Biologia Celular 1.1

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Feito por Esther Refondini 
 
Feito por Esther Refondini 
 
Portifólio: desenhos em cada aula + 
resumos 
A biologia celular estuda tipos celulares, 
seus componentes, sua organização 
estrutural, sua função, considerando a 
célula como parte de sistemas complexos. 
 
O r i g e m 
 
3,5-4,0 bilhões de anos. 
Terra primitiva 
Pouco/nada de O2 
Vulcanismo 
Tempestades 
Sem ozônio 
Ambiente aquoso 
Descargas elétricas, rad UV 
CO2 + NH3 + CH4 + H2… 
 
CO2 + NH3 + CH4 + H2… Meio aquoso 
 
HCN + HCHO + Ác. Acético + Glicina + Ácido 
lático 
 
Formação de aminoácidos, açúcares, 
purinas, pirimidinas 
 
Origem dos polímeros: proteínas (agentes 
catalíticos) e ácidos nucleicos (agentes 
replicativos). 
 
Oparin e Haldane 
Vida iniciou-se de evolução química 
Compostos inorgânicos > compostos 
orgânicos 
Agregados de moléculas = coacervados 
Coacervados – evolução – células 
 
1a observação 1665 
Robert Hooke: microscopia de cortiça 
 
“Celas” 
 
Teoria celular 1838 
Todos os seres vivos são constituídos por 
células 
Célula = unidade básica da vida onde existe 
uma complementariedade entre forma e 
função 
 
Origem das células 1821 – 1902 
“Ominis cellula ex cellula” 
 
Tipos celulares: procarionte e eucarionte 
 
Princípios universais das células vivas: 
Apresentam DNA, que pode ser duplicado e 
passado para as células fi lhas (reproduzem-
se); 
DNA codifica RNA, e o RNA traduz proteínas; 
Suas macromoléculas são formadas de 
subunidades; 
São altamente organizadas; 
Tomam matéria e energia do meio e as 
transformam; 
Demonstram adaptação ao ambiente. 
 
Organização celular alterada » função 
celular alterada 
 
 
C o m p o n e n t e s q u í m i c o s d a c é l u l a 
 
Principais átomos: CHONPS 
70% água 
15% proteínas 
6% RNA 
3% Carbs 
3% lipídeos 
1% DNA 
1% Sais orgânicos 
1% outros 
 
Homopolímeros (iguais) 
Heteropolímeros (diferentes) 
 
Ligações químicas entre moléculas 
Fortes: covalentes. Ex ligações peptídicas 
(proteínas). 
Fracas: não covalentes Ex: ligações de H 
(ligação entre bases nitrogenadas), atrações 
eletrostáticas (entre ácidos e base, NaCl), 
interações hidrofóbicas (bicamada lipídica). 
 
 
Feito por Esther Refondini 
• Água: 
Abundante 
Assimétrica (estruturalmente e 
eletricamente) 
Solvente universal 
Funções: dissolve substâncias, mantém a 
turgência, reações enzimáticas, regulação 
térmica, veículo de transporte. 
 
Ligação covalente polar – dipolar 
 
Ligações das moléculas de água entre si 
são ligações de hidrogênio. 
H está entre 2 átomos que atraem elétrons. 
Natureza coesiva, fraca e transitórias. 
 
Moléculas e sua relação com água 
∙ hidrofílica: íons e moléculas com 
agrupamentos polares. 
∙ hidrofóbica: íons e moléculas com 
agrupamentos apolares. 
∙ anfipática/anfifíl icas: hidrofóbicas e 
hidrofílicas ao mesmo tempo. 
 
• Proteínas: 
Polímeros de aminoácidos (aa) 
Unidas por ligações peptídicas 
Dipeptídeos, tri, poli… 
20 tipos de aa combinados – número, 
sequência e tipo. 
Cada aa= 
 
 
 
 
Simples: só aa 
Conjugada: aa + agrupamento ex: 
glicoproteína., metalproteína (hemoglobina) 
e lipoproteína. 
 
São moléculas tridimensionais (ativada) – 
pontes de hidrogênio ou sulfeto, 
hidrofóbicas (forças de Van der Waals). 
Ex: rodopsina, canais iônicos, insulina, alfa -
milase, ATP sintase. 
 
∙ Estrutura proteica 
Configuração nativa = forma ativa da 
proteína. 
1a: sequência de aa. 
2a arranjo espacial com dobras na estrutura 
1a. Pode ser em a-hélice ou b-pregueada. 
3a dobras das estruturas secundárias. 
4a junção de subunidades proteicas da 3a 
∙ Forma e funcionalidade: 
Proteínas globulares – relação comprimento 
x largura menor que 10:1 
Ex: albumina, histona, hemoglobina, 
enzima… 
 
Proteínas fibrosas – relação comprimento x 
largura maior que 10:1 
Ex: colágeno, elastina, queratina… 
 
 
Proteínas celulares: 
∙ Estruturais (proteínas de membrana, 
colágeno, queratina); 
∙ Transporte (carreadoras, formadoras de 
canal); 
∙ Motoras (actina e miosina); 
∙ Anticorpos (imunoglobulinas); 
∙ Hormônios (adrenalina, acetilcolina); 
∙ Enzimas (ECA, lactase, protease); 
∙ Chaperonas 
… 
 
• Chaperonas (HSP 60 ou 70) 
São proteínas especiais, pois são 
auxiliadoras. 
Usem-se a cadeias de polipeptídios que 
estão sendo formadas pelo ribossomo. Assim, 
as Chaperonas orientam a cadeia para 
formar o dobramento correto final, isto é, 
garantem o correto enovelamento das 
cadeias peptídicas 
 
Consequências: 
Minimizam a formação de agregados 
proteicos sem função. Ex: proteína miloide 
Reconhecem configurações proteicas 
erradas. 
Hidrolisam moléculas peptídicas defeituosas. 
No RER auxiliam o correto dobramento d as 
cadeias polipeptídicas. 
Mantém as proteínas destinadas às 
mitocôndrias distendidas no seu trajeto no 
citoplasma. 
Feito por Esther Refondini 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
» Por que as Chaperonas falham? 
 
• Ácidos nucleicos: 
Polímeros de nucleotídeos (ác ido fosfórico 
+ pentose + base nitrogenada); 
Unidos por ligações fosfodiéster (forte); 
Ácido desoxirribonucleico (DNA) = 
informacional; 
Ácido ribonucleico (RNA) = metabolismo; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• DNA 
É o código genético; 
Presente na cromatina, cromossomos, 
mitocôndria, DNA vírus, Nucleoide 
bacteriano. Já em eucariontes são 
associados às histonas. São grandes 
polímeros de dupla hélice. 
Estrutura do DNA: 
Fitas antiparalelas (contrárias » 5’ -3’) 
A = T e G ≡ T 
Púricas: A + G 
Pirimídicas: T + C 
Pentose = desoxirribose 
 
Entre nucleotídeos a ligação é fosfodiéster 
(ligação hidrofóbica), já entre a dupla hélice 
é ligação de Hidrogênio. 
 
• RNA 
Tipos: mensageiro, transportador e o 
ribossômico. 
Presente em todos os tipos celulares 
É um polímero menor que DNA e de fita 
simples 
Bases púricas A + G; Pirimídicas: U + C 
Complementa A > U, G > C 
Pentose: ribose 
∙ de transferência/adaptador 
Molécula pequena; 
Transcrito a partir do DNA como 
heterogêneo nuclear; 
Sofre splicing; 
Se dobra em formato de “trevo”; 
Possui anticódon = 3 bases; 
Possui sítio de ligação para aa; 
Transfere aa para a cadeia polipeptídica. 
 
∙ mensageiro 
Molécula de RNA maior; 
Transcrito a partir do DNA em forma de RNA 
heterogêneo nuclear; 
Sofre splicing; 
Formado por sequências codificantes; 
Contém códons – 3 bases; 
2 extremidades: uma com cauda de poli 
adenina e o capuz de nucleotídeos; 
Determina a sequência de aa da proteína. 
 
∙ r ibossômico 
Presente em maior quantidade; 
Transcrito a partir do DNA; 
RNAr + proteínas ribossomais forma o 
ribossomo; 
Ribossomo une RNAr e RNAm e catalisa a 
união peptídica entre os aa 
Participa da tradução juntamente com RNAm 
e RNAt. 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Outros RNAs 
Micro RNAs pareiam suas bases com o RNAm 
e podem reduzir a tradução da proteína » 
controle celular » neoplasia. 
Pequenos RNAs de interferência: eliminam 
moléculas de RNA estranhas (RNA de fita 
dupla). 
Longos RNAs são codificantes ajudam a 
inativar um dos cromossomos X. 
RNAs small nuclear: unem-se à proteínas e 
formam os spliceossomos (auxiliam o 
splicing de outros RNAs, isto é, retiram os 
introns). 
 
 
 
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• Lipídios 
Moléculas insolúveis em água. 
Solúveis e solventes orgânicos 
Os lipídios celulares são os de reserva, os 
estruturais (ácidos graxos + glicerol), 
vitaminas lipossolúveis, hormônios 
esteroides. » são formados por moléculas 
diversas. 
 
∙ Lipídios de Reserva 
Triglicerídeos; 
Formados por glicerol + ácidos graxos 
Presentes no citoplasma das células em 
forma de gotículas lipídicas. 
Podem ter ácidos graxos saturados (gorduras) 
– origem animal; ou insaturados (óleos) – 
origem vegetal. 
Tem outras funções: isolantes térmicos, 
proteção física e modelamento superficial. 
 
∙ Lipídios Estruturais 
Encontrados das membranas 
Responsáveis pelas propriedades físicas das 
membranas, como os fosfolipídios. 
Ácido fosfórico + glicerol + ácidos graxos.Ex: colesterol 
Núcleo ciclopentanoperhidrofenentreno + 
cadeia alifática + hidroxila 
Glicolipídios 
Glicerol + ácidos graxos + D-galactose 
 
• Polissacarídeos 
Polímeros de monossacarídeos 
O mais comum é a glicose 
Homo ou heteropolímeros 
Tipos: reserva (glicogênio, amigo), 
estruturais e informacionais (proteoglicanos, 
parte glicídica das moléculas do glicocálice, 
hormônios glicoproteicos). 
 
∙ Glicogênio 
Polímero de D-glicose 
Presente no citoplasma das células em forma 
de grânulos 
Glicose ingerida é absorvida pela célula e 
adicionada à extremidades da molécula de 
glicogênio. 
Molécula ramifica nas 3 dimensões. 
Reserva energética 
 
∙ Estruturais: na superfície celular 
(glicocálice), como moléculas de 
reconhecimento e receptoras; ajudam na 
ligação citoplasma-matriz. 
Ex: glicosaminoglicanas, proteoglicanos, 
porção glicídica das glicoproteínas, 
fibronectina e laminina. 
 
∙ Informacionais: hormônios glicoproteicos. 
Ex: TSH, LH e FSH. 
 
 
M é t o d o s d e e s t u d o d a c é l u l a 
 
Ferramentas e técnicas para 
conhecer/investigar a célula. 
∙ microscópios ópticos 
∙ técnicas para identificar estruturas 
celulares e moléculas 
∙ microscopia eletrônica 
 
 
 
Microscopia óptica 
1- coleta de material 
2- fixação 
3- desidratação 
4- diafanização 
5- inclusão em parafina/resina 
6- microtomia 
7- desparafinização 
8- coloração 
9- montagem da lâmina 
 
 
Roxa: 
 
 
basofílico » núcleos e matriz extracelular 
 
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Microscopia eletrônica 
1 coleta do material 
2 fixação 
3 desidratação 
4 inclusão em resina 
epóxi 
5 ultramicrotomia 
6 contrastação 
 
 
 
Quanto mais escuro, mais eletrodenso. 
 
Microscópio de varredura: topografia 
 
 
 
 
 
 
 
 
Poder de resolução: capacidade de uma 
lente em distinguir dois pontos próximos ou 
produzir imagem nítida 
Limite de resolução: distância mínima que 
deve haver entre dois pontos para que eles 
sejam vistos individualmente 
 
 LR=K.λ /AN 
 
∙ K (constante) = 0,61 
∙ Lambda (comprimento de onda empregado) 
= luz (0,5 micrometros); elétrons (0,005 
nanômetros). 
∙ AN (abertura numérica da objetiva. 
 
Boa lente tem grande poder de resolução e 
pequeno limite de resolução. 
 
Citoquímica – marcador celular. 
∙ Estuda a localização intracelular de 
substância que compõem as células. 
∙ Material é preparado e pode ser 
observado no Microscopia óptica ou 
Microscopia eletrônica. 
∙ Intensidade da cor = proporcional a 
concentração da substância procurada. 
∙ Histofotômetro/citofotômetro: determina a 
intensidade da cor. 
 
DNA: Demonstrado citoquimicamente pela reação de 
Feulgen. 
Etapas: 
1 hidrólise ácida (Hcl): hidrólise das ligações das 
purinas com pentoses do DNA, abertura da dupla 
hélice, extremidades da desoxirribose expõem 
grupamento aldeído. 
2 reativo de Schiff (fucsina básica descorada por 
anidrido sulfuroso): radical aldeído liga-se ao 
reativo de Schiff, produzindo a cor vermelha. 
 
RNA: Demonstrado por causa da sua basofilia e na 
propriedade da ribonuclease. 
Etapas: 
1 preparo de 2 lâminas histológicas em corte 
sequencial 
2 lâmina A: ribonuclease » digestão do RNA 
(usada como controle) 
3 lâmina B: azul de toluidina » cora RNA 
4 comparação das lâminas 
 
 
 
 
 
 
 
 
Polissacarídeos: Para evidenciar 
polissacarídeos pode-se usar a técnica do 
PAS (periodic acid Schiff) 
Etapas: 
1- preparo de 2 lâminas histológicas em 
corte sequencial 
2- lâmina A com amilase » digere 
glicogênio 
3- lâmina B sem amilase (lâmina 
controle) 
4- ambas as lâminas em ácido periódico 
» oxida agrupamentos OH vizinhos 
formando gr. Aldeídos 
5- gr. aldeídos = vermelhos 
 
Feito por Esther Refondini 
 
Células caliciformes 
em vermelho. 
 
 
 
 
 
Imunocitoquímica: 
Técnica que permite localizar proteínas 
específicas dentro da célula. 
Baseia-se na reação antígeno-anticorpo. 
Utiliza-se de substâncias marcadoras que se 
ligam (se conjugam) aos anticorpos (que se 
acoplam aos antígenos). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
*amplificação do sinal – 4 pontos de 
marcação. 
 
Centrifugação diferencial 
∙ Fracionamento celular 
∙ Obtém-se frações puras de 
organelas/estruturas 
1 Homogeneizar tecido em solução isotônica, 
mixer ou via química. 
2 Centrifugar 
3 Material obtido: MO, ME ou citoquímica 
 
 
 
Radioautografia 
∙ Para achar locais de síntese de 
macromoléculas. 
∙ Usa-se compostos radioativos introduzidos 
na célula. 
∙ Exemplo: para saber quais células estão 
sintetizando DNA. 
1 Injeta-se timidina triciada T3 na cobaia 
2 Sacrifica-se cobaia, retira-se o órgão a ser 
estudado, fabrica-se a lâmina histológica. 
3 Apenas núcleos que estão sintetizando DNA 
é que incorporam a T3 (timina triciada). 
4 Mergulha-se lâmina em emulsão fotográfica 
5 Núcleos radioativos, impressionam emulsão 
6 Revela-se e se faz coloração. 
Feito por Esther Refondini 
Cultivo: 
Estudar o comportamento de uma célula; 
Líquido com O2, água + pressão favorável; 
A célula está viva; 
Acompanha via microscópica. 
 
Eletroforese: Para identificar proteínas. 
 
A) pelo tamanho da molécula 
- Amostra com várias proteínas é dissolvida 
em Dodecil sulfato de sódio (proteínas 
adquirem carga negativa) 
- mercaptoetanol: destrói a forma original 
(4a) das proteínas. » separa os monômeros 
- Amostra é aplicada em gel de 
poliacrilamida (poços) 
- Corrente elétrica é aplicada 
- Proteínas migram no gel e se distribuem 
entre os polímeros do gel » as proteínas com 
maior peso molecular vão para o fundo da 
placa de gel. 
- Gel é retirado e corado » azul de Coomasie 
- Visualização das bandas com proteínas 
isoladas 
 
B) pelo seu perfil isoelétrico 
- Amostra com várias proteínas 
- Amostra é aplicada em gel de 
poliacrilamida (poços) com gradiente de Ph 
- Corrente elétrica é aplicada 
- Proteínas migram no gel e param quando 
chegam no seu ponto isoelétrico 
- Formam-se bandas com proteínas isoladas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
M e m b r a n a p l a s m á t i c a 
 e e s p e c i a l i z a ç õ e s 
 
Modelo do mosaico fluido: Singer e Nicholson, 
1972 
Membrana plasmática 
- Envoltório celular 
- Separa seus constituintes do ambiente 
externo 
- Muitas funções 
- Bicamada lipídica 
- Com proteínas e glicídios 
- Semipermeável 
- Fluida 
- Assimétrica 
 
» Membrana de eritrócitos 
- É fina, frágil, reforçada por um corte 
- Reforçada por um córtex celular subjacente 
- Responsável pelo formato bicôncavo do 
eritrócito 
- Componente do córtex = espectrina 
(proteína fibrosa, extrínseca e associada ao 
citoesqueleto) 
 
O córtex celular é uma camada situada abaixo 
da membrana plasmática, é formada por 
filamentos de actina e por uma variedade de 
proteínas que se ligam à actina. Esta camada 
rica em actina controla a forma e os 
movimentos de superfície da maioria das 
células animais. 
 
 
Componentes proteicos dos eritrócitos 
 
Proteínas integrais: 
- Banda 3 é transportadora de membrana. 
Troca HCO3 por Cl. Através da anquirina, se 
conecta à espectrina. 
- Glicoforinas = glicoproteínas. Receptores de 
membrana e antígenos que atuam no 
reconhecimento célula-célula. Através da 
banda 4.1 tem conexão com o 
citoesqueleto/espectrina. 
 
Defeitos genéticos das proteínas de 
membrana que causam esferocitose e 
eliptocitose. 
 
 
 
 
Feito por Esther Refondini 
 
 
Glicocálice 
Fica na superfície externa da membrana 
plasmática. É rica em carboidratos. Faz a 
extensão da membrana. 
Em sua composição há: porções glicídicas de 
proteínas e lipídeos, glicoproteínas integrais 
ou adsorvidas após secreção, e 
proteoglicanas secretadas e adsorvidas. 
 
 
 
*Quando são secretadas as moléculas, essas 
são absorvidas, assim ficam na parte externa 
da célula. 
 
Funções: 
Interação célula com a matriz: 
reconhecimento celular; 
Proteção contra agressões mecânicas e 
químicas; 
Proteção contra vírus e bactérias (pois é 
“grudento”) 
Adesão celular; 
Propriedades enzimáticas;*lactase 
Mantém a superfície celular hidratada; 
Tem resposta inflamatória de reconhecimento 
celular (lecitinas – conexão com os 
neutrófilos); 
Determinação do tipo sanguíneo ABO; 
Reconhecimento molecular de vírus, toxinas e 
bactérias; ... 
 
Fibronectina: glicoproteína secretada e 
adsorvida >> interação glicocálice e matriz. 
- Formada por 2 cadeias polipeptídicas 
- Glicoproteína adesiva (conexões com outras 
moléculas = domínios) 
- Apresenta domínios que combinam com 
moléculas de matriz extracelular (colágenos, 
glicosaminoglicanos - GAG’S) e região que 
conecta às proteínas integrais de membrana 
(integrinas) 
- “Ponte” de união entre célula e matriz >> 
fibronexos (adaptina – actina) >> 
citoesqueleto e matriz extracelular. * o 
veneno da aranha marrom cliva a fibronectina, 
logo, os processos regenerativos são 
prejudicados, havendo a necrose tecidual. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Laminina: outra molécula glicoproteína 
secretada e adsorvida 
- Componente das lâminas basais de células 
epiteliais 
- Célula em forma de cruz 
- Tem sítios (domínios) para ligação com 
integrinas, colágeno, e GAG-s de matriz 
extracelular 
 
a laminina se conecta às 
integrinas da célu la 
epitelial para integrar-se. 
 
 
 
 
 
 
Regiões funcionais da membrana 
- Em células epiteliais pode haver regiões com 
funções diferentes. Assim, sabe-se que a 
célula é polarizada, região apical e a basal. 
- As regiões funcionais podem ser 
determinadas por domínios (sítios de ligação) . 
- Os domínios podem ser: mantidos pelo 
citoesqueleto -a ; por proteínas de matriz -b; 
pela adesão com proteínas de superfície 
entre células -c; ou por barreiras de 
difusão/zônulas de oclusão -d. 
 
 
Feito por Esther Refondini 
Especializações 
Em membranas de células epiteliais, a 
membrana pode sofrer modificações para 
realizar determinada função. 
 
Podem ser: 
1- Aumento de superfície : microvilos e 
esterocilios. 
2- Adesão celular: interdigitações, 
desmossomos, zônula de oclusão, 
hemidesmossomos, zônula de adesão. 
3- Comunicação: junções comunicantes 
ou junções gap. 
4- Movimento: cíl ios e flagelos. 
 
Microvilosidades são projeções da membrana 
plasmática – digitiforme. Os filamentos de 
actina sustentam os microvilos. Estão 
associados ao glicocálice. Formam o bordo 
estriado no intestino, e bordo escovado no 
néfron quando organizados. 
 
 
 
 
 
 
Escherichia col i : desestrutura as microvi losidades. 
 
Os esterocílios são estáticos e são 
microvilosidades especializados, além de 
assumir função sensorial. 
Expansões do citoplasma, longos, fil iformes e 
irregulares. Também mantidos por filamentos 
de actina. Podem se anastomasar. 
São presentes em células do epidídimo e em 
células fonorreceptoras do ouvido interno. 
Aumentam a área de absorção e participam 
da transdução auditiva. 
 
https: //www.ufrgs .br/biologiace lu laratlas/memb2 .htm 
 
Interdigitações são dobras contíguas entre 
duas membranas vizinhas. Apresentam 
invaginações e evaginações que encaixam nas 
células vizinhas. Presente em células 
epiteliais. 
 
Zônula de oclusão se apresentam em regiões 
apicais, aderem-se firmemente as 
membranas de células contiguas e veda o 
trânsito entre elas. Mantém a polaridade 
celular. Moléculas (ocludinas e claudinas) 
aderem firmemente uma membrana à outra. 
Logo, os nutrientes não entram intercélulas. 
 
Zônula de adesão/Junção aderente fica abaixo 
da junção oclusiva, portanto está na região 
apical. Permite a união entre células 
contíguas. Formada por caderinas que se 
ligam diretamente a caderinas idênticas da 
membrana da célula vizinha. 
Na porção interna da célula, caderinas são 
conectadas à filamentos de actina por meio 
de proteínas ligadoras formam um cinturão 
apical. 
 
A leptospirose destrói junções de adesão em 
células endoteliais (revestem vasos 
sanguíneos), logo, as células ficam 
desconectadas. Esse fato causa o vazamento 
de sangue (hemorragia). 
 
Desmosso fica na membrana lateral das 
células e formam uniões puntiformes entre as 
células epiteliais contiguas. É comum em 
células submetidas às trações. São formados 
por caderinas (da membrana) conectadas por 
filamentos intermediários (c itoplasmáticos) 
por meio de densa placa discoidal (placo e 
desmoglobinas) os quais também estão 
conectados à queratina (impermeabilizante e 
rígido), composta por várias proteínas. 
Caderinas são proteínas integrais! 
 
 
 
 
Pênfigos é uma doença de pele que causa 
bolhas, além de produzir autoanticorpos 
anticaderinas. 
 
Hemidesmossomos aderem-se a célula 
epitelial na lâmina basal. É “meio” 
desmossomo. Encontra-se direcionado à 
região basal da célula. É formado por 
integrinas conectadas às queratinas 
citoplasmáticas por meio da placa discoidal. 
https://www.ufrgs.br/biologiacelularatlas/memb2.htm
Feito por Esther Refondini 
Penfigoide é uma doença que atinge pele e 
mucosas podendo fazer máculas, bolhas ou 
erosão. A célula se desconecta da lâmina 
basal, logo, não há nutrição celular. 
 
Junções comunicantes/gap/nexos aparecem 
em células com necessidade de grande 
conexão entre si. Ocorre em epitélios, tecidos 
musculares, fibras nervosas, células 
embrionárias. Formadas por membranas 
muito próximas atravessadas por tubos 
proteicos paralelos. Estes tubos possuem 
canal hidrofílico, logo, há fluxo de íons e 
algumas moléculas. 6 unidades de conexinas 
formam conexons. 
 
Cílios e flagelos são projeções de membrana 
e moveis. São sustentados por microtúbulos 
(elemento do citoesqueleto) e são 
responsáveis por mobilidade da célula 
(flagelo do espermatozoide) ou de elementos 
extracelulares (cílios que impulsionam muco). 
 
Citoesqueleto I 
É uma estrutura presente em eucariontes. É 
uma rede proteica presente no citoplasma e 
altamente dinâmico. Funções: sustentar 
citoplasma e membrana, movimentos 
celulares, movimentos de estruturas e 
organelas, manter posição de estruturas e 
organelas na célula, contração celular e entre 
outros. 
 
Elementos do citoesqueleto 
• Microtúbulos 
• Filamentos de actina 
• Filamentos intermediários 
• Proteínas acessórias 
 
 
 
Os microtúbulos crescem a partir de um 
centrossomo no núcleo e vão em direção ao 
citoplasma. 
São longos, retos, ocos e finos. Formados por 
polimerização de alfa e beta tubulinas, 
formando um dímero. Um conjunto de 
dímeros formam um protofilamento = 
polimerização. 
Propriedades: são rígidos como cabos de aço, 
duros localmente e flexíveis à distancias (pois 
são longos filamentos), reste à compressão, 
assim podem suportar estruturas. 
 
Dinâmica de microtúbulos: 
Crescem pela incorporação dos dímeros = 
polimerização 
Desmontam pela liberação dos dímeros = 
despolimerização 
Polaridade estrutural : os dímeros se alinham 
na mesma orientação em todos os 
protofilamentos. A extremidade que 
incorpora dímeros mais rapidamente é 
positiva, já a que perde dímeros mais 
rapidamente é a negativa. 
 
Para a polimerização dos microtúbulos é 
necessário GTP, Mg2 +, Ca2 + , temperatura ideal 
(20-30oC), pool de dímeros alfa e beta 
tubulina e proteínas associadas aos 
microtúbulos (MAP’s). 
Microtúbulos iniciam sua polimerização, em 
geral, a partir de um anel de gama tubulina. 
 
Proteínas MAP podem se ligar aos dímeros no 
microtúbulo, estabilizam os microtúbulos 
evitando que se despolimerizem, mediam 
ligações entre os microtúbulos e outros 
componentes celulares. Ex de MAP: proteína 
TAU, presente em microtúbulos estáveis de 
axônios e dendritos. >> doença de Alzheimer. 
 
A proteína B amiloide hiperfosforila a 
proteína TAU dos microtúbulos dos axônios 
dos neurônios. Hiperfosfori lada, a TAU se 
redistribui na célula nervosa, soltando -se dos 
microtúbulos se forma emaranhados 
proteicos insolúveis. Esses emaranhados 
estão presentes em tecidos nervosos de 
doentes com Alzheimer. 
MTOC = centros organizadores de 
microtúbulos. 
a- Centrossomo: região citoplasmática 
que contêm centríolos formados por 
microtúbulos > todasas células têm. 
b- Corpúsculo basal : só células que tem 
cílios ou flagelos tem. É a área da base 
Feito por Esther Refondini 
(raiz do cílio), também formada por 
microtúbulos. 
Centrossomo 
1 par de centríolos, 
matriz centrossômica 
(com dímeros de alfa e 
beta tubulina, gama 
tubulina etc. ), 
microtúbulos em 
polimerização 
(extremidade negativa 
voltada para centríolos, e a positiva para o 
citoplasma). 
 
Os microtúbulos crescem partir do anel de 
gama tubulina. 
 
Centríolos são em pares, posicionados no 
centro do centrossomo (sem 
função específica, além de 
estar relacionada à mitose). 
Um está em posição 
perpendicular ao outro. Sem 
duplicam quando a célula 
vai se dividir. Formados por 
9 trincas de microtúbulos 
curtos unidas por pontes 
proteicas. 
 
Corpúsculo basal 
Estrutura formada de 9 trincas de 
microtúbulos (igual o centríolo). Está na base 
de cílios e flagelos. 
 
Os microtúbulos citoplasmáticos transportam 
organelas e macromoléculas. 
Como? 
- Os microtúbulos são como trilhos , onde há 
proteínas acessórias (cinesinas para positivo 
e dineínas para negativo) que funcionam 
como vagões. 
 
Transporte axonal via microtúbulos 
- Há microtúbulos dentro dos axônios e 
servem para deslocar neurotransmissores do 
corpo ao terminal sináptico. Chamamos fluxo 
anterógrado o transporte cargas via cinesinas 
do interior do neurônio até o terminal 
sináptico (do polo – para o +), assim o fluxo 
retrogrado é o transporte via dineínas no 
sentido contrário. 
 
Microtúbulos citoplasmáticos 
Posicionam organelas em conjunto com 
outros elementos do citoequeleto. 
 
Microtúbulos mitóticos 
Presentes em células em divisão 
Partem de 2 centrossomos de polos opostos 
Formam as fibras do Fuso Mitótico 
Puxam as cromátides para polos opostos 
Tipos: 
 
1- Microtúbulos livres do áster/astrais: são 
fibras livres que não se conectam. 
2- Micro. Ligados ao cinetócoro ou 
cinetocoricos: conectam em uma região 
cromossômica próxima ao centrômero 
chamada cinetócoro = tracionam os 
cromossomos quando despolimerizam ou 
encurtam 
3- Microtúbulos polares: quando 
polimerizam contribuem para mudar a 
formada célula, alongá-la, o que facilita a 
divisão. 
 
Drogas que interferem nos microtúbulos = 
antimitóticas 
Alguns são quimioterápicos, outros taxol 
(acelera a polimetização e bloqueia a 
despolimerização), colchicina (congela na 
metáfase), vincristina, vimblastina. 
 
Microtúbulos de cílios e flagelos 
Diferenças: 
Cílios: projeções da membrana plasmática, 
são curtos, numerosos e tem movimento 
ordenado. 
Feito por Esther Refondini 
Flagelos: projeções da membrana plasmática 
longas, cada célula contém um único ou 
poucos, e movimento desordenado. 
 
9 pares periféricos e 1 par central. 
Contém proteínas de ligação associadas . Sua 
mobil idade depende da dineína ciliar. 
 
Dineína é responsável pelo movimento ciliar. 
 
Sindrome de Kartagener: é autossômica 
recessiva, síndrome da imotilidade ciliar, 
dineina ciliar deficiente, pacientes com essa 
síndrome perdem a mobilidade ciliar. 
 
 Citoesqueleto II 
 
 Elementos do citoesqueleto ✓ 
 Microtúbulos ✓ 
 Filamentos de actina 
 Filamentos Intermediários 
 Proteínas acessórias 
 
Filamentos de actina (microfilamentos) 
São filamentos proteicos finos, mais curtos 
que microtúbulos e mais abundantes. 
Formados pela polimerização da actina G. 
 
Tamanho: f. actina > intermediário > 
microtúbulo 
 
Mais abundantes que microtúbulos . 
Quando polimerizados, geralmente se 
organizam em feixes ou redes. 
Feixes conferem resistência. 
Finos e flexíveis. 
 
Os filamentos de actina podem ser divididos 
em dois grupos: 
Transelulares: cruzam o citoplasma em todas 
as direções. Responsáveis pela forma e 
sustentação da célula. São interligados por 
proteínas de feixe (fimbrina e alfa -actinina). 
 
Corticais: rede de filamentos situados abaixo 
da membrana plasmática (córtex), conectada 
a ela por proteínas de ligação (fodrina). 
 
Funções dos filamentos de actina: 
Cruzam o citoplasma de lado a lado – 
mantém a forma celular e transporte de 
organelas. 
Debaixo da membrana celular – em células 
epiteliais = formam o cinturão de adesão, 
que faz parte do complexo juncional. 
Participam da migração celular – emissão de 
pseudópodes (depende da formação da 
actina cortical). 
Intervém na citocinese. 
Originam microvilosidades. 
Junto com a miosina, fazem a contração do 
sarcômero. 
 
Actina e proteínas associadas: 
5% do total de proteínas de uma célula é 
actina, metade se associa em filamentos 
(actina F) e a outra parte são monômeros 
livres. As actinas F presentes nos filamentos 
contém diversas proteínas de ligação 
(associadas): actin ina, fimbrina, filamina, 
miosinas, distrofina, timosina (proteína 
regulatória)... 
 
Actina no córtex celular (região abaixo da 
membrana plasmática) ajuda na resistência 
mecânica à membrana para manter a forma 
celular. O arranjo e rearranjo de filamentos 
de actina cortical está relacionado com 
mudanças de forma celular e locomoção. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Feito por Esther Refondini 
Actina em células epiteliais formam o 
cinturão apical e sustentam as 
microvilosidades. A associação com actina + 
miosina II confere resistência mecânica, além 
de formar as junções de adesão em 
associação com caderinas. 
 
Cinturão apical em células embrionárias 
 
 
 
Se a glândula ficar com o ducto ela será 
exócrina. 
 
Actina e movimentos : Actina + miosina; 
 
Miosina I: tem cabeça (pesada) e cauda (leve). 
Interage citoesqueleto + membrana. 
Miosina V: faz transporte de vesículas. Como 
dineina ou cinesina. 
Miosina II: contração muscular, citocinese, 
movimentos morfogenéticos. 
 
Actina, miosina e o transporte vesicular: 
 
A actina funciona 
como um “trilho”. 
A miosina I ou V é 
o vagão que se 
conecta em uma 
vesícula e se 
desloca com ela 
ao longo da 
actina. Ocorre 
gasto de ATP. 
 
 
Contração muscular: 
Sarcômero = unidade de contração dos 
músculos estriados. 
Moléculas de miosina II se unem para formar 
os filamentos espessos do sarcômero. 
Filamentos de actina F se associam com 
troponinas e tropomiosinas para formar os 
filamentos finos do sarcômero. Ao hidrolisar 
o ATP, as cabeças dos filamentos de miosina 
se inclinam e tracionam os filamentos finos 
que deslisam = contração. 
 
 
 
Actina, miosina e a citocinese : 
 
Sobreposição de actina 
+ miosina II no equador 
celular; os filamentos 
de actina deslizam 
contra os de miosina, 
formando o anel 
contrátil = sulco de 
clivagem, o qual 
estrangula a célula em 
duas. Este processo é 
fundamental para a 
divisão celular. 
 
Actina e migração celular: 
 
Células que fazem 
diapedese, como o 
macrófago se descola. 
Depende da 
polimerização de 
actina, polimeriza 
frontalmente, descola 
o contato posterior, e 
despolariza atras. 
 
Exemplos: 
- Fibroblasto migra 
para a área lesionada para auxiliar na 
cicatrização. 
- Células da crista neural migram para a 
epiderme. 
- Célula cancerosa migra para fazer 
metástases. 
- Leucócitos migram em direção aos sinais 
quimiotáticos das bactérias. 
Feito por Esther Refondini 
- Leucócitos fazem diapedese, e etc. 
 
Drogas que interferem na polimerização dos 
filamentos de actina: 
• Citocalasina (é de fungo, faz um 
calapeamento no tubo e dificulta a 
polimerização), 
• Lantroculina (toxina de poríferos e 
dificulta a despolimerização), 
• Faliodina (toxina de fungo, não 
também despolimeriza, diminui o 
deslocamento celu lar). 
 
Actina e microvilos: 
Cada microvilosidades contém de 20 a 40 
filamentos de actina em disposição 
paralela. 
 
Filamentos intermediários 
Tamanho intermediário entre 
microtúbulos e filamentos de actina. 
Formados por proteínas fibrosas de 
filamentos intermediários. Essas 
proteínas se arranjam formando o 
filamento intermediário semelhante a um 
cabo/corda. São estáveis. 
 
Localização e propriedades 
Envolvem o núcleo e se estendem rumo à 
periferiacelular e lá podem estar 
ancorados nos desmossomos. Ex: 
queratina. 
Também são encontrados dentro do 
núcleo. 
São resistentes e duráveis. 
Permitem que células resistam ao estresse 
mecânico ocasionado quando são 
distendidos. 
 
Exemplos: 
 
 
 
 
 
Epidermólise bolhosa simples: 
Resulta de mutações em gene da 
queratina das células da pele. Qualquer 
pressão leva à ruptura das células com 
formação de bolhas. 
 
 
Filamentos de vimentina e relacionados 
 
 
Neurofilamentos: 
Presentes em corpo celular, dendritos e 
axônios de neurônios. São estruturais. 
Feito por Esther Refondini 
 
 
Lâmina nucleares ou laminofilamentos: 
 
Laminofilamentos são formados pela 
proteína lâmina. Forma rede/malha no 
interior do núcleo = lâmina nuclear e dão 
forma e resistência ao envoltório, além de 
ancorar as alças de cromatina. 
 
 
 
Progeria: o gene mutante defeituoso 
chamado LMNA, ativa a produção de uma 
proteína (Lamina A) que desestabiliza o 
núcleo celular afetanto todas as células 
do corpo, exceto as cerebrais. 
Normalmente o núcleo tem uma estrutura 
circular certinha, porém por causa desse 
defeito genético, o núcleo forma bolhas 
que causam instabilidade e levam à morte 
das células. 
 
Plectina: 
É uma proteína acessória que conecta os 
filamentos intermediários em feixes, e os 
conecta aos microtúbulos e aos 
filamentos de actina. 
 
Patologia: falta de coesão celular, 
problema muscular e neurodegenaração.