DIGESTÃO DE PROTEÍNAS E ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS

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Iêmilly Barbosa 
1° Período Medicina 
BIOQUÍMICA 
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS E ABSORÇÃO DE 
AMINOÁCIDOS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
❖ Os aminoácidos são utilizados para produzir 
proteínas quando necessário. 
❖ As proteínas não ficam em excesso no 
nosso organismo, são produzidas apenas 
quando necessário. 
❖ Quando tem aminoácidos em excesso 
eles são degradados, pois nosso corpo 
não armazena aminoácidos. 
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA DIETA 
❖ Em humanos a degradação das 
proteínas ingeridas até seus 
aminoácidos constituintes acontece no 
trato gastrointestinal. 
❖ Algumas enzimas são responsáveis por essas 
quebras da proteína 
➢ As proteases são produzidas como 
precursores inativos (zimogênios -
maiores); elas são pró-enzimas, não 
terão atividade até se tornarem 
enzimas ativas. 
➢ Os zimogênios são secretados para o 
lúmen do trato digestivo, sendo 
clivados em formas menores com 
atividades proteolíticas (ativas); é 
uma proteína com estrutura maior e 
mediante a outra enzima ocorre a 
quebra da pró-enzima para ela se 
dobrar da forma correta, para assim 
estar em sua forma ativa, e degradar 
as proteínas. 
 
❖ Ao ingerir as proteínas, quando chega no 
estomago a mucosa gástrica começa a liberar 
HCL, a gastrina que libera o HCL e libera o 
Pepsinogênio de forma inativa e no meio 
básico se torna de forma ativa em Pepsina. 
❖ A pepsina irá quebrar aminoácidos com 
características ácidas 
❖ O restante do conteúdo que não foi 
degradado vai para o intestino, ao chegar lá 
os hormônios secretina e Colecistocinina são 
secretados no intestino. 
❖ Secretina faz com que o pâncreas libere 
bicarbonato para que o conteúdo ácido fique 
básico 
❖ A colecistocinina faz a liberação das enzimas 
que irá sair no suco pancreático. 
1° ocorre a ativação da Tripisinogênio em tripsina pela 
enzima enteropeptidase. Que assim irá ativar todas as 
outras enzimas. 
2° ocorre a ativação da quimotripsinogênio em 
quimotripsina, com ajuda da tripsina. 
3° ocorre a ativação da pró-elastase em elastase 
pela tripsina 
4° ocorre ativação da pró-carboxipeptidases em 
carboxipeptídases pela tripsina 
 
 
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BIOQUÍMICA 
❖ A tripsina além de promover a quebra das 
ligações peptídicas da proteína ela também é 
responsável pela ativação das demais enzimas 
❖ A tripsina tem afinidade por quebrar maior a 
ligação peptídica de arginina e lisina 
❖ A pepsina será mais especificas para 
aminoácidos aromáticos e ácidos 
❖ A quimotripsina tem maior afinidade por 
aminoácidos ácidos e também por 
hidrofóbicos 
❖ A elastase possui maior afinidade por 
aminoácidos com cadeia lateral pequena 
❖ A carboxipeptídases existe dois tipos a A e a B. 
a A será mais especifica para aminoácidos 
hidrofóbicos e a B para aminoácidos básicos 
❖ Assim as enzimas degradam as proteínas, 
formando aminoácidos e assim absorvemos 
aminoácidos 
❖ Os AA são absorvidos a partir do lúmen 
intestinal por meio de sistemas de transporte 
ativo secundário dependente de Na+ e de 
difusão facilitada; 
➢ Os aminoácidos atravessam no intestino 
através de um transportador 
dependente de sódio 
➢ O sódio será controlado por uma bomba 
de ATP, sódio, potássio 
➢ Para sair das células do intestino para os 
vasos será por um transportador 
facilitado 
BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS 
❖ Todos os aminoácidos são derivados de 
intermediários da glicólise, do ciclo do ácido 
cítrico ou da via das pentoses-fosfato; 
➢ Intermediários dessas vias podem ser 
utilizados para sintetizar aminoácidos 
❖ O nitrogênio entra nessas vias por meio do 
glutamato ou da glutamina; que são 
intermediários formados a partir do ciclo do 
ácido cítrico. 
❖ Dos 20 aminoácidos comuns, 11 podem ser 
sintetizados no organismo. Os outros 9 
(essenciais) são obtidos da dieta; 
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DA VIA GLICOLÍTICA 
❖ São 4 aminoácidos: serina, glicina, cisteína e 
alanina; 
❖ Quando degradados podem produzir glicose 
ou ser oxidado a CO2, ou seja, até produzir 
intermediários do ciclo do ácido cítrico, que 
assim darão sequência para a produção de 
ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS RELACIONADOS A INTERMEDIÁRIOS 
DO CICLO DO TCA (ciclo de Krebs) 
❖ São divididos em dois grupos: a partir de α-
cetoglutarato e oxaloacetato; 
❖ Quando degradados formam intermediários 
do ciclo do TCA α-cetoglutarato, oxaloacetato, 
succinil-CoA e fumarato; 
 
 
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AMINOÁCIDOS RELACIONADOS A VIA DAS PENTOSES 
FOSFATO 
❖ Cada setinha existe algumas reações 
acontecendo, algumas é em uma etapa e 
outras não. 
DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
❖ O catabolismo envolve a remoção dos grupos 
α-amino e a posterior quebra dos esqueletos 
carbonados resultantes; 
❖ A diferença é que agora terá o grupo 
nitrogênio 
❖ A cadeia de carbonos será utilizada para 
formar os intermediários. 
❖ O nitrogênio vai participar do ciclo da ureia e 
a outra formara a cadeia carbônica que 
perdeu o nitrogênio, podendo ser utilizado 
para ser oxidado até liberar CO2 e H20, ou 
seja, formar intermediários do ciclo de Krebs, 
pode formar intermediários da via glicolítica 
para produzir glicose e formar intermediários 
que da origem a corpo cetônico. 
❖ O ciclo da ureia ocorre a partir da degradação 
de aminoácido 
❖ Os aminoácidos podem ser classificados como 
glicogênicos, cetogênicos ou glicocetogênicos, 
de acordo com os 7 produtos dos seus 
catabolismos. Pois quando degradados pode 
formar intermediários para produzir corpos 
cetônicos, glicose. 
 
❖ Quando produz piruvato, oxaloacetato, 
fumarato, Succinil-CoA e Cetoglutarato são 
glicogênicos, pois quando produzir 
oxaloacetato irá produzir glicose. 
❖ Quando forma Acetil-CoA e Acetoacetil-CoA 
são conhecidos como cetogênicos pois forma 
corpos cetônicos 
❖ Os grifados com verde formam os dois