
Exemplo: piruvato descarboxilase -
Isomerases •
→
Concentração do substrato
Quanto mais substrato, mais velocidade•
Velocidade aumenta até a Vmáx•
É um processo que pode saturar (todos os sítios ativos estão ocupados, 
então, um incremento da concentração do substrato não produz efeito na 
velocidade)
•
→
Temperatura
Fornece calor, então, aumenta a energia cinética, a enzima se move mais, 
aumentando a probabilidade de se ligar ao substrato
•
Porém, se a temperatura aumentar muito, pode haver desnaturação (que é 
mudar a conformação da enzima)
•
Porém, há também uma temperatura ótima de funcionamento •
→
pH
Alteração do estado ionizado ou não-ionizado dos aminoácidos (da enzima)•
Também pode promover desnaturação•
Possui uma fase de "pH ótimo"•
→
A enzima, primeiramente reage com o substrato, formando um complexo enzima-
substrato, o qual é rompido formando o produto 
→
Assim, a velocidade é proporcional à concentração S, porque o equilíbrio da 
equação é deslocado na direção da formação de mais ES à medida que a 
concentração de S aumenta
→
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Catalisam reações de clivagem (sem água) (faz a mesma coisa que as 
hidrolases mas sem a participação da água)
-
Exemplo: piruvato descarboxilase -
Isomerases 
Catalisam a transferência de grupos dentro de uma mesma molécula 
produzindo formas isoméricas
-
•
Ligases
Catalisam a formação de ligações-
•
Sítio ativo
Região específica e apropriada aonde o substrato (molécula que liga no sítio ativo e 
sobre a qual a enzima age) se liga, promovendo mudanças 
•
O contorno da superfície do sítio ativo é delimitado por aminoácidos com grupos nas 
cadeias laterais que ligam o substrato
•
É uma superfície tridimensional complementar ao substrato •
→
Eficiência catalítica
As enzimas que promovem a catalisação da reação fazem com que as reações 
catalisadas ocorram mais rápido que as não catalisadas
•
Turnover (número de renovação)
Número de moléculas de substrato convertidas em produto por molécula de 
enzima por segundo
-
•
As enzimas, por fazerem produto, já são eficientes, mas se são mais ou menos 
eficientes, é questão de comparação
•
→
Especificidade
As enzimas são altamente específicas •
Catalisam apenas um tipo de reação •
→
Co-fatores
Algumas enzimas precisam, outras não•
O co-fator é um componente químico adicional que pode ser um ou mais íons 
inorgânicos (Zn2+, Fe2+, Mg2+, Mn2+) 
•
Os co-fatores podem ser uma molécula orgânica, que são as coenzimas (derivadas 
das vitaminas)
•
As enzimas apenas com sua parte proteica é chamada de apoenzima (são 
inativas); porém, uma enzima completa, junto com sua coenzima e/ou íons 
metálicos é chamada holoenzima (ativa)
•
Os co-fatores/coenzimas se ligam à apoenzima, promovendo uma mudança no sítio 
ativo da proteína, tornando-a ativa e capaz de se ligar ao substrato
•
→
Regulação
As enzimas podem ser ativadas ou inibidas, é tudo uma questão de feedback•
→
As enzimas alteram a velocidade da reação (por alterarem as energias de ativação), não 
o equilíbrio. 
→
Para a reação ocorrer, é preciso que as moléculas atinjam um nível de energia mais alto. 
O topo da curva de energia é um ponto de energia no qual o decaimento para o estado S 
(substrato) ou para o estado P (produto) tem a mesma chance de ocorrer, que é oestado 
de transição.
→
Então, é preciso atingir o estado de transição e estabilizá-lo, pois a partir daí haverá a 
formação do produto
→
Com menos energia de ativação, menos energia é necessária para estabilizar o estado de 
transição, deixando a reação mais rápida
→
No corpo humano, as reações exergônicas ocorrem junto com as endergônicas, 
pois a energia que as exergônicas liberam é usada pelas endergônicas 
→
Química do sítio ativo
Estabilização do estado de transição
Aumenta a concentração do intermediário reativo-
Acelera a reação-
•
Outros mecanismos
Fornecer grupos catalíticos-
Catálise ácido-básica-
Formação do complexo covalente enzima-substrato-
•
→
Km: constante de Michaelis
[S]: concentração do substrato no ponto 
em que você quer saber a velocidade
A equação de Michaelis-Menten descreve como a velocidade da reação varia com 
a concentração do substrato
→
Km: a constante de Michaelis reflete a afinidade que a enzima tem pelo substrato
É uma característica da enzima e do substrato •
"Concentração do substrato na qual a velocidade é igual a metade da 
velocidade máxima"
•
Quanto maior for o Km, menor é a afinidade e vice-versa•
A constante pode ser afetada por um inibidor ou algo do tipo, pois com a 
presença de um inibidor, diminui-se a afinidade 
•
→
As enzimas que obedecem essa equação possuem um gráfico hiperbólico→
É um gráfico que é derivado da equação de Michaelis-Menten→
"Gráfico dos duplos-recíprocos"→
É utilizado para calcular Km e a Vmáx (eixo Y é a velocidade e o eixo X, a 
constante)
→
Gráfico 1/V0 x 1/[S]→
Esse gráfico produz uma reta→
Inibidores reversíveis
Ligam-se à enzima por meio de ligações fracas•
Diluição do complexo enzima-inibidor recupera a enzima•
→
Inibidores irreversíveis
Diluição do complexo enzima-inibidor não recupera a enzima•
→
O que determina se o substrato ou o inibidor vão se ligar à enzima é a afinidade 
com a enzima e a quantidade de inibidor e substrato
Em casos de inibidores reversíveis, para reverter a equação, é só colocar mais 
substrato, pois o inibidor reversível fica se ligando e desligando da enzima
•
Em casos de inibidores irreversíveis, o inibidor se liga na enzima e fim da história, a 
solução é endocitar e degradar a enzima para fazer outra 
•
→
Inibidores ECA (enzima conversora da angiotensina)
Captopril enalapril•
→
Anti-inflamatórios não esteroidais
Inibem a ciclo-oxigenase (COX), que é a enzima que forma as prostaglandinas, 
tromboxanos, leucodienos, prostaciclinas, etc
•
→
Antidepressivos
Inibem a monoaminoxidase (MAO), que faz a norepinefrina ser quebrada•
→
Anti-hiperlipidêmicos
Inibem a HMG-CoA-redutase•
→
Fenilcetonúria
Defeito ou ausência da enzima fenilalanina hidroxilase (transforma a fenilalaninaem tirosina), que promove um acúmulo de fenilalanina, gerando metabólitos 
tóxicos
•
Tremores•
Hiperatividade•
Convulsões•
Oligofrenia•
Atraso no desenvolvimento psicomotor•
Detecção: teste do pezinho•
→
Intolerância à lactose
Ausência da enzima lactase (degrada a lactose)•
O acumulo de lactose gera um ambiente propício para a proliferação de 
bactérias
Fermentação bacteriana-
Gases-
Ácido acético e lático (irritação)-
Diarreia osmótica pela presença das bactérias-
•
→
 Página 14 de P1 
substrato, pois o inibidor reversível fica se ligando e desligando da enzima
•
Em casos de inibidores irreversíveis, o inibidor se liga na enzima e fim da história, a 
solução é endocitar e degradar a enzima para fazer outra 
•
Inibidor competitivo
Inibidor compete com o substrato para se ligar no mesmo sítio ativo•
O efeito é revertido com o aumento da concentração do substrato•
Nesses casos, o Km é aumentado na presença do inibidor competitivo, porém, 
Vmáx não é alterado 
•
Velocidade atinge a Vmáx observada na ausência do inibidor•
Fármacos anti-hiperlidemicos: inibem a HMG-CoA redutase (que forma colesterol), 
promovendo uma diminuição no colesterol
•
Estatinas
Sinvastatina, atorvastatina-
•
Captopril e enalapril (anti-hipertensivos)
Inibem a enzima conversora da angiotensina I em angiotensina II (que 
promove vasoconstrição, aumento da secreção de aldosterona, aumento da 
secreção de ADH, aumento da sede)
-
•
→
Inibidor não competitivo
Inibidor e substrato se ligam em sítios ativos diferentes, o inibidor se liga em um 
outro sítio ativo (o sítio alostérico), promovendo a mudança do sítio ativo que o 
substrato iria se ligar
•
Nesses casos, o Km permanece o mesmo, porém, a Vmáx é reduzida •
Velocidade não atinge a Vmáx na ausência do inibidor•
Organofosforados e carbamatos •
Inibidores irreversíveis da acetilcolinesterase •
→
Sítios alostéricos de ligação
Efetores ou moduladores ou modificadores•
Ligam-se de forma não covalente a um sítio que não é catalítico•
Enzimas normais possuem um gráfico hiperbólico, já enzimas alostéricas (possuem 
sítio alostérico), possuem gráfico sigmoide (gráfico de Michaelis -Menten)
Ativador alostérico se liga no sítio alostérico deixando a enzima na 
conformação ativa
-
Inibidor alostérico se liga no sítio alostérico deixando a enzima na 
conformação inativa
-
•
→
Regulação por modificação covalente
Adição ou remoção de grupos fosfatos em aminoácidos como a serina, treonina ou a 
tirosina
•
→
bactérias
Fermentação bacteriana-
Gases-
Ácido acético e lático (irritação)-
Diarreia osmótica pela presença das bactérias-
Enzimas nas doenças pancreáticas
Amilase 
É uma hidrolase secretada no duodeno que hidrolisa carboidratos-
O seu aumento nos níveis plasmáticos mostra que há problemas no 
pâncreas
Pancreatite aguda ou crônica▪
Obstrução no ducto pancreático▪
-
•
Lipase
É uma hidrolase que hidrolisa triglicerídeos -
O seu aumento indica
Pancreatite aguda ou crônica▪
-
•
→
Enzimas nas doenças hepáticas
ALT (alanina aminotransferase)•
AST (aspartato aminotransferase)•
Essas enzimas ficam em grande quantidade no fígado em caso de problemas 
hepáticos ou muita ingestão de hidrogenados
•
→
Enzimas nas doenças prostáticas
PSA (Antígeno prostático específico)
Secretado no líquido seminal, auxilia a liquefazer o sêmen-
Em excesso, é um marcador tumoral, também podendo significar 
prostatite e hiperplasia benigna da próstata
-
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Enzimas nas doenças cardíacas
Creatinoquinase (CK)
Regulação da produção e da utilização de fosfatos de alta energia nos 
tecidos contráteis
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Se há muita creatinoquinase no sangue, é porque há algum problema no 
músculo
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Pode ser usada para comprovar infartos, além de ver os níveis de 
troponina
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Isoenzimas
CK-BB (pulmões e cérebro)▪
CK-MB (músculo cardíaco)▪
CK-MM (músculo estriado esquelético)▪
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