Descreva como ocorre a ligação peptídica?

A ligação peptídica é a ligação química que ocorre entre os aminoácidos durante a síntese de proteínas. Essa ligação é formada entre o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido e o grupo amino (-NH2) do próximo aminoácido, através de uma reação de condensação que envolve a perda de uma molécula de água.

Durante a reação de condensação, o grupo carboxila do primeiro aminoácido libera um íon hidrogênio (H+) e o grupo amino do segundo aminoácido libera um íon hidroxila (-OH), formando uma ligação covalente entre o carbono do grupo carboxila e o nitrogênio do grupo amino. A ligação resultante é uma ligação plana e rígida, que confere à cadeia polipeptídica uma certa estabilidade estrutural.

A ligação peptídica possui características importantes, como a impossibilidade de rotação em torno do eixo da ligação, o que confere à cadeia polipeptídica uma direção N-terminal para C-terminal. Além disso, a presença de um grupo carboxila e um grupo amino em cada extremidade da cadeia polipeptídica permite a diferenciação das extremidades N-terminal e C-terminal, que são importantes na identificação e na função das proteínas.

A ligação peptídica é fundamental para a formação de proteínas e outros polipeptídios, e é uma das reações mais importantes na bioquímica celular.